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巻頭言

農芸化学と繊維化学のはざまにて  /  滝波 弘一

Page. 659 - 659 (published date : 2011年10月1日)

冒頭文

リファレンス

全国の大学から農芸化学科の学科名が消えていったように，繊維化学科の学科名も今やほとんど残っていない．一例を挙げると，半世紀も前に京都大学工学部繊維化学科が高分子化学科と変わっており，これは合成繊維の台頭に促された結果であろう．当時わが国の産業の中で隆盛をきわめていた繊維産業は，その後の産業構造の変化により空洞化が著しく進行したといわれている．

 

今日の話題

防御から共生へ  /  中川 知己

Page. 660 - 662 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

一般に，植物は微生物の侵入を感知すると，活性酸素種の生成や抗菌物質であるファイトアレキシンの合成などを行なって排除を試みる．また，これらの基本的な抵抗性を回避するような深刻な病原菌に対して，植物は自らの組織の一部を犠牲にした過敏感細胞死などの手段を用いて対抗する．このように，植物は高度に発達させた複合的な防御メカニズムを備えており，侵入してくる病原菌を徹底的に排除することが知られている．一方で，自然環境中には植物に害をなす微生物だけでなく，植物に有益な微生物も存在しており，その一部は植物の組織内，さらには細胞内に受け入れられて相利共生を営む．このような“共生菌”が植物の防御機構により排除されずに受容される仕組みについては，現在のところほとんどわかっていない．

1. 1) H.Kouchi et al. : Plant Cell Physiol., 51, 1381 (2010).
2. 2) A. Miya et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 19613 (2007).
3. 3) S. Radutoiu et al. : Nature, 425, 585 (2003).
4. 4) T.Nakagawa et al. : Plant J., 65, 169 (2011).
5. 5) H. Zhu et al. : Genetics, 172, 2491 (2006).
6. 6) E. Velazquez et al. : Mol. Plant-Microbe Interact., 18, 1325 (2005).

始原生殖細胞の維持に関わるナノスの立体構造  /  橋本 博, 田丸 浩

Page. 662 - 663 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

タンパク質の発現制御は生命活動の様々な局面で重要な働きをする．さらに，タンパク質の発現制御には「転写レベル」と「翻訳レベル」の制御があるが，初期発生過程ではすでに転写された母性由来のmRNAが多数存在するため，とりわけ翻訳レベルでの制御が重要になる．一方，卵や精子といった生殖細胞は個体発生の初期段階で形成される始原生殖細胞に由来しており，この始原生殖細胞は将来の卵巣や精巣になる部位（生殖巣）に移動することで卵や精子へと分化する．哺乳類，鳥類，両生類，魚類などの脊椎動物に共通して存在するナノス(Nanos)およびプミリオ(Pumilio)は特異的なRNA配列に結合し，Cyclin B などの標的mRNAの翻訳を阻害することが明らかになっている．また最近の研究で，マウス雄の生殖細胞は胎生期には決して減数分裂を行なわないが，Nanos２を欠損する雄の生殖細胞は減数分裂を開始するのみならず，雄化に必要な遺伝子の発現も失われて雌化することが判明した(１)．また逆に，雌の生殖細胞にNanos２を発現させると雄化することもわかったことから，Nanos２は生殖細胞の性分化を制御する鍵遺伝子であり，この研究により卵と精子の最初の別れ道に関わる分子機構の解明にせまれると期待できる．

1. 1) A. Suzuki & Y. Sada : Genes Dev., 22, 430 (2008).
2. 2) D. Curtis, D. K. Treiber, F. Tao, P. D. Zamore, J. R. Williamson & R. Lehmann : EMBO J., 16, 834 (1997).
3. 3) X. Wang, P. D. Zamore & T. M. Hall : Mol. Cell, 7, 855 (2001).
4. 4) T. A. Edwards, S. E. Pyle, R. P. Wharton & A. K. Aggarwal : Cell, 105, 281 (2001).
5. 5) X. Wang, J. McLachlan, P. D. Zamore & T. M. Tanaka Hall : Cell, 110, 501 (2002).
6. 6) G. Lu, S. J. Dolgner & T. M. Tanaka Hall : Curr. Opin. Struct. Biol., 19, 110 (2009).
7. 7) H. Hashimoto, K. Hara, A. Hishiki, S. Kawaguchi, N. Shichijo, K. Nakamura, S. Unzai, Y. Tamaru, T. Shimizu & M. Sato : EMBO Rep., 11, 848 (2010).

肥満の環境要因としての腸内細菌叢  /  園山 慶

Page. 664 - 665 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

肥満は，動物個体のエネルギー収支の不均衡によって体脂肪が過剰に蓄積した状態である．肥満の発症には遺伝的背景と環境要因の双方が関わるが，近年，腸内細菌叢がその環境要因のひとつとして注目を集めている．その根拠としては，正常体重個体と肥満個体とでは腸内細菌叢の構成が異なること，腸内細菌叢をもつ通常のマウスに比べて腸内細菌叢をもたない無菌マウスでは肥満に対して抵抗性を示すこと，肥満ドナーマウスからの腸内細菌の移植によりレシピエントマウスの体脂肪蓄積が促進されることなどがあげられている(１)．腸内細菌叢が宿主の体脂肪蓄積に影響を及ぼすメカニズムとして考えられているのは，腸管における食物由来の難消化性炭水化物からのエネルギー獲得，消化管ホルモン産生・分泌を介した食欲調節，宿主の脂質・エネルギー代謝への影響などである．腸内細菌叢が肥満の発症や進展の環境要因であるということは，言い換えれば，腸内細菌叢が肥満の予防・治療の標的となりうるということである．たとえば，ある種の細菌株を摂取することにより，肥満を予防・治療すること，すなわち抗肥満プロバイオティクスが可能かもしれない．

1. 1) 園山　慶：腸内細菌学雑誌，24, 193 (2010).
2. 2) U. Santoso, K. Tanaka & S. Ohtani : Br. J. Nutr., 74, 523 (1995).
3. 3) H. Homma & T. Shinohara : Anim. Sci. J., 75, 37 (2004).
4. 4) 長田裕子ら：日本食品化学工学会誌，55, 625 (2008).
5. 5) Y. Kadooka et al. : Eur. J. Clin. Nutr., 64, 636 (2010).
6. 6) H-Y. Lee et al. : Biochim. Biophys. Acta, 1761, 736 (2006).
7. 7) X. Ma et al. : J. Hepatol., 49, 821 (2008).
8. 8) M. Tanida et al. : Obes. Res. Clin. Pract., 2, 159 (2008).
9. 9) E. M. Hamad et al. : Br. J. Nutr., 101, 716 (2009).
10. 10) L. Aronsson et al. : PLoS One, 5, e13087 (2010).
11. 11) S. Kondo et al. : Biosci. Biotechnol. Biochem., 74, 1656 (2010).
12. 12) N. Takemura et al. : Exp. Biol. Med., 235, 849 (2010).

Streptococcus mutans 由来グルカンスクラーゼの立体構造解析  /  伊藤 圭祐, 伊藤 創平

Page. 665 - 667 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

糖質は生物にとって欠くことのできない重要なエネルギー源であるが，その過剰摂取にはう蝕，肥満，糖尿病などの健康障害リスクが伴う．中でも，う蝕は全世界人口の７割，日本人の９割が患っている最も身近な生活習慣病であり，スクロース摂取が原因となって発症する．う蝕進行に伴い，痛みや歯を失うだけにとどまらず，長期間の放置によって敗血症をひき起こして死亡する例も報告されており，また，う蝕前段階において発生する歯垢（プラーク）は口臭や歯周病の原因ともなる．このように，う蝕発症リスクの低減はQuality of Lifeの向上のみならず，予防医学的観点からも重要である．

1. 1) S. Hamada & H. D. Slade : Microbiol. Rev., 44, 331 (1980).
2. 2) H. Koo et al. : Antimicrob. Agents Chemother., 46, 1302 (2002).
3. 3) M. Tamesada et al. : J. Dent. Res., 83, 874 (2004).
4. 4) K. Ito et al. : J. Mol. Biol., 408, 177 (2011).
5. 5) A. Shimamura et al. : J. Bacteriol., 176, 4845 (1994).
6. 6) A. Vujicic-Zagar et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 21406 (2010).

最先端の方法で病原体を見つける  /  濱田 信之

Page. 667 - 669 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

２００８年，阪大グループにより，原因不明の腸炎患者の病原体がついに突き止められたと報告があった(１)．これは，数年前に出現した次世代シーケンサーによるメタゲノム解析の威力を如実に示した例であった．図１に一般的な病原体検索におけるメタゲノム解析のフローチャートと各段階の注意点を示す(２)．この報告で面白いのは，得られた膨大な塩基配列から「意味のある」病原体を抽出するために，差し引くためのバックグラウンドとして，回復後（３ヵ月後）の糞便DNA配列を使ったことである（図１ではステップ７の作業段階）．その結果，カンピロバクター(Campylobacter)属菌が抽出された．さらに重要なポイントは，この情報をもとに，発症時の糞便の細菌検査によりカンピロバクター・ジェジュニ (Campylobacter jejuni) を分離同定したことである．つまりこの報告の意義は，どの菌株の検査を目指すかという選択をメタゲノム解析情報により行なったことである．このスキームは，将来の臨床現場での病原体検索における次世代シーケンサーの立ち位置を示すものと思われる．

1. 1) S. Nakamura et al. : Emerg. Infect. Dis., 14, 1784 (2008).
2. 2) M. Kuroda et al. : PLoS One, 5, e10256 (2010).
3. 3) R. A. Fouchier et al. : Nature, 423, 240 (2003).
4. 4) H. Honda et al. : J. Am. Geriatr. Soc., 54, 177 (2006).
5. 5) S. R. Finkbeiner et al. : PLoS Pathog, 4, e1000011 (2008).
6. 6) P. L. Quan et al. : Emerg. Infect. Dis., 16, 918 (2010).
7. 7) I. A. Hamza, L. Jurzik, K. Uberla, & M. Wilhelm : Water Res., 45, 1358 (2011).
8. 8) E. F. Donaldson et al. : J. Virol., 84, 13004 (2010).

高機能性食品素材として有用なオリゴ糖の生産技術開発とその高度利用  /  中井 博之

Page. 669 - 671 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

糖質は生物の生命維持に必要不可欠であり，生命現象の根幹に関わる重要な機能を果たす．その糖質の生体内での合成・分解は酵素反応により行なわれている．糖質グリコシド結合の消長に関与する酵素は，水の作用により分解生成物を得る加水分解酵素，リン酸ジエステル結合の高エネルギー化により糖合成を触媒する糖核酸エステル転移酵素，無機リン酸存在下での糖リン酸エステルの生産を触媒する加リン酸分解酵素の３種類に分類される．現在までに，１４２種類の加水分解酵素，１１５種類の糖核酸エステル転移酵素，１５種類の加リン酸分解酵素が見いだされ，その生物学的意義から詳細な機能および構造解析が進められている．

1. 1) S. Murao, H. Nagano, S. Ogura & T. Nishio : Agric. Biol. Chem., 49, 2113 (1985).
2. 2) H. Waldmann, D. Gygax, M. D. Bednarski, W. R. Shangraw & G. M. Whitesides : Carbohydr. Res., 157, 4 (1986).
3. 3) M. Kitaoka, T. Sasaki & H. Taniguchi : Denpun Kagaku, 39, 281 (1992).
4. 4) M. Nishimoto & M. Kitaoka : Biosci. Biotechnol. Biochem., 71, 2101 (2007).
5. 5) H. Nakai, A. Dilokpimol, M. Abou Hachem & B. Svensson : Carbohydr. Res., 345, 1061 (2010).
6. 6) A. G. J. Voragen : Trends Food Sci. Technol., 9, 328 (1998).
7. 7) H. Nakai, M. J. Baumann, B. O. Petersen, Y. Westphal, H. A. Schols, A. Dilokpimol, M. Abou Hachem, S.J. Lahtinen, J. Ø. Duus & B. Svensson : FEBS J., 276, 7365 (2009).
8. 8) H. Nakai, B. O. Petersen, Y. Westphal, A. Dilokpimol, M. Abou Hachem, J. Ø. Duus, H. A. Schols & B. Svensson : Protein Eng. Des. Sel., 23, 781 (2010).
9. 9) H. Nakai, M. Abou Hachem, B. O. Petersen, Y. Westphal, K. Mannerstedt, M.J. Baumann, A. Dilokpimol, H. A. Schols, J. Ø. Duus & B. Svensson : Biochimie, 92, 1818 (2010).

解説

自閉症患者における染色体異常を基にしたモデルマウスの作製と精神疾患へのアプローチ  /  福本 景太, 内匠 透

Page. 672 - 677 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

近年，多様な手法を用いた研究の進展により，様々な脳機能が分子・細胞レベルで解明されてきている．しかし，未だに脳機能と精神とのつながりはほとんど不明のままである．精神機能を理解するためには，ヒトの精神疾患を基にし，動物モデルを用いた精神異常や行動異常の機構を解明するという点からのアプローチが重要と考えられる．このようなアプローチのために様々なモデル動物がこれまでにつくられ解析が進められてきたが，未だに精神疾患の中でも自閉症に関してはとりわけ未解明な部分が多い．ここでは，ヒトの遺伝学を基に開発に成功した自閉症様モデルマウスについて，その経緯と解析の結果とを紹介する．

1. 1) S. Chakrabarti & E. Fombonne : Am. J. Psychiatry, 162, 1133 (2005).
2. 2) L. Kanner : Nervous Child, 2, 217 (1943).
3. 3) J. A. Vorstman, W. G. Staal, E. van Daalen, H. van Engeland, P. F. Hochstenbach & L. Franke : Mol. Psychiatry, 11, 18 (2006).
4. 4) G. M. Rubin & A. C. Spradling : Science, 218, 348 (1982).
5. 5) R. Ramírez-Solis, P. Liu & A. Bradley : Nature, 378, 720 (1995).
6. 6) J. Nakatani et al. : Cell, 137, 1235 (2009).
7. 7) K. Tamada, S. Tomonaga, F. Hatanaka, N. Nakai, K. Takao, T. Miyakawa, J. Nakatani & T. Takumi : PLoS One, 5, e15126 (2010).
8. 8) S. Kishore & S. Stamm : Science, 311, 230 (2006).
9. 9) D. C. Chugani, O. Muzik, M. Behen, R. Rothermel, J. J. Janisse, J. Lee & H. T. Chugani : Ann. Neurol., 45, 287 (1999).
10. 10) E. Hollander, A. Phillips, W. Chaplin, K. Zagursky, S. Novotnym S. Wasserman & R. Iyengar : Neuropsychopharmacology, 30, 582 (2005).
11. 11) S. Zhao, J. Edwards, J. Carroll, I. Wiedholz, R. A. Millstein, C. Jaing, D. L. Murphy, T. H. Lanthorn & A. Holmes : Neuroscience, 140, 321 (2006).
12. 12) A. Lira et al. : Biol. Psychiatry, 54, 960 (2003).

優性遺伝子が劣性遺伝子に勝つ新たな仕組み  /  樽谷 芳明, 高山 誠司

Page. 678 - 682 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

有性生殖で生まれる子供は，両親から1組ずつの遺伝子を受け継ぐ．受け継いだ2組の対立遺伝子のうち，メンデルの優性の法則に従って，いずれか一方の形質のみが現われる場合が数多く知られている．しかし，なぜ一方の対立遺伝子の形質のみが現われるのか，その機構がきちんと解明された例は意外に少ない．アブラナ科植物の自家不和合性の花粉側S因子をコードするSP11遺伝子の優劣性現象を解析する過程で，従来の機構とはまったく異なる優劣性制御機構が発見された．ここでは，small RNAを介したSP11遺伝子の優劣性制御機構について紹介する．

1. 1) S. Takayama & A. Isogai : Annu. Rev. Plant Biol., 56, 467 (2005).
2. 2) C. R. Schopfer, M. E. Nasrallah & J. B. Nasrallah : Science, 286, 1697 (1999).
3. 3) S. Takayama, H. Shiba, M. Iwano, H. Shimosato, F.-S. Che, N. Kai, M. Watanabe, G. Suzuki, K. Hinata & A. Isogai : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 1920 (2000).
4. 4) H. Shiba et al. : Plant Physiol., 125, 2095 (2001).
5. 5) T. Takasaki, K. Hatakeyama, G. Suzuki, M. Watanabe, A. Isogai & K. Hinata : Nature, 403, 913 (2000).
6. 6) A. Kachroo, C. R. Schopfer, M. E. Nasrallah & J. B. Nasrallah : Science, 293, 1824 (2001).
7. 7) S. Takayama, H. Shimosato, H. Shiba, M. Funato, F.-S. Che, M. Watanabe, M. Iwano & A. Isogai : Nature, 413, 534 (2001).
8. 8) K. Hatakeyama, M. Watanabe, T. Takasaki, K. Ojima & K. Hinata : Heredity, 80, 241 (1998).
9. 9) H. Shiba et al. : Plant Cell, 14, 491 (2002).
10. 10) T. Kakizaki, Y. Takada, A. Ito, G. Suzuki, H. Shiba, S. Takayama, A. Isogai & M. Watanabe : Plant Cell Physiol., 44, 70 (2003).
11. 11) H. Shiba, T. Kakizaki, M. Iwano, Y. Tarutani, M. Watanabe, A. Isogai & S. Takayama : Nature Genet., 38, 297 (2006).
12. 12) Y. Tarutani, H. Shiba, M. Iwano, T. Kakizaki, G. Suzuki, M. Watanabe, A. Isogai & S. Takayama : Nature, 466, 983 (2010).

メタボリックプロファイリングによる食品/生薬の品質評価  /  津川 裕司, 小林 志寿, 馬場 健史, 福崎 英一郎

Page. 683 - 688 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

食品や生薬は多くの成分を含有する上に，通常，他素材と複合利用される場合が多く，含有成分と機能の関連を解析するのは容易ではない．ここでは，メタボリックプロファイリングの手法を活用して，食品/生薬に含まれる成分プロファイルと，食品/生薬のもつ多機能プロファイルの相関を解析し，モデル化することにより，食品/生薬の性能予測が可能なことを示したい．合わせてメタボリックプロファイリングの技術的解説も試みる．

1. 1) O. Fiehn et al. : Nature Biotechnol., 18, 1157 (2000).
2. 2) A. Sreekumar et al. : Nature, 457, 910 (2009).
3. 3) K. Bando et al. : J. Biosci. Bioeng., 110, 491 (2010).
4. 4) S. W. David : Trends Food Sci. Technol., 19, 482 (2008).
5. 5) A. Zhang et al. : Planta Med., 76, 2026 (2010).
6. 6) W. Pongsuwan et al. : J. Agric. Food Chem., 55, 231 (2007).
7. 7) S. Tianniam et al. : J. Biosci. Bioeng., 109, 89 (2010).
8. 8) T. Ikeda et al. : Plant Biotechnol., 26, 451 (2009).
9. 9) S. Tianniam et al. : J. Biosci. Bioeng., 105, 655 (2008).
10. 10) J. M. Halket et al. : Rapid Commun. Mass Spectrom., 13, 279 (1999).
11. 11) C. D. Broeckling et al. : Anal. Chem., 78, 4334 (2006).
12. 12) H. Tsugawa et al. : BMC Bioinf., 12, 131 (2011).
13. 13) E. Fukusaki et al. : Z. Naturforsch. C : Biosci., 61, 267 (2006).
14. 14) J. Trygg et al. : J. Chemom., 17, 53 (2003).
15. 15) S. Wiklund et al : Anal. Chem., 80, 115 (2008).

ストレスタンパク質による免疫恒常性の制御  /  谷 史人

Page. 689 - 696 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

ストレスタンパク質(熱ショックタンパク質 ：HSPs)は，生物進化の過程で獲得した生体防御に欠かせないハウスキーピングなタンパク質である．近年，分子シャペロンとしての機能のほかにも，様々な免疫応答に関わっていることが明らかにされてきた．免疫応答の引き金となる抗原としての機能だけでなく，炎症による組織の損傷を防止する機能も見いだされており，炎症性疾患のコントロールにおける重要性が指摘されている．ここでは，HSPsに潜在的に秘められた免疫恒常性の制御というユニークな特徴について述べる．

1. 1) F. Ritossa : Experientia, 18, 571 (1962).
2. 2) R. J. Ellis & S. M. van der Vies : Annu. Rev. Biochem., 60, 321 (1991).
3. 3) M.-J. Gething & J. Sambrook : Nature, 355, 33 (1992).
4. 4) B. Bukau & A. L. Horwich : Cell, 92, 351 (1998).
5. 5) C. Ohtaka, H. Nakamura & H. Ishikawa : J. Bacteriol., 174, 1869 (1992).
6. 6) S. Karlin & L. Brocchieri : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 11348 (2000).
7. 7) S. Karlin & L. Brocchieri : J. Mol. Evol., 47, 565 (1998).
8. 8) U. Zügel & S. H. Kaufmann : Immunobiology, 201, 22 (1999).
9. 9) J. E. Thole, P. Hindersson, J. de Bruyn, F. Cremers, J. van der Zee, H. de Cock, J. Tommassen, W. van Eden & J. D. van Embden : Microb. Pathog., 4, 71 (1988).
10. 10) T. M. Shinnick, M. H. Vodkin & J. C. Williams : Infect. Immun., 56, 446 (1988).
11. 11) S. H. Kaufmann, U. Vath, J. E. Thole, J. D. van Embden & F. Emmrich : Eur. J. Immonol., 17, 351 (1987).
12. 12) T. M. Shinnick : Curr. Top. Microboil. Immunol., 167, 145 (1991).
13. 13) R. C. Matthews et al. : Med. Mycol., 36 (Suppl. 1), 45 (1998).
14. 14) P. K. Srivastava, A. Menoret, S. Basu, R. J. Binder & K. L. McQuade : Immunity, 8, 657 (1998).
15. 15) P. K. Srivastava : Nature Rev. Immunol., 2, 185 (2002).
16. 16) J. W. Yewdell, C. C. Norbury & J. R. Bennink : Adv. Immunol., 73, 1 (1999).
17. 17) W. R. Heath & F. R. Carbone : Nature Rev. Immunol., 1, 126 (2001).
18. 18) P. Srivastava : Annu. Rev. Immunol., 20, 395 (2002).
19. 19) R. J. Binder, R. Vatner & P. Srivastava : Tissue Antigens, 64, 442 (2004).
20. 20) Y. Delneste : Biochem. Soc. Trans., 32, 633 (2004).
21. 21) P. Matzinger : Annu. Rev. Immunol., 12, 991 (1994).
22. 22) P. Matzinger : Semin. Immunol., 10, 399 (1998).
23. 23) H. Bausinger et al. : Eur. J. Immunol., 32, 3708 (2002).
24. 24) M. F. Tsan & B. Gao : Am. J. Physiol. Cell Physiol., 286, C739 (2004).
25. 25) C. Habich, K. Baumgart, H. Kolb & V. Burkart : J. Immunol., 168, 569 (2002).
26. 26) P. A. MacAry, B. Javid, R. A. Floto, K. G. Smith, W. Oehlmann, M. Singh & P. J. Lehner : Immunity, 20, 95 (2004).
27. 27) A. Zanin-Zhorov, G. Nussbaum, S. Franitza, I. R. Cohen & O. Lider : FASEB J., 17, 1567 (2003).
28. 28) G. Multhoff, C. Botzler, M. Wiesnet, E. Müller, T. Meier, W. Wilmanns & R. D. Issels : Int. J. Cancer, 61, 272 (1995).
29. 29) C. Botzler, R. Issels & G. Multhoff : Cancer Immunol. Immunother., 43, 226 (1996).
30. 30) G. Multhoff, C. Botzler, L. Jennen, J. Schmidt, J. Ellwart & R. Issels : J. Immunol., 158, 4341 (1997).
31. 31) F. Tani, M. Ohno, Y. Furukawa, M. Sakamoto, S. Masuda & N. Kitabatake : Mol. Immunol., 46, 1326 (2009).
32. 32) F. Tani, S. Nishikawa, I. Yokoyama, K. Hashimoto, M. Nakamoto, M. Nomura, Y. Tao & N. Kitabatake : Mol. Immunol., 48, 191 (2010).
33. 33) I. R. Cohen : Annu. Rev. Immunol., 9, 567 (1991).
34. 34) J. A. López-Guerrero, J. P. López-Bote, M. A. Ortiz, R. S. Gupta, E. Páez & C. Bernabeu : Infect. Immun., 61, 4225 (1993).
35. 35) F. J. Quintana, P. Cami, F. Mor & I. R. Cohen : J. Immunol., 169, 3422 (2002).
36. 36) H. P. Fischer, C. E. Sharrock & G. S. Panayi : Eur. J. Immunol., 22, 1667 (1992).
37. 37) O. S. Birk, D. C. Douek, D. Elias, K. Takacs, H. Dewchand, S. L. Gur, M. D. Walker, R. van der Zee, I. R. Cohen & D. M. Altmann : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 1032 (1996).
38. 38) M. S. Anderson et al. : Science, 298, 1395 (2002).
39. 39) C. Mamalaki, M. Murdjeva, M. Tolaini, T. Norton, P. Chandler, A. Townsend, E. Simpson & D. Kioussis : Dev. Immunol., 4, 299 (1996).
40. 40) T. Koga, A. Wand-Württenberger, J. DeBruyn, M. E. Munk, B. Schoel & S. H. Kaufmann: Science, 245, 1112 (1989).
41. 41) U. Zügel, B. Schoel, S. Yamamoto, H. Hengel, B. Morein & S. H. Kaufmann : Eur. J. Immunol., 25, 451 (1995).
42. 42) O. Faure et al. : Int. J. Cancer, 108, 863 (2004).
43. 43) J. R. Newcomb & P. Cresswell : J. Immunol., 150, 499 (1993).
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46. 46) A. G. Paul, P. J. van Kooten, W. van Eden & R. van der Zee : J. Immunol., 165, 7270 (2000).
47. 47) S. H. Kaufmann : Immunol. Today, 11, 129 (1990).
48. 48) P. M. Lydyard & W. van Eden : Immunol. Today, 11, 228 (1990).
49. 49) W. van Eden, J. E. Thole, R. van der Zee, A. Noordzij, J. D. van Embden, E. J. Hensen & I. R. Cohen : Nature, 331, 171 (1988).
50. 50) E. R. de Graeff-Meeder, M. Voorhorst, W. van Eden, H. J. Schuurman, J. Huber, D. Barkley, R. N. Maini, W. Kuis, G. T. Rijkers & B. J. Zegers : Am. J. Pathol., 137, 1013 (1990).
51. 51) C. J. Boog, E. R. de Graeff-Meeder, M. A. Lucassen, R. van der Zee, M. M. Voorhorst-Ogink, P. J. van Kooten, H. J. Geuze & W. van Eden : J. Exp. Med., 175, 1805 (1992).
52. 52) P. C. Res, C. G. Schaar, F. C. Breedveld, W. van Eden, J. D. van Embden, I. R. Cohen & R. R. de Vries : Lancet, 332, 478 (1988).
53. 53) E. R. de Graeff-Meeder, R. van der Zee, G. T. Rijkers, H. J. Schuurman, W. Kuis, J. W. Bijlsma, B. J. Zegers & W. van Eden : Lancet, 337, 1368 (1991).
54. 54) I. M. de Kleer et al. : Arthritis Rheum., 48, 2001 (2003).
55. 55) D. Elias, D. Markovits, T. Reshef, R. van der Zee & I. R. Cohen : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 87, 1576 (1990).
56. 56) D. Elias & I. R. Cohen: Lancet, 343, 704 (1994).
57. 57) M. Bowman & M. A. Atkinson : Diabetologia, 45, 1350 (2002).
58. 58) G. Wick, M. Knoflach & Q. Xu : Annu. Rev. Immunol., 22, 361 (2004).
59. 59) R. Maron, G. Sukhova, A. M. Faria, E. Hoffmann, F. Mach, P. Libby & H. L. Weiner : Circulation, 106, 1708 (2002).
60. 60) D. Harats, N. Yacov, B. Gilburd, Y. Shoenfeld & J. George : J. Am. Coll. Cardiol., 40, 1333 (2002).
61. 61) A. M. C. Faria & H. L. Weiner: Immunol. Rev., 206, 232 (2005).
62. 62) W. van Eden, R. van der Zee & B. Prakken : Nature Rev. Immunol., 5, 318 (2005).
63. 63) O. Kohashi, J. Kuwata, K. Umehara, F. Uemura, T. Takahashi & A. Ozawa : Infect. Immun., 26, 791 (1979).
64. 64) E. E. Nieuwenhuis, M. R. Visser, A. Kavelaars, P. M. Cobelens, A. Fleer, W. Harmsen, J. Verhoef, L. M. Akkermans & C. J. Heijnen : Arthritis Rheum., 43, 2583 (2000).
65. 65) J. Bjork, S. Kleinau, T. Midtvedt, L. Klareskog & G. Smedegard : Scand. J. Immunol., 40, 648 (1994).
66. 66) B. L. Kelsall & F. Leon : Immunol. Rev., 206, 132 (2005).
67. 67) Y. Belkaid & G. Oldenhove : Immunity, 29, 362 (2008).
68. 68) M. Rimoldi, M. Chieppa, V. Salucci, F. Avogadri, A. Sonzogni, G. M. Sampietro, A. Nespoli, G. Viale, P. Allavena & M. Rescigno : Nature Immunol., 6, 507 (2005).
69. 69) I. D. Iliev, E. Mileti, G. Matteoli, M. Chieppa & M. Rescigno : Mucosal Immunol., 2, 340 (2009).
70. 70) C. D. Gimmi, G. J. Freeman, J. G. Gribben, G. Gray & L. M. Nadler : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90, 6586 (1993).
71. 71) J. Buer, A. Lanoue, A. Franzke, C. Garcia, H. von Boehmer & A. Sarukhan : J. Exp. Med., 187, 177 (1998).
72. 72) L. S. Taams, A. J. van Rensen, M. C. Poelen, C. A. van Els, A. C. Besseling, J. P. Wagenaar, W. van Eden & M. H. Wauben : Eur. J. Immunol., 28, 2902 (1998).
73. 73) D. V. Rao, K. Watson & G. L. Jones : Mech. Ageing Dev., 107, 105 (1999).

農耕地土壌におけるメタゲノム解析研究の動向  /  藤井 毅

Page. 697 - 703 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

近年目覚ましい勢いで進歩しているDNAシークエンシング技術を背景にして，土壌から直接抽出したDNA(メタゲノム)を解析し，その土壌にどのような微生物が生息し，どのような働きをしているかを，分子生物学的手法で解析しようというメタゲノム解析手法が盛んに試みられるようになってきた．ここでは，メタゲノム研究の生まれた背景とその歴史を振り返り，特に土壌メタゲノム研究の現状について，最近の研究の動向を紹介する．

1. 1) J. Handelsman et al. : Chem. Biol., 5, R245 (1998).
2. 2) V. L. Torsvik : Soil Biol. Biochem., 12, 18 (1980).
3. 3) J. C. Venter et al. : Science, 304, 66 (2004).
4. 4) 宋　碩林，一戸敦子，菅野純夫：実験医学，29, 607 (2011).
5. 5) Q. Junjie et al. : Nature, 464, 59 (2010).
6. 6) T. M. Vogelet et al. : Nature Rev. Microbiol., 7, 252 (2009).
7. 7) V. Acosta-Martinez et al. : Soil Biol. Biochem., 40, 2762 (2008).
8. 8) H. Zhili et al. : Ecol. Lett., 13, 564 (2010).
9. 9) U. Y. Levine et al. : ISME J., advance on line (2011).
10. 10) 海野佑介，信濃卓郎：“メタゲノム解析の最前線”，服部正平 監修，シーエムシー出版，2010, p. 209.
11. 11) 伊藤英臣，石井　聡，妹尾啓史：“メタゲノム解析の最前線”，服部正平 監修，シーエムシー出版，2010, p. 215.
12. 12) 池田成志，南澤　究：“メタゲノム解析の最前線”，服部正平 監修，シーエムシー出版，2010, p. 222.
13. 13) 宋　碩林，一戸敦子，菅野純夫：実験医学，28, 1442 (2011).

セミナー室

蛍光寿命イメージングを光合成研究に応用する  /  岩井 優和, 皆川 純

Page. 704 - 710 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

植物は，置かれた環境に合わせ光合成反応を様々に調節し，高い生産性を維持している．数分で2つの光化学系の励起バランスをとる仕組みである“ステート遷移” もそうした調節方法の一つとして知られる．従来行なわれてきた試験管内の研究から，ステート遷移には葉緑体チラコイド膜に存在する複数のタンパク質複合体が関係しているらしいことがわかってきたが，実際に生体内で起こっている様子について調べられたことはなかった．最近筆者らは，蛍光寿命イメージング技術を用いることでステート遷移時のタンパク質の挙動を生体内で観察することに成功した．本稿前半では光合成反応およびステート遷移について紹介し，その後蛍光寿命イメージング技術とそのステート遷移研究への応用について詳しく述べる．

1. 1) N. Murata : Biochim. Biophys. Acta, 172, 242 (1969).
2. 2) C. Bonaventura & J. Myers : Biochim. Biophys. Acta, 189, 366 (1969).
3. 3) J. Minagawa : Biochim. Biophys. Acta, 1807, 897 (2011).
4. 4) H. Takahashi, M. Iwai, Y. Takahashi & J. Minagawa : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 103, 477 (2006).
5. 5) R. Tokutsu, M. Iwai & J. Minagawa : J. Biol. Chem., 284, 7777 (2009).
6. 6) M. Iwai, Y. Takahashi & J. Minagawa : Plant Cell, 20, 2177 (2008).
7. 7) 園池公毅：低温科学，67, 507 (2009).
8. 8) J. Minagawa : “Chlorophyll Fluorescence of Photosynthetic Organisms : Bio/Chemiluminescence and its Applications to Photosynthesis”, ed. by H. Wada and M. Mimuro, Research Signpost, Kerela, India, 2006, p. 149.
9. 9) W. Becker : “The bh TCSPC Handbook : Becker & Hickl”,
10. 10) M. Iwai, M. Yokono, N. Inada & J. Minagawa : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 2337 (2010).
11. 11) M. Iwai, K. Takizawa, R. Tokutsu, A. Okamuro, Y. Takahashi & J. Minagawa : Nature, 464, 1210 (2010).
12. 12) C. Buranachai, D. Kamiyama, A. Chiba, B. D. Williams & R. M. Clegg : J. Fluoresc., 18, 929 (2008).

同位体解析から見た窒素循環と微生物  /  木庭 啓介, 楊 宗興

Page. 711 - 717 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

森林生態系は，温室効果ガスである二酸化炭素の吸収源として最近特に注目されている．森林の生長は，主に窒素の供給によって制限されていると考えられている．これは，大気中そして土壌中には大量の窒素が存在するものの，植物や微生物にとって利用できる窒素（可給態窒素）がほんの少量しか存在しないことによる(１)．しかし，人間活動の増大によって「足りない」はずの窒素が，降水などを通じて大量に森林に供給されるようになってきた(２)．この過剰な窒素供給によって森林の窒素循環は徐々に変化を受けるため，健全な森林の維持育成にとって，その変化をモニタリングすることは重要である．しかし，窒素循環の変化は一元的に進むわけでは必ずしもなく，実際に変化を追跡することは難しい． 本稿では，この窒素循環，特に生態系外部からの窒素供給の増大に伴って変化してゆく窒素循環プロセスの解析のために，安定同位体自然存在比というツールがどのような知見を与えるかを解説する．

1. 1) 木庭啓介，徳地直子：遺伝，51, 42 (1997).
2. 2) P. M. Vitousek, J. D. Aber, R. W. Howarth, G. E. Likens, P. A. Matson, D. W. Schindler, W. H. Schlesinger & D. G. Tilman : Ecol. Appl., 7, 737 (1997).
3. 3) 林　健太郎：化学と生物，46, 377 (2006).
4. 4) T. C. Hoering & H. T. Hord : J. Am. Chem. Soc., 82, 376 (1960).
5. 5) P. Högberg : New Phytol., 137, 179 (1997).
6. 6) A. Mariotti, J. C. Germonm, P. Hubert, P. Kaiser, R. Letolle, A. Tardieux & P. Tardieux : Plant Soil, 62, 413 (1981).
7. 7) K. L. Casciotti, D. M. Sigman & B. B. Ward : Geomicrobiol. J., 20, 335 (2003).
8. 8) I. Kirshenbaum, J. S. Smith, T. Crowell, J. Graff & R. McKee : J. Chem. Phys., 15, 440 (1947).
9. 9) C. C. Barford, J. P. Montoya, M. A. Altabet & R. Mitchell : Appl. Environ. Microbiol., 65, 989 (1999).
10. 10) N. Yoshida : Nature, 335, 528 (1988).
11. 11) B. A. Bryan, G. Shearer, J. L. Skeeters & D. H. Kohl : J. Biol. Chem., 258, 8613 (1983).
12. 12) K. J. Nadelhoffer & B. Fry : “Stable Isotopes in Ecology”, ed. by K. Lajtha and R. Michener, Blackwell, UK, 1994, p. 22.
13. 13) J. D. Aber, K. J. Nadelhoffer, P. Steudler & J. M. Melillo : BioScience, 39, 378 (1989).
14. 14) J. Aber, W. McDowell, K. Nadelhoffer, A. Magill, G. Berntson, M. Kamakea, S. McNulty, W. Currie, L. Rustad & I. Fernandez : BioScience, 48, 921 (1998).
15. 15) K. Ohrui & M. J. Mitchell : Ecol. Appl., 7, 391 (1997).
16. 16) M. Yoh, E. Konohira & K. Yagi : Water, Air Soil Pollut., 130, 655 (2001).
17. 17) J. M. Craine et al. : New Phytol., 183, 980 (2009).
18. 18) L. H. Pardo et al. : Biogeochemistry, 80, 143 (2006).
19. 19) Y. Takebayashi, K. Koba, Y. Sasaki, Y. Fang & M. Yoh : Rapid Comm. Mass Spectrom., 24, 1001 (2010).
20. 20) Y. Fang, M. Yoh, K. Koba, W. Zhu, Y. Takebayashi, Y. Xiao, C. Lei, J. Mo, W. Zhang & Z. Lu : Glob. Change Biol., 17, 872 (2011).
21. 21) B. Z. Houlton, D. M. Sigman, E. A. G. Schuur & L. O. Hedin : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 8902 (2007).
22. 22) K. Koba et al. : Rapid Comm. Mass Spectrom., 24, 2499 (2010).
23. 23) P. W. Leadley, J. F. Reynolds & F. S. Chapin III : Ecol. Monogr., 67, 1 (1997).
24. 24) K. Koba, K. Inagaki, Y. Sasaki, Y. Takebayashi & M. Yoh : “Earth, Life, and Isotopes”, ed. by N. Ohkouchi, I. Tayasu and K. Koba, Kyoto University Press, Kyoto, 2010, p. 17.
25. 25) P. Dijkstra, A. Ishizu, R. Doucett, S. C. Hart, E. Schwartz, O. V. Menyailo & B. A. Hungate : Soil Biol. Biochem., 38, 3257 (2006).
26. 26) J. G. Collins, P. Dijkstra, S. C. Hart, B. A. Hungate, N. M. Flood & E. Schwartz : FEMS Microbiol. Lett., 282, 246 (2008).
27. 27) T. Z. Lerch, N. Nunan, M.-F. Dignac, C. Chenu & A. Mariotti : Biogeochemistry, in press.
28. 28) P. Dijkstra, C. M. LaVioletter, J. S. Coyle, R. R. Doucett, E. Schwartz, S. C. Hart & B. A. Hungate : Ecol. Lett., 11, 389 (2008).
29. 29) J. S. Coyle, P. Dijkstra, R. R. Doucett, E. Schwartz, S. C. Hart & B. A. Hungate : Soil Biol. Biochem., 41, 1605 (2009).
30. 30) L. K. Tiemann & S. A. Billings : Ecosystems, 14, 234 (2011).
31. 31) 南川雅男，吉岡崇仁：“生物地球化学”，培風館，2006, p. 100.

農芸化学@HighSchool

解明せよ!　いつもきれいな水槽の謎 - 緑藻による水質浄化の可能性  /  前田 佳紀, 村松 恵, 執行 智也, 渡邉 花梨

Page. 718 - 720 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

本研究は，日本農芸化学会2011年度(平成23年度)大会(開催地 京都)での「ジュニア農芸化学会」において発表予定であったが，残念ながら東日本大震災によって大会が中止となった．日本農芸化学会和文誌編集委員会によって本研究を優れたものと選定し，掲載することとなった．同校生物教室に設置されているろ過装置もない水槽の水が常にきれいであることに着目し，その原因を究明しようとした研究で，緑藻による水質浄化作用を見いだしたものである．

 

「化学と生物」文書館

「化学と生物」とフリーラジカル  /  並木 満夫

Page. 721 - 729 (published date : 2011年10月1日)

概要原稿

リファレンス

広く生物生産とその利用に関する化学と生物学 ┳４ＢＡ８ 農芸化学 ┳４ＢＡ８ の分野で主に扱う生体や食品の化学反応は，生合成や代謝をはじめ，そのほとんどがイオン反応です．確かに生体や食品を構成する主成分，タンパク質，脂質，多糖類，核酸などは，OH, NH２, COOH, C＝O などの官能基が酵素の関与するイオン反応によって脱水縮合，加水分解などの可逆反応により生成分解されていくのが基本です．

1. 1) 並木満夫：食品照射，41, 2 (2006).
2. 2) 並木満夫：化学と生物，11, 766 (1973).
3. 3) A. W. Anderson et al. : Food Tech., 10, 575 (1956).
4. 4) S. Kitayama & A. Matsuyama : Agric. Biol. Chem., 35, 644 (1971).
5. 5) 大庭寛史，佐藤勝也，鳴海一成：放射線と産業，118, 50 (2008).
6. 6) 並木満夫：化学と生物，25, 186 (1987).
7. 7) 黒田行昭(編)：“抗変異原・抗発ガン物質とその検索法”，講談社サイエンティフィク，1995.
8. 8) 並木満夫，小林貞作：“ゴマの科学”，朝倉書店，1989.
9. 9) 並木満夫(編)：“ゴマ—その科学と機能性”，講談社サイエンティフィク，1998.
10. 10) M. Namiki : CRC Crit. Rev., Food Sci. & Nutrition, 47, 651 (2007).
11. 11) M. Namiki : in “Functional Foods of the East”, CRC Press, 2010, p. 215.
12. 12) 並木満夫，松下雪郎：“食品成分の相互作用”，講談社215，1980.
13. 13) M. Namiki & T. Hayashi : J. Agric. Food Chem., 23, 487 (1975).
14. 14) M. Namiki & T. Hayashi : “The Maillard Reaction in Food and Nutrition”, ACS Symposium Ser., Vol. 215, 1983, p. 21.
15. 15) G. P. Rizzi : Food Rev. Intern., 19, 375 (2003).
16. 16) M. Namiki et al. : J. Agric. Food Chem., 41, 1704 (1993).
17. 17) 並木満夫：生化学，75(1), 37 (2003).
18. 18) G. Yabuta, Y. Koizumi, K. Namiki, M. Hida & M. Namiki : Biosci. Biotechnol. Biochem., 65, 2127 (2001).
19. 19) M. Namiki, G. Yabuta, Y. Koizumi & M. Yano : Biosci. Biotechnol. Biochem., 65, 2131 (2001).