解説

大腸菌におけるタンパク質膜輸送に関与する糖脂質MPIaseの発現制御機構
酵素様機能をもつ糖脂質MPIase

Vol.58 No.4 Page. 223 - 230 (published date : 2020年4月1日)
沢里 克宏1, 藤川 紘樹2, 島本 啓子2, 西山 賢一1
  1. 岩手大学農学部応用生物化学科
  2. 公益財団法人サントリー生命科学財団生物有機科学研究所
vol58_4

 

概要原稿

タンパク質の生体膜への組み込み反応や，生体膜を超える透過反応には， タンパク質性の因子群に加え，MPIase（Membrane Protein Integrase）と名付けた糖脂質が関与することが明らかとなった．MPIaseの発現制御機構に関する最近の知見を紹介する．

リファレンス

  1. 1) G. Blobel & B. Dobberstein: J. Cell Biol., 67, 835 (1975).
  2. 2) P. Walter, I. Ibrahimi & G. Blobel: J. Cell Biol., 91, 545 (1981).
  3. 3) P. Walter & G. Blobel: J. Cell Biol., 91, 551 (1981).
  4. 4) P. Walter & G. Blobel: J. Cell Biol., 91, 557 (1981).
  5. 5) D. Gorlich & T. A. Rapoport: Cell, 75, 615 (1993).
  6. 6) S. High, S. S. Andersen, D. Gorlich, E. Hartmann, S. Prehn, T. A. Rapoport & B. Dobberstein: J. Cell Biol., 121, 743 (1993).
  7. 7) J. Oliver, B. Jungnickel, D. Gorlich, T. Rapoport & S. High: FEBS Lett., 362, 126 (1995).
  8. 8) S. J. Facey & A. Kuhn: Biochim. Biophys. Acta, 1694, 55 (2004).
  9. 9) K. Xie & R. E. Dalbey: Nat. Rev. Microbiol., 6, 234 (2008).
  10. 10) D. Kiefer & A. Kuhn: EMBO J., 18, 6299 (1999).
  11. 11) B. L. Geller & W. Wickner: J. Biol. Chem., 260, 13281 (1985).
  12. 12) J. C. Samuelson, M. Chen, F. Jiang, I. Moller, M. Wiedmann, A. Kuhn, G. J. Phillips & R. E. Dalbey: Nature, 406, 637 (2000).
  13. 13) J. Serek, G. Bauer-Manz, G. Struhalla, L. Van Den Berg, D. Kiefer, R. Dalbey & A. Kuhn: EMBO J., 23, 294 (2004).
  14. 14) N. Stiegler, R. E. Dalbey & A. Kuhn: J. Mol. Biol., 406, 362 (2011).
  15. 15) S. Nagamori, I. N. Smirnova & H. R. Kaback: J. Cell Biol., 165, 53 (2004).
  16. 16) P. J. Schatz & J. Beckwith: Annu. Rev. Genet., 24, 215 (1990).
  17. 17) H. G. Koch & M. Muller: J. Cell Biol., 150, 689 (2000).
  18. 18) H. G. Koch, T. Hengelage, C. Neumann-Haefelin, J. MacFarlane, H. K. Hoffschulte, K. L. Schimz, B. Mechler & M. Muller: Mol. Biol. Cell, 10, 2163 (1999).
  19. 19) K. Nishiyama, A. Ikegami, M. Moser, E. Schiltz, H. Tokuda & M. Muller: J. Biol. Chem., 281, 35667 (2006).
  20. 20) K. Nishiyama, M. Maeda, M. Abe, T. Kanamori, K. Shimamoto, S. Kusumoto, T. Ueda & H. Tokuda: Biochem. Biophys. Res. Commun., 394, 733 (2010).
  21. 21) K. Nishiyama, M. Maeda, K. Yanagisawa, R. Nagase, H. Komura, T. Iwashita, T. Yamagaki, S. Kusumoto, H. Tokuda & K. Shimamoto: Nat. Commun., 3, 1260 (2012).
  22. 22) K. Fujikawa, S. Suzuki, R. Nagase, S. Ikeda, S. Mori, K. Nomura, K. Nishiyama & K. Shimamoto: ACS Chem. Biol., 13, 2719 (2018).
  23. 23) K. Nomura, T. Yamaguchi, S. Mori, K. Fujikawa, K. Nishiyama, T. Shimanouchi, Y. Tanimoto, K. Morigaki & K. Shimamoto: Biophys. J., 117, 99 (2019).
  24. 24) J. C. Samuelson, F. Jiang, L. Yi, M. Chen, J. W. De Gier, A. Kuhn & R. E. Dalbey: J. Biol. Chem., 276, 34847 (2001).
  25. 25) M. van der Laan, P. Bechduft, S. Kol, N. Nouwen & A. J. M. Driessen: J. Cell Biol., 165, 213 (2004).
  26. 26) M. van der Laan, M. L. Urbanus, C. M. ten Hagen-Jongman, N. Nouwen, B. Oudega, N. Harms, A. J. M. Driessen & J. Luirink: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 5801 (2003).
  27. 27) H. Nishikawa, M. Sasaki & K. Nishiyama: Biochem. Biophys. Res. Commun., 487, 477 (2017).
  28. 28) M. Sasaki, H. Nishikawa, S. Suzuki, M. Moser, M. Huber, K. Sawasato, H. Matsubayashi, K. Kumazaki, T. Tsukazaki, Y. Kuruma et al.: J. Biol. Chem., (2019), in press.
  29. 29) D. J. F. du Plessis, N. Nouwen & A. J. M. Driessen: Biochim. Biophys. Acta, 1808, 851 (2011).
  30. 30) J. Beckwith: Res. Microbiol., 164, 497 (2014).
  31. 31) M. Moser, S. Nagamori, M. Huber, H. Tokuda & K. Nishiyama: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 9734 (2013).
  32. 32) K. Nishiyama, T. Suzuki & H. Tokuda: Cell, 85, 71 (1996).
  33. 33) H. Mayer: FEMS Microbiol. Rev., 54, 195 (1988).
  34. 34) Y. Kamemoto, N. Funaba, M. Kawakami, K. Sawasato, K. Kanno, S. Suzuki, H. Nishikawa, R. Sato & K. Nishiyama: J. Gen. Appl. Microbiol., (2019), in press.
  35. 35) P. D. Rick, G. L. Hubbard, M. Kitaoka, H. Nagaki, T. Kinoshita, S. Dowd, V. Simplaceanu & C. Ho: Glycobiology, 8, 557 (1998).
  36. 36) K. Sawasato, R. Sato, H. Nishikawa, N. Iimura, Y. Kamemoto, K. Fujikawa, T. Yamaguchi, Y. Kuruma, Y. Tamura, T. Endo et al.: Sci. Rep., 9, 1372 (2019).
  37. 37) B. R. Ganong, J. M. Leonard & C. R. H. Raetz: J. Biol. Chem., 255, 1623 (1980).
  38. 38) C. P. Sparrow & C. R. H. Raetz: J. Biol. Chem., 260, 12084 (1985).
  39. 39) T. Icho, C. P. Sparrow & C. R. H. Raetz: J. Biol. Chem., 260, 12078 (1985).
  40. 40) T. Baba, T. Ara, M. Hasegawa, Y. Takai, Y. Okumura, M. Baba, K. A. Datsenko, M. Tomita, B. L. Wanner & H. Mori: Mol. Syst. Biol., 2, 8 (2006).
  41. 41) Y. Tamura, Y. Harada, S. I. Nishikawa, K. Yamano, M. Kamiya, T. Shiota, T. Kuroda, O. Kuge, H. Sesaki, K. Imai et al.: Cell Metab., 17, 709 (2013).
  42. 42) H. Shen, P. N. Heacock, C. J. Clancey & W. Dowhan: J. Biol. Chem., 271, 789 (1996).
  43. 43) R. Sato, K. Sawasato & K. Nishiyama: Biochem. Biophys. Res. Commun., 510, 636 (2019).
  44. 44) K. J. Pogliano & J. Beckwith: Genetics, 133, 763 (1993).
  45. 45) A. Grossman, S. Bartlett & N.-H. Chua: Nature, 285, 625 (1980).
  46. 46) M. Schleyer & W. Neupert: Cell, 43, 339 (1985).
  47. 47) C. V. Nicchitta & G. Blobel: J. Cell Biol., 108, 789 (1989).
  48. 48) A. G. Marr & J. L. Ingraham: J. Bacteriol., 84, 1260 (1962).
  49. 49) E. P. Gelmann & J. E. Cronan Jr.: J. Bacteriol., 112, 381 (1972).
  50. 50) K. Sawasato, S. Suzuki & K. Nishiyama: J. Biol. Chem., 294, 8403 (2019).
  51. 51) S. Phadtare & K. Severinov: RNA Biol., 7, 788 (2010).
  52. 52) K. Yamanaka: J. Mol. Microbiol. Biotechnol., 1, 193 (1999).
  53. 53) K. Sawasato, Y. Sekiya & K. Nishiyama: FEBS Lett., 593, 1711 (2019).


本文はトップページからログインをして頂くと表示されます。