解説

グリセロホスホジエステラーゼの分子進化から生理的役割の新たな展開
哺乳動物における新基質の発見

Vol.54 No.6 Page. 387 - 395 (published date : 2016年5月20日)
大嶋 紀安1, 中村 美奈子2, 矢中 規之2
  1. 群馬大学大学院医学系研究科
  2. 広島大学大学院生物圏科学研究科
vol54_6

 

概要原稿

細菌におけるグリセロホスホジエステラーゼは，グリセロリン脂質の二つの脂肪酸が切断された水溶性代謝物であるグリセロホスホジエステルを分解することでグリセロール3-リン酸を獲得し，リンや炭素の栄養源としての利用において重要な役割を担う．一方，酵母，植物，線虫，哺乳動物においてもグリセロホスホジエステラーゼが同定されたが，哺乳動物においてはグリセロホスホジエステル以外の基質も発見され，多彩な生理的役割が明らかにされている．グリセロホスホジエステラーゼの酵素タンパク質としての分子進化上の特徴，さらに哺乳動物における生理機能の新展開について紹介する．

リファレンス

  1. 1) D. Corda, M. G. Mosca, N. Ohshima, L. Grauso, N. Yanaka & S. Mariggiò: FEBS J., 281, 998 (2014).
  2. 2) T. J. Larson, M. Ehrmann & W. Boos: J. Biol. Chem., 258, 5428 (1983).
  3. 3) T. J. Larson & A. T. van Loo-Bhattacharya: Arch. Biochem. Biophys., 260, 577 (1988).
  4. 4) P. Brzoska & W. Boos: J. Bacteriol., 170, 4125 (1988).
  5. 5) P. Brzoska, M. Rimmele, K. Brzostek & W. Boos: J. Bacteriol., 176, 15 (1994).
  6. 6) N. Ohshima, S. Yamashita, N. Takahashi, C. Kuroishi, Y. Shiro & K. Takio: J. Bacteriol., 190, 1219 (2008).
  7. 7) A. Forsgren, K. Riesbeck & H. Janson: Clin. Infect. Dis., 46, 726 (2008).
  8. 8) R. S. Munson Jr. & K. Sasaki: J. Bacteriol., 175, 4569 (1993).
  9. 9) H. Janson, L. O. Heden & A. Forsgren: Infect. Immun., 60, 1336 (1992).
  10. 10) H. Janson, A. Melhus, A. Hermansson & A. Forsgren: Infect. Immun., 62, 4848 (1994).
  11. 11) H. Janson, B. Carln, A. Cervin, A. Forsgren, A. B. Magnusdottir, S. Lindberg & T. Runer: J. Infect. Dis., 180, 737 (1999).
  12. 12) I. L. Ahren, H. Janson, A. Forsgren & K. Riesbeck: Microb. Pathog., 31, 151 (2001).
  13. 13) X. Fan, H. Goldfine, E. Lysenko & J. N. Weiser: Mol. Microbiol., 41, 1029 (2001).
  14. 14) L. Serino & M. Virji: Mol. Microbiol., 35, 1550 (2000).
  15. 15) S. R. Schmidl, A. Otto, M. Lluch-Senar, J. Pinol, J. Busse, D. Beche & J. Stulke: PLoS Pathog., 7, e1002263 (2011).
  16. 16) K. E. Fische & E. Bremer: J. Bacteriol., 194, 5197 (2012).
  17. 17) L. Steil, T. Hoffmann, I. Budde, U. Volker & E. Bremer: J. Bacteriol., 185, 6358 (2003).
  18. 18) F. Santos-Beneit, A. Rodriguez-Garcia, A. K. Apel & J. F. Martin: Microbiology, 155, 1800 (2009).
  19. 19) E. Santelli, R. Schwarzenbacher, D. McMullan, T. Biorac, L. S. Brinen, J. M. Canaves, J. Cambell, X. Dai, A. M. Deacon, M. A. Elsliger et al.: Proteins, 56, 167 (2004).
  20. 20) L. Shi, J. F. Liu, X. M. An & D. C. Liang: Proteins, 72, 280 (2008).
  21. 21) E. Fisher, C. Almaguer, R. Holic, P. Griac & J. Patton-Vogt: J. Biol. Chem., 280, 36110 (2005).
  22. 22) N. Ogawa, J. DeRisi & P. O. Brown: Mol. Biol. Cell, 11, 4309 (2000).
  23. 23) M. Simockova, R. Holic, D. Tahotna, J. Patton-Vogt & P. Griac: J. Biol. Chem., 283, 17107 (2008).
  24. 24) Y. Cheng, W. Zhou, N. I. El sheery, C. Peters, M. Li, X. Wang & J. Huang: Plant J., 66, 781 (2011).
  25. 25) S. Hayashi, T. Ishii, T. Matsunaga, R. Tominaga, T. Kuromori, T. Wada, K. Shinozaki & T. Hirayama: Plant Cell Physiol., 49, 1522 (2008).
  26. 26) L. Cheng, B. Bucciarelli, J. Liu, K. Zinn, S. Miller, J. Patton-Vogt, D. Allan, J. Shen & C. P. Vance: Plant Physiol., 156, 1131 (2011).
  27. 27) G. R. Hildenbrandt & L. L. Bieber: J. Lipid Res., 13, 348 (1972).
  28. 28) J. J. Baldwin, P. Lanes & W. E. Cornatzer: Arch. Biochem. Biophys., 133, 224 (1969).
  29. 29) K. Zablocki, S. P. Miller, A. Garcia-Perez & M. B. Burg: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 88, 7820 (1991).
  30. 30) G. R. Webster, E. A. Marples & R. H. Thompson: Biochem. J., 65, 374 (1957).
  31. 31) J. N. Kanfer & D. G. McCartney: Neurochem. Res., 13, 803 (1988).
  32. 32) N. Yanaka: Biosci. Biotechnol. Biochem., 71, 1811 (2007).
  33. 33) B. Zheng, D. Chen & M. G. Farquhar: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 3999 (2000).
  34. 34) B. Zheng, C. P. Berrie, D. Corda & M. G. Farquhar: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 1745 (2003).
  35. 35) F. Kopp, T. Komatsu, D. K. Nomura, S. A. Trauger, J. R. Thomas, G. Siuzdak, G. M. Simon & B. F. Cravatt: Chem. Biol., 17, 831 (2010).
  36. 36) G. M. Simon & B. F. Cravatt: J. Biol. Chem., 283, 9341 (2008).
  37. 37) G. M. Simon & B. F. Cravatt: Mol. Biosyst., 6, 1411 (2010).
  38. 38) Y. Nogusa, Y. Fujioka, R. Komatsu, N. Kato & N. Yanaka: Gene, 337, 173 (2004).
  39. 39) M. Gallazzini, J. D. Ferraris & M. B. Burg: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 11026 (2008).
  40. 40) M. Rao & S. Sockanathan: Science, 309, 2212 (2005).
  41. 41) Y. Yan, P. Sabharwal, M. Rao & S. Sockanathan: Cell, 138, 1209 (2009).
  42. 42) S. Park, C. Lee, P. Sabharwal, M. Zhang, C. L. Meyers & S. Sockanathan: Science, 339, 324 (2013).
  43. 43) P. Sabharwal, C. Lee, S. Park, M. Rao & S. Sockanathan: Neuron, 71, 1058 (2011).
  44. 44) N. Yanaka, Y. Imai, E. Kawai, H. Akatsuka, K. Wakimoto, Y. Nogusa, N. Kato, H. Chiba, E. Kotani, K. Omori et al.: J. Biol. Chem., 278, 43595 (2003).
  45. 45) D. Corda, T. Kudo, P. Zizza, C. Iurisci, E. Kawai, N. Kato, N. Yanaka & S. Mariggiò: J. Biol. Chem., 284, 24848 (2009).
  46. 46) S. Mariggiò, J. Sebastià, B. M. Filippi, C. Iurisci, C. Volonté, S. Amadio, V. De Falco, M. Santoro & D. Corda: FASEB J., 20, 2567 (2006).
  47. 47) Y. Okazaki, N. Ohshima, I. Yoshizawa, Y. Kamei, S. Mariggiò, K. Okamoto, M. Maeda, Y. Nogusa, Y. Fujioka, T. Izumi et al.: J. Biol. Chem., 285, 27652 (2010).
  48. 48) T. E. Bakken, J. C. Roddey, S. Djurovic, N. Akshoomoff, D. G. Amaral, C. S. Bloss, B. J. Casey, L. Chang, T. M. Ernst, J. R. Gruen et al.: Alzheimer's disease neuroimaging initiative; pediatric imaging, neurocognition, and genetics study. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 3985 (2012).
  49. 49) N. Ohshima, T. Kudo, Y. Yamashita, S. Mariggiò, M. Araki, A. Honda, T. Nagano, C. Isaji, N. Kato, D. Corda et al.: J. Biol. Chem., 290, 4260 (2015).


本文はトップページからログインをして頂くと表示されます。