全文PDF :

巻頭言

農芸化学会と民間企業  /  秦 洋二

Page. 327 - 327 (published date : 2019年6月1日)

冒頭文

リファレンス

学会事務局から化学と生物の巻頭言の執筆依頼を受けて，とりあえず過去の巻頭言を読み返してみた．軽妙な語り口のなか，熱い想いや大いなる希望が込められていて，改めて参考にさせていただいた．

 

Tweet

今日の話題

樹木の1年を半年で～落葉木本植物におけるリン転流の研究～  /  栗田 悠子, 馬場 啓一, 三村 徹郎

Page. 328 - 330 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

樹木の季節的な現象の研究は，年に一度しか調査の機会がなく，また年ごとの環境変動に影響されるという困難がある．これらを克服するために実験室内において，樹木の四季を5カ月程度で再現する系を確立したので紹介する．

1. 1) J. P. Maurya & R. P. Bhalerao: Ann. Bot. (Lond.), 120, 351 (2017).
2. 2) Y. Kurita, K. Baba, M. Ohnishi, A. Anegawa, C. Shichijo, K. Kosuge, H. Fukaki & T. Mimura: J. Plant Res., 127, 545 (2014).
3. 3) D. L. Lopez-Arredondo, M. A. Leyva-Gonzalez, S. I. Gonzalez-Morales, J. Lopez-Bucio & L. Herrera-Estrella: Annu. Rev. Plant Biol., 65, 95 (2014).
4. 4) F. S. Chapin III & R. A. Kedrowski: Ecology, 64, 376 (1983).
5. 5) Y. Kurita, K. Baba, M. Ohnishi, R. Matsubara, K. Kosuge, A. Anegawa, C. Shichijo, K. Ishizaki, Y. Kaneko, M. Hayashi et al.: Plant Cell Physiol., 58, 1477 (2017).
6. 6) T. Takami, N. Ohnishi, Y. Kurita, S. Iwamura, M. Ohnishi, M. Kusaba, T. Mimura & W. Sakamoto: Nat. Plants, 4, 1044 (2018).
7. 7) K. Baba, Y. Kurita & T. Mimura: J. Wood Sci., 64, 1 (2018).

Tweet

ジベレリン受容体GID1の分子進化  /  吉田 英樹, 上口（田中） 美弥子

Page. 331 - 333 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

植物ホルモンであるジベレリンの受容体GID1はコケ植物からシダ植物への進化の過程で誕生した．その後，維管束植物の進化に伴って受容システムが最適化され，さらに真正双子葉類において重要な機能分化が起こった．

1. 1) 上口（田中）美弥子，芦苅基行，中島正敏，松岡　信：蛋白質・核酸・酵素，51, 2313（2006）．
2. 2) 加藤博章，佐藤友美，上口（田中）美弥子：日本結晶学会誌，52, 31（2010）．
3. 3) K. Hirano, M. Nakajima, K. Asano, T. Nishiyama, H. Sakakibara, M. Kojima, E. Katoh, H. Xiang, T. Tanahashi, M. Hasebe et al.: Plant Cell, 19, 3058 (2007).
4. 4) Y. Yasumura, M. Crumpton-Taylor, S. Fuentes & N. P. Harberd: Curr. Biol., 17, 1225 (2007).
5. 5) J. L. Bowman, T. Kohchi, K. T. Yamato, J. Jenkins, S. Shu, K. Ishizaki, S. Yamaoka, R. Nishihama, Y. Nakamura, F. Berger et al.: Cell, 171, 287 (2017).
6. 6) H. Yoshida, E. Tanimoto, T. Hirai, Y. Miyanoiri, R. Mitani, M. Kawamura, M. Takeda, S. Takehara, K. Hirano, M. Kainosho et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 115, E7844 (2018).
7. 7) C. Wang, Y. Liu, S. S. Li & G. Z. Han: Plant Physiol., 167, 872 (2015).
8. 8) J. L. Bowman, L. N. Briginshaw, T. J. Fisher & E. Flores-Sandoval: Curr. Opin. Plant Biol., 16, 64 (2018).

Tweet

2つの酵母研究から見えてきた「セラミドリモデラーゼ」の生理的役割  /  中沢 宜彦

Page. 334 - 336 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

取り込んだ栄養源を脂肪としてどんどん溜め込んでしまうユニークな変異体が分裂酵母で見つかった．この変異体の原因遺伝子は，セラミド付加反応に関係するcwh43という遺伝子であり，長らく謎めいていたこの遺伝子産物の生理的役割がついに見えてきた．

1. 1) K. Sajiki, M. Hatanaka, T. Nakamura, K. Takeda, M. Shimanuki, T. Yoshida, Y. Hanyu, T. Hayashi, Y. Nakaseko & M. Yanagida: J. Cell Sci., 122, 1418 (2009).
2. 2) M. Yanagida: Trends Cell Biol., 19, 705 (2009).
3. 3) K. Sajiki, Y. Tahara, L. Uehara, T. Sasaki, T. Pluskal & M. Yanagida: Sci. Adv., 4, eaat5685 (2018).
4. 4) A. F. Ram, A. Wolters, R. T. Hoopen & F. M. Klis: Yeast, 10, 1019 (1994).
5. 5) V. Ghugtyal, C. Vionnet, C. Roubaty & A. Conzelmann: Mol. Microbiol., 65, 1493 (2007).
6. 6) M. Umemura, M. Fujita, T. Yoko-o, A. Fukamizu & Y. Jigami: Mol. Biol. Cell, 18, 4304 (2007).
7. 7) 藤田盛久：生化学，85, 985 (2013).
8. 8) N. Nakazawa, T. Teruya, K. Sajiki, K. Kumada, A. Villar-Briones, O. Arakawa, J. Takada, S. Saitoh & M. Yanagida: J. Cell Sci., 131, jcs217331 (2018).
9. 9) T. Yoko-o, M. Umemura, A. Komatsuzaki, K. Ikeda, D. Ichikawa, K. Takase, N. Kanzawa, K. Saito, T. Kinoshita, R. Taguchi et al.: Genes Cells, 23, 880 (2018).

Tweet

日本茶の香りに寄与する成分とその特性  /  熊沢 賢二, 馬場 良子

Page. 337 - 339 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

日本茶の香りは繊細だが，その役割は非常に大きく，品質を左右する重要な要因の一つである．しかし，日本茶の香りを構成する成分には，いまだ不明な点が多く残されている．本稿では，良質な日本茶の香気成分の探索を通して得た知見について，われわれの研究の一端を紹介する．

1. 1) P. Schieberle: Characterization of food: emerging methods, Elsevier: Amsterdam, pp 403-431 (1995).
2. 2) 竹尾忠一：食品加工技術，12, 59 (1992).
3. 3) K. Kumazawa & H. Masuda: J. Agric. Food Chem., 47, 5169 (1999).
4. 4) K. Kumazawa & H. Masuda: J. Agric. Food Chem., 50, 5660 (2002).
5. 5) K. Kumazawa, K. Kubota & H. Masuda: J. Agric. Food Chem., 53, 5390 (2005).
6. 6) K. Kumazawa, R. Baba & O. Nishimura: Food Sci. Technol. Res., 16, 59 (2010).
7. 7) R. Baba, Y. Amano, Y. Wada & K. Kumazawa: J. Agric. Food Chem., 65, 2984 (2017).

Tweet

解説

D-アミノ酸の哺乳類における生物学的意義  /  笹部 潤平

Page. 340 - 345 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

キラリティとは実像と鏡像が重なり合わない物質の特徴である．ホモキラリティとは実像または鏡像のどちらかに偏って物質が存在していることをいう．生命には多くのホモキラリティが知られており，アサガオの蔓は多くは右巻きであり，カタツムリの殻も多くは同じく右巻きである．ヒトは一見左右対称だが，肝臓は右で胃は左にあり，ホモキラルな存在である．また，分子レベルでも生命活動にはホモキラリティが知られており，その代表はD-糖とD-アミノ酸である．本稿では，このようなホモキラリティの例外として，特にL-アミノ酸の光学異性体D-アミノ酸が哺乳類でどのように利用され，機能しているかを最近の知見を交えてご紹介したい．

1. 1) K. Tamura & P. Schimmel: Science, 305, 1253 (2004).
2. 2) Y. Nagata, T. Fujiwara, K. Kawaguchi-Nagata, Y. Fukumori & T. Yamanaka: Biochim. Biophys. Acta, 1379, 76 (1998).
3. 3) Sasabe, J. & Suzuki, M.: The Keio Journal of Medicine, 2018-0001-IR (2018).
4. 4) H. Lam, D. C. Oh, F. Cava, C. N. Takacs, J. Clardy, M. A. de Pedro & M. K. Waldor: Science, 325, 1552 (2009).
5. 5) N. Fujii & T. Saito: Chem. Rec., 4, 267 (2004).
6. 6) N. G. Srinivasan, J. J. Corrigan & A. Meister: J. Biol. Chem., 240, 796 (1965).
7. 7) H. Abe, N. Yoshikawa, M. G. Sarower & S. Okada: Biol. Pharm. Bull., 28, 1571 (2005).
8. 8) P. C. Montecucchi, R. de Castiglione, S. Piani, L. Gozzini & V. Erspamer: Int. J. Pept. Protein Res., 17, 275 (1981).
9. 9) M. Kuwada, T. Teramoto, K. Y. Kumagaye, K. Nakajima, T. Watanabe, T. Kawai, Y. Kawakami, T. Niidome, K. Sawada, Y. Nishizawa et al.: Mol. Pharmacol., 46, 587 (1994).
10. 10) D. S. Dunlop, A. Neidle, D. McHale, D. M. Dunlop & A. Lajtha: Biochem. Biophys. Res. Commun., 141, 27 (1986).
11. 11) A. Hashimoto, T. Oka & T. Nishikawa: Eur. J. Neurosci., 7, 1657 (1995).
12. 12) A. Hashimoto, T. Nishikawa, T. Oka, T. Hayashi & K. Takahashi: FEBS Lett., 331, 4 (1993).
13. 13) H. Wolosker, A. D'Aniello & S. H. Snyder: Neuroscience, 100, 183 (2000).
14. 14) P. M. Kim, X. Duan, A. S. Huang, C. Y. Liu, G. L. Ming, H. Song & S. H. Snyder: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 3175 (2010).
15. 15) A. Tanaka-Hayashi, S. Hayashi, R. Inoue, T. Ito, K. Konno, T. Yoshida, M. Watanabe, T. Yoshimura & H. Mori: Amino Acids, 47, 79 (2015).
16. 16) A. Hashimoto, T. Nishikawa, T. Hayashi, N. Fujii, K. Harada, T. Oka & K. Takahashi: FEBS Lett., 296, 33 (1992).
17. 17) H. Wolosker, K. N. Sheth, M. Takahashi, J. P. Mothet, R. O. Brady Jr., C. D. Ferris & S. H. Snyder: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 721 (1999).
18. 18) Y. Nagata, K. Horiike & T. Maeda: Brain Res., 634, 291 (1994).
19. 19) H. Tanaka, A. Yamamoto, T. Ishida & K. Horiike: J. Biochem., 143, 49 (2008).
20. 20) A. C. Basu, G. E. Tsai, C. L. Ma, J. T. Ehmsen, A. K. Mustafa, L. Han, Z. I. Jiang, M. A. Benneyworth, M. P. Froimowitz, N. Lange et al.: Mol. Psychiatry, 14, 719 (2009).
21. 21) M. A. Benneyworth, Y. Li, A. C. Basu, V. Y. Bolshakov & J. T. Coyle: Cell. Mol. Neurobiol., 32, 613 (2012).
22. 22) T. Papouin, L. Ladepeche, J. Ruel, S. Sacchi, M. Labasque, M. Hanini, L. Groc, L. Pollegioni, J. P. Mothet & S. H. Oliet: Cell, 150, 633 (2012).
23. 23) T. Matsui, M. Sekiguchi, A. Hashimoto, U. Tomita, T. Nishikawa & K. Wada: J. Neurochem., 65, 454 (1995).
24. 24) M. Suzuki, N. Imanishi, M. Mita, K. Hamase, S. Aiso & J. Sasabe: ASN Neuro, 9, 1759091417713905 (2017).
25. 25) S. E. Cho, K. S. Na, S. J. Cho & S. G. Kang: Neurosci. Lett., 634, 42 (2016).
26. 26) J. Sasabe, T. Chiba, M. Yamada, K. Okamoto, I. Nishimoto, M. Matsuoka & S. Aiso: EMBO J., 26, 4149 (2007).
27. 27) J. Sasabe, Y. Miyoshi, M. Suzuki, M. Mita, R. Konno, M. Matsuoka, K. Hamase & S. Aiso: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 627 (2012).
28. 28) W. Kakegawa, Y. Miyoshi, K. Hamase, S. Matsuda, K. Matsuda, K. Kohda, K. Emi, J. Motohashi, R. Konno, K. Zaitsu et al.: Nat. Neurosci., 14, 603 (2011).
29. 29) V. N. Foltyn, I. Bendikov, J. De Miranda, R. Panizzutti, E. Dumin, M. Shleper, P. Li, M. D. Toney, E. Kartvelishvily & H. Wolosker: J. Biol. Chem., 280, 1754 (2005).
30. 30) K. Miya, R. Inoue, Y. Takata, M. Abe, R. Natsume, K. Sakimura, K. Hongou, T. Miyawaki & H. Mori: J. Comp. Neurol., 510, 641 (2008).
31. 31) W. R. Weimar & A. H. Neims: J. Neurochem., 29, 649 (1977).
32. 32) K. Horiike, H. Tojo, R. Arai, M. Nozaki & T. Maeda: Brain Res., 652, 297 (1994).
33. 33) J. Sasabe & M. Suzuki: Front. Microbiol., 9, 933 (2018).
34. 34) J. M. Robinson, R. T. Briggs & M. J. Karnovsky: J. Cell Biol., 77, 59 (1978).
35. 35) B. R. Tuinema, S. A. Reid-Yu & B. K. Coombes: MBio, 5, e01886 (2014).
36. 36) Y. Irukayama-Tomobe, H. Tanaka, T. Yokomizo, T. Hashidate-Yoshida, M. Yanagisawa & T. Sakurai: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106, 3930 (2009).
37. 37) P. Brachet & A. Puigserver: Comp. Biochem. Physiol. B, 101, 509 (1992).
38. 38) J. Sasabe, Y. Miyoshi, S. Rakoff-Nahoum, T. Zhang, M. Mita, B. M. Davis, K. Hamase & M. K. Waldor: Nat. Microbiol., 1, 16125 (2016).
39. 39) A. Bassoli, G. Borgonovo, F. Caremoli & G. Mancuso: Food Chem., 150, 27 (2014).
40. 40) R. J. Lee, J. M. Kofonow, P. L. Rosen, A. P. Siebert, B. Chen, L. Doghramji, G. Xiong, N. D. Adappa, J. N. Palmer, D. W. Kennedy et al.: J. Clin. Invest., 124, 1393 (2014).
41. 41) R. F. Margolskee: J. Biol. Chem., 277, 1 (2002).
42. 42) R. J. Lee, B. M. Hariri, D. B. McMahon, B. Chen, L. Doghramji, N. D. Adappa, J. N. Palmer, D. W. Kennedy, P. Jiang, R. F. Margolskee et al.: Sci. Signal., 495, 10 (2017).
43. 43) Y. Nagata, M. Higashi, Y. Ishii, H. Sano, M. Tanigawa, K. Nagata, K. Noguchi & M. Urade: Life Sci., 78, 1677 (2006).
44. 44) I. Kepert, J. Fonseca, C. Muller, K. Milger, K. Hochwind, M. Kostric, M. Fedoseeva, C. Ohnmacht, S. Dehmel, P. Nathan et al.: J. Allergy Clin. Immunol., 139, 1525 (2017).

Tweet

シアリダーゼの機能解析ツールの開発と脳組織への応用  /  南 彰, 鈴木 隆

Page. 346 - 351 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

シアリダーゼは，糖鎖末端にあるシアル酸を脱離させる加水分解酵素である．哺乳動物のシアリダーゼには，細胞内局在など特性の異なるNeu1, Neu2, Neu3, Neu4の4種類のアイソザイムがある．これらのシアリダーゼアイソザイムはすべて哺乳動物の脳に発現する⁽¹⁾．シアル酸は脳に豊富に存在し，軸索伸長や神経回路の形成，神経伝達，記憶などシアル酸がかかわる神経機能は多岐にわたる．したがって，シアリダーゼによるシアル酸脱離もまた脳機能の制御に不可欠である．筆者らは，シアリダーゼの新たな機能解析ツールの開発に取り組んでいる．本稿では，同ツールを利用して見いだされたシアリダーゼによる神経活動と連動した神経機能の制御を中心に解説する．

1. 1) K. Hata, K. Koseki, K. Yamaguchi, S. Moriya, Y. Suzuki, S. Yingsakmongkon, G. Hirai, M. Sodeoka, M. von Itzstein & T. Miyagi: Antimicrob. Agents Chemother., 52, 3484 (2008).
2. 2) M. Saito, H. Hagita, Y. Iwabuchi, I. Fujii, K. Ikeda & M. Ito: Histochem. Cell Biol., 117, 453 (2002).
3. 3) A. Minami, H. Shimizu, Y. Meguro, N. Shibata, H. Kanazawa, K. Ikeda & T. Suzuki: Neuroimage, 58, 34 (2011).
4. 4) A. Minami, T. Otsubo, D. Ieno, K. Ikeda, H. Kanazawa, K. Shimizu, K. Ohata, T. Yokochi, Y. Horii, H. Fukumoto et al.: PLOS ONE, 9, e81941 (2014).
5. 5) A. Minami, Y. Meguro, S. Ishibashi, A. Ishii, M. Shiratori, S. Sai, Y. Horii, H. Shimizu, H. Fukumoto, S. Shinba et al.: J. Biol. Chem., 292, 5645 (2017).
6. 6) A. Minami, A. Ishii, S. Shimba, T. Kano, E. Fujioka, S. Sai, N. Oshio, S. Ishibashi, T. Takahashi, Y. Kurebayashi et al.: J. Biochem., 163, 273 (2018).
7. 7) Y. Tanaka, H. Waki, K. Kon & S. Ando: Neuroreport, 8, 2203 (1997).
8. 8) A. Minami, M. Saito, S. Mamada, D. Ieno, T. Hikita, T. Takahashi, T. Otsubo, K. Ikeda & T. Suzuki: PLOS ONE, 11, e0165257 (2016).
9. 9) A. Savotchenko, A. Romanov, D. Isaev, O. Maximyuk, V. Sydorenko, G. L. Holmes & E. Isaeva: Neural Plast., 2015, 908190 (2015).
10. 10) C. Zhao, E. M. Teng, R. G. Summers Jr., G. L. Ming & F. H. Gage: J. Neurosci., 26, 3 (2006).
11. 11) T. Seki & Y. Arai: J. Neurosci., 13, 2351 (1993).
12. 12) T. Seki: J. Neurosci. Res., 70, 327 (2002).
13. 13) T. Seki & U. Rutishauser: J. Neurosci., 18, 3757 (1998).
14. 14) J. S. Da Silva, T. Hasegawa, T. Miyagi, C. G. Dotti & J. Abad-Rodriguez: Nat. Neurosci., 8, 606 (2005).
15. 15) J. A. Rodriguez, E. Piddini, T. Hasegawa, T. Miyagi & C. G. Dotti: J. Neurosci., 21, 8387 (2001).
16. 16) T. Seki & Y. Arai: J. Comp. Neurol., 410, 115 (1999).
17. 17) G. Di Cristo, B. Chattopadhyaya, S. J. Kuhlman, Y. Fu, M. C. Belanger, C. Z. Wu, U. Rutishauser, L. Maffei & Z. J. Huang: Nat. Neurosci., 10, 1569 (2007).
18. 18) R. Isomura, K. Kitajima & C. Sato: J. Biol. Chem., 286, 21535 (2011).
19. 19) Y. Kanato, K. Kitajima & C. Sato: Glycobiology, 18, 1044 (2008).
20. 20) D. Isaev, E. Isaeva, T. Shatskih, Q. Zhao, N. C. Smits, N. W. Shworak, R. Khazipov & G. L. Holmes: J. Neurosci., 27, 11587 (2007).
21. 21) M. S. Hammond, C. Sims, K. Parameshwaran, V. Suppiramaniam, M. Schachner & A. Dityatev: J. Biol. Chem., 281, 34859 (2006).
22. 22) K. B. Hoffman, M. Kessler & G. Lynch: Brain Res., 753, 309 (1997).
23. 23) E. Isaeva, I. Lushnikova, A. Savrasova, G. Skibo, G. L. Holmes & D. Isaev: Eur. J. Neurosci., 32, 1889 (2010).
24. 24) E. Isaeva, I. Lushnikova, A. Savrasova, G. Skibo, G. L. Holmes & D. Isaev: Pharmacol. Rep., 63, 840 (2011).
25. 25) R. Taguchi, A. Minami, Y. Matsuda, T. Takahashi, T. Otsubo, K. Ikeda & T. Suzuki: PLOS ONE, 10, e0131061 (2015).
26. 26) M. Sumida, M. Hane, U. Yabe, Y. Shimoda, O. M. Pearce, M. Kiso, T. Miyagi, M. Sawada, A. Varki, K. Kitajima et al.: J. Biol. Chem., 290, 13202 (2015).
27. 27) L. R. Davies, O. M. Pearce, M. B. Tessier, S. Assar, V. Smutova, M. Pajunen, M. Sumida, C. Sato, K. Kitajima, J. Finne et al.: J. Biol. Chem., 287, 28917 (2012).
28. 28) Y. Naito-Matsui, L. R. Davies, H. Takematsu, H. H. Chou, P. Tangvoranuntakul, A. F. Carlin, A. Verhagen, C. J. Heyser, S. W. Yoo, B. Choudhury et al.: J. Biol. Chem., 292, 2557 (2017).
29. 29) B. E. Collins, T. J. Fralich, S. Itonori, Y. Ichikawa & R. L. Schnaar: Glycobiology, 10, 11 (2000).
30. 30) D. Kato, Y. Kurebayashi, T. Takahashi, T. Otsubo, H. Otake, M. Yamazaki, C. Tamoto, A. Minami, K. Ikeda & T. Suzuki: PLOS ONE, 13, e0200761 (2018).
31. 31) T. Otsubo, A. Minami, H. Fujii, R. Taguchi, T. Takahashi, T. Suzuki, F. Teraoka & K. Ikeda: Bioorg. Med. Chem. Lett., 23, 2245 (2013).

Tweet

“環境にやさしい”付着防汚剤の開発：付着阻害活性を有する天然物をリード化合物とした付着阻害活性に関する構造活性相関の考察と新規付着阻害物質の創製  /  北野 克和

Page. 352 - 358 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

フジツボ，イガイなどの海洋付着生物は，船底，漁網（養殖網・定置網），発電所の冷却システムなどに付着し多大な被害を与えている．これら付着生物の汚損を防ぐために，有機金属化合物などを含む付着防汚剤が使用されてきた．しかしながら，いずれも付着生物を殺生するメカニズムにより付着を防汚していることから，防汚剤による環境汚染が懸念されている．そのため，新たなコンセプトに基づく“環境にやさしい”付着防汚剤の開発が強く望まれている．本稿では，ウミウシなどより単離される付着阻害物質をリード化合物とした，付着阻害活性に関する構造活性相関の考察と“環境にやさしい”付着阻害物質の創製について筆者らの研究を中心に述べる．

1. 1) Y. Kitano: Sessile Organisms, 35, 1 (2018).
2. 2) I. K. Konstantinou & T. A. Albanis: Environ. Int., 30, 235 (2004).
3. 3) K. V. Thomas & S. Brooks: Biofouling, 26, 73 (2010).
4. 4) J. A. Callow & M. E. Callow: Nat. Commun., 2, 244 (2011).
5. 5) N. Fusetani: Nat. Prod. Rep., 21, 94 (2004).
6. 6) H. Hirota, T. Okino, E. Yoshimura & N. Fusetani: Tetrahedron, 54, 13971 (1998).
7. 7) N. Fusetani, H. Hirota, T. Okino, Y. Tomono & E. Yoshimura: J. Nat. Toxins, 5, 249 (1996).
8. 8) H. Hirota, Y. Tomono & N. Fusetani: Tetrahedron, 52, 2359 (1996).
9. 9) T. Okino, E. Yoshimura, H. Hirota & N. Fusetani: Tetrahedron, 52, 9447 (1996).
10. 10) T. Okino, E. Yoshimura, H. Hirota & N. Fusetani: J. Nat. Prod., 59, 1081 (1996).
11. 11) T. Okino, E. Yoshimura, H. Hirota & N. Fusetani: Tetrahedron Lett., 36, 8637 (1995).
12. 12) 倉谷うらら：“ふじつぼ「魅惑の足まねき」”，岩波書店，2009.
13. 13) Y. Kitano, T. Ito, T. Suzuki, Y. Nogata, K. Shinshima, E. Yoshimura, K. Chiba, M. Tada & I. Sakaguchi: Perkin Trans., 1, 2251 (2002).
14. 14) Y. Kitano, A. Yokoyama, Y. Nogata, K. Shinshima, E. Yoshimura, K. Chiba, M. Tada & I. Sakaguchi: Biofouling, 19(Suppl.), 187 (2003).
15. 15) Y. Kitano, Y. Nogata, K. Shinshima, E. Yoshimura, K. Chiba, M. Tada & I. Sakaguchi: Biofouling, 20, 93 (2004).
16. 16) Y. Nogata, Y. Kitano, E. Yoshimura, K. Shinshima & I. Sakaguchi: Biofouling, 20, 87 (2004).
17. 17) Y. Kitano, C. Akima, E. Yoshimura & Y. Nogata: Biofouling, 27, 201 (2011).
18. 18) Y. Kitano, K. Chiba & M. Tada: Synthesis, 2001, 437 (2001).
19. 19) K. Mihara, I. Okada, K. Chiba & Y. Kitano: Synthesis, 46, 1455 (2014).
20. 20) T. Fukuda, H. Wagatsuma, Y. Kominami, Y. Nogata, E. Yoshimura, K. Chiba & Y. Kitano: Chem. Biodivers., 13, 1502 (2016).
21. 21) Y. Inoue, S. Takashima, Y. Nogata, E. Yoshimura, K. Chiba & Y. Kitano: Chem. Biodivers., 15, e1700571 (2018).
22. 22) P.-Y. Qian, Y. Xu & N. Fusetani: Biofouling, 26, 223 (2010).
23. 23) 平沢洋治：“驚異のソフトマテリアル”，化学同人，2010, p. 163.
24. 24) Y. Kitano, Y. Nogata, K. Matsumura, E. Yoshimura, K. Chiba, M. Tada & I. Sakaguchi: Tetrahedron, 61, 9969 (2005).
25. 25) S. Fujiwara, C. Akima, E. Yoshimura, Y. Nogata, K. Chiba & Y. Kitano: J. Exp. Mar. Biol. Ecol., 445, 88 (2013).
26. 26) Y.-F. Zhang, Y. Kitano, Y. Nogata, Y. Zhang & P.-Y. Qian: PLOS ONE, 7, 45442 (2012).

Tweet

血液凝固のメカニズムと病態について魚類を用いて解析する  /  鈴木 里沙, Qi MENG, 渡邉 優子, 人見 清隆

Page. 359 - 365 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

傷害が起こった際に，血液が固まる現象（凝固）は生命維持に必須である．また，血管中では凝固反応が簡単に起こらないように，多くの因子により多段階反応で制御されている．この仕組みや薬剤探索の研究はモデル生物としてマウスが用いられている．しかし，魚類もまた同様の血液凝固の仕組みを有し，これを対象にした研究も行われている．魚類としてのモデル生物としてはゼブラフィッシュがまず挙げられることが多いが，日本で確立されたモデル生物であるメダカも，近年では世界レベルで用いられている．本稿では，これらの魚類における血液凝固過程の関連因子について行われてきた研究についてまとめ，その応用研究についても考えてみる．

1. 1) 一瀬白帝：“新・血栓止血血管学　凝固と炎症”，金芳堂，2015.
2. 2) S. I. Rapaport: Biomed. Sci., 158, 153 (1993).
3. 3) 関泰一郎：化学と生物，53, 6 (2015).
4. 4) 岩松鷹司：“メダカ学全書”，大学教育出版，2018.
5. 5) 弥益　恭：“ゼブラフィッシュの発生遺伝学（新・生命科学シリーズ）”，裳華房，2015.
6. 6) 尾田正二：　化学と生物，52, 265 (2014).
7. 7) 武田洋幸：蛋白質核酸酵素，53, 227 (2008) .
8. 8) A. C. Weyand & J. A. Shavit: Curr. Opin. Hematol., 21, 418 (2014).
9. 9) A. H. Vo, A. Swaroop, Y. Liu, Z. G. Norris & J. A. Shavit: PLoS One, 8, e74682 (2013).
10. 10) R. J. Fish, C. Di Sanza & M. Neerman-Arbez: Blood, 123, 2278 (2014).
11. 11) K. Day, N. Krishnegowda & P. Jagadeeswaran: Blood Cells Mol. Dis., 32, 191 (2004).
12. 12) P. Papareddy, V. Rydengard, M. Pasupuleti, B. Walse, M. Morgelin, A. Chalupka, M. Malmsten & A. Schmidtchen: PLoS Pathog., 6, e1000857 (2010).
13. 13) R. F. Zhou, Y. Liu, Y. X. Wang, W. Mo & M. Yu: Genet. Mol. Res., 10, 4147 (2011).
14. 14) Z. Hu, Y. Liu, M. C. Huarng, M. Menegatti, D. Reyon, M. S. Rost, Z. G. Norris, C. E. Richter, A. N. Stapleton, N. C. Chi et al.: Blood, 130, 666 (2017).
15. 15) R. Horimizu, R. Ogawa, Y. Watanabe, H. Tatsukawa, M. Kinoshita, H. Hashimoto & K. Hitomi: FEBS J., 284, 2843 (2017).
16. 16) V. D. Myneni, K. Hitomi & M. Kaartinen: Blood, 124, 1344 (2014).
17. 17) Y. Liu, C. A. Kretz, M. L. Maeder, C. E. Richter, P. Tsao, A. H. Vo, M. C. Huarng, T. Rode, Z. Hu, R. Mehra et al.: Blood, 124, 142 (2014).
18. 18) L. R. Jackson 2nd & C. Becker: J. Thromb. Thrombolysis, 37, 380 (2014).

Tweet

必須微量元素セレンの生理作用と代謝  /  戸部 隆太, 三原 久明

Page. 366 - 372 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

セレンは酸素や硫黄とともに周期表第16族に属するカルコゲン元素である．セレンと聞くとすぐに毒物を想像する読者も少なからずいるであろう．しかし，種々の生物にとって，セレンは過剰量で毒性を示す反面ごく微量ながら欠かすことのできない「必須微量元素」である．セレンは，ほかの必須微量元素と比べて，その必要量と中毒量との差が小さい点でユニークである．セレンの生理作用は，セレンをセレノシステイン残基の形で含む特殊なタンパク質である「セレンタンパク質」の働きによって主に発揮され，抗酸化，抗がん，抗老化，精子の運動能，免疫システムなど多岐にわたる（Graphical abstract参照）．ここでは，動物から植物，細菌に至るまで，セレンおよびセレンタンパク質の生理機能とセレン代謝について，最近の国内における研究動向も含めて解説する．

1. 1) K. Schwarz & C. M. Foltz: J. Biol. Chem., 233, 245 (1958).
2. 2) J. T. Rotruck, A. L. Pope, H. E. Ganther, A. B. Swanson, D. G. Hafeman & W. G. Hoekstra: Science, 179, 588 (1973).
3. 3) J. R. Andreesen & L. G. Ljungdahl: J. Bacteriol., 116, 867 (1973).
4. 4) D. C. Turner & T. C. Stadtman: Arch. Biochem. Biophys., 154, 366 (1973).
5. 5) J. E. Cone, R. M. Del Rio, J. N. Davis & T. C. Stadtman: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 73, 2659 (1976).
6. 6) I. Chambers, J. Frampton, P. Goldfarb, N. Affara, W. McBain & P. R. Harrison: EMBO J., 5, 1221 (1986).
7. 7) J. Heider & A. Bock: Adv. Microb. Physiol., 35, 71 (1993).
8. 8) B. A. Carlson, X. M. Xu, G. V. Kryukov, M. Rao, M. J. Berry, V. N. Gladyshev & D. L. Hatfield: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101, 12848 (2004).
9. 9) J. Yuan, S. Palioura, J. C. Salazar, D. Su, P. O'Donoghue, M. J. Hohn, A. M. Cardoso, W. B. Whitman & D. Soll: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 18923 (2006).
10. 10) G. V. Kryukov, S. Castellano, S. V. Novoselov, A. V. Lobanov, O. Zehtab, R. Guigo & V. N. Gladyshev: Science, 300, 1439 (2003).
11. 11) D. L. Hatfield, B. A. Carlson, P. A. Tsuji, R. Tobe & V. N. Gladyshev: “Molecular, Genetic, and Nutritional Aspects of Major and Trace Minerals,” Academic Press, 2016, p. 463.
12. 12) H. Imai, M. Matsuoka, T. Kumagai, T. Sakamoto & T. Koumura: Curr. Top. Microbiol. Immunol., 403, 143 (2017).
13. 13) K. Becker, S. Gromer, R. H. Schirmer & S. Muller: Eur. J. Biochem., 267, 6118 (2000).
14. 14) H. Misu, H. Takayama, Y. Saito, Y. Mita, A. Kikuchi, K. A. Ishii, K. Chikamoto, T. Kanamori, N. Tajima, F. Lan et al.: Nat. Med., 23, 508 (2017).
15. 15) Y. Mita, K. Nakayama, S. Inari, Y. Nishito, Y. Yoshioka, N. Sakai, K. Sotani, T. Nagamura, Y. Kuzuhara, K. Inagaki et al.: Nat. Commun., 8, 1658 (2017).
16. 16) Y. Zhang & V. N. Gladyshev: Bioinformatics, 21, 2580 (2005).
17. 17) M. J. Kim, B. C. Lee, K. Y. Hwang, V. N. Gladyshev & H. Y. Kim: Biochem. Biophys. Res. Commun., 461, 648 (2015).
18. 18) M. J. Kim, B. C. Lee, J. Jeong, K. J. Lee, K. Y. Hwang, V. N. Gladyshev & H. Y. Kim: Mol. Microbiol., 79, 1194 (2011).
19. 19) T. C. Stadtman: Annu. Rev. Biochem., 65, 83 (1996).
20. 20) N. Esaki, T. Nakamura, H. Tanaka & K. Soda: J. Biol. Chem., 257, 4386 (1982).
21. 21) Y. Kobayashi, Y. Ogra, K. Ishiwata, H. Takayama, N. Aimi & K. T. Suzuki: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 15932 (2002).
22. 22) I. S. Palmer, R. P. Gunsalus, A. W. Halverson & O. E. Olson: Biochim. Biophys. Acta, 208, 260 (1970).
23. 23) E. A. Pilon-Smits, C. F. Quinn, W. Tapken, M. Malagoli & M. Schiavon: Curr. Opin. Plant Biol., 12, 267 (2009).
24. 24) P. J. White: Ann. Bot., 117, 217 (2016).
25. 25) T. Takeda & Y. Fukui: Biosci. Biotechnol. Biochem., 79, 1579 (2015).
26. 26) M. P. Bansal & T. Kaur: J. Med. Food, 5, 85 (2002).
27. 27) J. W. Finley: J. Med. Food, 6, 19 (2003).
28. 28) Y. Tsuji, T. Mikami, Y. Anan & Y. Ogra: Metallomics, 2, 412 (2010).
29. 29) 山下倫明，今村伸太朗，山下由美子：化学と生物，50，807 (2012).
30. 30) Y. Yamashita & M. Yamashita: J. Biol. Chem., 285, 18134 (2010).
31. 31) L. C. Staicu, R. S. Oremland, R. Tobe & H. Mihara: “Selenium in plants,” Springer, 2017, p. 79.
32. 32) Y. Zhang, A. A. Turanov, D. L. Hatfield & V. N. Gladyshev: BMC Genomics, 9, 251 (2008).
33. 33) S. A. Rech & J. M. Macy: J. Bacteriol., 174, 7316 (1992).
34. 34) I. Schroder, S. Rech, T. Krafft & J. M. Macy: J. Biol. Chem., 272, 23765 (1997).
35. 35) R. Tobe & H. Mihara: Biochim. Biophys. Acta, 1862, 2433 (2018).
36. 36) M. Kuroda, E. Notaguchi, A. Sato, M. Yoshioka, A. Hasegawa, T. Kagami, T. Narita, M. Yamashita, K. Sei, S. Soda et al.: J. Biosci. Bioeng., 112, 259 (2011).
37. 37) 阪口利文：極限環境生物学会誌，9，116 (2010).
38. 38) K. S. Dhillon & S. K. Dhillon: Chemosphere, 99, 56 (2014).

Tweet

セミナー室

昆虫由来抗菌ペプチドの応用に関する研究  /  石橋 純

Page. 373 - 379 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

抗微生物タンパク質は次世代の抗菌薬として期待されている．カブトムシディフェンシンを元に開発したペプチドとその特性についての研究を紹介する．

1. 1) H. Steiner, D. Hultmark, A. Engstrom, H. Bennich & H. G. Boman: Nature, 292, 246 (1981).
2. 2) M. Zasloff: Nature, 415, 389 (2002).
3. 3) C. Willyard: Nature, 543, 15 (2017).
4. 4) M. G. Scott, E. Dullaghan, N. Mookherjee, N. Glavas, M. Waldbrook, A. Thompson, A. Wang, K. Lee, S. Doria, P. Hamill et al.: Nat. Biotechnol., 25, 465 (2007).
5. 5) M. Dostert, C. R. Belanger & R. E. W. Hancock: J. Innate Immun., DOI: 10.1159/000491497, 2018.
6. 6) N. Papo & Y. Shai: Cell. Mol. Life Sci., 62, 784 (2005).
7. 7) J. L. Fox: Nat. Biotechnol., 31, 379 (2013).
8. 8) R. E. Hancock & H. G. Sahl: Nat. Biotechnol., 24, 1551 (2006).
9. 9) A. Miyanoshita, S. Hara, M. Sugiyama, A. Asaoka, K. Taniai, F. Yukuhiro & M. Yamakawa: Biochem. Biophys. Res. Commun., 220, 526 (1996).
10. 10) J. Ishibashi, H. Saido-Sakanaka, J. Yang, A. Sagisaka & M. Yamakawa: Eur. J. Biochem., 266, 616 (1999).
11. 11) H. Saido-Sakanaka, J. Ishibashi, A. Sagisaka, E. Momotani & M. Yamakawa: Biochem. J., 338, 29 (1999).
12. 12) H. Saido-Sakanaka, J. Ishibashi, E. Momotani, F. Amano & M. Yamakawa: Peptides, 25, 19 (2004).
13. 13) M. Yamage, M. Yoshiyama, D. J. Grab, M. Kubo, T. Iwasaki, H. Kitani, J. Ishibashi & M. Yamakawa: Biosci. Biotechnol. Biochem., 73, 1520 (2009).
14. 14) T. Iwasaki, H. Saido-Sakanaka, A. Asaoka, D. Taylor, J. Ishibashi & M. Yamakawa: Sanshi Konchuu Baiotekku, 76, 25 (2007).
15. 15) Y. Koyama, M. Motobu, K. Hikosaka, M. Yamada, K. Nakamura, H. Saido-Sakanaka, A. Asaoka, M. Yamakawa, T. Isobe, K. Shimura et al.: Int. Immunopharmacol., 6, 1748 (2006).
16. 16) H. Saido-Sakanaka, J. Ishibashi, E. Momotani & M. Yamakawa: Dev. Comp. Immunol., 29, 469 (2005).
17. 17) M. Yamada, K. Nakamura, H. Saido-Sakanaka, A. Asaoka, M. Yamakawa, Y. Yamamoto, Y. Koyama, K. Hikosaka, A. Shimizu & Y. Hirota: J. Vet. Med. Sci., 67, 1005 (2005).
18. 18) Y. Koyama, M. Motobu, K. Hikosaka, M. Yamada, K. Nakamura, H. Saido-Sakanaka, A. Asaoka, M. Yamakawa, K. Sekikawa, H. Kitani et al.: Int. Immunopharmacol., 6, 234 (2006).
19. 19) T. Iwasaki, J. Ishibashi, H. Tanaka, M. Sato, A. Asaoka, D. Taylor & M. Yamakawa: Peptides, 30, 660 (2009).
20. 20) T. Iwasaki, J. Ishibashi, M. Kubo, D. Taylor & M. Yamakawa: Biosci. Biotechnol. Biochem., 73, 683 (2009).
21. 21) T. Iwasaki, M. Yamakawa, A. Asaoka, T. Kawano & J. Ishibashi: Biosci. Biotechnol. Biochem., 76, 2044 (2012).
22. 22) H. Saido-Sakanaka, E. Momotani, H. Yamada, J. Ishibashi, K. Tsubouchi & M. Yamakawa: Sanshi Konchuu Baiotekku, 74, 15 (2005).
23. 23) R. Frank: Tetrahedron, 48, 9217 (1992).
24. 24) M. Nakamura, T. Iwasaki, S. Tokino, A. Asaoka, M. Yamakawa & J. Ishibashi: Biomacromolecules, 12, 1540 (2011).
25. 25) 石橋　純，中村　允：BIOINDUSTRY, 32, 28 (2015).
26. 26) J. Z. Kubicek-Sutherland, H. Lofton, M. Vestergaard, K. Hjort, H. Ingmer & D. I. Andersson: J. Antimicrob. Chemother., 72, 115 (2017).
27. 27) D. I. Andersson, D. Hughes & J. Z. Kubicek-Sutherland: Drug Resist. Updat., 26, 43 (2016).

Tweet

環境DNA試料の採取から分析に至るまで  /  山中 裕樹, 廣原 嵩也

Page. 380 - 387 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

汲んだ水から魚類などの存在を確認できる環境DNA分析は，受託分析を行う企業も現れ始め，生物調査ツールとして急速に広がりつつある．本稿ではユーザーの側に立って，このツールを使うために必要なサンプリング方法を解説する．

1. 1) 山中裕樹，源　利文，高原輝彦，内井喜美子，土居秀幸：日本生態学会誌，66, 601 (2016).
2. 2) K. Deiner & F. Altermatt: PLOS ONE, 9, e88786 (2014).
3. 3) D. S. Pilliod, C. S. Goldberg, R. S. Arkle & L. P. Waits: Mol. Ecol. Resour., 14, 109 (2014).
4. 4) A. Maruyama, K. Nakamura, H. Yamanaka, M. Kondoh & T. Minamoto: PLOS ONE, 9, e114639 (2014).
5. 5) M. Miya, Y. Sato, T. Fukunaga, T. Sado, J. Y. Poulsen, K. Sato, T. Minamoto, S. Yamamoto, H. Yamanaka, H. Araki et al.: R. Soc. Open Sci., 2, 150088 (2015).
6. 6) H. Sato, Y. Sogo, H. Doi & H. Yamanaka: Sci. Rep., 7, 14860 (2017).
7. 7) H. Yamanaka, T. Minamoto, J. Matsuura, S. Sakurai, S. Tsuji, H. Motozawa, M. Hongo, Y. Sogo, N. Kakimi, I. Teramura et al.: Limnology, 18, 233 (2017).
8. 8) H. Doi, Y. Akamatsu, Y. Watanabe, M. Goto, R. Inui, I. Katano, M. Nagano, T. Takahara & T. Minamoto: Limnol. Oceanogr. Methods, 15, 939 (2017).
9. 9) P. F. Thomsen, P. R. Moller, E. E. Sigsgaard, S. W. Knudsen, O. A. Jorgensen & E. Willerslev: PLOS ONE, 11, e0165252 (2016).
10. 10) I. Katano, K. Harada, H. Doi, R. Souma & T. Minamoto: PLOS ONE, 12, e0176541 (2017).
11. 11) H. Yamanaka, H. Motozawa, S. Tsuji, R. C. Miyazawa, T. Takahara & T. Minamoto: Ecol. Res., 31, 963 (2016).

Tweet

付録

和文誌編集委員  / 

Page. 0 - 0 (published date : 2019年6月1日)

概要原稿

リファレンス

 

 

Tweet