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血中カルボキシペプチダーゼTAFIの新機能
線溶系とともに炎症の調節などにも深く関与

Vol.49 No.12 Page. 810 - 812 (published date : 2011年12月1日)
奥村 暢章1
  1. 日本大学生物資源科学部

概要原稿

カルボキシペプチダーゼはタンパク質やペプチドのカルボキシル末端（C末端）のアミノ酸残基を加水分解により遊離させる酵素である．代表的なものとしては膵臓由来のカルボキシペプチダーゼが挙げられるが，これらは消化酵素として働いている．哺乳類では現在までに１３種類のカルボキシペプチダーゼが報告されている．それぞれ生体内での局在が異なるが，ペプチドやタンパク質のC末端アミノ酸残基を切断除去することにより生体内で機能を発揮している．一方，細胞内でWnt結合タンパク質として機能するカルボキシペプチダーゼも存在するなど，カルボキシペプチダーゼの多様な機能がうかがえる．ここでは，その中でも近年同定された血漿中カルボキシペプチダーゼBである Thrombin activatable fibrinolysis inhibitor (TAFI) について，ノックアウトマウスなどを用いた研究報告を中心に，その多様な機能を紹介したい．

リファレンス

  1. 1) B. N. Bouma & J. C. Meijers : J. Thromb. Haemost., 1, 1566 (2003).
  2. 2) M. Nagashima, Z. F. Yin, L. Zhao, K. White, Y. Zhu, N. Lasky, M. Halks-Miller, G. J. Broze Jr, W. P. Fay & J. Morser : J. Clin. Invest., 109, 101 (2002).
  3. 3) C. M. Swaisgood, D. Schmitt, D. Eaton & E. F. Plow : J. Clin. Invest., 110, 1275 (2002).
  4. 4) E. A. te Velde, G. T. Wagenaar, A. Reijerkerk, M. Roose-Girma, I. H. Borel Rinkes, E. E. Voest, B. N. Bouma, M. F. Gebbink & J. C. Meijers : J. Thromb. Haemost., 1, 2087 (2003).
  5. 5) S. Asai, T. Sato, T. Tada, T. Miyamoto, N. Kimbara, N. Motoyama, H. Okada & N. Okada : J. Immunol., 173, 4669 (2004).
  6. 6) N. Okumura, T. Koh, Y. Hasebe, T. Seki & T. Ariga : J. Biol. Chem., 284, 16553 (2009).
  7. 7) A. Reijerkerk, J. C. Meijers, S. R. Havik, B. N. Bouma, E. E. Voest & M. F. Gebbink. : J. Thromb. Haemost., 2, 769 (2004).
  8. 8) T. Beppu et al. : J. Thromb. Haemost., 8, 2514 (2010).
  9. 9) R. Renckens, J. J. Roelofs, S. A. ter Horst, C. van't Veer, S. R. Havik, S. Florquin, G. T. Wagenaar, J. C. Meijers & T. van der Poll : J. Immunol., 175, 6764 (2005).
  10. 10) S. Asai, N. Kimbara, T. Tada, M. Imai, W. Campbell, H. Okada & N. Okada : Biol. Pharm. Bull., 33, 1256 (2010).


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