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巻頭言

3.11が投げかけたこと―研究者の責任と人間の価値観  /  山根 久和

Page. 475 - 475 (published date : 2012年7月1日)

冒頭文

リファレンス

科学技術の進歩はしばしば，ギリシャ神話の「プロメテウスの火」に例えられる．ある種の科学技術は人類に莫大な利益をもたらす一方，使い方によっては，人類に大きな不幸をもたらす．原爆とエネルギーの平和利用という二面性をもつ核分裂反応の発見は典型的な例である．昨年の3.11大震災とそれに続く大津波が原因となった福島第一原子力発電所の事故については，巻頭言でも複数の先生方が取り上げられているが，この事故は，研究者の責任と人間の価値観を根底から見直す必要性を投げかけている．

 

今日の話題

ミツバチの女王蜂分化を誘導する因子ロイヤラクチンの発見  /  鎌倉 昌樹

Page. 476 - 478 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

ミツバチは女王蜂と働き蜂からなる階級社会（カースト）を形成しており，同じ遺伝子型をもつ雌の幼虫のなかでも王台という女王蜂を育てるための部屋で成育した個体は，働き蜂の分泌するローヤルゼリー （RJ） を摂取して女王蜂へと分化する．一方，通常の巣房で成育した個体は，ハチミツや花粉などを摂取して働き蜂へと分化する．このように，ミツバチの発生および分化においては，RJによるエピジェネティックな調節が行われている．女王蜂は働き蜂に比べ，体サイズが1.5倍，寿命が20倍であり，1日に2,000個の卵を産むという特徴をもっている．筆者が研究を始めた当時，この女王蜂への分化のしくみについてはまったく明らかになっていなかったが，それまでに，RJに含まれるカースト分化に関与する因子の探索は数多く行われてきた．1970年代くらいにその研究がさかんとなりカースト分化誘導因子の探索が広く行われたが同定には至らなかった（1）．そんな中，同因子の候補にあがったのはRJに含まれるグルコースとフルクトースであった．一般の生物学的な概念ではそれら糖質が個体の分化を制御することは考えにくいが，糖質とカースト分化との関係についての報告が数多くなされた

1. 1) H. Rembold, B. Lackner & I. Geistbeck : J. Insect Physiol., 20, 307 (1974).
2. 2) J. Beetsma : Bee World., 60, 24 (1979).
3. 3) G. Bloch, D. E. Wheeler & G. E. Robinson : “Hormones, Brain and Behavior 3”, Academic Press, 2002, p. 195.
4. 4) M. Kamakura et al. : J. Nutr. Sci. Vitaminol., 47, 394 (2001).
5. 5) M. Kamakura : Nature, 473, 478 (2011).
6. 6) J. Colombani et al. : Science, 310, 667 (2005).
7. 7) V. Aguilar et al. : Cell Metab., 5, 476 (2007).

ミトコンドリアゲノムの母性遺伝のメカニズム  /  佐藤 美由紀, 佐藤 健

Page. 479 - 480 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

ミトコンドリアは真核細胞においてエネルギー生産を担う重要な細胞内小器官である．また，ミトコンドリアは細菌の共生を起源とするオルガネラであり，核ゲノムとは別の独自のゲノムDNA （mtDNA） をもっている．mtDNAの変異は，骨格筋・脳などに異常を生じるミトコンドリア病の原因となることが知られているほか，糖尿病の発症やがん細胞の悪性度にも深く関与していると考えられている（1～3）．興味深いことに，性をもつ多くの動植物においてmtDNAは必ず片親から，多くの場合母方のみから遺伝することが知られている（母性遺伝）．この特徴から提唱されたのが，母方のmtDNAを元に人類の祖先をたどっていくと数十万年前のアフリカの女性に行きつくというミトコンドリア・イブ説である．ところが，mtDNAが母性遺伝するメカニズムについては実は不明な点が多く残されていた．受精時に父性ミトコンドリアがそもそも受精卵に入らないと考えられていた時期もあったが（一部の種においては正しい事実である），実際はヒトをはじめとした多くの生物で父性ミトコンドリアが受精卵に侵入することが確認されている（4）．さらに，受精卵の中の父性ミトコンドリアそのもの，またはその中のmtDNAが積極的な分解を受けている可能性が示されていたが（5～7），その実行因子は謎であった．

1. 1) D. C. Wallace : Science, 283, 1482 (1999).
2. 2) J. A. Maassen, L. M. ’t Hart, E. van Essen, R. J. Heine, G. Nijpels, R. S. Jahangir Tafrechi, A. K. Raap, G. M. Janssen & H. H. Lemkes : Diabetes, 53, S103 (2004).
3. 3) K. Ishikawa, K. Takenag, M. Akimot, N. Koshikawa, A. Yamaguchi, H. Imanishi, K. Nakada, Y. Honma & J. Hayashi : Science, 320, 661 (2008).
4. 4) F. Ankel-Simons & J. M. Cummins : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 13859 (1996).
5. 5) H. Kaneda, J. Hayashi, S. Takahama, C. Taya, K. F. Lindahl & H. Yonekawa : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92, 4542 (1995).
6. 6) Y. Nishimura, O. Misum, S. Matsunaga, T. Higashiyama, A. Yokota & T. Kuroiwa : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 12577 (1999).
7. 7) P. Sutovsky, R. D. Moreno, J. Ramalho-Santos, T. Dominko, C. Simerly & G. Schatten : Nature, 402, 371 (1999).
8. 8) M. Sato & K. Sato : Science, 334, 1141 (2011).
9. 9) N. Mizushima & M. Komatsu : Cell, 147, 728 (2011).
10. 10) M. Sato & K. Sato : Autophagy, 8, 424 (2012).

結晶構造から見る古細菌tRNA^Ile2のアグマチニル化反応  /  大澤 拓生, 沼田 倫征

Page. 481 - 484 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

遺伝暗号が正確に翻訳されるには，リボソームにおいてmRNA上のコドンとtRNA上のアンチコドンが正確に対合することが必要不可欠である．このコドン-アンチコドンの正確な対応は，リボソームの機能によって保証されるだけでなく，アンチコドンの塩基修飾によっても制御されている．

1. 1) T. Muramatsu et al. : J. Biol. Chem., 263, 9261 (1988).
2. 2) Y. Ikeuchi et al. : Nat. Chem. Biol., 6, 277 (2010).
3. 3) D. Mandal et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 2872 (2010).
4. 4) A. Soma et al. : Mol. Cell, 12, 689 (2003).
5. 5) Y. Ikeuchi et al. : Mol. Cell, 19, 235 (2005).
6. 6) K. Nakanishi et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 7487 (2005).
7. 7) K. Nakanishi et al. : Nature, 461, 1144 (2009).
8. 8) N. Terasaka et al. : Nat. Struct. Mol. Biol., 18, 1268 (2011).
9. 9) T. Osawa et al. : Nat. Struct. Mol. Biol., 18, 1275 (2011).

小胞体品質管理に関わるジスルフィド結合還元酵素ERdj5の構造と機能  /  前川 憲一, 稲葉 謙次

Page. 484 - 487 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

小胞体は膜タンパク質や分泌タンパク質が新たに合成されるオルガネラである．ここには，合成されたタンパク質の凝集を抑制する分子シャペロンやジスルフィド結合の導入に関わる Ero1 （endoplasmic reticulum oxi­doreductin 1）-PDI （protein disulfide isomerase） 酸化経路が存在し，タンパク質の正しい高次構造形成を助けている．一方小胞体には，遺伝的変異や各種のストレスなどによりミスフォールドしてしまうタンパク質も存在し，それらは細胞の恒常性維持のため速やかに分解される．このメカニズムは小胞体関連分解 （endoplasmic reticulum-associated degradation:ERAD） と呼ばれ，酵母から哺乳類までの真核生物に保存された重要なタンパク質品質管理機構の一つである．この品質管理機構の破綻はミスフォールドタンパク質の過剰な蓄積につながり，アルツハイマー病やパーキンソン病などの神経変性疾患の一因にもなると報告されている．

1. 1) N. Hosokawa, I. Wada, K. Hasegawa, T. Yorihuzi, L. O. Tremblay, A. Herscovics & K. Nagata : EMBO Rep., 2, 415 (2001).
2. 2) Y. Oda, N. Hosokawa, I. Wada & K. Nagata : Science, 299, 1394 (2003).
3. 3) B. Tsai, Y. Ye & T. A. Rapoport : Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 3, 246 (2002).
4. 4) R. Ushioda, J. Hoseki, K. Araki, G. Jansen, D. Y. Thomas & K. Nagata : Science, 321, 569 (2008).
5. 5) M. Hagiwara, K. Maegawa, M. Suzuki, R. Ushioda, K. Araki, Y. Matsumoto, J. Hoseki, K. Nagata & K. Inaba : Mol. Cell, 41, 432 (2011).

解説

破骨細胞の分化と機能を制御する転写因子の役割  /  久木田 明子, 菖蒲池 健夫, 久木田 敏夫

Page. 488 - 497 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

破骨細胞は造血幹細胞に由来したマクロファージと近縁の細胞で，生体内で骨吸収を営む唯一の細胞である．近年の研究から，破骨細胞の分化に必須なサイトカインRANKLが発見され，RANKL受容体RANKの下流のFos, NF-κB, NFATc1などの転写因子が破骨細胞の分化で重要な役割をもつことが明らかにされてきた．一方，造血細胞の分化の様々な段階では，その分化決定に関わる転写因子が明らかとなっている．その中の一つOCZF/LRF/FBI-1（旧名Pokemon）は，B細胞や赤血球の分化制御に関わるが，破骨細胞で高い発現があり，破骨細胞分化の後期やアポトーシスの過程においても重要な働きをもつことがわかった．

1. 1) H. Yoshida et al. : Nature, 345, 442 (1990).
2. 2) T. Suda, N. Takahashi, N. Udagawa, E. Jimi, M.T. Gllespie & T. J. Martin : Endocr. Rev., 10, 345 (1999).
3. 3) Y. Y. Kong, W. J. Boyle & J. M. Penninger : Immunol. Cell Biol., 77, 188 (1999).
4. 4) S. H. Orkin & I. Z. Leonard : Cell, 132, 631 (2008).
5. 5) A. D. Friedman : Oncogene, 26, 6816 (2007).
6. 6) P. Laslo et al. : Semin. Immunol., 20, 228 (2008).
7. 7) K. Kim et al. : Blood, 109, 3253 (2007).
8. 8) H. Takayanagi et al. : Nature, 416, 744 (2002).
9. 9) N. Ishida et al. : J. Biol. Chem., 277, 41147 (2002).
10. 10) H. Takayanagi et al. : Dev. Cell, 3, 889 (2002).
11. 11) M. Asagiri & H. Takayanagi : Bone, 40, 251 (2007).
12. 12) T. Kukita et al. : J. Exp. Med., 200, 941 (2004).
13. 13) H. Takayanagi : Nature Rev. Immunol., 7, 292 (2007).
14. 14) R. Hu et al. : Mol. Cell. Biol., 27, 4018 (2007).
15. 15) B. Zao et al. : Nature Med., 9, 1066 (2009).
16. 16) Y. Miyauchi et al. : J. Exp. Med., 207, 751 (2010).
17. 17) K. Nishikawa et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 3117 (2010).
18. 18) A. Kukita, T. Kukita, M. Ouchida, H. Maeda, H. Yatsuki & O. Kohashi : Blood, 94, 1987 (1999).
19. 19) 久木田明子：骨・関節・靱帯，20(8), 771 (2007).
20. 20) A. M. Beaulieu & D. B. Sant’Angelo : J. Immunol., 187, 2841 (2011).
21. 21) T. Maeda et al. : Science, 316, 860 (2007).
22. 22) T. Maeda et al. : Nature, 433, 278 (2005).
23. 23) T. Maeda et al. : Dev. Cell, 17, 527 (2009).
24. 24) T. Nakamura et al. : Cell, 130, 811 (2007).
25. 25) A. Kukita, T. Kukita, K. Nagata, J. Teramachi, Y-J. Li, H. Yoshida, H. Miyamoto, S. Gay, F. Pessler & T. Shobuike : Arthritis Rheum., 63, 2744 (2011).
26. 26) M. M. Rahman, A. Kukita, T. Kukita, T. Shobuike, T. Nakamura & O. Kohashi : Blood, 101, 3451 (2003).
27. 27) T. Nakamura, T. Kukita, T. Shobuike, K. Nagata, Z. Wu, K. Ogawa, O. Kohashi & A. Kukita : J. Immunol., 175, 5809 (2005).
28. 28) E. Meghan et al. : Gene, 474, 1 (2011).

ウシをはじめとする家畜ミルクオリゴ糖研究の最近の進歩  /  浦島 匡, 朝隈 貞樹, 福田 健二, 齋藤 忠夫

Page. 498 - 509 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

人乳にはラクトース以外のミルクオリゴ糖が初乳で22～24 g/L，常乳で12～13 g/L含まれ，これまでに115種類もの構造が解析されている．一方でウシでは分娩直後の初乳で1 g/L以上のミルクオリゴ糖が含まれ，そのうちの70%は3'-シアリルラクトースなどの酸性オリゴ糖が占めるが，とくに酸性オリゴ糖の含有量は分娩後48時間以降の乳では急減し，常乳中にはごく少量しか含まれていない．ウシミルクオリゴ糖の構造研究は，含まれる量がごく少量であることが原因でヒトミルクオリゴ糖の構造研究に比べて著しく遅れていたが，近年親水性相互作用高速液体クロマトグラフィーやエキソグリコシダーゼ消化、質量分析の組み合わせによる構造解析方法の進歩によって微量での解析が可能となった．一方で，新たな各ウシミルクオリゴ糖の定量分析方法も開発された．本解説では，ウシを中心とする家畜ミルクオリゴ糖構造研究の歴史的な展開，新たな構造情報や定量分析方法・定量分析値，ならびにウシミルク糖タンパク質糖鎖の解析方法・構造情報を紹介するとともに，将来的な家畜ミルクオリゴ糖やミルク複合糖質の産業面での利用可能性について展望する．

1. 1) T. Urashima, M. Kitaoka, T. Terabayashi, K. Fukuda, M. Ohnishi & A. Kobata : “Oligosaccharides : Sources, Properties and Applications,” ed. By N. S. Gordon, Nova Science, New York, USA, 2011, pp. 1–58.
2. 2) M. R. Ninonuevo, Y. Park, H. Yin, J. Zhang, R. E. Ward, B. H. Clowers, J. B. German, S. L. Freeman, K. Killeen, R. Grimm & C. B. Lebrilla : J. Agric. Food Chem., 54, 7471 (2006).
3. 3) T. Nakamura, H. Kawase, K. Kimura, Y. Watanabe, M. Ohtani, I. Arai & T. Urashima : J. Dairy Sci., 86, 1315 (2003).
4. 4) R. Kuhn & R. Brossmer : Chem. Ber., 89, 2013 (1956).
5. 5) K. Marino, J. A. Lane, J. L. Abrahams, W. B. Struwe, D. J. Harvey, M. Marotta, R. M. Hickey & P. M. Rudd : Glycobiology, 21, 1317 (2011).
6. 6) R. Kuhn & A. Gauhe : Chem. Ber., 98, 395 (1965).
7. 7) M. L. Schneir & M. E. Rafelson : Biochim. Biophys. Acta, 130, 1 (1966).
8. 8) R. W. Veh, J. C. Michalski, A. P. Corfield, M. Sander-Wewer, D. Gies & R. Schauer : J. Chromatogr., 212, 313 (1981).
9. 9) F. Cumar, P. Ferchmin & R. Caputto : Biochem. Biophys. Res. Commun., 20, 60 (1965).
10. 10) J. Parkkinen & J. Finne : J. Biol. Chem., 260, 10971 (1985).
11. 11) J. Parkkinen & J. Finne : Methods Enzymol., 138, 289 (1987).
12. 12) T. Nakamura, S. Amikawa, T. Harada, T. Saito, I. Arai & T. Urashima : Biochim. Biophys. Acta, 1525, 13 (2001).
13. 13) T. Saito, T. Itoh & S. Adachi : Biochim. Biophys. Acta, 801, 147 (1984).
14. 14) T. Saito, T. Itoh & S. Adachi : Carbohydr. Res., 165, 43 (1987).
15. 15) T. Urashima, T. Saito, K. Ohmisya & K. Shimazaki : Biochim. Biophys. Acta, 1073, 225 (1991).
16. 16) N. Tao, K. L. Ochonicky, J. B. German, S. M. Donovan & C. B. Lebrilla : J. Agric. Food Chem., 58, 4653 (2010).
17. 17) K. Fukuda, A. Yamamoto, K. Ganzorig, J. Khuukhenbaatar, A. Senda, T. Saito & T. Urashima : J. Dairy Sci., 93, 5572 (2010).
18. 18) T. Urashima, T. Sakamoto, H. Ariga & T. Saito : Carbohydr. Res., 194, 280 (1989).
19. 19) N. Tao, E. J. DePeters, S. Freeman, J. B. German, R. Grimm & C. B. Lebrilla : J. Dairy Sci., 91, 3768 (2008).
20. 20) D. Barile, N. Tao, C. B. Lebrilla, J. D. Coisson, M. Arlorio & J. B. German : Int. Dairy J., 19, 524 (2009).
21. 21) D. Barile, M. Marrotta, C. Chu, R. Mehra, R. Grimm, C. B. Lebrilla & J. B. German : J. Dairy Sci., 93, 3940 (2010).
22. 22) K. Nakajima, M. Kinoshita, N. Matsushita, T. Urashima, M. Suzuki, A. Suzuki & K. Kakehi : Anal. Biochem., 348, 105 (2006).
23. 23) T. Urashima, H. Sato, J. Munakata, T. Nakamura, I. Arai, T. Saito, M. Tetsuka, Y. Fukui, H. Ishikawa, C. Lydersen & K. M. Kovacs : Comp. Biochem. Physiol., B132, 611 (2002).
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25. 25) G. Gronberg, P. Lipniunas, T. Lundgren, F. Lindh & B. Nilsson : Arch. Biochem. Biophys., 296, 597 (1992).
26. 26) P. McJarrow & J. van Amelsfort-Schoonbeek : Int. Dairy J., 14, 571 (2004).
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28. 28) B. Fong, K. Ma & P. McJarrow : J. Agric. Food Chem., 59, 9788 (2011).
29. 29) T. Saito, T. Itoh & S. Adachi : Agric. Biol. Chem., 44, 1023 (1980).
30. 30) T. Saito, T. Itoh & S. Adachi : Biochim. Biophys. Acta, 673, 487 (1981).
31. 31) T. Saito, T. Itoh, S. Adachi T. Suzuki & T. Usui : Biochim. Biophys. Acta, 678, 257 (1981).
32. 32) T. Saito, T. Itoh, S. Adachi, T. Suzuki & T. Usui : Biochim. Biophys. Acta, 719, 309 (1982).
33. 33) Z. Wei, T. Nishimura & S. Yoshida : J. Dairy Sci., 83, 683 (2000).
34. 34) B. Coddeville, J. M. Girardet, Y. Plancke, S. Campagna, G. Linden & G. Spik : Glycoconj. J., 15, 371 (1998).
35. 35) M. Inagaki, S. Nakaya, D. Nohara, T. Yabe, Y. Kanamaru & T. Suzuki : Biosci. Biotechnol. Biochem., 74, 447 (2010).
36. 36) T. Sato, K. Furukawa, D. E. Greenwalt & A. Kobata : J. Biochem., 114, 890 (1993).
37. 37) T. Sato, K. Takio, A. Kobata, D. E. Greenwalt & K. Furukawa : J. Biochem., 117, 147 (1995).
38. 38) S. Takimori, H. Shimaoka, J. Furukawa, T. Yamashita, M. Amano, N. Fujitani, Y. Takegawa, L. Hammarstrom, I. Kacskovics, Y. Shinohara & S. Nishimura : FEBS J., 278, 3769 (2011).
39. 39) T. Urashima, T. Saito, J. Nishimura & H. Ariga : Biochim. Biophys. Acta, 992, 375 (1989).
40. 40) T. Nakamura, T. Urashima, M. Nakagawa & T. Saito : Biochim. Biophys. Acta, 1381, 286 (1998).
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42. 42) T. Urashima, W. A. Bubb, M. Messer, Y. Tsuji & Y. Taneda : Carbohydr. Res., 262, 173 (1994).
43. 43) T. Urashima, S. Murata & T. Nakamura : Comp. Biochem. Physiol., 166B, 431 (1997).
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45. 45) A. Martinez-Ferez, S. Rudloff, A. Guadix, C. A. Henkel, G. Pohlentz, J. J. Boza, E. M. Guadix & C. Kunz : Int. Dairy J., 16, 173 (2006).
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47. 47) F. Lara-Villoslada, E. Debras, A. Nieto, A. Concha, J. Galvez, E. Lopez-Huertas, J. Boza, C. Obled & J. Xuas : Clin. Nutr., 25, 477 (2006).
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53. 53) Y. Uemura, S. Asakuma, L. Yon, T. Saito, K. Fukuda, I. Arai & T. Urashima : Comp. Biochem. Physiol., A145, 468 (2006).
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56. 56) B. Wang, P. McVeagh, P. Petocz & J. Brand-Miller : Am. J. Clin. Nutr., 78, 1024 (2003).
57. 57) B. Wang, B. Yu, M. Karim, H. Hu, Y. Sun, P. McGreevy, P. Petocz, S. Held & J. Brand-Miller : 2007. Am. J. Clin. Nutr., 85, 561 (2007).
58. 58) F. Sakai, F. Ikeuchi, T. Urashima, M. Fujiwara, K. Ohtsuki & S. Yanahira : 2006. J. Appl. Glycosci., 53, 249 (2006).
59. 59) S. Asakuma, Y. Ueda, F. Akiyama, Y. Uemura, M. Miyaji, M. Nakamura, M. Murai & T. Urashima : J. Dairy Sci., 93, 4850 (2010).

セミインタクト細胞リシール法を用いた「病態モデル細胞」作製とその疾患研究への応用  /  村田 昌之, 加納 ふみ

Page. 510 - 517 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

正常および病態の網羅的マイクロアレイ解析やプロテオーム解析が進み，多数の疾患関連遺伝子やタンパク質が抽出され，その細胞内機能や病態との関連が遺伝子改変マウスなどを用い盛んに研究されようとしている．しかし，その網羅的解析によって抽出される遺伝子・タンパク質の数は膨大であり，創薬・診断研究の現場では，動物個体を使用した前臨床研究におけるコストと時間のパフォーマンスの増大のため，リード化合物のスクリーニングやその副作用・作用機序研究における「細胞アッセイ」の重要性はますます増大してきている．しかし，現行の細胞アッセイの多くは「正常細胞」を使用したものであり，「病態環境」における細胞機能のかく乱の分子解析や，病態状態を示す細胞を利用した創薬スクリーニングを実践することが難しいのが現状である．本総説では，この「病態環境」を再現した細胞アッセイ系として，セミインタクト細胞リシール法を用いて作製した「病態モデル細胞」とその利用法を紹介するとともに，この誕生したばかりのツールの利点と，その克服すべき問題点と今後の展望について概説する．

1. 1) F. Kano, K. Takenaka, A. Yamamoto, K. Nagayama, E. Nishida & M. Murata : J.Cell Biol., 149, 357 (2000).
2. 2) F. Kano, Y. Sako, M. Tagaya, T. Yanagida & M. Murata : Mol. Biol. Cell, 11, 3073 (2000).
3. 3) F. Kano, A. R. Tanaka, S. Yamauchi, H. Kondo & M. Murata : Mol. Biol. Cell, 15, 4289 (2004).
4. 4) F. Kano, H. Kondo, A. Yamamoto, A. R. Tanaka, N. Hosokawa, K. Nagata & M. Murata : Genes Cells, 10, 333 (2005).
5. 5) F. Kano, H. Kondo, A. Yamamoto, Y. Kaneko, K. Uchiyama, N. Hosokawa, K. Nagata & M. Murata : Genes Cells, 10, 989 (2005).
6. 6) F. Kano, K. Takenaka & M. Murata : “Methods in Molecular Biology,” ed. By X. Johne Liu 2006, p. 322, p. 357.
7. 7) F. Kano, S. Yamauchi, Y. Yoshida, M. Watanabe-Takahashi, K. Nishikawa, N. Nakamura & M. Murata : J. Cell Sci., 122, 2218 (2009).
8. 8) F. Kano, T. Arai, M. Matsuto, H. Hayashi, M. Sato & M. Murata : Biochim. Biophys. Acta ― Mol. Cell Res., 31, 6067 (2011).
9. 9) V. Idone, C. Tam, J. W. Goss, D. Toomre, M. Pypaert & N. W. Andrews : J. Cell Biol., 180, 905 (2008).
10. 10) P. A. Keyel, L. Loultcheva, R. Roth, R. D. Salter, S. C. Watkins, W. M. Yokoyama & J. E. Heuser : J. Cell Sci., 124, 2414 (2011).
11. 11) E. K. Kim & E. J. Choi : Biochim. Biophys. Acta, 1802, 396 (2010).
12. 12) T. F. Franke, C. P. Hornik, L. Segev, G. A. Shostak & C. Sugimoto : Oncogene, 22, 8983 (2003).
13. 13) A. Rasola, M. Sciacovelli, B. Pantic & P. Bernardi : FEBS Lett., 584, 1989 (2010).
14. 14) S. Ogino, S. Kubo, R. Umemoto, S. Huang, N. Nishida & I. Shimada : J. Am. Chem. Soc., 131, 10834 (2009).
15. 15) M. Y. Chang, D. Kim, C. H. Kim, H. C. Kang, E. Yang, J. I. Moon, S. Ko, J. Park, K. S. Park, K. A. Lee, D. Y. Hwang, Y. Chung, R. Lanza & K. S. Kim : PLoS One, 24, e9838 (2010).
16. 16) C. K. Taranger, A. Noer, A. L. Sørensen, A. M. Håkelien, A. C. Boquest & P. Collas : Mol. Biol. Cell, 16, 5719 (2005).

セミナー室

官能評価とは何か，そのあるべき姿  /  山口 静子

Page. 518 - 524 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

感覚や好みは食物の選択，摂取から消化，吸収まで支配し，よりよく食べ，生きる悦びを味わうことに寄与している．近年感覚の生理学的メカニズムは遺伝子から脳のレベルまで急速に解明されてきたが，いかに科学技術が進歩しても，人の感覚や好みを直接測定することはできない．そのため用いられているのが官能評価である．官能評価とは人の五感（視覚，聴覚，嗅覚，味覚，触覚）に頼って物の特性や人の感覚そのものを測定する方法をいい，具体的には大勢の人（パネル）に，一定の条件で，与えられた試料を，見る，嗅ぐ，味わうなどをして設問に言葉や数字（尺度）で答えてもらい，結果を統計的に解析する．

1. 1) 日科技連官能評価委員会（編）：新版官能検査ハンドブック，日科技連出版社 (1973).
2. 2) 佐藤　信：官能評価入門，日科技連出版社 (1978).
3. 3) 佐藤　信：統計的官能検査法，日科技連出版社 (1985).
4. 4) 國中　明：農化，34, 489 (1960).
5. 5) 消費者意識調査とタマネギの食味評価から見た野菜の地味の重要性，日本味と匂誌，17, 327 (2010).
6. 6) 山口静子：日本醸造協会誌，103, 163 (2008).
7. 7) 村井　実：「善さ」の構造，講談社学術文庫 (1978).
8. 8) I. B. Sjöström : “Effect of Glutamate on the Flavor and Foods.” Monograph of a second symposium on monosodium glutamate. Research and Development Associates. Food and Container Inc., Chicago, 1955.
9. 9) 山口静子：うま味の基本特性とおいしさへの寄与，日本味と匂誌，15, 145 (2008).
10. 10) 山口静子，鈴木康司：うま味の概念形成と認知プロセス，日本味と匂誌，15, 489 (2008).

「化学と生物」文書館

天然物化学その魅力と領域 前編  /  磯部 稔

Page. 525 - 536 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

筆者の専門とする有機合成・天然物化学と隣接する化学と生物の領域は，分子・構造式・分子軌道からものを考える学問である．これを拡張して，現象的・動的な流れに比重を置く領域までの広範な学術を有機化学の守備範囲としている．筆者の学生時代（1960年代）には，化学と生物学・物理学との間には大きな隔壁があり，有機化学の定義も異なっていた．炭素化合物を取り扱うと定義され直した有機化学は，最も生物学に近く現在では両者は同じ土俵の問題までを取り扱っている．しかし分子の取り扱い手法が異なるため，歴史的には有機化学と生物化学との交流は少なくそれぞれの道を歩み独自の発展を遂げた．

1. 1) S. Suntornchashwej, K. Suwanborirux, K. Koga & M. Isobe : Chem. Asian J., 2, 114 (2007).
2. 2) W. H. Pirkle & C. W. Boeder : J. Org. Chem., 42, 3697 (1977).
3. 3) S. Suntornchashwej, K. Suwanborirux & M. Isobe : Tetrahedron, 63, 3217 (2007).
4. 4) M. Isobe, H. Iio & T. Goto : Agric. Biol. Chem., 43, 2119 (1979).
5. 5) H. Iio, M. Isobe, T. Kawai & T. Goto : J. Am. Chem. Soc., 101, 6076 (1979).
6. 6) H. Iio, M. Isobe, T. Kawai & T. Goto : Tetrahedron, 35, 941 (1979).
7. 7) M. Isobe, H. Iio, M. Kitamura & T. Goto : Chem. Lett., 7, 541 (1978).
8. 8) M. Isobe, H. Iio, T. Kawai & T. Goto : J. Am. Chem. Soc., 100, 1940 (1978).
9. 9) M. Isobe, H. Iio, T. Kawai & T. Goto : Tetrahedron Lett., 18, 703 (1977).
10. 10) M. Isobe, M. Kitamura & T. Goto : Tetrahedron Lett., 20, 3465 (1979).
11. 11) M. Isobe, M. Kitamura & T. Goto : Tetrahedron Lett., 22, 239 (1981).
12. 12) M. Isobe, Y. Ichikawa, M. Kitamura & T. Goto : Chem. Lett., 10, 457 (1981).
13. 13) M. Isobe, M. Kitamura & T. Goto : Chem. Lett., 9, 331 (1980).
14. 14) M. Isobe, M. Kitamura & T. Goto : Tetrahedron Lett., 21, 4727 (1980).
15. 15) M. Isobe, M. Kitamura & T. Goto : J. Am. Chem. Soc., 104, 4997 (1982).
16. 16) M. Isobe, M. Kitamura & T. Goto : Chem. Lett., 11, 1907 (1982).
17. 17) T. Katsuki & K. B. Sharples : J. Am. Chem. Soc., 102, 5974 (1980).
18. 18) B. E. Rossiter, T. Katsuki & K. B. Sharpless : J. Am. Chem. Soc., 103, 464 (1981).
19. 19) M. Isobe, M. Kitamura, S. Mio & T. Goto : Tetrahedron Lett., 23, 221 (1982).
20. 20) M. Kitamura, M. Isobe, Y. Ichikawa & T. Goto : J. Am. Chem. Soc., 106, 3252 (1984).
21. 21) M. Kitamura, M. Isobe, Y. Ichikawa & T. Goto : J. Org. Chem., 49, 3517 (1984).
22. 22) M. Isobe, Y. Fukuda, T. Nishikawa, P. Chabert, T. Kawai & T. Goto : Tetrahedron Lett., 31, 3327 (1990).
23. 23) T. Nishikawa, D. Urabe & M. Isobe : Angew. Chem. Int. Ed., 43, 4782 (2004).
24. 24) D. Urabe, T. Nishikawa & M. Isobe : Chem. Asian J., 1, 125 (2006).
25. 25) T. Nishikawa, D. Urabe, K. Yoshida, T. Iwabuchi, M. Asai & M. Isobe : Chem. Europ. J., 10, 452 (2004).
26. 26) M. Yotsu-Yamashita, D. Urabe, M. Asai, T. Nishikawa & M. Isobe : Toxicon, 42, 557 (2003).
27. 27) T. Nishikawa, D. Urabe, K. Yoshida, T. Iwabuchi, M. Asai & M. Isobe : Pure Appl. Chem., 75, 251 (2003).
28. 28) T. Nishikawa, D. Urabe, K. Yoshida, T. Iwabuchi, M. Asai & M. Isobe : Organic Lett., 4, 2679 (2002).
29. 29) T. Nishikawa, M. Asai & M. Isobe : J. Am. Chem. Soc., 124, 7847 (2002).
30. 30) T. Nishikawa, M. Asai, N. Ohyabu, N. Yamamoto & M. Isobe : Angew. Chem. Int. Ed., 38, 3081 (1999).
31. 31) M. Bamba, T. Nishikawa & M. Isobe : Synlett, 9, 371 (1998).
32. 32) M. Bamba, T. Nishikawa & M. Isobe : Tetrahedron, 54, 6639 (1998).
33. 33) M. Bamba, T. Nishikawa & M. Isobe : Tetrahedron Lett., 37, 8199 (1996).
34. 34) N. Ohyabu, T. Nishikawa & M. Isobe : J. Am. Chem. Soc., 125, 8798 (2003).
35. 35) A. Hinman & J. duBois : J. Am. Chem. Soc., 125, 11510 (2003).
36. 36) K.-I. Sato, S. Akai, H. Shoji, N. Sugita, S. Yoshida, Y. Nagai, K. Suzuki, Y. Nakamura, Y. Kajihara, M. Funabashi & J. Yoshimura : J. Org. Chem., 73, 1234 (2008).
37. 37) S. Akai, H. Seki, N. Sugita, T. Kogure, N. Nishizawa, K. Suzuki, Y. Nakamura, Y. Kajihara, J. Yoshimura & K.-I. Sato : Bul. Chem. Soc. Jpn., 83, 279 (2010).
38. 38) M. Isobe, Y. Ichikawa & T. Goto : Tetrahedron Lett., 22, 4287 (1981).
39. 39) M. Isobe, Y. Ichikawa, Y. Funabashi, S. Mio & T. Goto : Tetrahedron, 42, 2863 (1986).
40. 40) M. Isobe, Y. Funabashi, Y. Ichikawa, S. Mio & T. Goto : Tetrahedron Lett., 25, 2021 (1984).
41. 41) K.-W. Tsao & M. Isobe : Organic Lett., 12, 5338 (2010).
42. 42) M. Adachi, E. Yamauchi, T. Komada & M. Isobe : Synlett, 20, 1157 (2009).
43. 43) M. Isobe, S. Niyomchon, C.-Y. Cheng & A. Hasakunpaisarn : Tetrahedron Lett., 52, 1847 (2011).
44. 44) M. Isobe, Y. Ichikawa & T. Goto : Tetrahedron Lett., 26, 5199 (1985).
45. 45) M. Isobe, Y. Ichikawa, D. Bai & T. Goto : Tetrahedron Lett., 26, 5203 (1985).
46. 46) Y. Ichikawa, M. Isobe & T. Goto : Agric. Biol. Chem., 52 975 (1998).
47. 47) M. Isobe, Y. Ichikawa, H. Masaki & T. Goto : Tetrahedron Lett., 25, 3607 (1984).
48. 48) Y. Ichikawa, M. Isobe & T. Goto : Tetrahedron Lett., 25, 5049 (1984).
49. 49) Y. Ichikawa, M. Isobe, D. Bai & T. Goto : Tetrahedron, 43, 4737 (1987).
50. 50) M. Isobe : Perspectives in the Organic Chemistry of Sulfur, ed. By B. Zwanenburg, A. J. H. Klunder, “New Synthetic Methods Using Vinyl Sulfones ― Developments in Heteroconjugate Addition,” Vol. 28, 1987, p. 209.
51. 51) Y. Ichikawa, M. Isobe, H. Masaki, T. Kawai, T. Goto & C. Katayama : Tetrahedron, 43, 4759 (1987).
52. 52) Y. Ichikawa, M. Isobe & T. Goto : Tetrahedron, 43, 4749 (1987).
53. 53) M. Isobe, Y. Ichikawa & T. Goto : Tetrahedron Lett., 27, 963 (1986).
54. 54) M. Isobe, Y. Ichikawa, D. Bai, H. Masaki & T. Goto : Tetrahedron, 43, 4767 (1987).
55. 55) K. Tsuboi, Y. Ichikawa & M. Isobe : Synlett, 8, 713 (1997).
56. 56) A. Takai, K. Sasaki, H. Nagai, G. Mieskes, M. Isobe, K. Isono & T. Yasumoto : Biochemical J., 306, 657 (1995).
57. 57) M. Ubukata, X. C. Cheng, M. Isobe & K. Isono : J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1, Org. Bio-Org. Chem., 1993, 617 (1995).
58. 58) Y. Ichikawa, K. Tsuboi, Y. Jiang, A. Naganawa & M. Isobe : Tetrahedron Lett., 36, 7101 (1995).
59. 59) K. Tsuboi, Y. Ichikawa, A. Naganawa, M. Isobe, M. Ubukata & K. Isono : Tetrahedron, 53, 5083 (1997).
60. 60) K. Tsuboi, Y. Ichikawa, Y. Jiang, A. Naganawa & M. Isobe : Tetrahedron, 53, 5123 (1997).
61. 61) A. Takai, K. Tsuboi, M. Koyasu & M. Isobe : Biochemical J., 350, 81 (2000).
62. 62) Y. Sugiyama, I. I. Ohtani, M. Isobe, A. Takai, M. Ubukata & K. Isono : Bioorg. Med. Chem. Lett., 6, 3 (1996).
63. 63) M. Isobe, M. Kurono, K. Tsuboi & A. Takai : Chem. Asian J., 2, 377 (2007).
64. 64) Y. Sugiyama, K. Fujimoto, I. I. Ohtani, A. Takai & M. Isobe : Biosci. Biotechnol. Biochem., 60, 1260 (1996).
65. 65) Y. Sugiyama, I. I. Ohtani, Y. Ichikawa, M. Isobe & A. Takai : 37th Tennen Yuki Kagobutsu Toronkai Koen Yoshishu, 553 (1995).
66. 66) M. Isobe, Y. Sugiyama, T. Ito, I. I. Ohtani, Y. Toya, Y. Nishigohri & A. Takai : Biosci. Biotechnol. Biochem., 59, 2235 (1995).
67. 67) M. Kurono, A. Shimomura & M. Isobe : Tetrahedron, 60, 1773 (2004).
68. 68) M. Kurono & M. Isobe : Chem. Lett., 33, 452 (2004).
69. 69) M. Kurono & M. Isobe : Tetrahedron, 59, 9609 (2003).
70. 70) M. O. Sydnes, A. Miyazaki, M. Isobe, H. Ohinata, M. Miyazu & A. Takai : Tetrahedron, 66, 1735 (2010).
71. 71) M. O. Sydnes & M. Isobe : Chem. Asian J., 5, 410 (2010).
72. 72) M. O. Sydnes, M. Kuse, I. Doi & M. Isobe : Tetrahedron, 65, 3863 (2009).
73. 73) A. Miyazaki, M. O. Sydnes, M. Isobe, H. Ohinata, M. Miyazu & A. Takai : Bioorg. Med. Chem., 17, 7978 (2009).
74. 74) M. O. Sydnes, M. Kuse, M. Kurono, A. Shimomura, H. Ohinata, A. Takai & M. Isobe : Bioorg. Med. Chem., 16, 1747 (2008).
75. 75) M. O. Sydnes, M. Kuse & M. Isobe : Tetrahedron, 64, 6406 (2008).
76. 76) M. O. Sydnes & M. Isobe : Tetrahedron Lett., 49, 1199 (2008).
77. 77) M. O. Sydnes, I. Doi, A. Ohishi, M. Kuse & M. Isobe : Chem. Asian J., 3, 102 (2008).
78. 78) M. O. Sydnes & M. Isobe : Tetrahedron, 63, 2593 (2007).

追悼

野村眞康先生を悼む  /  山本 出, 國中 明

Page. 537 - 539 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

野村眞康君は1951年に東大農学部農芸化学科を卒業した．卒論研究に熱心のあまりか，疲れがたまって体調を崩し，卒業式前後は病床に伏すことになった．当時は車の往来もまばらだったので，本郷通り沿いに西片町の下宿から水道橋駅まで，入院に必要な品々を，のどかにリヤカーで運んだのも懐かしい思い出である．彼の病床の枕頭に積み重ねられていた専門書の上にひっそりと「アミエルの日記」が載っていた印象は今なお鮮烈だ．

 

化学の窓

還元反応を引き金とするoff/on型蛍光プローブを用いたRNA検出法の開発  /  阿部 洋, 柴田 綾, 古川 和寛, 常田 聡, 伊藤 嘉浩

Page. 540 - 544 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

生物の遺伝情報はDNAからRNA，そしてタンパク質へと伝達される．この概念はセントラルドグマと呼ばれ，全生物共通の基本原理である．古くにはRNAは，DNAとタンパク質をつなぐ中間体でありその機能は非常に少ないと考えられていた．しかしその後，RNAが触媒機能を有するリボザイム（1）や標的のRNAの発現を特異的に阻害するRNA干渉 （RNAi） 法（2）など，生命現象を理解するうえで重要な機能をもつことが報告され，研究が盛んに行われるようになった．これらの細胞内RNAの機能解明を進めるためには，生細胞でRNAがいつ，どのように機能発現をしているかを知る必要がある．しかし，RNAイメージングにおいて要求に堪えるだけの確立した技術はいまだ開発されていない．本稿では既報の細胞内遺伝子検出法（3）とその問題点を紹介した後に，問題点を解決すべく我々が開発したoff/on型蛍光基質を用いた遺伝子検出法とその応用例について紹介する．

1. 1) K. Kruger, P. J. Grabowski, A. J. Zaug, J. Sands, D. E. Gottschling & T. R. Cech : Cell, 31, 147 (1982).
2. 2) A. Fire, S. Xu, M. K. Montgomery, S. A. Kostas, S. E. Driver & C. C. Mello : Nature, 391, 806 (1998).
3. 3) 阿部　洋，古川和寛，常田聡，伊藤嘉浩：蛋白質 核酸 酵素，52, 1619 (2007).
4. 4) S. A. Marras, F. R. Kramer & S. Tyagi : Nucleic Acids Res., 30, e122 (2002).
5. 5) H. Abe, J. Wang, K. Furukawa, K. Oki, M. Uda, S. Tsuneda & Y. Ito : Bioconjugate Chem., 19, 1219 (2008).
6. 6) K. Furukawa, H. Abe, K. Hibino, Y. Sako, S. Tsuneda & Y. Ito : Bioconjugate Chem., 20, 1026 (2009).
7. 7) M. Podar, P. S. Perlman & R. A. Padgett : Mol. Cell Biol., 15, 4466 (1995).
8. 8) 松浦　学：蛋白質 核酸 酵素，47, 133 (2002).
9. 9) J. Ruby, C. H. Jan & D. P. Bartel : Nature, 448, 83 (2007).
10. 10) K. Furukawa, H. Abe, Y. Tamura, R. Yoshimoto, M. Yoshida, S. Tsuneda & Y. Ito : Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 50, 12020 (2011).

生物コーナー

糸状菌のポリケタイド生合成反応  /  藤井 勲

Page. 545 - 551 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

糸状菌，いわゆるカビは，古来より発酵や醸造に利用されてきたが，一方，様々な二次代謝産物を生産することでも知られる．Β-ラクタムに代表される抗生物質や高脂血症薬スタチン類などの医薬として，あるいはアフラトキシンのようなマイコトキシンなど，良くも悪くもヒトに対して生理活性を示す化合物の生産が数多く報告されている．なかでも酢酸-マロン酸経路で作り出されるポリケタイド化合物は，芳香族化合物から環状・非環状脂肪族系化合物，テルペノイドやアミノ酸・ペプチドなどとのハイブリッド化合物など，化学構造的にも極めて多様性に富む化合物群であり，糸状菌がこれらポリケタイド化合物を生合成する機構が注目されている．

1. 1) J. M. Crawford, B. C. R. Dancy, E. A. Hill, D. W. Udway & C. A. Townsend : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 16728 (2006).
2. 2) H. Zhou, J. Zhan, K. Watanabe, X. Xie & Y. Tang : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 6249 (2008).
3. 3) J. Kennedy, K. Auclair, S. G. Kendrew, C. Park, J. C. Vederas & C. R. Hutchinson : Science, 284, 1368 (1999).
4. 4) I. Fujii, N. Yoshida, S. Shimomaki, H. Oikawa & Y. Ebizuka : Chem. Biol., 12, 1301 (2005).
5. 5) K. Auclair, A. Sutherland, J. Kennedy, D. J. Witter, J. P. Van den Heever, C. R. Hutchinson & J. C. Vederas : J. Am. Chem. Soc., 122, 11519 (2000).
6. 6) J. M. Craford, P. M. Thomas, J. R. Scheerer, A. L. Vagstad, N. L. Kelleher & C. A. Townsend : Science, 320, 243 (2008).
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プロダクトイノベーション

食の安全・安心と環境保全に貢献する新農薬の創製  /  吉村 巧

Page. 552 - 557 (published date : 2012年7月1日)

概要原稿

リファレンス

農業は人類が自らの衣食を得るために長い年月をかけて培ってきた技術であり，人工的なものである．より効率的かつ持続的に作物を生産するために，人類は農業技術を発展させ，現在も継続的にその高度化に努めている．農薬について考えてみると，農薬の歴史自体は非常に古いものであり，無機化合物や天然物を用いて病害虫を防除したのは有史以前からといわれている．しかし，現在のような化学農薬の使用についてはさほど古いものではなく，DDTや2,4-Dなどの初期の化学農薬が広く使われるようになったのは第2次世界大戦以降のことである（1）．

1. 1) 高橋信孝，他：“農薬の科学”，1989, 文永堂出版．
2. 2) 竹下孝史：雑草研究，49(3), 220 (2004).
3. 3) F. Yoshida et al. : Pyrimidinylcarboxylates, “Modern Crop Protection Compounds,” Vol. 1, Wiley-VCH, 2007, pp. 114–137.
4. 4) T. Yoshimura et al. : Pyrimidinylcarboxylates and Sulfonanilides, “Modern Crop Protection Compounds,” Second, Reviced and Enlarged Edition, Vol. 1, Wiley-VCH, 2011, pp. 117–142.
5. 5) M. Nakatani et al. : Isoxazolines “Modern Crop Protection Compounds,” Second, Reviced and Enlarged Edition, Vol. 1, Wiley-VCH, 2011, pp. 326–337.
6. 6) http://sakuraherbicide.com.au/sakura/