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巻頭言

アデノシン三リン酸の歴史から  /  二井 將光

Page. 63 - 63 (published date : 2014年2月1日)

冒頭文

リファレンス

人間社会では，何事も経済面から判断される．科学は人間社会のためにあるのだから，基礎的な研究であっても，すぐに産業技術に貢献しなければいけない．このような錯覚は，陥りやすい落とし穴ではないだろうか．

 

今日の話題

難分解性セサミノール配糖体の分解酵素の発見  /  中山 亨

Page. 64 - 66 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

ゴマの摂取がヒトの健康に有益な効果をもたらすことは古くから知られ，紀元前3世紀に中国で著された本草学の古典にすでにそうした効能の数々が記述されている．わが国の科学者はこうしたゴマの健康促進効果の科学的解明に先駆的な役割を果たし，ゴマ特有の二次代謝産物ゴマリグナンがその鍵物質であることを明らかにした（1）．ゴマリグナンの一つセサミンの栄養生理機能については特に理解が進み，健康補助食品の成分として大きな市場が開拓されている．

1. 1) 並木満夫編著：“ゴマ その科学と機能性”，丸善出版，1998．
2. 2) M. Nagata et al. : Agric. Biol. Chem., 51, 1285 (1987).
3. 3) M. H. Kang et al. : Life Sci., 66, 161 (2000).
4. 4) T. Osawa : Mech. Ageing Dev., 111, 133 (1999).
5. 5) H. Katsuzaki et al. : Phytochemistry, 35, 773 (1994).
6. 6) 栗山健一，無類井健夫：農化，67, 701 (1993).
7. 7) A. Nair et al. : PLoS ONE, 8, e60538 (2013).
8. 8) T. Sumida et al. : J. Biochem., 132, 237 (2002).
9. 9) A. J. Harvey et al. : Proteins : Struct. Func. Genet., 41, 257 (2000).

マウスの性行動を制御するペプチド性フェロモンESP1の立体構造決定  /  谷口 雅浩, 吉永 壮佐, 佐藤 徹, 東原 和成, 寺沢 宏明

Page. 67 - 69 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

多くの生物はさまざまな伝達手段を通じてコミュニケーションをとりあう．これらの伝達手段のなかでも，匂いやフェロモンは種と生命の維持に重要な役割を果たしている．

1. 1) K. Touhara & L. Vosshall : Annu. Rev. Physiol., 71, 307 (2009).
2. 2) K. Touhara : Curr. Opin. Pharmacol., 8, 759 (2008).
3. 3) K. Touhara : Adv. Genet., 59, 147 (2007).
4. 4) P. Brennan & F. Zufall : Nature, 444, 308 (2006).
5. 5) H. Kimoto, S. Haga, K. Sato & K. Touhara : Nature, 437, 898 (2005).
6. 6) S. Haga, T. Hattori, T. Sato, K. Sato, S. Matsuda, R. Kobayakawa, H. Sakano, Y. Yoshihara, T. Kikusui & K. Touhara : Nature, 466, 118 (2010).
7. 7) H. Kimoto, K. Sato, F. Nodari, S. Haga, T. Holy & K. Touhara : Curr. Biol., 17, 1879 (2007).
8. 8) S. Yoshinaga, T. Sato, M. Hirakane, K. Esaki, T. Hamaguchi, S. Haga-Yamanaka, M. Tsunoda, H. Kimoto, I. Shimada, K. Touhara & H. Terasawa : J. Biol. Chem., 288, 16064 (2013).
9. 9) N. Kunishima, Y. Shimada, Y. Tsuji, T. Sato, M. Yamamoto, T. Kumasaka, S. Nakanishi, H. Jingami & K. Morikawa : Nature, 407, 971 (2000).
10. 10) M. Taniguchi, S. Yoshinaga, S. Haga-Yamanaka, K. Touhara & H. Terasawa : Biomol. NMR Assign., in press (2013).

16S rRNA遺伝子の「水平伝播」  /  宮崎 健太郎, 佃 美雪, 佐藤 允治

Page. 70 - 72 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

リボソームは，すべての生物に存在するタンパク質合成装置であり，DNAからmRNAに写し取られた遺伝情報をポリペプチドに「翻訳」する役割を担っている．細菌においては，リボソームは大小2つのサブユニット，3つのRNAと57のタンパク質から構成されており，その立体構造は極めて複雑である．さらにrRNAの転写後修飾（塩基修飾やプロセッシング）や各成分の協働的なフォールディングなど，その生合成過程も極めて複雑である（1）．このため，リボソームは進化的に保守的で，各成分が協調的に進化してきたと考えられてきた．小サブユニットに含まれる16S rRNAなどが微生物系統分類の指標として種の同定に使われてきたのも（2），遺伝子が水平伝播しないことを前提としている（3）．

1. 1) K. Kitahara & T. Suzuki : Mol. Cell., 34, 760 (2009).
2. 2) C. R. Woese : Microbiol. Rev., 51, 221 (1987).
3. 3) R. Jain, M. C. Rivera & J. A. Lake : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 3801 (1999).
4. 4) Y. Wang & Z. Zhang : Microbiology, 146, 2845 (2000).
5. 5) L. M. Schouls, C. S. Schot & J. A. Jacobs : J. Bacteriol., 185, 7241 (2003).
6. 6) S. G. Acinas, L. A. Marcelino, V. Klepac-Ceraj & M. F. Polz : J. Bacteriol., 186, 2629 (2004).
7. 7) B. D. Eardly, S. M. Nour, P. van Berkum & R. K. Selander : Appl. Environ. Microbiol., 71, 1328 (2005).
8. 8) S. R. Miller, et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 850 (2005).
9. 9) T. Asai, D. Zaporojets, G. Squires & C. L. Squires : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 1971 (1999).
10. 10) K. Kitahara, Y. Yasutake & K. Miyazaki : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 19220 (2012).
11. 11) K. Kitahara & K. Miyazaki : Nature Commun., 2, 549 (2011).

増えない微生物を培養する  /  橋床 泰之

Page. 73 - 75 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

この地球上に存在する微生物の99%は純粋分離も培養もできないことが指摘されて久しいが（1），次世代シーケンサーによってもたらされる腸内圏（腸の内部）や根圏（根の周辺空間），水圏（陸水や海水中），土壌圏（土や岩石の中）の環境微生物菌叢に関する大量の遺伝子情報は，難培養微生物を含めた環境微生物の多様性が想像以上に高いことを示している（2）．数グラムの土壌試料から得られるDNA量でも，これを次世代シーケンサーにかければ，培養できない難培養微生物も含めて，1万種以上の細菌16S rRNA遺伝子情報を一度に得ることが可能である．

1. 1) R. I. Amann, W. Ludwig & K. H. Schleifer : Microbiol. Rev., 59, 143 (1995).
2. 2) 玉木秀幸，鎌形洋一：化学と生物，50, 730 (2012).
3. 3) 鎌形洋一：環境バイオテクノロジー学会誌，7, 69 (2007).
4. 4) 松本伯夫：醗酵工業とものづくりの最前線，6, 299 (2011).
5. 5) H. Hoo, Y. Hashidoko, M. T. Islam & S. Tahara : Appl. Environ. Microbiol., 70, 5214 (2004).
6. 6) N. Ogita, Y. Hashidoko, S. H. Limin & S. Tahara : Biosci. Biotechnol. Biochem., 70, 2325 (2006).
7. 7) J. H. Harris : Appl. Environ. Microbiol., 50, 1107 (1985).
8. 8) S. Hara, R. V. Desyatkin, T. Morishita, R. Hatano & Y. Hashidoko : Soil Sci. Plant Nutr., 57, 716 (2010).
9. 9) S. Hara, R. Isoda, T. Tahvanainen & Y. Hashidoko : PLoS ONE, 7, e41142 (2012).
10. 10) 理化学研究所プレスリリース

解説

がんのシアリダーゼ異常  /  宮城 妙子

Page. 76 - 82 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

シアリダーゼは糖タンパク質や糖脂質糖鎖から酸性糖であるシアル酸残基を遊離するExo-型糖分解酵素で，糖鎖分子のコンホメーションや認識機構などを変化させ，多くの細胞機能にかかわっている．哺乳動物細胞には，遺伝子構造，細胞内局在や酵素学的性状が相違する4種が存在するが，これらはがん化で互いに異なった挙動を取り，発現異常を示すことがわかってきた．本稿では，シアリダーゼ異常によってもたらされるがんの糖鎖シアル酸制御の破綻とその意義について，筆者らの研究成果を中心に，この変化ががんの発がん過程や進展にいかに深くかかわっているかを紹介したい．

1. 1) R. Schauer : Curr. Opin. Struct. Biol., 19, 507 (2009).
2. 2) N. M. Varki & A. Varki : Lab. Invest., 87, 851 (2007).
3. 3) T. Miyagi & K. Yamaguchi : “Comprehensive Glycoscience,” ed. by J. P. Kamerling, G. –J. Boons, Y. C. Lee, A. Suzuki, N. Taniguchi & A. G. J. Voragen, Elsevier Ltd., Oxford, 2007, pp. 297–323.
4. 4) A. Kobata & J. Amano : Immunol. Cell Biol., 83, 429 (2005).
5. 5) K. S. Lau & J. W. Dennis : Glycobiology, 18, 750 (2008).
6. 6) E. W. Easton et al. : J. Biol. Chem., 266, 21674 (1991).
7. 7) I. Brockhausen : EMBO Rep., 7, 599 (2006).
8. 8) S. Hakomori : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 10231 (2002).
9. 9) S. Hakomori : Biochim. Biophys. Acta, 1780, 325 (2008).
10. 10) M. Yabu et al. : Glycobiology, 23, 634 (2013).
11. 11) T. Miyagi & K. Yamaguchi : Glycobiology, 22, 880 (2012).
12. 12) T. Miyagi, K. Takahashi, K. Hata, K. Shiozaki & K. Yamaguchi : Glycoconjugate J., 29, 567 (2012).
13. 13) L. M. Chavas et al. : J. Biol. Chem., 280, 469 (2005).
14. 14) T. Uemura et al. : Oncogene, 28, 1218 (2009).
15. 15) K. Koseki et al. : Biochem. Biophys. Res. Commun., 428, 142 (2012).
16. 16) T. Miyagi, T. Wada, K. Yamaguchi, K. Hata & K. Shiozaki : J. Biochem., 144, 279 (2008).
17. 17) Y. Kakugawa et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 10718 (2002).
18. 18) S. Ueno et al. : J. Biol. Chem., 281, 7756 (2006).
19. 19) S. Kawamura et al. : Cell Death Differ., 19, 170 (2012).
20. 20) K. Kato et al. : Biochem. J., 394, 647 (2006).
21. 21) T. Wada et al. : Oncogene., 26, 2483 (2008).
22. 22) K. Shiozaki, K. Yamaguchi, I. Sato & T. Miyagi : Cancer Sci., 100, 588 (2009).
23. 23) K. Yamaguchi et al. : PLoS One, 7, e41132 (2012).
24. 24) T. Yamanami et al. : Cancer Sci., 98, 299 (2006).
25. 25) K. Shiozaki, K. Yamaguchi, K. Takahashi, S. Moriya & T. Miyagi : J. Biol. Chem., 286, 21052 (2011).

真菌感染における自然免疫活性化の分子機構  /  石井 恵子, 川上 和義

Page. 83 - 90 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

近年の化学療法や移植医療の進歩およびエイズの拡大などを背景に真菌感染症が増加しており，真菌感染に対する生体防御機構の解明が重要な課題となっている．感染防御には，貪食細胞を中心とする自然免疫応答とTヘルパー細胞サブセットのバランスによって形成される獲得免疫応答が総合的に機能する．どのタイプの免疫応答が形成されるかは感染する真菌の種，形態（酵母型や菌糸型），感染部位，宿主の免疫状態によって左右されるが，その過程で重要な働きをするToll様受容体やC型レクチン受容体の役割が動物モデルやヒトの研究から明らかになってきた．

1. 1) P. G. Pappas : Am. J. Med. Sci., 340, 253 (2010).
2. 2) 泉川公一，河野　茂：Jpn. J. Med. Mycol., 49, 275 (2008).
3. 3) 河野　茂編：深在性真菌症のガイドライン，2007.
4. 4) S. M. Levitz : PLoS Pathogens, 6, e1000758 (2010).
5. 5) N. A. R. Gow & B. Hube : Curr. Opin. Microbiol., 15, 406 (2012).
6. 6) A. A. Brakhage et al. : Curr. Opin. Microbiol., 13, 409 (2010).
7. 7) H. Yamamoto et al. : Infect. Immun., in press.
8. 8) S. Saijo & Y. Iwakura : Intern. Immunol., 23, 467 (2011).
9. 9) K. Nakamura et al. : J. Immunol., 180, 4067 (2008).
10. 10) A. Miyazato et al. : Infect. Immun., 77, 3056 (2009).
11. 11) Z. G. Ramirez–Ortiz et al. : Infect. Immun., 76, 2123 (2008).
12. 12) C. Biondo et al. : Eur. J. Immunol., 42, 2632 (2012).
13. 13) M. S. Gresnigt et al. : Ann. N. Y. Acad. Sci., 1273, 60 (2012).
14. 14) S. Vautier et al. : Cytokine, 58, 89 (2012).
15. 15) S. E. Hardison & G. D. Gordon : Nat. Immunol., 13, 817 (2012).
16. 16) L. Romani : Nat. Rev. Immunol., 11, 275 (2011).
17. 17) T. Ishikawa et al. : Cell Host Microb., 13, 477 (2013).
18. 18) S. I. Gringhuis et al. : Immunity, 26, 605 (2007).
19. 19) F. L. van de Veerdonk et al. : Cell Host Microb., 5, 329 (2009).
20. 20) T. B. H. Geijtenbeek & S. I. Gringhuis : Nat. Rev. Immunol., 9, 465 (2009).
21. 21) G. D. Brown : Annu. Rev. Immunol., 29, 1 (2011).
22. 22) Y. Koguchi & K. Kawakami : Intern. Rev. Immunol., 21, 423 (2002).
23. 23) A. Cavalho et al. : Int. J. Infect. Dis., 14, e460 (2010).
24. 24) T. Zelante et al. : Eur. J. Immunol., 37, 2695 (2007).
25. 25) H. Kumar et al. : Biochem. J., 420, 1 (2009).

細胞の生と死を調節する生体膜脂質  /  梶原 健太郎, 船戸 耕一

Page. 91 - 99 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

細胞を細胞たらしめるもの，それは細胞膜である．細胞膜は細胞の内と外を隔てる境界であり，そこには情報伝達や物質の輸送に関与するさまざまなタンパク質が存在している．また，真核細胞の細胞内に目を移すと，すべてのオルガネラは膜で区画化されており，それによって独立した機能が担保され，さらに高効率な生命現象が実現されている．これら生体膜の主成分である脂質は，生命現象の根幹をサポートしている名脇役であると言えよう．それでは，この生体膜の構成脂質の代謝が異常になると，細胞はどうなるか？　細胞は異常を相補するように代謝をさらに変動させ，異常事態を乗り越えようとする．それでも補えない場合はどうなるか？　答えは想像に難くなく，細胞死に至る．本稿では，脂質の一種スフィンゴ脂質の恒常性の破綻による酵母のアポトーシス細胞死誘導機構を解説する．

1. 1) G. van Meer, D. R. Voelker & G. W. Feigenson : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 9, 112 (2008).
2. 2) Y. A. Hannun & L. M. Obeid : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 9, 139 (2008).
3. 3) Y. Hirabayashi, Y. Igarashi & A. H. Merrill, Jr. (Eds.) : “Sphingolipid Biology,” Springer, 2006.
4. 4) M. P. Wymann & R. Schneiter : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 9, 162 (2008).
5. 5) K. Simons & E. Ikonen : Nature, 387, 569 (1997).
6. 6) S. Munro : Cell, 115, 377 (2003).
7. 7) K. Simons & M. J. Gerl : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 11, 688 (2010).
8. 8) A. Kusumi, T. K. Fujiwara, N. Morone, K. J. Yoshida, R. Chadda, M. Xie, R. S. Kasai & K. G. Suzuki : Semin. Cell Dev. Biol., 23, 126 (2012).
9. 9) L. A. Cowart & L. M. Obeid : Biochim. Biophys. Acta, 1771, 421 (2007).
10. 10) K. Funato, B. Vallée & H. Riezman : Biochemistry, 41, 15105 (2002).
11. 11) B. Ogretmen & Y. A. Hannun : Nat. Rev. Cancer, 4, 604 (2004).
12. 12) A. Kihara, S. Mitsutake, Y. Mizutani & Y. Igarashi : Prog. Lipid Res., 46, 126 (2007).
13. 13) J. C. M. Holthuis & T. P. Levine : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 6, 209 (2005).
14. 14) K. Funato & H. Riezman : J. Cell Biol., 155, 949 (2001).
15. 15) K. Hanada, K. Kumagai, N. Tomishige & T. Yamaji : Biochim. Biophys. Acta, 1791, 684 (2009).
16. 16) K. Hanada, K. Kumagai, S. Yasuda, Y. Miura, M. Kawano, M. Fukasawa & M. Nishijima : Nature, 426, 803 (2003).
17. 17) C. Sütterlin, T. L. Doering, F. Schimmöller, S. Schröder & H. Riezman : J. Cell Sci., 110, 2703 (1997).
18. 18) R. Watanabe, K. Funato, K. Venkataraman, A. H. Futerman & H. Riezman : J. Biol. Chem., 277, 49538 (2002).
19. 19) K. Kajiwara, R. Watanabe, H. Pichler, K. Ihara, S. Murakami, H. Riezman & K. Funato : Mol. Biol. Cell, 19, 2069 (2008).
20. 20) K. Kajiwara, A. Ikeda, A. Aguilera-Romero, G. A. Castillon, S. Kagiwada, K. Hanada, H. Riezman, M. Muñiz & K. Funato : J. Cell Sci., in press.
21. 21) T. Kinoshita, Y. Maeda & M. Fujita : Biochim. Biophys. Acta, 1833, 2473 (2013).
22. 22) P. Hechtberger, E. Zinser, R. Saf, K. Hummel, F. Paltauf & G. Daum : Eur. J. Biochem., 225, 641 (1994).
23. 23) R. W. Klemm, C. S. Ejsing, M. A. Surma, H. Kaiser, M. J. Gerl, J. L. Sampaio, Q. de Robillard, C. Ferguson, T. J. Proszynski, A. Shevchenko & K. Simons : J. Cell Biol., 185, 601 (2009).
24. 24) M. A. Surma, C. Klose & K. Simons : Biochim. Biophys. Acta, 1821, 1059 (2012).
25. 25) M. Okamoto, T. Yoko-o, M. Umemura, K. Nakayama & Y. Jigami : J. Biol. Chem., 281, 4013 (2006).
26. 26) K. Malathi, K. Higaki, A. H. Tinkelenberg, D. A. Balderes, D. Almanzar-Paramio, L. J. Wilcox, N. Erdeniz, F. Redican, M. Padamsee, Y. Liu, S. Khan, F. Alcantara, E. D. Carstea, J. A. Morris & S. L. Sturley : J. Cell Biol., 164, 547 (2004).
27. 27) M. M. Nagiec, E. E. Nagiec, J. A. Baltisberger, G. B. Wells, R. L. Lester & R. C. Dickson : J. Biol. Chem., 272, 9809 (1997).
28. 28) V. Cerantola, I. Guillas, C. Roubaty, C. Vionnet, D. Uldry, J. Knudsen & A. Conzelmann : Mol. Microbiol., 71, 1523 (2009).
29. 29) M. Leist & M. Jäättelä : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 2, 589 (2001).
30. 30) R. C. Taylor, S. P. Cullen & S. J. Martin : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 9, 231 (2008).
31. 31) F. Madeo, E. Herker, C. Wissing, H. Jungwirth, T. Eisenberg & U. Fröhlich : Curr. Opin. Miocobiol., 7, 655 (2004).
32. 32) D. Carmona-Gutierrez, T. Eisenberg, S. Büttner, C. Meisinger, G. Kroemer & F. Madeo : Cell Death. Differ., 17, 763 (2010).
33. 33) K. Kajiwara, T. Muneoka, Y. Watanabe, T. Karashima, H. Kitagaki & K. Funato : Mol. Microbiol., 86, 1246 (2012).
34. 34) F. Madeo, E. Herker, C. Maldener, S. Wissing, S. Lächelt, M. Herlan, M. Fehr, K. Lauber, S. J. Sigrist, S. Wesselborg & K. U. Fröhlich : Mol. Cell, 9, 911 (2002).
35. 35) A. M. Aerts, I. E. J. A. François, L. Bammens, B. P. A. Cammue, B. Smets, J. Winderickx, S. Accardo, D. E. De Vos & K. Thevissen : FEBS Lett., 580, 1903 (2006).
36. 36) H. Kitagaki, L. A. Cowart, N. Matmati, S. V. de Avalos, S. A. Novgorodov, Y. H. Zeidan, J. Bielawski, L. M. Obeid & Y. A. Hannun : Biochim. Biophys. Acta, 1768, 2849 (2007).
37. 37) T. Almeida, M. Marques, D. Mojzita, M. A. Amorim, R. D. Silva, B. Almeida, P. Rodrigues, P. Ludovico, S. Hohmann, P. Moradas-Ferreira, M. Côrte-Real & V. Costa : Mol. Biol. Cell, 19, 865 (2008).
38. 38) A. Rego, M. Costa, S. R. Chaves, N. Matmati, H. Pereira, M. J. Sousa, P. Moradas–Ferreira, Y. A. Hannun, V. Costa & M. Côrte–Real : PLoS One, 7, e48571 (2012).
39. 39) M. Tani & O. Kuge : J. Biochem., 145, 565 (2010).
40. 40) C. Hetz : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 13, 89 (2012).
41. 41) C. Pereira, R. D. Silva, L. Saraiva, B. Johansson, M. J. Sousa & M. Côrte–Real : Biochim. Biophys. Acta, 1783, 1286 (2008).
42. 42) A. Rego, D. Trindade, S. R. Chaves, S. Manon, V. Costa, M. J. Sousa & M. Côrte-Real : FEMS Yeast Res., in press.
43. 43) S. A. F. Morad & M. C. Cobat : Nat. Rev. Cancer, 13, 51 (2013).
44. 44) T. Hla & A. J. Dannenberg : Cell Metab., 16, 420 (2012).
45. 45) T. Eisenberg & S. Büttner : FEMS Yeast Res., in press.
46. 46) G. A. Castillon, A. Aguilera–Romero, J. Manzano–Lopez, S. Epstein, K. Kajiwara, K. Funato, R. Watanabe, H. Riezman & M. Muñiz : Mol. Biol. Cell, 22, 2924 (2011).

特定の糖鎖構造をもつ標的タンパク質の蛍光イメージングと細胞内動態解析  /  芳賀 淑美, 鈴木 匡

Page. 100 - 105 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

糖鎖修飾はタンパク質の主要な翻訳後修飾の一つであり，さまざまな疾患で糖鎖構造の変化がタンパク質の機能変異を引き起こしている例が報告されている．しかし，糖鎖の機能解析は難しく，糖鎖構造の差異が特定のタンパク質の機能に及ぼす影響や病態との因果関係を明らかにすることは既存の方法では困難であるために，多くの分子機構は依然として不明である．そこでわれわれは，特定のタンパク質上の特定の糖鎖構造がタンパク質の動態に及ぼす影響やその分子メカニズムを明らかにするために，蛍光共鳴エネルギー移動 (FRET) の原理を用いた糖タンパク質イメージングツールを開発した．本稿では，われわれの開発した糖タンパク質イメージング法の概要と実例を紹介するとともに，克服すべき問題点と今後の展望について概説する．

1. 1) L. K. Mahal, K. J. Yarema & C. R. Bertozzi : Science, 276, 1125 (1997).
2. 2) Y. Zeng, T. N. Ramya, A. Dirksen, P. E. Dawson & J. C. Paulson : Nat. Methods, 6, 207 (2009).
3. 3) T. N. Ramya, E. Weerapana, B. F. Cravatt & J. C. Paulson : Glycobiology, 23, 211 (2013).
4. 4) E. Saxon & C. R. Bertozzi : Science, 287, 2007 (2000).
5. 5) T. L. Hsu, S. R. Hanson, K. Kishikawa, S. K. Wang, M. Sawa & C. H. Wong : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 2614 (2007).
6. 6) S. T. Laughlin, J. M. Baskin, S. L. Amacher & C. R. Bertozzi : Science, 320, 664 (2008).
7. 7) J. M. Baskin, K. W. Dehnert, S. T. Laughlin, S. L. Amacher & C. R. Bertozzi : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 10360 (2010).
8. 8) P. V. Chang, J. A. Prescher, E. M. Sletten, J. M. Baskin, I. A. Miller, N. J. Agard, A. Lo & C. R. Bertozzi : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 1821 (2010).
9. 9) M. Boyce, I. S. Carrico, A. S. Ganguli, S. H. Yu, M. J. Hangauer, S. C. Hubbard, J. J. Kohler & C. R. Bertozzi : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 3141 (2011).
10. 10) X. Wang, S. Inoue, J. Gu, E. Miyoshi, K. Noda, W. Li, Y. Mizuno-Horikawa, M. Nakano, M. Asahi, M. Takahashi et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 15791 (2005).
11. 11) X. Wang, J. Gu, H. Ihara, E. Miyoshi, K. Honke & N. Taniguchi : J. Biol. Chem., 281, 2572 (2006).
12. 12) T. Endo : Acta Myol., 26, 165 (2007).
13. 13) K. Ohtsubo & J. D. Marth : Cell, 126, 855 (2006).
14. 14) Y. Haga, K. Ishii & T. Suzuki : J. Biol. Chem., 286, 31320 (2011).
15. 15) Y. Haga, K. Ishii, K. Hibino, Y. Sako, Y. Ito, N. Taniguchi & T. Suzuki : Nat. Communications, 3, 907 (2012).
16. 16) X. Ning, J. Guo, M. A. Wolfert & G. J. Boons : Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 47, 2253 (2008).
17. 17) N. E. Mbua, J. Guo, M. A. Wolfert, R. Steet & G. J. Boons : Chembiochem, 12, 1912 (2011).
18. 18) C. I. Stains, J. L. Furman, D. J. Segal & I. Ghosh : J. Am. Chem. Soc., 128, 9761 (2006).
19. 19) G. H. Patterson & J. Lippincott-Schwartz : Science, 297, 1873 (2002).
20. 20) B. N. Giepmans, S. R. Adams, M. H. Ellisman & R. Y. Tsien : Science, 312, 217 (2006).
21. 21) A. Peyker, O. Rocks & P. I. Bastiaens : Chembiochem, 6, 78 (2005).
22. 22) X. Wu, J. Simone, D. Hewgill, R. Siegel, P. E. Lipsky & L. He : Cytometry A, 69, 477 (2006).

セミナー室

10. 光合成誘導反応  /  唐 艶鴻, 冨松 元, 深山 浩

Page. 106 - 112 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

自然環境下では植物の光環境は時間的に大きく変化する．四季の変化もあれば朝晩の変化もある．また，時々の雲量や葉の動きによって瞬時に大きく変化し，数秒の内に光強度が何百倍も変わる．晴れた天候では，太陽の直達光は植物葉群の隙間を通して地面や林床に到達し，周囲からふりそそぐ背景光（散乱光）よりかなり明るい．

1. 1) R. L. Chazdon & R. W. Pearcy : Oecologia, 69, 517 (1986).
2. 2) C. Tinocoojanguren & R.W. Pearcy : Oecologia, 943, 395 (1993).
3. 3) R. W. Pearcy : Annu. Rev. Plant Phys., 41, 421 (1990).
4. 4) Y. Tang & N. Liang : Tree Physiol., 2014, 969 (2000).
5. 5) H. Tomimatsu & Y. Tang : Oecologia, 1694, 869 (2012).
6. 6) R. W. Pearcy : “Functional Plant Ecology,” ed. by F. Valladares & F. I. Pugnaire, CRC Press, London New York, Second Edition (2007).
7. 7) J. Stegemann, H. C. Timm & M. Kuppers : Trees–Struct. Funct., 143, 145 (1999).
8. 8) J. R. Seemann, M. U. Kirschbaum, T. D. Sharkey & R. W. Pearcy : Plant Physiol., 88, 148 (1988).
9. 9) E. A. Ainsworth & A. Rogers : Plant Cell Environ., 303, 258(2007).
10. 10) A.D.B. Leakey et al. : “Photosynthesis : Plastid Biology, Energy Conversion and Carbon Assimilation, Advances in Photosynthesis and Respiration,” Vol. 34, ed. by J. J. Eaton–Rye, B. C. Tripathy & T. D. Sharkey, Springer Science+Business Media B. V., 2012, pp. 733–768.
11. 11) M. Košvancová et al. : Plant Sci., 1772, 123 (2009).
12. 12) A. K. Knapp, J. T. Fahnestock & C. E. Owensby : Plant Cell Environ., 172, 189 (1994).
13. 13) E. Naumburg & D. S. Ellsworth : Oecologia, 1222, 163 (2000).
14. 14) A. D. B. Leakey, M. C. Press, J. D. Scholes & J. R. Watling : Plant Cell Environ., 2512, 1701 (2002).
15. 15) B. S. Gildner & D. W. Larson : Oecologia, 893, 390 (1992).
16. 16) R. L. Chazdon : Adv. Ecol. Res., 18, 1 (1988).
17. 17) D. A. Way & R. W. Pearcy : Tree Physiol., 329, 1066 (2012).
18. 18) M. Kosvancova–Zitova et al. : Photosynthetica, 473, 388 (2009).
19. 19) M. Kuppers & H. Schneider : Trees–Struct. Funct., 73, 160 (1993).
20. 20) I. Ozturk, C.–O. Ottosen & C. Ritz : Acta Physiol. Plant., 35, 1179 (2013).
21. 21) C. Tinocoojanguren & R. W. Pearcy : Oecologia, 943, 388 (1993).

11. 高二酸化炭素濃度に対する植物の長期的な応答  /  彦坂 幸毅

Page. 113 - 120 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

大気二酸化炭素 （CO2） 濃度は，化石燃料の大量消費により上昇し続け，現在は400 ppm前後である．CO2 濃度の増加を抑えるためにさまざまな努力がなされているが，経済活動を犠牲にするような排出抑制が行われたとしても，今世紀末には500 ppmを超えると考えられ，現状のままでは700x{301c}1,000 ppmまで上がると危惧されている．

1. 1) 彦坂幸毅，寺島一郎：化学と生物，51, 250 (2013).
2. 2) K.–M. Miyagi, T. Kinugasa, K. Hikosaka & T. Hirose : Global Change Biol., 13, 2161 (2007).
3. 3) D. D. Ackerly & F. A. Bazzaz : Global Change Biol., 1, 199 (1995).
4. 4) T. Kinugasa, K. Hikosaka & T. Hirose : Oecologia, 137, 1 (2003).
5. 5) S. Oikawa, K.–M. Miyagi, K. Hikosaka, M. Okada, T. Matsunami, M. Kokubun, T. Kinugasa & T. Hirose : Plant Soil, 330, 163 (2010).
6. 6) K. Hikosaka, T. Kinugasa, S. Oikawa, Y. Onoda & T. Hirose : J. Exp. Bot., 62, 1523 (2011).
7. 7) 小野田雄介：日本生態学会誌，57, 145 (2007).
8. 8) A. Cook, G. H. Vourlitis & Y. Harazono : J. Agric. Meteor., 56, 31 (2000).
9. 9) 鶴見　実ほか：八甲田山火山性二酸化炭素噴出状況調査，青森県，1999.
10. 10) Y. Onoda, T. Hirose & K. Hikosaka : Ecol. Res., 22, 475 (2007).
11. 11) Y. Onoda, K. Hikosaka & T. Hirose : Phyton, 45, 389 (2005).
12. 12) N. Osada, Y. Onoda & K. Hiksaka : Oecologia, 164, 41 (2010).
13. 13) Y. Onoda, T. Hirose & K. Hikosaka : New Phytol., 182, 698 (2009).
14. 14) I. Nakamura, Y. Onoda, N. Matsushima, J. Yokoyama, M. Kawata & K. Hikosaka : Oecologia, 165, 809 (2011).

化学の窓

植物の生物機能を用いた金属回収技術  /  野村 俊尚, 井藤賀 操, 榊原 均

Page. 121 - 126 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

ハイテク電子機器や電気自動車の部品には，希土類元素などさまざまな希少金属が使用されている．それらの生産を基幹産業とする日本では，希少金属は産業のビタミンとも呼ばれ，経済発展のためになくてはならない重要な資源である（1）．しかし，希少金属資源の埋蔵地域は地球上に偏在しており，わが国では，現在その多くを輸入に頼らざるをえない．さらに資源保有国では，自国の資源開発と保持の主権を求める資源ナショナリズムの傾向が強まっており，輸出制限などによる国際市場の価格高騰が容易に生じうる状況となっている（1）．このような希少金属の供給不足の危機を打開すべく，深海に眠る金属資源の探索や希少金属の代替技術の開発が推進されているが，これらの技術の実用化には，まだ多くの時間を要すると予想される．

1. 1) 浦辺徹郎：“貴金属・レアメタルのリサイクル技術集成”，エヌ・ティー・エス，2007, pp. 3–12.
2. 2) 馬　建鋒：根の研究，7, 105 (1999).
3. 3) M. J. Haydon & C. S. Cobbett : New Phytol., 174, 499 (2007).
4. 4) C. Cobbett & P. Goldsbrough : Annu. Rev. Plant Biol., 53, 159 (2002).
5. 5) 島田幹夫ほか：木材保存，28, 86 (2002).
6. 6) 藤川陽子：“環境水浄化技術”，2004, pp. 119–136.
7. 7) 金子達雄，岡島麻衣子：“メタルバイオテクノロジーによる環境保全と資源回収—新元素戦略の新しいキーテクノロジー”，シーエムシー出版，2009, pp. 138–143.
8. 8) 竹下健二，尾形剛志：“貴金属・レアメタルのリサイクル技術集成”，エヌ・ティー・エス，2007, pp. 443–463.
9. 9) S. J. Lippard & J. M. Berg：“生物無機化学”，東京化学同人，1997, pp. 41–73.
10. 10) 山下光雄：“メタルバイオテクノロジーによる環境保全と資源回収—新元素戦略の新しいキーテクノロジー”，シーエムシー出版，2009, pp. 229–234.
11. 11) 黒田浩一，植田充美：“メタルバイオテクノロジーによる環境保全と資源回収—新元素戦略の新しいキーテクノロジー”，シーエムシー出版，2009, pp. 97–103.
12. 12) O. Zitka et al. : “Heavy Metal Stress in Plant,” Springer, 2013, pp. 19–42.
13. 13) J. Park et al. : Plant J., 69, 278 (2012).
14. 14) E. Indriolo et al. : Plant Cell, 22, 2045 (2010).
15. 15) 岩月善之助編：“日本の野生植物コケ”，平凡社，2001, p. 10.
16. 16) 井藤賀　操，川上　智，榊原　均：“メタルバイオテクノロジーによる環境保全と資源回収—新元素戦略の新しいキーテクノロジー”，シーエムシー出版，2009, pp. 58–62.
17. 17) 井藤賀　操ほか：植物の生長調節，45, 64 (2010).
18. 18) 井藤賀　操ほか：環境資源工学，60, 84 (2013).
19. 19) A. J. Shaw : Environ. Health. Perspect., 102, 105 (1994).
20. 20) K. Satake et al. : Journal of Bryology, 15, 353 (1988).
21. 21) T. Nomura & S. Hasezawa : J. Plant Res., 124, 631 (2011).

生物コーナー

鳥類の起源は植物食か肉食か？  /  小林 快次

Page. 127 - 130 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

近年中国遼寧省から発見されている多数の羽毛恐竜化石によって，鳥類は恐竜から進化したということが確実視されている．しかし，鳥類への進化過程の解明においてはまだ課題が多く，その一つに食性の進化が挙げられる．今回新しく発見されたテリジノサウルス類恐竜，ジアンチャンゴサウルスによって鳥類が植物食恐竜から進化した可能性が高いと示唆された．また，植物食への適応は，段階を追って進化していったことが明らかになった．頭骨や歯が，先に植物食への適応をし，その後体の構造を進化させ，植物食を促進していったと考えられる．

1. 1) L. E. Zanno & P. J. Makovicky : Proc. Natl Acad. Sci. USA, 108, 232 (2010).
2. 2) H. Pu, Y. Kobayashi, J. Lü, L. Xu, Y. Wu, H. Chang, J. Zhang & S. Jia : PLoS ONE, 8, e63423 (2013).
3. 3) L. E. Zanno : Journal of Systematic Palaeontology, 8, 503 (2010).
4. 4) Y. Kobayashi & R. Barsbold : Canadian Journal of Earth Sciences, 42, 1501 (2005).
5. 5) Y. Kobayashi, J. Lü, Z. Dong, R. Barsbold, Y. Azuma & Y. Tomida : Nature, 402, 480 (1999).
6. 6) D. K. Zelenitsky, F. Therrien & Y. Kobayashi : Proc. R. Soc. B, 276, 667 (2009).

農芸化学@HighSchool

シークヮーサー種子を用いた抗酸化作用と美白効果素材の研究  /  服部 暉, 山里 洸佑, 伊波 幸紀, 祖納元 りえ, 藏屋 英介

Page. 131 - 132 (published date : 2014年2月1日)

概要原稿

リファレンス

本研究発表は，平成25 （2013） 年度日本農芸化学会大会（開催地・仙台）での「ジュニア農芸化学会」において，ポスター発表された．発表者らは，食用として利用されているシークヮーサーの種子の多くが廃棄処分されているという現状に着目し，その有効利用を目指した研究を行った．シークヮーサーの果汁はフラボノイドによる抗酸化作用や他の生理作用を示すことは知られていたが，種子の生理作用についての知見は少ないことから，得られた研究成果は，関連研究者にとっても示唆に富むものであり，高く評価された．