全文PDF :

巻頭言

教育を受ける側の競争原理  /  麻生 陽一

Page. 133 - 133 (published date : 2013年3月1日)

冒頭文

リファレンス

ご承知のように，昨年，大学設置・学校法人審議会が認めた新設について文科省トップから不認可発言があり，さらにそれが短期間のうちに撤回された．その際，大学の盛衰は市場原理に任せれば良いという，よくある論議がちらっと顔を出した．｢市場原理｣とは，売り手側の教育機関や教員の淘汰が買い手側の嗜好により決まることを指すようだ．一方，｢競争原理｣とは，教育する側（教員）のみならず，教育を受ける側（学生）や教育を受けさせる側（保護者）における競争も指すことがあるようだ．

 

今日の話題

スギヒラタケ急性脳症事件の化学的解明の試み  /  河岸 洋和, 菅 敏幸

Page. 134 - 137 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

スギヒラタケ （Pleurocybella porrigens） は，秋に，針葉樹，特にスギの古い切株や倒木に重なり合うように群生する．現時点では，人工栽培は成功していない．東北，北陸，中部地方を中心に広く食用とされていた．ところが，2004年秋に，このキノコの摂取により，急性脳症が発生した．この事件前までは食中毒に関する報告はなく，たいへん美味なキノコであり，筆者（河岸）も事件前までは毎年食べていた．患者数は59名に達し，腎機能障害をもっていた17名が亡くなった．この事件は戦後最悪の食中毒事件とされているが，原因の解明は困難を極め，厚生労働省研究班は「原因不明」と結論した．しかし，この研究班の班員であった筆者の一人（河岸）はその後も現在に至るまで研究を続け，もう一人の筆者（菅）と協力してその化学的解明を試みている．これまでの経緯を以下に記す．

1. 1) 鈴木智大，藤田基寛，天野裕子，浅川倫宏，赤星早江子，脇本敏幸，小林夕香，森田達也，新井信隆，長井　薫，田中滋康，平井浩文，菅　敏幸，河岸洋和：“第52回天然有機化合物討論会講演要旨集”，2010, pp. 655–660.
2. 2) T. Suzuki, Y. Amano, M. Fujita, Y. Kobayashi, H. Dohra, H. Hirai, T. Murata, T. Usui & H. Kawagishi : Biosci. Biotechnol. Biochem., 73, 702 (2009).
3. 3) T. Kawaguchi, T. Suzuki, Y. Kobayashi, S. Kodani, H. Hirai, K. Nagai & H. Kawagishi : Tetrahedron, 66, 504 (2010).
4. 4) T. Kan & T. Fukuyama : Chem. Commun., 353 (2004).
5. 5) T. Fukuyama, M. Cheung, C.-K. Jow, Y. Hidai & T. Kan : Tetrahedron Lett., 38, 5831 (1997).
6. 6) T. Wakimoto, T. Asakawa, S. Akahoshi, T. Suzuki, K. Nagai, H. Kawagishi & T. Kan : Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 50, 1168 (2011).

リベロマイシンA生合成にかかわる未知酵素の解明  /  高橋 俊二, 長田 裕之

Page. 138 - 140 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

微生物は，臨床的に重要な薬剤として使われているさまざまなポリケチド化合物（エリスロマイシン，エポチロン，ラパマイシン，ロバスタチンなど）を生産する．ポリケチド合成酵素 （PKS） により生合成された中間体はそのままでは活性を示さず，さまざまな酵素の修飾を受けて多様な構造を形成した後に生理活性を獲得するため，構造多様化にかかわる酵素反応を解明することは，新しい薬剤開発に必要な生合成理論構築につながる．筆者らは，バクテリア，渦鞭毛藻，海綿動物から広く見いだされているポリケチド化合物のなかで，さまざまな生理活性（イオノホア，プロテインホスファターゼ阻害，駆虫作用，抗菌作用など）をもつことで知られており，立体特異的構造の形成機構が不明なスピロアセタール化合物に着目した．

1. 1) H. Osada et al. : J. Antibiot., 44, 259 (1991).
2. 2) J.T. Woo et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 4729 (2006).
3. 3) H. Muguruma et al. : Clin. Cancer Res., 11, 8822 (2005).
4. 4) A. Yano et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 15541 (2008).
5. 5) T. Shimizu et al. : Org. Lett., 2, 2153 (2000).
6. 6) M. Oliynyk et al. : Mol. Microbiol., 49, 1179 (2003).
7. 7) H. Ikeda et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 9509 (1999).
8. 8) W. Li et al. : J. Biol. Chem., 283, 28607 (2008).
9. 9) B. Frank et al. : Chem. Biol., 14, 221 (2007).
10. 10) S. Takahashi et al. : Nat. Chem. Biol., 7, 461 (2011).

ナミアゲハの産卵刺激物質を認識する味覚受容体  /  尾崎 克久, 龍田 勝輔, 吉川 寛

Page. 141 - 146 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

現在，学名がつけられている全生物種（動物のみではなく，植物・菌類・原生生物など，すべての生物を含む）は約200万種とされているが，昆虫がその過半数を超えている．多種多様な昆虫の生活史もさまざまで，本能行動の規則的な連鎖で構築される複雑な生命現象は，ダーウィン進化論を否定するつもりはなくとも，本当に偶然の積み重ねだけで成り立つものなのかと疑問を抱いてしまうほど巧妙である．昆虫は化合物を認識することで外界の情報を得て，寄主選択・配偶行動・集団生活の維持・社会性の構築など，生存上重要となるさまざまな場面で利用しているので，化合物を認識する仕組みを解明することができれば，生命現象をより深く理解することができるはずである．

1. 1) T. Ohsugi, R. Nishida & H. Fukami : Applied Entomology and Zoology, 26, 29 (1991).
2. 2) K. Ozaki, A. Utoguchi, A. Yamada & H. Yoshikawa : Insect Biochem. Mol. Biol., 38, 969 (2008).
3. 3) K. Ozaki, M. Ryuda, A. Yamada, A. Utoguchi, H. Ishimoto, D. Calas, F. Marion-Poll, T. Tanimura & H. Yoshikawa : Nat. Commun., 2, 542 (2011), doi : 10.1038/ncomms1548.

解説

哺乳類代謝制御におけるNAD⁺の生理学的重要性と治療標的としての可能性  /  吉野 純, 今井 眞一郎

Page. 147 - 153 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD⁺) は，酸化還元反応で重要な役割を果たす補酵素として古くから知られてきた．近年，特に哺乳類において，このNAD⁺の合成経路と，サーチュインに代表されるNAD⁺消費酵素に関する研究が注目を集めている．さらにさまざまな生物学的局面でのNAD⁺の生理・病理学的重要性が見直され，肥満・糖尿病の新しい創薬対象としても注目されている．ここでは，哺乳類の代謝領域におけるNAD⁺研究の現状を紹介する．

1. 1) P. Belenky, K. L. Bogan & C. Brenner : Trends Biochem. Sci., 32, 12 (2007).
2. 2) J. R. Revollo, A. A. Grimm & S. Imai : Curr. Opin. Gastroenterol., 23, 164 (2007).
3. 3) S. Imai & L. Guarente : Trends Pharmacol. Sci., 31, 212 (2010).
4. 4) G. Magni, A. Amici, M. Emanuelli, N. Raffaelli & S. Ruggieri : Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol., 73, 135 (1999).
5. 5) P. Bieganowski & C. Brenner : Cell, 117, 495 (2004).
6. 6) J. R. Revollo, A. A. Grimm & S. Imai : J. Biol. Chem., 279, 50754 (2004).
7. 7) K. L. Bogan & C. Brenner : Annu. Rev. Nutr., 28, 115 (2008).
8. 8) L. R. Stein & S. Imai : Trends Endocrinol. Metab., 23, 420 (2012).
9. 9) T. Wang, X. Zhang, P. Bheda, J. R. Revollo, S. Imai & C. Wolberger : Nat. Struct. Mol. Biol., 13, 661 (2006).
10. 10) J. R. Revollo, A. Korner, K. F. Mills, A. Satoh, T. Wang, A. Garten et al. : Cell Metab., 6, 363 (2007).
11. 11) A. Garten, S. Petzold, A. Barnikol-Oettler, A. Korner, W. E. Thasler, J. Kratzsch et al. : Biochem. Biophys. Res. Commun., 391, 376 (2010).
12. 12) D. Friebe, M. Neef, J. Kratzsch, S. Erbs, K. Dittrich, A. Garten et al. : Diabetologia., 54, 1200 (2011).
13. 13) N. Hara, K. Yamada, T. Shibata, H. Osago & M. Tsuchiya : PLoS One, 6, e22781 (2011).
14. 14) E. Maury, K. M. Ramsey & J. Bass : Circ. Res., 106, 447 (2010).
15. 15) K. M. Ramsey, J. Yoshino, C. S. Brace, D. Abrassart, Y. Kobayashi & B. Marcheva et al. : Science, 324, 651 (2009).
16. 16) Y. Nakahata, S. Sahar, G. Astarita & M. Kaluzova : Science, 324, 654 (2009).
17. 17) S. Imai : Biochim. Biophys. Acta, 1804, 1584 (2010).
18. 18) J. Yoshino, K. F. Mills, M. J. Yoon & S. Imai : Cell Metab., 14, 528 (2011).
19. 19) H. Li, M. Xu, J. Lee, C. He & Z. Xie : Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., Epub ahead of print (2012).
20. 20) T. B. Dahl, J. W. Haukeland, A. Yndestad, T. Ranheim, I. P. Gladhaug, J. K. Damas et al. : J. Clin. Endocrinol. Metab., 95, 3039 (2010).
21. 21) E. Koltai, Z. Szabo, M. Atalay, I. Boldogh, H. Naito, S. Goto et al. : Mech. Ageing. Dev., 131, 21 (2010).
22. 22) S. R. Costford, S. Bajpeyi, M. Pasarica, D. C. Albarado, S. C. Thomas, H. Xie et al. : Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., 298, E117 (2010).
23. 23) Q. Sun, L. Li, R. Li, M. Yang, H. Liu, M. J. Nowicki et al. : Ann. Med., 41, 311 (2009).
24. 24) T. Araki, Y. Sasaki & J. Milbrandt : Science, 305, 1010 (2004).
25. 25) J. Wu, F. Zhang, M. Yan, D. Wu, Q. Yu, Y. Zhang et al. : Diabetes, 60, 3197 (2011).
26. 26) T. Zhang, J. G. Berrocal, K. M. Frizzell, M. J. Gamble, M. E. DuMond, R. Krishnakumar et al. : J. Biol. Chem., 284, 20408 (2009).
27. 27) L. Guarente : N. Engl. J. Med., 364, 2235 (2011).
28. 28) T. Nakagawa & L. Guarente : J. Cell Sci., 124, 833 (2011).
29. 29) M. O. Hottiger, M. Boothby, F. Koch-Nolte, B. Luscher, N. M. Martin, R. Plummer et al. : Sci. Signal., 4, mr5 (2011).
30. 30) P. Bai & C. Canto : Cell Metab., 16, 290 (2012).
31. 31) D. Corda & M. Di Girolamo : EMBO J., 22, 1953 (2003).
32. 32) H. C. Lee : Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., 41, 317 (2001).
33. 33) S. Imai, C. M. Armstrong, M. Kaeberlein & L. Guarente : Nature, 403, 795 (2000).
34. 34) A. Chalkiadaki & L. Guarente : Nat. Rev. Endocrinol., 8, 287 (2012).
35. 35) A. S. Banks, N. Kon, C. Knight, M. Matsumoto, R. Gutierrez-Juarez, L. Rossetti et al. : Cell Metab., 8, 333 (2008).
36. 36) P. T. Pfluger, D. Herranz, S. Velasco-Miguel, M. Serrano & M. H. Tschop : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 9793 (2008).
37. 37) K. M. Ramsey, K. F. Mills, A. Satoh & S. Imai : Aging Cell, 7, 78 (2008).
38. 38) F. Xu, Z. Gao, J. Zhang, C. A. Rivera, J. Yin, J. Weng et al. : Endocrinology, 151, 2504 (2010).
39. 39) A. Purushotham, T. T. Schug, Q. Xu, S. Surapureddi, X. Guo & X. Li : Cell Metab., 9, 327 (2009).
40. 40) A. Chalkiadaki & L. Guarente : Cell Metab., 16, 180 (2012).
41. 41) G. Ramadori, T. Fujikawa, M. Fukuda, J. Anderson, D. A. Morgan & R. Mostoslavsky et al. : Cell Metab., 12, 78 (2010).
42. 42) J. Yoshino & S. Imai : Mol. Cell, 44, 170 (2011).
43. 43) M. D. Hirschey, T. Shimazu, E. Jing, C. A. Grueter, A. M. Collins, B. Aouizerat et al. : Mol. Cell, 44, 177 (2011).
44. 44) S. Someya, W. Yu, W. C. Hallows, J. Xu, J. M. Vann, C. Leeuwenburgh et al. : Cell, 143, 802 (2010).
45. 45) L. W. Finley, A. Carracedo, J. Lee, A. Souza, A. Egia, J. Zhang et al. : Cancer Cell, 19, 416 (2011).
46. 46) M. C. Haigis, R. Mostoslavsky, K. M. Haigis, K. Fahie, D. C. Christodoulou, A. J. Murphy et al. : Cell, 126, 941 (2006).
47. 47) T. Nakagawa, D. J. Lomb, M. C. Haigis & L. Guarente : Cell, 137, 560 (2009).
48. 48) Y. Kanfi, V. Peshti, R. Gil, S. Naiman, L. Nahum, E. Levin et al. : Aging Cell, 9, 162 (2010).
49. 49) Y. Kanfi, S. Naiman, G. Amir, V. Peshti, G. Zinman, L. Nahum et al. : Nature, 483, 218 (2012).
50. 50) K. T. Howitz, K. J. Bitterman, H. Y. Cohen, D. W. Lamming, S. Lavu, J. G. Wood et al. : Nature, 425, 191 (2003).
51. 51) J. H. Chung, V. Manganiello & J. R. Dyck : Trends Cell Biol., Epub ahead of print (2012).
52. 52) S. Timmers, E. Konings, L. Bilet, R. H. Houtkooper, T. van de Weijer, G. H. Goossens et al. : Cell Metab., 14, 612 (2011).
53. 53) P. Brasnyo, G. A. Molnar, M. Mohas, L. Marko, B. Laczy, J. Cseh et al. : Br. J. Nutr., 106, 383 (2011).
54. 54) J. Yoshino, C. Conte, L. Fontana B. Mittendorfer, S. Imai, K. B. Schechtman et al. : Cell Metab., 16, 658 (2012).
55. 55) P. Bai, C. Canto, H. Oudart, A. Brunyanszki, Y. Cen, C. Thomas et al. : Cell Metab., 13, 461 (2011).
56. 56) S. Erener, A. Mirsaidi, M. Hesse, A. N. Tiaden, H. Ellingsgaard, R. Kostadinova et al. : FASEB J., 26, 2631 (2012).
57. 57) K. Devalaraja-Narashimha & B. J. Padanilam : J. Endocrinol., 205, 243 (2010).
58. 58) P. Bai, C. Canto, A. Brunyanszki, A. Huber, M. Szanto, Y. Cen et al. : Cell Metab., 13, 450 (2011).
59. 59) P. Aksoy, T. A. White, M. Thompson & E. N. Chini : Biochem. Biophys. Res. Commun., 345, 1386 (2006).
60. 60) M. T. Barbosa, S. M. Soares, C. M. Novak, D. Sinclair, J. A. Levine, P. Aksoy et al. : FASEB J., 21, 3629 (2007).
61. 61) S. Sahar, V. Nin, M. T. Barbosa, E. N. Chini & P. Sassone-Corsi : Aging (Albany, NY), 3, 794 (2011).
62. 62) M. R. Meyer, D. J. Clegg, E. R. Prossnitz & M. Barton : Acta. Physiol. (Oxf.), 203, 259 (2011).
63. 63) P. W. Caton, J. Kieswich, M. M. Yaqoob, M. J. Holness & M. C. Sugden : Diabetologia, 54, 3083 (2011).
64. 64) C. Canto, R. H. Houtkooper, E. Pirinen, D. Y. Youn, M. H. Oosterveer, Y. Cen et al. : Cell Metab., 15, 838 (2012).
65. 65) F. Koch-Nolte, S. Fischer, F. Haag & M. Ziegler : FEBS Lett., 585, 1651 (2011).
66. 66) F. Berger, C. Lau, M. Dahlmann & M. Ziegler : J. Biol. Chem., 280, 36334 (2005).
67. 67) S. Imai : Pharmacol. Res., 62, 42 (2010).

結核菌を認識する新たなC型レクチンの同定  /  山崎 晶

Page. 154 - 159 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

レクチンは一般に糖を認識するタンパク質の総称である．そのファミリーは多岐にわたり，さまざまな種でさまざまな機能が報告されているが，近年免疫受容体としてのレクチン受容体が注目されるようになってきた．本稿では，結核菌を認識する新たなC型レクチン受容体Mincleについて概説するとともに，免疫受容体としてのレクチンの戦略に関しても議論したい．

1. 1) M. Matsumoto, T. Tanaka, T. Kaisho, H. Sanjo, N. G. Copeland, D. J. Gilbert, N. A. Jenkins & S. Akira : J. Immunol., 163, 5039 (1999).
2. 2) S. Yamasaki, E. Ishikawa, M. Sakuma, H. Hara, K. Ogata & T. Saito : Nat. Immunol., 9, 1179 (2008).
3. 3) S. Yamasaki, M. Matsumoto, O. Takeuchi, T. Matsuzawa, E. Ishikawa, M. Sakuma, H. Tateno, J. Uno, J. Hirabayashi, Y. Mikami et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106, 1897 (2009).
4. 4) E. Ishikawa, T. Ishikawa, Y. S. Morita, K. Toyonaga, H. Yamada, O. Takeuchi, T. Kinoshita, S. Akira, Y. Yoshikai & S. Yamasaki : J. Exp. Med., 206, 2879 (2009).
5. 5) M. Yamaguchi, Y. Ogawa, K. Endo, H. Takeuchi, S. Nakamura, S. Yasaka & Y. Yamamura : Kekkaku, 33, 12 (1958).
6. 6) Y. Miyake, K. Toyonaga, D. Mori, S. Kakuta, Y. Hoshino, A. Oyamada, H. Yamada, K. Ono, M. Suyama, Y. Iwakura et al. : Immunity, in press.
7. 7) I. Matsunaga, T. Naka, R. S. Talekar, M. J. McConnell, K. Katoh, H. Nakao, A. Otsuka, S. M. Behar, I. Yano, D. B. Moody & M. Sugita : J. Biol. Chem., 283, 28835 (2008).
8. 8) D. B. Moody, T. Ulrichs, W. Mühlecker, D. C. Young, S. S. Gurcha, E. Grant, J. P. Rosat, M. B. Brenner, C. E. Costello, G. S. Besra et al. : Nature, 404, 884 (2000).
9. 9) M. J. Robinson, D. Sancho, E. C. Slack, S. LeibundGut-Landmann & C. Reis e Sousa : Nat. Immunol., 7, 1258 (2006).

自律神経による生体制御とその利用  /  永井 克也

Page. 160 - 167 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

ヒトを含む哺乳類は自律神経系と内分泌系が連携して体内外の環境変化に対し体内恒常性（ホメオスタシス）を維持する．このとき自律神経系は内分泌系よりも迅速に反応する．しかしながら，各臓器・組織を支配する自律神経の活動変化は一様ではなく環境変化に別個に反応する．たとえ心臓の交感神経が興奮したとしてもほかの臓器・組織を支配する交感神経は必ずしも興奮せず，逆に抑制されるものもある．本編では食品や薬品などの機能解析に供するために動物実験の結果をもとにして各臓器・組織の自律神経の活動変化と生体機能変化の関係を述べる．

1. 1) K. Nagai, M. Tanida, A. Niijima, N. Tsuruoka, Y. Kiso, Y. Horii, J. Shen & N. Okumura : Amino Acids, 43, 97 (2012).
2. 2) J. Shen, H. Nakamura, Y. Fujisaki, M. Tanida, Y. Horii, R. Fuyuki, H. Takkumi, K. Shiraishi, T. Kometani & K. Nagai : Neurosci. Lett., 461, 30 (2009).
3. 3) K. Nagai, N. Nagai, K. Shimizu, S. Chun, H. Nakagawa & A. Niijima : Progr. Brain Res., 111, 253 (1996).
4. 4) 永井克也：香料，246, 31 (2010).
5. 5) T. Nakamura, M. Tanida, A. Niijima, J. Shen & K. Nagai : Neurosci. Lett., 416, 107 (2007).
6. 6) A. Niijima, K. Nagai, N. Nagai & H. Nakagawa : J. Auton. Nerv. Syst., 40, 155 (1992).
7. 7) A. Niijima : Brain Res. Bull., 26, 165 (1991).
8. 8) A. Sato : Adv. Biophys., 23, 39 (1987).
9. 9) Y. Horii, M. Tanida, J. Shen, Y. Fujisaki, R. Fuyuki, K. Hashimoto, A. Niijima, T. Nakashima & K. Nagai : Skin Res. Technol., 17, 75 (2011).
10. 10) J. Shen, Y. Horii, Y. Fujisaki & K. Nagai : Autonom. Neurosci. : Basic & Clin., 147, 86 (2009).
11. 11) Y. Horii, J. Shen, Y. Fujisaki, K. Yoshida & K. Nagai : Neurosci. Lett., 510, 1 (2012).
12. 12) K. Nagai & H. Nakagawa : J. Biochm. (Tokyo), 74, 873 (1973).
13. 13) K. Nagai, N. Nagai, K. Shimizu, S. Chun, H. Nakagawa & A. Niijima : Prog. Brain Res., 111, 253 (1996).
14. 14) K. Nagai, A. Niijima, N. Nagai, H. Hibino, S. J. Chun, K. Shimizu & H. Nakagawa : Brain Res. Bull., 41, 369 (1996).
15. 15) M. Tanida, J. Shen, T. Nakamura, A. Niijima & K. Nagai : Neurosci. Lett., 439, 192 (2008).
16. 16) M. Tanida, A. Yamatodani, A. Niijima, J. Shen, T. Todo & K. Nagai : Neurosci. Lett., 413, 177 (2007).
17. 17) J. N. Clore, P. S. Glickman, S. T. Helm, J. E. Nestler & W. G. Backard : Metabolism, 38, 1103 (1989).
18. 18) H. Otani, A. Okumura, K. Nagai & N. Okumura : Neurosci. Lett., 445, 166 (2008).
19. 19) 永井克也：“第13回チョコレート・ココア国際栄養シンポジウム2008年講演集”，2008, p. 22.

昆虫の行動を制御するホルモンの研究の最近の動向  /  永田 晋治

Page. 168 - 176 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

昆虫が，環境に適応し，正確に成長し，そして繁殖するためには，各成長段階においてライフイベントに関わる行動が規定されている必要がある．つまり，脱皮，摂食行動，生殖行動，社会行動などは，生命や種の維持のための重要なメカニズムなのである．現在，昆虫の内分泌学的な行動制御の仕組みが明らかになりつつある．ここでは，これまでに明らかにされた昆虫の行動を制御する一連のホルモンと，その作用のメカニズムを脱皮，摂食行動，生殖行動をメインに簡単に紹介した．

1. 1) L. M. Riddiford : Adv. In Insect Phys., 24, 213 (1994).
2. 2) 神村　学他：“分子昆虫学”，共立出版，2009, pp. 146–157.
3. 3) 丹羽隆介他：“脱皮と変態の生物学”，東海大学出版会，2011, pp. 55–76.
4. 4) M. Yoshiyama, T. Namiki, K. Mita, H. Kataoka & R. Niwa : Development, 133, 2565 (2006).
5. 5) T. Namiki, R. Niwa, T. Sakudoh, K. Shirai, H. Takeuchi & H. Kataoka : Biochem. Biocphys. Res. Commun., 337, 367 (2005).
6. 6) H. Ono, K. F. Rewitz, T. Shinoda, K. Itoyama, A. Petryk, R. Rybczynski, M. Jarcho, J. T. Warren, G. Marques, M. J. Shimell et al. : Dev. Biol., 298, 555 (2006).
7. 7) R. Niwa, T. Namiki, K. Ito, Y. Shimada-Niwa, M. Kiuchi, S. Kawaoka, T. Kayukawa, Y. Banno, Y. Fujimoto, S. Shigenobu et al. : Development, 137, 1991 (2010).
8. 8) R. Niwa, T. Matsuda, T. Yoshiyama, T. Namiki, K. Mita, Y. Fujimoto & H. Kataoka : J. Biol. Chem., 279, 35942 (2004).
9. 9) J. T. Warren, A. Petryk, G. Marques, M. Jarcho, J. P. Parvy, C. Dauphin-Villemant, M. B. O’Connor & L. I. Gilbert : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 11043 (2002).
10. 10) A. Petryk, J. T. Warren, G. Marqués, M. P. Jarcho, L. I. Gilbert, J. Kahler, J. P. Parvy, Y. Li, C. Dauphin-Villemant & M. B. O'Connor : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 13773 (2003).
11. 11) N. Yamanaka, D. Zitnan, K. J. Kim, M. E. Adams, Y. J. Hua, Y. Suzuki, M. Suzuki, A. Suzuki, H. Satake, A. Mizoguchi et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 8622 (2006).
12. 12) N. Yamanaka, Y. J. Hua, A. Mizoguchi, K. Watanabe, R. Niwa, Y. Tanaka & H. Kataoka : J. Biol. Chem., 280, 14684 (2005).
13. 13) Y. J. Hua, Y. Tanaka, K. Nakamura, M. Sakakibara, S. Nagata & H. Kataoka : J. Biol. Chem., 274, 31169 (1999).
14. 14) C. Helvis, J. F. Koener, G. C. Unnithan & R. Feyerisen : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101, 4024 (2004).
15. 15) T. Shinoda & K. Itoyama : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 11986 (2003).
16. 16) T. Shiotsuki, F. Yukuhiro & M. Kiuchi : J. Insect Physiol., 45, 1049 (1999).
17. 17) R. J. Weaver & N. Audsley : Ann. N. Y. Acad. Sci., 1163, 316 (2009).
18. 18) H. Kataoka, A. Toschi, J. P. Li, R. L. Carney, D. A. Schooley & S. J. Kramer : Science, 243, 1481 (1989).
19. 19) N. Yamanaka, S. Yamamoto, D. Zitnan, K. Watanabe, T. Kawada, H. Satake, Y. Kaneko, K. Hiruma, Y. Tanaka, T. Shinoda et al. : PLoS One, 3, e3048 (2008).
20. 20) F. M. Horodyski, H. Verlinden, N. Filkin, H. P. Vandersmissen, C. Fleury, S. E. Reynolds, Z. P. Kai & J. V. Broeck : Insect Biochem. Mol. Biol., 41, 804 (2011).
21. 21) G. M. Coast & D. A. Schooley : Peptides, 32, 620 (2011).
22. 22) B. Stay : Insect Biochem. Mol. Biol., 30, 653 (2000).
23. 23) L. Clark, A. B. Lange, J. R. Zhang & S. S. Tobe : J. Insect Physiol., 54, 949 (2008).
24. 24) K. J. Yagi, K. L. Elliott, L. Teesch, S. S. Tobe & B. Stay : J. Insect Physiol., 54, 939 (2008).
25. 25) D. Zitnan, T. G. Kingan, J. L. Hermesman & M. E. Adams : Science, 271, 5245 (1996).
26. 26) D. Zitnan, L. S. Ross, I. Zitnanova, J. L. Hermesman & M. E. Adams : Neuron, 23, 523 (1999).
27. 27) Y. J. Kim, D. Zitnan, K. H. Cho, D. A. Schooley, A. Mizoguchi & M. E. Adams : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 14211 (2006).
28. 28) Y. J. Kim, D. Zitnan, C. G. Galizia, K. H. Cho & M. E. Adams : Curr. Biol., 16, 1395 (2006).
29. 29) J. W. Truman & L. M. Riddiford : Science, 167, 1624 (1970).
30. 30) J. C. Chang, R. B. Yang, M. E. Adams & K. H. Lu : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106, 13371 (2009).
31. 31) S. Matsumoto, A. Ohnishi, J. M. Lee & J. J. Hull : Vitam. Horm., 83, 425 (2010).
32. 32) 松本正吾：化学と生物，46, 52 (2008).
33. 33) R. Thornhill & J. Alcock : “The Evolution of Insect Mating Systems,” Harvard Univ. Press, 1988.
34. 34) T. G. Kingan, W. M. Bondnar, A. K. Raina, J. Shabanowitz & D. F. Hunt : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92, 5082 (1995).
35. 35) P. S. Chen, E. Stumm-Zollinger, T. Aigaki, J. Balmer, M. Bientz & P. Bohlen : Cell, 54, 291 (1988).
36. 36) G. B. Carvalho, P. Kapahi, D. H. Anderson & S. Benzer : Curr. Biol., 16, 692 (2006).
37. 37) Y. J. Kim, K. Bartalska, N. Audsley, N. Yamanaka, N. Yapici, J. Y. Lee, Y. C. Kim, M. Markovic, E. Isaac, Y. Tanaka et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 6520 (2010).
38. 38) 永田晋治：蚕糸昆虫バイオテック，80, 163 (2011).
39. 39) D. R. Nässel & C. Wegener : Peptides, 32, 1335 (2011).
40. 40) P. Shen & H. N. Cai : J. Neurobiol., 47, 16 (2001).
41. 41) S. Nagata, N. Morooka, S. Matsumoto, T. Kawai & H. Nagasawa : Gen. Comp. Endocrinol., 172, 90 (2011).
42. 42) S. Nagata, S. Matsumoto, T. Nakane, A. Ohara, N. Morooka, T. Konuma, C. Nagai & H. Nagasawa : Front. Exp. Endocrinol., 3, e3 (2012).
43. 43) L. Röller, N. Yamanaka, K. Watanabe, I. Daubnerová, D. Zitnan, H. Kataoka & Y. Tanaka : Insect Biochem. Mol. Biol., 38, 1147 (2008).
44. 44) J. L. Maestro, R. Aguilar, N. Pascual, M. L. Valero, M. D. Piulachs, D. Andreu, I. Navarro & X. Bellés : Eur. J. Biochem., 268, 5824 (2001).
45. 45) M. Meyering-Vos & A. Müller : J. Insect Physiol., 53, 840 (2007).
46. 46) P. E. Wielendaele, S. Dillen, E. Marchal, B. Liesbeth & J. V. Broeck : PLoS One, 7, e31425 (2012).
47. 47) C. Kasakani, C. P. Poulos & G. J. Goldsworthy : Peptides, 34, 258 (2012).
48. 48) T. Konuma, N. Morooka, H. Nagasawa & S. Nagata : Endocrinology, 153, 3111 (2012).
49. 49) A. M. E. Winther & D. R. Nässel : J. Exp. Biol., 204, 1269 (2001).
50. 50) N. Audsley & R. J. Weaver : Gen. Comp. Endocrinol., 162, 93 (2008).
51. 51) A. Ayali : Neurosignals, 13, 20 (2004).
52. 52) E. Faivre : C.R. Soc. Biol. Paris, 5, 101 (1863).
53. 53) V. Hartenstein : Trends Neursci., 20, 421 (1997).
54. 54) T. Sakai, H. Satake, H. Minakata & M. Takeda : Endocrinology, 145, 5671 (2004).
55. 55) A. Mikani, Q. S. Wang & M. Takeda : Peptides, 34, 135 (2012).
56. 56) 三浦　徹：遺伝別冊，16, 43 (2003).
57. 57) H. Rembold, C. Czoppelt & P. J. Rao : J. Insect Physiol., 20, 1193 (1974).
58. 58) M. J. West-Eberhard : “Developmental Plasticity and Evolution,” Oxford Univ. Press, 2003.
59. 59) S. F. Gilbert & D. Epel：“生態進化発生学—エコ–エボ–デボの夜明け”，東海大学出版会，正木進三，竹田真木生，田中誠二訳，2012.
60. 60) H. F. Nijhout & C. M. Williams : J. Exp. Biol., 61, 481 (1974).

30 nmクロマチン線維は存在しない！  /  野崎 慎, 前島 一博

Page. 177 - 182 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

1細胞あたり全長2 mにも及ぶヒトゲノムDNAは「人体の設計図」であり，直径約10～20 µmの「細胞核」や直径0.7 µmの「染色体」の中に収納されている．本稿ではゲノムDNAの収納原理とその柔軟性について，最近の筆者らの知見を紹介したい．

1. 1) R. D. Kornberg & Y. Lorch : Cell, 98, 285 (1999).
2. 2) J. T. Finch & A. Klug : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 73, 1897 (1976).
3. 3) J. Sedat & L. A. Manuelidis : Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., 42(Pt1), 331 (1978).
4. 4) J. Dubochet & N. Sartori Blanc : Micron, 32, 91 (2001).
5. 5) K. Maeshima, S. Hihara & H. Takata : Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., 75, 439 (2010).
6. 6) M. Eltsov, K. M. Maclellan, K. Maeshima, A. S. Frangakis & J. Dubochet : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 19732 (2008).
7. 7) K. Maeshima & M. Eltsov : J. Biochem., 143, 145 (2008).
8. 8) Y. Nishino et al. : EMBO J., 31, 1644 (2012).
9. 9) Y. Joti et al. : Nucleus, 3, 404 (2012).
10. 10) J. Frank : “Three-dimensional electron microscopy of macromolecular assemblies : Visualization of biological molecules in their native state,” 2nd ed., Oxford University Press, 2006.
11. 11) A. W. McDowall, J. M. Smith & J. Dubochet : EMBO J., 5, 1395 (1986).
12. 12) J. P. Langmore & J. R. Paulson : J. Cell Biol., 96, 1120 (1983).
13. 13) J. R. Paulson & J. P. Langmore : J. Cell Biol., 96, 1132 (1983).
14. 14) Y. Nishino, Y. Takahashi, N. Imamoto, T. Ishikawa & K. Maeshima : Phys. Rev. Lett., 102, 018101 (2009).
15. 15) J. C. Hansen : EMBO J., 31, 1621 (2012).
16. 16) C. Bouchet-Marquis, J. Dubochet & S. Fakan : Histochem. Cell Biol., 125, 43 (2006).
17. 17) S. Fakan & R. van Driel : Semin. Cell Dev. Biol., 18, 676 (2007).
18. 18) S. Hihara et al. : Cell Rep., 2, 1645 (2012).
19. 19) C. Kizilyaprak, D. Spehner, D. Devys & P. Schultz : PLoS One, 5, e11039 (2010).
20. 20) M. P. Scheffer, M. Eltsov, J. Bednar & A. S. Frangakis : J. Struct. Biol., 178, 207 (2012).

セミナー室

海洋バイオマスからのバイオディーゼル燃料生産  /  田中 剛, 吉野 知子, 武藤 正記

Page. 183 - 188 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

海洋の有効利用は，資源の限られたわが国にとって重要なテーマである．わが国の海域面積は世界で6番目の広さを誇っており，海底資源に加えて医薬品や化成品のもととなる海洋生物資源の宝庫でもある．特に，海洋の微細藻類バイオマスが海洋エネルギー資源として改めて注目されるようになった．これは，微細藻類が高いオイル生産性を有すること（表1），二酸化炭素の排出削減効果が見込めること，食物原料と競合しないことに加えて，海洋という広大なスペースを利用できることが理由として挙げられる．微細藻類からオイルを大量製造するためには，メガヘクタールオーダーの面積を微細藻類の培養に必要となるが，その培養に国土の10倍以上ある海域が注目されている．微細藻類を用いたバイオ燃料生産においては，オイル生産藻類の探索，エネルギー収支を考慮した生産プロセスの検討，培養リアクターの設計など，実用化に向けた課題は多い．本稿では，微細藻類利用と燃料生産についての現状と課題を概説し，ゲノム解析などの分子生物学的なアプローチによる課題解決に向けた取り組みについて紹介する．

1. 1) L. Lardon, A. Helias, B. Sialve, J. P. Steyer & O. Bernard : Environ. Sci. Technol., 43, 6475 (2009).
2. 2) L. F. Razon & R. R. Tan : Appl. Energ., 88, 3507 (2011).
3. 3) R. Radakovits, R. E. Jinkerson, S. I. Fuerstenberg, H. Tae, R. E. Settlage, J. L. Boore & M. C. Posewitz : Nat. Commun., 3, (2012).
4. 4) T. Tanaka, Y. Fukuda, T. Yoshino, Y. Maeda, M. Muto, M. Matsumoto, S. Mayama & T. Matsunaga : Photosynth. Res., 109, 223 (2011).
5. 5) F. Mus, A. Dubini, M. Seibert, M. C. Posewitz & A. R. Grossman : J. Biol. Chem., 282, 25475 (2007).
6. 6) H. Rismani-Yazdi, B. Z. Haznedaroglu, K. Bibby & J. Peccia : BMC Genomics, 12, 148 (2011).
7. 7) P. G. Kroth, A. Chiovitti, A. Gruber, V. Martin-Jezequel, T. Mock, M. S. Parker, M. S., Stanley, A. Kaplan, L. Caron, T. Weber et al. : PLoS ONE, 3, (2008).
8. 8) A. E. Allen, C. L. Dupont, M. Obornik, A. Horak, A. Nunes-Nesi, J. P. McCrow, H. Zheng, D. A. Johnson, H. H. Hu, A. R. Fernie et al. : Nature, 473, 203 (2011).
9. 9) M. Muto, Y. Fukuda, M. Nemoto, T. Yoshino, T. Matsunaga & T. Tanaka : Marine Biotechnology, 1 (2012).
10. 10) O. Kilian, C. S. E. Benemann, K. K. Niyogi & B. Vick : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 21265 (2011).
11. 11) O. A. Sineshchekov, K. H. Jung & J. L. Spudich : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 8689 (2002).
12. 12) G. H. Sun, X. C. Zhang, Z. H. Sui & Y. X. Mao : Marine Biotechnology, 10, 219 (2008).
13. 13) V. De Riso, R. Raniello, F. Maumus, A. Rogato, C. Bowler & A. Falciatore : Nucleic Acids Research, 37, e96 (2009).
14. 14) M. Ohnuma, O. Misumi, T. Fujiwara, S. Watanabe, K. Tanaka & T. Kuroiwa : Protoplasma, 236, 107 (2009).
15. 15) L. Michelet, L. Lefebvre-Legendre, S. E. Burr, J. D. Rochaix & M. Goldschmidt-Clermont : Plant Biotechnol. J., 9, 565 (2011).
16. 16) K. Sakaue, H. Harada & Y. Matsuda : Physiol. Plant., 133, 59 (2008).
17. 17) T. G. Dunahay, E. E. Jarvis, S. S. Dais & P. G. Roessler : Appl. Biochem. Biotech., 57(8), 223 (1996).
18. 18) Y. Li, D. Han, G. Hu, D. Dauvillee, M. Sommerfeld, S. Ball & Q. Hu : Metab. Eng., 12, 387 (2010).
19. 19) L. A. Zaslavskaia, J. C. Lippmeier, C. Shih, D. Ehrhardt, A. R. Grossman & K. E. Apt : Science, 292, 2073 (2001).
20. 20) R. Radakovits, P. M. Eduafo & M. C. Posewitz : Metab. Eng., 13, 89 (2011).

化学の窓

PYPタグと発蛍光プローブを利用したタンパク質の生細胞蛍光イメージング  /  堀 雄一郎, 菊地 和也

Page. 189 - 192 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

生細胞におけるタンパク質の局在や動態を解析するうえで，タンパク質の蛍光標識は極めて有用な手法であり，今日の生命科学研究において欠かすことのできないものである．なかでも，蛍光タンパク質をイメージングツールとして用いる方法は，生細胞中のタンパク質の挙動を容易に可視化することができることから，多くの研究者に用いられている．一方，これまでに多くの蛍光タンパク質が報告されているものの，分子サイズが大きいことや近赤外蛍光を十分な明るさで放つタンパク質がないため組織深部をイメージングできないことなどが，蛍光タンパク質の抱える問題といえる．

1. 1) C. Jing & V. W. Cornish : Acc. Chem. Res., 44, 784 (2011).
2. 2) S. Mizukami, S. Watanabe, Y. Akimoto & K. Kikuchi : J. Am. Chem. Soc., 134, 1623 (2012).
3. 3) T. Komatsu, K. Johnsson, H. Okuno, H. Bito, T. Inoue, T. Nagano & Y. Urano : J. Am. Chem. Soc., 133, 6745 (2011).
4. 4) G. V. Los & K. Wood : Methods Mol. Biol., 356, 195 (2006).
5. 5) A. Keppler, S. Gendreizig, T. Gronemeyer, H. Pick, H. Vogel & K. Johnsson : Nat. Biotechnol., 21, 86 (2003).
6. 6) B. A. Griffin, S. R. Adams & R. Y. Tsien : Science, 281, 269 (1998).
7. 7) M. Kamiuchi, M. T. Hara, P. Stalcup, A. Xie & W. D. Hoff : Photochem. Photobiol., 84, 956 (2008).
8. 8) M. A. van der Horst, J. C. Arents, R. Kort & K. J. Hellingwerf : Photochem. Photobiol. Sci., 6, 571 (2007).
9. 9) Y. Hori, H. Ueno, S. Mizukami & K. Kikuchi : J. Am. Chem. Soc., 131, 16610 (2009).
10. 10) H.Takakusa, K. Kikuchi, Y. Urano, T. Higuchi & T. Nagano : Anal. Chem., 73, 939 (2001).
11. 11) Y. Hori, K. Nakaki, M. Sato, S. Mizukami & K. Kikuchi : Angew. Chem. Int. Ed., 51, 5611 (2012).

バイオサイエンススコープ

薬が作用するということ  /  白木 琢磨

Page. 193 - 195 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

PPAR（ペルオキシソーム増殖剤活性化受容体）ファミリーには α, β/δ, γ の3種類が存在する．ペルオキシソームの増殖活性があることが知られていたフィブラート系薬剤の標的として見つかったことから，PPARα という名前がつけられた（1）．PPARγ は遺伝子同定後しばらくリガンド未知であったが，2型糖尿病改善作用のあるチアゾリジン化合物がPPARγ に対するリガンドであることが同定され，にわかにこの分子が脚光を浴びた．また，脂肪細胞の分化誘導にかかわる転写因子を解析した結果，PPARγ 遺伝子にたどり着いていたこともこの分子のスター性を上げたと言える（2）．実際に，大手製薬会社だけでなく世界中の研究室でPPARγ 作動薬の探索がなされ，数多く報告されている．

1. 1) I. Issemann & S. Green : Nature, 347, 645 (1990).
2. 2) P. Tontonoz et al. : Genes & Dev., 8, 1224 (1994).
3. 3) 白木琢磨；日本バイオインフォマティクス学会ニュースレター，19，2 (2009).
4. 4) C. Shionyu-Matsuyama et al. : C. PEDS, 24, 397 (2011).
5. 5) T. Waku et al. : EMBO J., 29, 3395 (2010).
6. 6) H. Ledford : Nature, 466, 420 (2010).
7. 7) 松居竜五：週刊読書人，第2921号 (2012).

農芸化学@HighSchool

植物における音の影響  /  佐藤 優紀

Page. 196 - 197 (published date : 2013年3月1日)

概要原稿

リファレンス

本研究は，2012（平成24）年度日本農芸化学会大会（開催地・京都）での「ジュニア農芸化学会」において金賞に選ばれた．植物が音楽の影響を受けて生育を変化させる可能性については昔から幾度となく話題にされ，クラシック音楽は良い効果を及ぼすというようなことが伝えられてきたが，科学的根拠を欠く事象として疑問視する声も多かった．本研究は，マカラスムギを材料に，発芽や初期生長に及ぼす音楽の影響を再検証するところからスタートしたものであるが，音楽を周波数の異なる音に分けて詳細に解析した点，糖代謝や呼吸といった植物体内の生理変化にまで踏み込んで解析した点，さらには実験結果に基づき独自の分子モデルを提唱した点，が高く評価された．