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巻頭言

牛乳の価値追求 - 牛乳に魅せられて -  /  桑田 有

Page. 69 - 69 (published date : 2013年2月1日)

冒頭文

リファレンス

6年間酪農科学を学んだ後，乳業企業の研究開発部門で，牛乳成分の分離，分離成分を組み合わせて母乳代替ミルク，病態栄養食品，機能性食品素材の製品開発と栄養生理機能評価の研究に40年余り取り組んできた．その後縁あり管理栄養士養成の大学に奉職して5年目を迎えている．小学校2年のときに給食で脱脂乳から牛乳に代わり，生まれて初めて牛乳なる食べものと出会った．当時はまだ牛乳は高価であったため給食以外では飲用する機会がなかった．特に誰から働きかけられたわけではなかったが，大学での専攻として牛乳に関する勉強をしてみようと考えたのは幼少期の飲用体験が引き金かもしれない．

 

今日の話題

天然殺虫成分ピレスリンのエステル結合形成機構の解明  /  松田 一彦

Page. 70 - 73 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

除虫菊（シロバナムシヨケギク，旧学名：Chrysanthemum cinerariaefolium, 現学名：Tanacetum cinerarii­folium）（図1A）は天然殺虫剤ピレスリンを生合成し，それを花（子房）に蓄える．そのため，ピレスリンを高濃度で含む除虫菊の花は乾燥され，エキスをはじめとするピレスリン製剤の原料として利用される．除虫菊が殺虫成分を有することは14～15世紀にバルカン半島のダルマチア地方で発見されたと言われている．しかし，それ以前に中国で発見され，シルクロードを経てダルマチア地方に伝わったという説もあり，真の起源は定かではない．いずれにせよ，高価値な除虫菊は世界に広がり，明治時代に日本に入ってきた．当初は試験栽培にとどまっていた除虫菊は，次のようなエピソードにより一挙に日本で開花した．すなわち，1885年，大日本除虫菊株式会社初代社長・上山英一郎は，恩師福沢諭吉により紹介された H. E. Amoore に蜜柑をはじめとする植物の苗を贈った．翌年，Amooreから上山に数々の植物の種子が贈られ，そのなかに除虫菊の種子が含まれていた．除虫菊粉の効力を認識した上山は各地で種子を無償で提供し，除虫菊の栽培を奨励した．その結果，和歌山，広島，香川，北海道を中心に広く栽培されるようになり，第一次大戦から第二次大戦までの一時期，日本は世界最大の除虫菊生産国となった．

1. 1) 山本　亮：理研彙報，2, 57 (1923).
2. 2) K. Matsuda : “Pyrethroids from Chrysanthemum to Modern Industrial Insecticide,” eds. by N. Matsuo & T. Mori, Springer, 2012, p. 73.
3. 3) L. Crombie & S. H. Harper : J. Chem. Soc., 1954, 470 (1954).
4. 4) M. Matsui, T. Ohno, S. Kitamura & M. Toyao : Bull. Chem. Soc. Jpn., 25, 210 (1952).
5. 5) Y. Inouye, Y. Takeshita & M. Ohno : Bull. Agric. Chem. Soc. Jpn., 19, 193 (1955).
6. 6) Y. Katsuda, T. Chikamoto & Y. Inouye : Bull. Agric. Chem. Soc. Jpn., 22, 427 (1958).
7. 7) Y. Katsuda : Pestic. Sci., 55, 775 (1999).
8. 8) Y. Katsuda : “Pyrethroids from Chrysanthemum to Modern Industrial Insecticide,” eds. by N. Matsuo & T. Mori, Springer, 2012, p. 1.
9. 9) K. Ujihara, T. Mori & N. Matsuo (eds.) : “Pyrethroids from Chrysanthemum to Modern Industrial Insecticide,” Springer, 2012, p. 31.
10. 10) M. P. Crowley, H. S. Inglis, M. Snarey & E. M. Thain : Nature, 191, 281 (1961).
11. 11) M. P. Crowley, P. J. Godin, H. S. Inglis, M. Snarey & E. M. Thain : Biochim. Biophys. Acta, 60, 312 (1962).
12. 12) K. Matsuda, Y. Kikuta, A. Haba, K. Nakayama, Y. Katsuda, A. Hatanaka & K. Komai : Phytochemistry, 66, 1529 (2005).
13. 13) G. Arimura, K. Matsui & J. Takabayashi : Plant Cell Physiol., 50, 911 (2009).
14. 14) H. Ueda, Y. Kikuta & K. Matsuda : Plant Signal. Behav., 7, 222 (2012).
15. 15) A. Hatanaka : “Comprehensive Natural Products Chemistry,” eds. by O. Meth-Cohn, D. Barton & K. Nakanishi, Elsevier, 1999, p. 83.
16. 16) Y. Kikuta, H. Ueda, K. Nakayama, Y. Katsuda, R. Ozawa, J. Takabayashi, A. Hatanaka & K. Matsuda : Plant Cell Physiol., 52, 588 (2011).
17. 17) Y. Kikuta, H. Ueda, M. Takahashi, T. Mitsumori, G. Yamada, K. Sakamori, K. Takeda, S. Furutani, K. Nakayama, Y. Katsuda, A. Hatanaka & K. Matsuda : Plant J., 71, 183 (2012).

腸内細菌が作り出す大豆イソフラボン代謝産物の有用性と安全性  /  石見 佳子, 東泉 裕子

Page. 74 - 77 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

イソフラボンは女性ホルモンであるエストロゲンに類似した構造をしており（図1），その受容体に結合して弱い女性ホルモン様作用を示すことから，植物性エストロゲンと呼ばれている．大豆に含まれている主なイソフラボンは，ダイゼイン，ゲニステイン，グリシテインで，その多くはグルコシル配糖体，マロニル配糖体，アセチル配糖体，サクシニル配糖体として存在している．

1. 1) 家森幸男，太田静行，渡邊　昌編：“大豆イソフラボン”，幸書房，2001.
2. 2) Y. Arai, M. Uehara, Y. Sato, M. Kimira, A. Eboshida, H. Adlercreutz & S. Watanabe : J. Epidemiol., 10, 127 (2000).
3. 3) J. W. Lampe, S. C. Karr, A. M. Hutchins & J. L. Slavin : Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 217, 335 (1998).
4. 4) I. R. Rowland, H. Wiseman, T. A. Sanders, H. Adlercreutz & E. A. Bowey : Nutr. Cancer, 36, 27 (2000).
5. 5) 内山茂人，木村弘之，上野友美，鈴木淑水，只野健太郎，石見佳子：腸内細菌学雑誌，21, 211 (2007).
6. 6) K. D. L. Setchell, N. M. Brown & E. L. Olson : J. Nutr., 132, 3577 (2002).
7. 7) M. Fujioka, M. Uehara, J. Wu, H. Adlercreutz, K. Suzuki, K. Kanazawa, K. Takeda, K. Yamada & Y. Ishimi : J. Nutr., 134, 2623 (2004).
8. 8) Y. Tousen, M. Uehara, M. C. Kruger & Y. Ishimi : J. Nutr. Sci., in press.
9. 9) Y. Tousen, F. Abe, T. Ishida, M. Uehara & Y. Ishimi : Metabolism, 60, 1425 (2011).
10. 10) A. Ohta, M. Uehara, K. Sakai, M. Takasaki, H. Adlercreutz, T. Morohashi & Y. Ishimi : J. Nutr., 132, 2048 (2002).
11. 11) J. Wu, J. Oka, I. Tabata, M. Higuchi, T. Toda, N. Fuku, J. Ezaki, F. Sugiyama, S. Uchiyama, K. Yamada et al. : J. Bone Miner. Res., 21, 780 (2006).
12. 12) J. Wu, J. Oka, J. Ezaki, T. Ohtomo, T. Ueno, S. Uchiyama, T. Toda, M. Uehara & Y. Ishimi : Menopause, 14, 866 (2007).
13. 13) Y. Tousen, J. Ezaki, Y. Fujii, T. Ueno, M. Nishimuta & Y. Ishimi : Menopause, 18, 563 (2011).
14. 14) The North American Menopause Society/Wulf H. Utian Translational Science Symposium in Chicago, IL (October 2010) : Menopause, 18, 732 (2011).

バイオコントロール細菌の抗菌性制御機構  /  竹内 香純

Page. 78 - 80 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

Pseudomonas fluorescensは環境中に広く生息するグラム陰性細菌であり，そのうちのいくつかは植物の根圏において病原微生物と拮抗することにより植物を保護するバイオコントロール細菌としての特徴を有する．P. fluorescensが病害防除に役立つ原因の一つに，本細菌がその二次代謝産物として抗菌性物質などのバイオコントロール因子（フロログルシノール，ピオルテオリン，AprAプロテアーゼなど）を菌体外に産生することが挙げられ，これにより病原微生物は駆逐される（1）．バイオコントロール因子をコードするmRNAは通常，リプレッサー （RsmA, RsmE） によって負に制御されている．しかし増殖に伴いGacS/GacAと呼ばれる二成分制御系が活性化されると，同調して small RNA （RsmX, RsmY, RsmZ） の量が増え，これらにより上述のリプレッサーはトラップされ，結果としてフリーになったmRNAの翻訳が進みバイオコントロール因子の産生量が高まる（図1）．こうした仕組みが現在までに明らかにされてきたが，このGac/Rsmシグナル伝達系 （Gac:Global activator, Rsm:Regulator of secondary metabolism） と呼ばれる一連のカスケードは細菌のライフサイクルのなかで常に発動しているわけではなく，どのような「きっかけ」で発動するようになるのかについては不明な点が多い．そこで筆者は，発動のきっかけとなる因子を探索し，それらを制御しつつ「バイオコントロール細菌をコントロール」することができれば，本細菌による植物保護効果をより高められるのではないか，という視点のもと研究を進めている（2）．

1. 1) 土屋健一，染谷信孝：“微生物と植物の相互作用—病害と生物防除—”，百町満朗，對馬誠也編，ソフトサイエンス社，2009, pp. 36–43.
2. 2) 竹内香純：バイオサイエンスとインダストリー，70, 23(2012).
3. 3) C. Pesavento & R. Hengge : Curr. Opin. Microbiol., 12, 170 (2009).
4. 4) K. Takeuchi, P. Kiefer, C. Reimmann, C. Keel, C. Dubuis, J. Rolli, J. A. Vorholt & D. Haas : J. Biol. Chem., 284, 34976 (2009).
5. 5) K. Takeuchi, K. Yamada & D. Haas : Mol. Plant Microbe Interact., 25, 1440 (2012).
6. 6) K. Potrykus & M. Cashel : Annu. Rev. Microbiol., 62, 35 (2008).

解説

記憶形成とアップデートのメカニズム  /  喜田 聡

Page. 81 - 89 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

記憶のメカニズムと表現されると，最先端の研究とイメージされるかもしれない．しかし，記憶研究の歴史は古い．長期記憶を形成するための「固定化」の概念が提唱されてから，すでに100年以上が経過している．すなわち，セントラルドグマが登場するはるか昔から研究が進められていたわけである．そのため，記憶研究の用語は，もともと心理学領域のものであり，生物学の言葉で説明しきれず，いまだ抽象的にしか表現できないものも数多い．したがって，記憶メカニズムの生物学的研究では，文学的に描写された現象をいかに現代生物学の言葉に置き換えるかが課題である．この挑戦は手強いものの，魅力的でもある．この観点に立って，本稿をご覧いただきたい．

1. 1) R. Malinow, Z. F. Mainen & Y. Hayashi : Curr. Opin. Neurobiol., 10, 352 (2000).
2. 2) R. Malinow & R. C. Malenka : Annu. Rev. Neurosci., 25, 103 (2002).
3. 3) J. D. Shepherd & R. L. Huganir : Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 23, 613 (2007).
4. 4) D. O. Hebb : “The Organization of Behavior,” Wiley, New York, 1949.
5. 5) L. G. Reijmers, B. L. Perkins, M. Matsuo & M. Mayford : Science, 317, 1230 (2007).
6. 6) J. H. Han, S. A. Kushner, A. P. Yiu, C. J. Cole, A. Matynia, R. A. Brown, R. L. Neve, J. F. Guzowski, A. J. Silva & S. A. Josselyn : Science, 316, 457 (2007).
7. 7) J. H. Han, S. A. Kushner, A. P. Yiu, H. L. Hsiang, T. Buch, A. Waisman, B. Bontempi, R. L. Neve, P. W. Frankland & S. A. Josselyn : Science, 323, 1492 (2009).
8. 8) A. J. Silva, J. H. Kogan, P. W. Frankland & S. Kida : Annu. Rev. Neurosci., 21, 127 (1998).
9. 9) P. W. Frankland & B. Bontempi : Nat. Rev. Neurosci., 6, 119 (2005).
10. 10) P. K. Brindle & M. R. Montminy : Curr. Opin. Genet. Dev., 2, 199 (1992).
11. 11) G. A. Gonzalez, K. K. Yamamoto, W. H. Fischer, D. Karr, P. Menzel, W. Biggs 3rd, W. W. Vale & M. R. Montminy : Nature, 337, 749 (1989).
12. 12) G. A. Gonzalez & M. R. Montminy : Cell, 59, 675 (1989).
13. 13) J. C. P. Yin, J. S. Wallach, M. Del Vecchio, E. L. Wilder, H. Zhou, W. G. Quinn & T. Tully : Cell, 79, 49 (1994).
14. 14) P. K. Dash, B. Hochner & E. R. Kandel : Nature, 345, 718 (1990).
15. 15) R. Bourtchuladze, B. Frenguelli, J. Blendy, D. Cioffi, G. Schutz & A. J. Silva : Cell, 79, 59 (1994).
16. 16) S. Kida, S. A. Josselyn, S. P. de Ortiz, J. H. Kogan, I. Chevere, S. Masushige & A. J. Silva : Nat. Neurosci., 5, 348 (2002).
17. 17) K. Du, H. Asahara, U. S. Jhala, B. L. Wagner & M. Montminy : Mol. Cell. Biol., 20, 4320 (2000).
18. 18) J. R. Cardinaux, J. C. Notis, Q. Zhang, N. Vo, J. C. Craig, D. M. Fass, R. G. Brenna & R. H. Goodman : Mol. Cell. Biol., 20, 1546 (2000).
19. 19) A. Suzuki, H. Fukushima, T. Mukawa, H. Toyoda, L. J. Wu, M. G. Zhao, H. Xu, Y. Shang, K. Endoh, T. Iwamoto et al. : J. Neurosci., 31, 8786 (2011).
20. 20) M. Sheng, M. A. Thompson & M. E. Greenberg : Science, 252, 1427 (1991).
21. 21) T. Kawashima, H. Okuno, M. Nonaka, A. Adachi-Morishima, N. Kyo, M. Okamura, S. Takemoto-Kimura, P. F. Worley & H. Bito : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106, 316 (2009).
22. 22) S. Finkbeiner, S. F. Tavazoie, A. Maloratsky, K. M. Jacobs, K. M. Harris & M. E. Greenberg : Neuron, 19, 1031 (1997).
23. 23) F. Wei, C. H. Qiu, J. Liauw, D. A. Robinson, N. Ho, T. Chatila & M. Zhuo : Nat. Neurosci., 5, 573 (2002).
24. 24) H. Kang, L. Sun, C. M. Atkins, T. R. Soderling, M. A. Wilson & S. Tonegawa : Cell, 106, 771 (2001).
25. 25) H. Fukushima, R. Maeda, R. Suzuki, A. Suzuki, M. Nomoto, H. Toyoda, J. X. Wu, H. Xu, M. G. Zhao, K. Ueda et al. : J. Neurosci, 28, 9910 (2008).
26. 26) E. Lesburguères, O. L. Gobbo, S. Alaux-Cantin, A. Hambucken, P. Trifilieff & B. Bontempi : Science, 331, 924 (2011).
27. 27) P. W. Frankland, C. O'Brien, M. Ohno, A. Kirkwood & A. J. Silva : Nature, 411, 309 (2001).
28. 28) P. W. Frankland, B. Bontempi, L. E. Talton, L. Kaczmarek & A. J. Silva : Science, 304, 881 (2004).
29. 29) T. Kitamura, Y. Saitoh, N. Takashima, A. Murayama, Y. Niibori, H. Ageta, M. Sekiguchi, H. Sugiyama & K. Inokuchi : Cell, 139, 814 (2009).
30. 30) K. Nader, G. E. Schafe & J. E. Le Doux : Nature, 406, 722 (2000).
31. 31) K. M. Myers & M. Davis : Neuron, 36, 567 (2002).
32. 32) A. Suzuki, T. Mukawa, A. Tsukagoshi, P. W. Frankland & S. Kida : Learn. Mem., 15, 426 (2008).
33. 33) E. Santini, H. Ge, K. Ren, S. Pena de Ortiz & G. J. Quirk : J. Neurosci., 24, 5704 (2004).
34. 34) N. Mamiya, H. Fukushima, A. Suzuki, Z. Matsuyama, S. Homma, P. W. Frankland & S. Kida : J. Neurosci., 29, 402 (2009).
35. 35) E. Pastalkova, P. Serrano, D. Pinkhasova, E. Wallace, A. A. Fenton & T. C. Sacktor : Science, 313, 1141 (2006).
36. 36) R. Shema, T. C. Sacktor & Y. Dudai : Science, 317, 951 (2007).
37. 37) P. V. Migues, O. Hardt, D. C. Wu, K. Gamache, T. C. Sacktor, Y. T. Wang & K. Nader : Nat. Neurosci., 13, 630 (2010).
38. 38) A. Suzuki, S. Josselyn, P. Frankland, S. Masushige, A. J. Silva & S. Kida : J. Neurosci., 24, 4787 (2004).
39. 39) 喜田　聡：細胞工学，30, 475 (2011).
40. 40) A. J. Silva, R. Paylor, J. M. Wehner & S. Tonegawa : Science, 257, 206 (1992).
41. 41) J. J. Kim & M. S. Fanselow : Science, 256, 675 (1992).

生理活性天然物の標的タンパク質をいかに捕まえるか？  /  上田 実, 源冶 尚久

Page. 90 - 97 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

これまで生理活性天然物リガンドを「鍵」に例えると，その特異的結合タンパク質は「錠」の関係にあり，一つの天然物は1本の鍵であるとイメージされてきた．しかし近年のケミカルバイオロジー分野の研究の進展により，天然物リガンドは1本の鍵というよりも「鍵束（もしくはマスターキー）」であり，複数の「錠」に作用するということがわかってきた (multiligandability)．このような背景のなかで，最近の天然物リガンドの標的タンパク質同定はどのようなアプローチを試みているか，また同定後の展開についても解説したい．

1. 1) T. Nozoe & S. Katsura : Yakugaku Zasshi, 64, 181 (1944).
2. 2) D. H. R. Barton : Experientia, 6, 316 (1950).
3. 3) R. B. Woodward : Pure & Appl. Chem., 33, 145 (1973).
4. 4) M. C. Woods, I. Miura, Y. Nakadaira, A. Terahara, M. Maruyama & K. Nakanishi : Tetrahedron Lett., 4, 321 (1967).
5. 5) D. Uemura, K. Ueda & Y. Hirata : Tetrahedron Lett., 22, 2781 (1981).
6. 6) M. Murata, A. M. Legrand, Y. Ishibashi, M. Fukui & T. Yasumoto : J. Am. Chem. Soc., 112, 4380 (1990).
7. 7) M. Murata, H. Naoki, S. Matsunaga, M. Satake & T. Yasumoto : J. Am. Chem. Soc., 116, 7098 (1994).
8. 8) R. Hoffmann & R. B. Woodward : Acc. Chem. Res., 22, 17 (1968).
9. 9) T. Böttcher, M. Pitscheider & S. A. Sieber : Angew. Chem. Int. Ed., 49, 2680 (2010).
10. 10) M. J. Evans & B. F. Cravatt : Chem. Rev., 106, 3279 (2006).
11. 11) N. Jessani & B. F. Cravatt : Curr. Opin. Chem. Biol., 8, 54 (2004).
12. 12) S. Sato, A. Murata, T. Shirakawa & M. Uesugi : Chem. Biol., 17, 616 (2010).
13. 13) B. J. Leslie & P. J. Hergenrother : Chem. Soc. Rev., 37, 1347 (2008).
14. 14) S. A. Rizvi, D. S. Courson, V. A. Keller, R. S. Rock & S. A. Kozmin : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 4088 (2008).
15. 15) V. Dancik, K. P. Seiler, D. W. Young, S. L. Schreiber & P. A. Clemons : J. Am. Chem. Soc., 132, 9259 (2010).
16. 16) K. Nishio, Y. Masaike, M. Ikeda, H. Narimatsu, N. Gokon, S. Tsubouchi, M. Hatakeyama, S. Sakamoto, N. Hanyu, A. Sandhu et al. : Colloids and Surfaces B : Biointerfaces, 64, 162 (2008).
17. 17) S. Sakamoto, Y. Kabe, M. Hatakeyama, Y. Yamaguchi & H. Handa : Chem. Rec., 9, 66 (2009).
18. 18) T. Ito, H. Ando, T. Suzuki, T. Ogura, K. Hotta, Y. Imamura, Y. Yamaguchi & H. Handa : Science, 327, 1345 (2010).
19. 19) N. Kanoh, K Honda, S. Simizu, M. Muroi & H. Osada : Angew. Chem. Int. Ed., 44, 3559 (2005).
20. 20) N. Kanoh, S. Kumashiro, S. Simizu, Y. Kondoh, S. Hatakeyama, H. Tashiro & H. Osada : Angew. Chem. Int. Ed., 42, 5584 (2003).
21. 21) M. Kawatani, H. Okumura, K. Honda, N. Kanoh, M. Muroi, N. Dohmae, M. Takami, M. Kitagawa, Y. Futamura, M. Imoto et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 11691 (2008).
22. 22) Y. Nakamura, R. Miyatake & M. Ueda : Angew. Chem. Int. Ed., 47, 7289 (2008).
23. 23) S. Sato, A. Murata, T. Orihara, T. Shirakawa, K. Suenaga, H. Kigoshi & M. Uesugi : Chem. Biol., 18, 131 (2011).
24. 24) S. Sato, Y. Kwon, S. Kamisuki, N. Srivastava, Q. Mao, Y. Kawazoe & M. Uesugi : J. Am. Chem. Soc., 129, 873 (2007).
25. 25) M. Ueda, Y. Manabe, Y. Otsuka & N. Kanzawa : Chem. Asian J., 6, 3286 (2011).
26. 26) H. C. Kolb, M. G. Finn & K. B. Sharpless : Angew. Chem. Int. Ed., 40, 2004 (2002).
27. 27) C. W. Tornøe, C. Christensen & M. Meldal : J. Org. Chem., 67, 3057 (2002).
28. 28) I. Kii, A. Shiraishi, T. Hiramatsu, T. Matsushita, H. Uekusa, S. Yoshida, M. Yamamoto, A. Kudo, M. Hagiwara & T. Hosoya : Org. Biomol. Chem., 8, 4051 (2010).
29. 29) S. Yoshida, A. Shiraishi, K. Kanno, T. Matsushita, K. Johmoto, H. Uekusa & T. Hosoya : Sci. Rep., 1, 82, doi : 10.1038/srep00082 (2011).
30. 30) E. Weerapana, G. M. Simon & B. F. Cravatt : Nat. Chem. Biol., 4, 405 (2008).
31. 31) S. Tsukiji, M. Miyagawa, Y. Takaoka, T. Tamura & I. Hamachi : Nat. Chem. Biol., 5, 341 (2009).
32. 32) E. J. Licitra & J. O. Liu : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 12817 (1996).
33. 33) C. Chidley, H. Haruki, M. G. Pedersen, E. Muller & K. Johnsson : Nat. Chem. Biol., 7, 375 (2011).
34. 34) S. Cottier, T. Mönig, Z. Wang, J. Svoboda, W. Boland, M. Kaiser & E. Kombrink : Frontier Plant Sci., 2, 1 (2011).
35. 35) H. Yamakoshi, K. Dodo, M. Okada, J. Ando, A. Palonpon, K. Fujita, S. Kawata & M. Sodeoka : J. Am. Chem. Soc., 133, 6102 (2011).
36. 36) A. Santner, L. I. A. Calderon-Villalobos & M. Estelle : Nat. Chem. Biol., 5, 301 (2009).
37. 37) A. Santner & M. Estelle : Nature, 459, 1071 (2009).
38. 38) T. Sakurai, T. Nakagawa, H. Mitsuno, H. Mori, Y. Endo, S. Tanoue, Y. Yasukochi, K. Touhara & T. Nishioka : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101, 16653 (2004).
39. 39) T. Nakagawa, T. Sakurai, T. Nishioka & K. Touhara : Science, 307, 1638 (2005).
40. 40) K. Ozaki, M. Ryuuda, A. Yamada, A. Utoguchi, H. Ishimoto, D. Calas, F. Marion-Poll, T. Tanimura & H. Yoshikawa : Nat. Commun., 2, 542, doi : 10.1038/ncom ms1548 (2011).
41. 41) A. R. Schneekloth, M. Pucheault, H. S. Tae & C. M. Crews : Bioorg. Med. Chem. Lett., 18, 5904 (2008).
42. 42) J. S. Schneekloth & C. M. Crews : ChemBioChem, 6, 40 (2005).
43. 43) K. Cyrus, M. Wehenkel, E.-Y. Choi, H. Swanson & K.-B. Kim : ChemBioChem, 11, 1531 (2010).
44. 44) K. Cyrus, M. Wehenkel, E.-Y. Choi, H. Lee, H. Swanson & K.-B. Kim : ChemMedChem, 5, 979 (2010).
45. 45) Y. Itoh, M. Ishikawa, M. Naito & Y. Hashimoto : J. Am. Chem. Soc., 132, 5820 (2010).
46. 46) A. Suzuki, K. Tsumura, T. Tsuzuki, S. Matsumura & K. Toshima : Chem. Commun., 4260 (2007).
47. 47) D. Takahashi, S. Hirono, C. Hayashi, M. Igarashi, Y. Nishimura & K. Toshima : Angew. Chem. Int. Ed., 49, 10096 (2010).
48. 48) Y. Ishida, S. Tanimoto, D. Takahashi & K. Toshima : Med. Chem. Commun., 1, 212 (2010).
49. 49) S. Tanimoto, S. Sakai, S. Matsumura, D. Takahashi & K. Toshima : Chem. Commun., 5767 (2008).
50. 50) S. Tanimoto, S. Matsumura, K. Toshima : Chem. Commun., 3678 (2008).
51. 51) M. Ueda : Chem. Lett., 41, 658 (2012).
52. 52) B. Thines, L. Katsir, M. Melotto, Y. Niu, A. Mandaokar, G. Liu, K. Nomura, S. Y. He, G. A. Howe & J. Browse : Nature, 448, 661 (2007).
53. 53) A. Chini, S. Fonseca, G. Fernández, B. Adie, J. M. Chico, O. Lorenzo, G. García-Casado, I. López-Vidriero, F. M. Lozano, M. R. Ponce et al. : Nature, 448, 666 (2007).
54. 54) L. B. Sheard, X. Tan, H. Mao, J. Withers, G. Ben-Nissan, T. R. Hinds, Y. Kobayashi, F.-F. Hsu, M. Sharon, J. Browse et al. : Nature, 468, 400 (2010).
55. 55) Y. Nakamura, A. Mithöfer, E. Kombrink, W. Boland, S. Hamamoto, N. Uozumi, K. Tohma & M. Ueda : Plant Physiol., 155, 1226 (2011).
56. 56) J. -Y. Wach & K. Gademann : Synlett, 23, 163 (2012).
57. 57) G. T. Carter : Nat. Prod. Rep., 28, 1783 (2011).
58. 58) Y. Hirata & D. Uemura : Pure & Appl. Chem., 58, 701 (1986).
59. 59) W. Zheng,B. Seletsky, M. H. Palme, P. J. Lydon, L. A. Singer, C. E. Chase, C. A. Lemelin, Y. Shen, H. Davis, L. Tremblay et al. : Bioorg. Med. Chem. Lett., 14, 5551 (2004).
60. 60) M. J. Towle, K. A. Salvato, J. Budrow, B. F. Wels, G. Kuznetsov, K. K. Aalfs, S. Welsh, W. Zheng, B. M. Seletsky, M. H. Palme et al. : Cancer Res., 61, 1013 (2001).
61. 61) K. L. Jackson, J. A. Henderson & A. J. Phillips : Chem. Rev., 109, 3044 (2009).
62. 62) P. A. Wender, K. F. Koehler, N. A. Sharkey, M. L. Dellaquila & P. M. Blumberg : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 4214 (1986).
63. 63) P. A. Wender, C. M. Cribbs, K. F. Koehler, N. A. Sharkey, C. L. Herlad, Y. Kamano, G. R. Pettit & P. M. Blumberg : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85, 7197 (1988).
64. 64) P. A. Wender, J. DeBrabander, P. G. Harran, J.-M. Jimenez, M. F. T. Koehler, B. Lippa, C.-M. Park, C. Siedenbiedel & G. R. Pettit : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 6624 (1998).
65. 65) P. A. Wender, J. L. Baryza, S. E. Brenner, B. A. DeChristopher, B. A. Loy, A. V. Schrier & V. A. Verma : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 6721 (2011).

シロイヌナズナ根形成に必要なチロシン硫酸化ペプチドシグナル  /  松林 嘉克

Page. 98 - 103 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

ペプチドホルモンの翻訳後修飾はその生理活性に大きな影響を及ぼす．したがって，翻訳後修飾酵素の遺伝子を破壊すると，その支配下にあるすべての修飾ペプチドホルモンが正常につくられなくなり，結果的にそれらの欠損の総和が表現型として現れる．このことに着目すると，新しい未知のホルモンを見つけ出すことも可能になる．このアプローチで見いだされた新しいチロシン硫酸化ペプチド，root meristem growth factor (RGF) ファミリーは，根端の静止中心細胞や最内層のコルメラ細胞で特異的に発現しており，根の幹細胞維持に関与する転写因子PLETHORAの発現を制御していることが明らかになっている．オーキシンの濃度勾配を中心として考えられてきた根の形態形成機構に，新たな制御因子として加わったRGFについて紹介する．

1. 1) G. Pearce, D. Strydom, S. Johnson & C. A. Ryan : Science, 253, 895 (1991).
2. 2) Y. Matsubayashi & Y. Sakagami : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 7623 (1996).
3. 3) G. Pearce, D. S. Moura, J. Stratmann & C. A. Ryan : Nature, 411, 817 (2001).
4. 4) G. Pearce, D. S. Moura, J. Stratmann & C. A. Ryan, Jr. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 12843 (2001).
5. 5) A. Huffaker, G. Pearce & C. A. Ryan : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 10098 (2006).
6. 6) Y. Ito, I. Nakanomyo, H. Motose, K. Iwamoto, S. Sawa, N. Dohmae & H. Fukuda : Science, 313, 842 (2006).
7. 7) J. C. Fletcher, U. Brand, M. P. Running, R. Simon & E. M. Meyerowitz : Science, 283, 1911 (1999).
8. 8) M. A. Butenko, S. E. Patterson, P. E. Grini, G. E. Stenvik, S. S. Amundsen, A. Mandal & R. B. Aalen : Plant Cell, 15, 2296 (2003).
9. 9) S. L. Yang, L. F. Xie, H. Z. Mao, C. S. Puah, W. C. Yang, L. Jiang, V. Sundaresan & D. Ye : Plant Cell, 15, 2792 (2003).
10. 10) Y. Matsuzaki, M. Ogawa-Ohnishi, A. Mori & Y. Matsubayashi : Science, 329, 1065 (2010).
11. 11) Y. Matsubayashi : Plant Cell Physiol., 52, 5 (2011).
12. 12) Y. Amano, H. Tsubouchi, H. Shinohara, M. Ogawa & Y. Matsubayashi : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 18333 (2007).
13. 13) R. Komori, Y. Amano, M. Ogawa-Ohnishi & Y. Matsubayashi : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106, 15067 (2009).
14. 14) K. L. Moore : J. Biol. Chem., 278, 24243 (2003).
15. 15) R. Whitford, A. Fernandez, R. Tejos, A.C. Perez, J. Kleine-Vehn, S. Vanneste, A. Drozdzecki, J. Leitner, L. Abas, M. Aerts, et al. : Dev. Cell, 22, 678 (2012).
16. 16) L. Meng, B. B. Buchanan, L. J. Feldman & S. Luan : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 1760 (2012).
17. 17) M. Aida, D. Beis, R. Heidstra, V. Willemsen, I. Blilou, C. Galinha, L. Nussaume, Y. S. Noh, R. Amasino & B. Scheres : Cell, 119, 109 (2004).
18. 18) C. Galinha, H. Hofhuis, M. Luijten, V. Willemsen, I. Blilou, R. Heidstra & B. Scheres : Nature, 449, 1053 (2007).
19. 19) V. A. Grieneisen, J. Xu, A. F. Maree, P. Hogeweg & B. Scheres : Nature, 449, 1008 (2007).
20. 20) R. Dello Ioio, K. Nakamura, L. Moubayidin, S. Perilli, M. Taniguchi, M.T. Morita, T. Aoyama, P. Costantino & S. Sabatini : Science, 322, 1380 (2008).
21. 21) W. Zhou, L. Wei, J. Xu, Q. Zhai, H. Jiang, R. Chen, Q. Chen, J. Sun, J. Chu, L. Zhu, et al. : Plant Cell, 22, 3692 (2010).

セミナー室

深海微生物に期待！  /  秦田 勇二, 宮崎 征行, 大田 ゆかり

Page. 104 - 110 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

地球表面の7割は海洋が占め，さらに，海洋の平均深度は3,800 mであり，海洋は莫大な体積（生命保持領域）を抱えていると言える．地球上の炭素の分配を見ても海洋中に含まれる炭素比率は陸上と比較して17倍多いと計算される．生物は海洋から発生し進化を続け，多様性を創り上げてきた．したがって，海洋には数限りない種類の生体触媒が存在している．それらの生体触媒から，人々の生活を豊かにする生体触媒（酵素など）を探し出すことに大きな可能性と使命を感じる．深海は暗闇，低温（4℃前後）で高水圧の環境である．20世紀後半以降の潜水艇の開発に伴い深海の様子が少しずつ明らかになってきた（しかしいまだわからないことだらけの謎の世界である）．筆者らが所属する海洋研究開発機構では有人潜水調査船（図1）や深海探査機などを用いて深海の謎の解明に挑んでおり，深海調査成果の一つとして，深海領域は微生物に関しても多大な新規性と多様性に満ちていることがわかってきた．筆者らはバイオリソースとして大きな可能性を秘めている深海微生物を対象に新規有用酵素の探索を試みている．そのいくつかの取り組みを紹介させていただく．

1. 1) M. Miyazaki et al. : Int. J. Syst. Evol. Microbiol., 58, 1128 (2008).
2. 2) Y. Ohta et al. : Biosci. Biotechno.l Biochem., 68, 1073 (2004).
3. 3) Y. Ohta et al. : Appl. Microbiol. Biotechnol., 66, 266 (2004).
4. 4) Y. Hatada et al. : Mar. Biotechnol., 13, 411 (2011).
5. 5) Y. Hatada et al. : J. Agric. Food Chem., 54, 9895 (2006).
6. 6) E. Rebuffet et al. : Biochemistry, 49, 7590 (2010).
7. 7) Y. Ohta & Y. Hatada : J. Biochem., 140, 475 (2006).
8. 8) 秦田勇二，大田ゆかり：財団法人アサヒビール学術振興財団研究紀要，22, 23 (2009).
9. 9) 飯塚堯介監修：“ウッドケミカルスの新展開”，シーエムシー出版，2007.
10. 10) D. Floudas et al. : Science, 336, 1715 (2012).
11. 11) V. Valásková et al. : ISME J., 3, 1218 (2009).
12. 12) Y. Ohta et al. : OJMS, 2, 177 (2012).
13. 13) Y. Ohta et al. : Curr. Microbiol., 50, 212 (2005).
14. 14) Y. Hatada et al. : Enz. Microbial. Tech., 39, 1333 (2006).
15. 15) V. S. Hung et al. : Appl. Microbiol. Biotechnol., 68, 757 (2005).

果樹樹体内への放射性セシウムの移行について  /  高田 大輔

Page. 111 - 116 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

一年生作物では放射性核種に関する試験として，1950年代からの大気圏内核実験によるフォールアウトの影響調査（1），チェルノブイリ事故後の報告（2），あるいは，試薬を利用した塗布などの実験環境下での試験（3） など多数報告されている．多年生作物である果樹でも，調査例は少ないものの，土壌から果実への放射性核種の移行，すなわち移行係数が検討された資料がある．しかしながら，果樹では，IAEAレポート（3） のように，トマト，イチゴといった果菜類と合わせて論じられることが多い．果樹のなかでもブドウでは比較的多くの報告が存在し，放射性核種を葉に塗布し，他器官や土壌への移行を調べた例がある（4）．しかしながら，モモにおける放射性核種の動態を明らかとした報告は少ない．福島県のモモ生産量は日本全体の約5分の1を占めており，放射性核種の影響について早急に明らかとする必要がある．

1. 1) 三井進午，天正　清：土肥誌，29, 25 (1958).
2. 2) IAEA : “Technical reports series no. 472. Handbook of Parameter Values for the Prediction of Radionuclide Transfer in Terrestrial and Freshwater Environments,” 2010.
3. 3) J. W. Ralls, H. J. Magdenberg, T. R. Guckeen & W. A. Mercer : J. Food Sci., 36, 653 (1971).
4. 4) H. J. Zehnder, P. Kopp, J. Eikenberg, U. Feller & J. J. Oertli : Radiat. Phys. Chem., 46, 61 (1995).
5. 5) 塩沢　昌，田野井慶太郎，根本圭介，吉田修一郎，西田和弘，橋本　健，桜井健太，中西友子，二瓶直登，小野勇治：RADIOISOTOPES, 60, 323 (2011).
6. 6) T. Eichert, H. E. Goldbach & J. Burkhardt : Botanica Acta, 111, 461 (1998).
7. 7) 高田大輔，安永円理子，田野井慶太朗，中西友子，佐々木治人，大下誠一：RADIOISOTOPES, 61，517 (2012).
8. 8) 高田大輔，安永円理子，田野井慶太朗，小林奈通子，中西友子，佐々木治人，大下誠一：RADIOISOTOPES, 61, in press (2012).
9. 9) K. Tagami, S. Uchida, N. Ishii & S. Kagiya : J. Environ. Radioact., 111, 65 (2012).
10. 10) 高田大輔，安永円理子，田野井慶太朗，中西友子，佐々木治人，大下誠一：園芸学研究別冊1，11, 279 (2012).
11. 11) 高田大輔：第二回放射能の農畜水産物等への影響についての研究報告会
12. 12) K. Tanoi, D. Takata, A. Hirose, N. Kobayashi, K. Abe, M. Sato & T. Nakanishi : “International science symposium on combating radionuclide contamination in Agro-soil environment,” 2012, p. 209.
13. 13) S. Ehlken & G. Kirchner : J. Environ. Radioact., 58, 97 (2002).
14. 14) 高田大輔，安永円理子，田野井慶太朗，中西友子，佐々木治人，大下誠一：RADIOISOTOPES, 61, 321 (2012).
15. 15) 高田大輔，佐藤　守，阿部和博，安永円理子，田野井慶太朗，小林奈通子，中西友子，佐々木治人，大下誠一：園芸学研究別冊2，11, 353 (2012).
16. 16) P. J. White & M. R. Broadley : New Phytologist, 147, 241 (2000).
17. 17) 津村昭人，駒村美佐子，小林宏信：農業技術研究所報告，B36, 57 (1984).
18. 18) 高田大輔，安永円理子，田野井慶太朗，中西友子，佐々木治人，大下誠一：RADIOISOTOPES, 61, in press (2012).
19. 19) 高田大輔，安永円理子，田野井慶太朗，小林奈通子，中西友子，大下誠一，佐々木治人，佐藤　守，阿部和博：第49回アイソトープ・放射線研究発表会，49 : IP-01, 2012.
20. 20) 高田大輔，福田文夫，久保田尚浩：園芸学研究，7, 367 (2008).

官能評価実験の計画と結果の解析  /  芳賀 敏郎

Page. 117 - 125 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

筆者に与えられた課題は「官能評価の実験計画法」である． 実験計画法には「実験の計画」と，得られた「結果（データ）の解析」の2つの要素が含まれている． 実験計画法は極めて広範囲な分野を含み，全体像を数ページの枠内で取り上げても有益な解説とはならない．そこで，3つの具体的な問題を取り上げて数値例を使って解説する．

 

「化学と生物」文書館

日本農芸化学会西日本支部の黎明期とその時代背景  /  山崎 信行

Page. 126 - 128 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

日本農芸化学会は1924（大正13）年7月に設立以来，89年の歳月を経て，今日に至っている．人間で言えば，来年で卆寿を迎えることになる．この間，和文誌も「日本農芸化学会誌」から「化学と生物」へ，欧文誌も “Agricultural Biological Chemistry” から “Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry” へと改められ，さらに2012（平成24）年4月から公益社団法人へ移行し，新たな一歩を踏み出すことになった．

 

農芸化学@HighSchool

青果物から分離した「天然酵母」の製パン試験  /  八木葉 奈子, 福山 紗英子, 黒川 正道

Page. 129 - 131 (published date : 2013年2月1日)

概要原稿

リファレンス

本研究は，日本農芸化学会2012年度大会（開催地：京都女子大学）の「ジュニア農芸化学会」で発表され，銅賞を受賞した．「『天然酵母パン』ってよく目にするけど，いったいどんな酵母なんだろう」，と調べてみたが，よくわからない．そこで，高校生たちは身近な野菜や果物などから酵母を分離・同定し，パンを作ってみた．