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巻頭言

「農芸化学」 is back  /  三輪 清志

Page. 1 - 1 (published date : 2014年1月1日)

冒頭文

リファレンス

「農芸化学」という言葉が世の中からだんだん減ってきているように思われる．かねて農芸化学は「実学」として天然物化学を背景に農業や医療の分野で貢献したり，有用微生物を天然から発掘し発酵や酵素や遺伝子の技術でバイオテクノロジーの旗手の役割を担ってきたり，機能性食品の概念を世界に先駆けて打ち上げたりなど，さまざまな場面で存在感を発揮し，日本が世界をリードする強みの科学技術領域でもあった．

 

今日の話題

コレステロール，スフィンゴミエリン，ホスファチジルイノシトール4モノリン酸代謝の交差点  /  後藤 麻子

Page. 2 - 4 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

細胞質膜上には脂質ラフトと呼ばれる領域が存在し，その脂質構成が変化すると，さまざまな膜タンパク質の活性が変化することが知られている（1）．脂質ラフトの主要な構成成分の一つである非エステル体コレステロールは，エネルギー貯蔵に用いられるエステル体コレステロールと異なり疎水性が高く，単独では膜に維持されにくい．そのため，脂質ラフトにおいては，コレステロールが親和性の高いスフィンゴミエリン （SM） とともに一定の存在比率で保持されることが重要とされている．

1. 1) A. Goto & N. D. Ridgway : “Golgi apparatus : structure, functions and Mechanisms,” Nova Publishers, 2011, pp. 43–89.
2. 2) J. P. Slotte & E. L. Bierman : Biochem. J., 250, 653 (1988).
3. 3) N. D. Ridgway : Subcell. Biochem., 51, 159 (2010).
4. 4) R. J. Perry & N. D. Ridgway : Mol. Biol. Cell, 17, 2604 (2006).
5. 5) S. Banerji, M. Ngo, C. F. Lane, C. A. Robinson, S. Minogue & N. D. Ridgway : Mol. Biol. Cell, 21, 4141 (2010).
6. 6) A. Goto, X. Liu, C. A. Robinson & N. D. Ridgway : Mol. Biol. Cell, 23, 3624 (2012).
7. 7) A. Goto, X. Liu & N. D. Ridgway : “2012 ASBMB, Frontiers in lipid biology, ” p. 2354.
8. 8) C. J. Stefan, A. G. Manford, D. Baird, J. Yamada-Hanff, Y. Mao & S. D. Emr : Cell, 144, 389 (2011).

ろ胞型ヘルパーT細胞（T_FH 細胞）による抗体産生制御  /  久保 允人

Page. 5 - 6 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

リンパ節や脾臓は免疫反応が営まれる器官として知られている．抗体産生は2次リンパ組織内に存在するリンパろ胞に局在する成熟型B細胞が，抗原とT細胞と出会うことによってプラズマ細胞へと変化することによって起動する．抗体は成熟型B細胞がプラズマ細胞になることによって産生される．成熟型のB細胞は抗原と出会う静止期には膜型のIgM抗体を細胞表面にもち，この細胞は2次リンパ組織内の白脾髄にリンパろ胞を形成する．抗原に活性化されると抗原提示に必要とされるMHC分子を発現することで，T細胞と会合することが可能となる．T細胞と会合したB細胞は，胚中心を形成することで，抗体産生に必要とされるサイトカインをT細胞より受け取ることができるようになる．

1. 1) S. Delphin & J. Stavnezer : Ann. NY Acad. Sci., 764, 123 (1995).
2. 2) A. A. Khamlichi et al. : Blood, 103, 3828 (2004).
3. 3) J. Stavnezer, J. E. Guikema & C. E. Schrader : Annu. Rev. Immunol., 26, 261 (2008).
4. 4) K. Ozaki et al. : Science, 298, 1630 (2002).
5. 5) P. Vijayanand et al. : Immunity, 36, 175 (2012).
6. 6) Y. Harada et al. : Immunity, 36, 188 (2012).
7. 7) N. Fazilleau, L. Mark, L. J. McHeyzer–Williams & M. G. McHeyzer–Williams : Immunity, 30, 324 (2009).
8. 8) L. J. McHeyzer–Williams, N. Pelletier, L. Mark, N. Fazilleau & M. G. McHeyzer–Williams : Curr. Opin. Immunol., 21, 266 (2009).
9. 9) S. Crotty, R. J. Johnston & S. P. Schoenberger : Nat. Immunol., 11, 114 (2010).
10. 10) M. Kitano et al. : Immunity, 34, 961 (2011).
11. 11) M. A. Linterman et al. : J. Exp. Med., 206, 561 (2009).
12. 12) R. Kageyama et al. : Immunity, 36, 986 (2012).
13. 13) S. Tanaka et al. : Immunity, 24, 689 (2006).
14. 14) R. Yagi, S. Tanaka, Y. Motomura & M. Kubo : Mol. Cell Biol., 27, 8087 (2007).
15. 15) S. Tanaka et al. : Nat. Immunol., 12, 77 (2011).

小腸における鉄吸収調節機構  /  篠田 粧子

Page. 7 - 9 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

鉄欠乏は世界的な栄養問題であり，日本においても若年女性の貧血頻度は欧米諸国に比べて極めて高く，早急な予防対策が望まれている．一方で，末梢動脈疾患の男性患者の生体内鉄を瀉血によって低減すると発がんおよび死亡リスクが低下するという報告（1） や，サプリメントからの鉄摂取量が高いほど，また摂取期間が長くなるほど死亡リスクハザード比が高くなるという米国女性38,772名を対象とした the Iowa women's health study（2） の結果などから，鉄過剰の問題が注目されている．

1. 1) L. R. Zacharski, B. K. Chow, P. S. Howes, G. Shamayeva, J. A. Baron, R. L. Dalman, D. J. Malenka, C. K. Ozaki & P. W. Lavori : J. Natl. Cancer Inst., 100, 996 (2008).
2. 2) J. Mursu, K. Robien, L. J. Harnack, K. Park & D. R. Jacobs Jr. : Arch. Intern. Med., 171, 1625 (2011).
3. 3) H. Gunshin, B. Mackenzie, U. V. Berger, Y. Gunshin, M. F. Romero, W. F. Boron, S. Nussberger, J. L. Gollan & M. A. Hediger : Nature, 388, 482 (1997).
4. 4) A. Arita, K. Tadai & S. Shinoda : Biosci. Biotechnol. Biochem., 74, 655 (2010).
5. 5) M. T. Núñez, V. Tapia, A. Rojas, P. Aguirre, F. Gómez & F. Nualar : Am. J. Physiol. Cell Physiol., 298, C477 (2010).
6. 6) B. Gray, D. Ferring-Apple, C. Becker, N. Gretz, H. J. Gröne, K. Schümann & M. W. Hentze : Cell Reports, 3, 844 (2013).
7. 7) S. B. Keel1, R. T. Doty1, Z. Yang1, J. G. Quigley1, J. Chen, S. Knoblaugh, P. D. Kingsley, I. De Domenico, M. B. Vaughn, J. Kaplan et al. : Science, 319, 825 (2008).

キノコの不凍タンパク質の分子構造と不凍機能のメカニズム  /  近藤 英昌, 津田 栄

Page. 10 - 12 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

氷は水溶液のなかにできた小さな氷結晶に水の分子が次々と付着することによって成長する．氷結晶は成長しながら集合し，やがて氷塊となる．この凍結のプロセスにおいて，水以外の溶質は氷から排除され非凍結の部分に濃縮されていく．この現象は凍結濃縮と呼ばれ，凍結によって水を含む物質の構造が不可逆的に破壊される原因の一つである．また，氷塊内の氷結晶の粒は時間の経過とともに徐々に大きくなっていく．これは氷の再結晶化と呼ばれ，凍結濃縮と同様に凍結物の劣化を引き起こす．

1. 1) T. Hoshino, M. Kiriaki, S. Ohgiya, M. Fujiwara, H. Kondo, Y. Nishimiya, I. Yumoto & S. Tsuda : Can. J. Bot., 81, 1175 (2003).
2. 2) H. Kondo, Y. Hanada, T. Hoshino, C. P. Garnham, P. L. Davies & S. Tsuda : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 9360 (2012).

ルーメン細菌に見られたヘミセルロースの新しい分解機構  /  佐分利 亘

Page. 13 - 14 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

ウシなどの反芻動物の第一胃（ルーメン，瘤胃）は，細菌や原生動物（繊毛虫）などの嫌気性微生物による飼料植物の分解・発酵の場である．これらの共生微生物は植物の繊維物質を分解する多様な酵素を生産する．Ruminococcus albus は，ルーメン細菌の一種であり，本菌株のセルラーゼやキシラナーゼなどの植物多糖分解酵素は古くから研究対象とされてきた．

1. 1) T. R. Tyler & J. M. Leatherwood : Arch. Biochem. Biophys., 119, 363 (1967).
2. 2) S. Ito, S. Hamada, K. Yamaguchi, S. Umene, H. Ito, H. Matsui, T. Ozawa, H. Taguchi, J. Watanabe, J. Wasaki & S. Ito : Biochem. Biophys. Res. Commun., 360, 640 (2007).
3. 3) 佐分利　亘，小島晃代，佐藤央基，田口秀典，森　春英，松井博和：応用糖質科学，3, 137 (2013).
4. 4) T. Senoura, S. Ito, H. Taguchi, M. Higa, S. Hamada, H. Matsui, T. Ozawa, S. Jin, J. Watanabe, J. Wasaki & S. Ito : Biochem. Biophys. Res. Commun., 408, 701 (2011).
5. 5) R. Kawahara, W. Saburi, R. Odaka, H. Taguchi, S. Ito, H. Mori & H. Matsui : J. Biol. Chem., 287, 42389 (2012).

解説

土壌中の鉄を溶かして吸収するためのムギネ酸類分泌トランスポーターの発見  /  野副 朋子, 中西 啓仁, 西澤 直子

Page. 15 - 22 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

鉄はすべての生物にとって必須な金属元素である．鉄は土壌中に豊富に存在するが，水に溶けにくく植物には利用されにくいため，植物は鉄を獲得するための戦略を進化させてきた．イネやトウモロコシなど主要な穀類の属するイネ科植物は「ムギネ酸類」と呼ばれるキレーターを根から分泌して土壌中の三価鉄を可溶化し，「鉄・ムギネ酸類」として吸収する．ムギネ酸類生合成酵素遺伝子の単離をはじめとして「鉄・ムギネ酸類」吸収トランスポーターの同定，鉄欠乏によって制御される遺伝子の発現にかかわるシス配列や転写因子など，イネ科植物の鉄獲得にかかわる分子が次々と明らかにされた．一方，ムギネ酸類を根圏へと分泌するトランスポーターの同定はなされておらず，残された最大の課題として国内外の多くの研究者がこのトランスポーターの発見にしのぎを削っていた．本稿では，筆者らが世界に先駆けてイネとオオムギから同定したムギネ酸類分泌トランスポーター「TOM1」について紹介するとともに，ムギネ酸類にかかわる遺伝子を用いた鉄欠乏耐性作物の創製に向けた取り組みについても解説する．

1. 1) S. Takagi : Soil Sci. Plant Nutr., 45, 993 (1976).
2. 2) V. Römheld & H. Marschner : Plant Physiol., 80, 175 (1986).
3. 3) T. Kobayashi & N. K. Nishizawa : Ann. Rev. Plant Biol., 63, 131 (2012).
4. 4) S. Takagi : “Iron Chelation in Plants and Soil Microorganism,” Harcourt Brace Jovanovich, 1993, p. 111.
5. 5) S. Mori & N. Nishizawa : Plant Cell Physiol., 28, 1081 (1987).
6. 6) K. Higuchi, K. Suzuki, H. Nakanishi, H. Yamaguchi, N. K. Nishizawa & S. Mori : Plant Physiol., 119, 471 (1999).
7. 7) M. Takahashi, H. Yamaguchi, H. Nakanishi, T. Shioiri, N. K. Nishizawa & S. Mori : Plant Physiol., 121, 947 (1999).
8. 8) K. Bashir, H. Inoue, S. Nagasaka, M. Takahashi, H. Nakanishi, S. Mori & N. K. Nishizawa : J. Biol. Chem., 281, 32395 (2006).
9. 9) H. Nakanishi, H. Yamaguchi, T. Sasakuma, N. K. Nishizawa & S. Mori : Plant Mol. Biol., 44, 199 (2000).
10. 10) T. Kobayashi, H. Nakanishi, M. Takahashi, S. Kawasaki, N. K. Nishizawa & S. Mori : Planta, 212, 864 (2001).
11. 11) M. Takahashi, Y. Terada, I. Nakai, H. Nakanishi, E. Yoshimura, S. Mori & N. K. Nishizawa : Plant Cell, 15, 1263 (2003).
12. 12) H. Masuda, K. Usuda, T. Kobayashi, Y. Ishimaru, Y. Kakei, M. Takahashi, K. Higuchi, H. Nakanishi, S. Mori & N. K. Nishizawa : Rice, 2, 155 (2009).
13. 13) C. Curie, Z. Panaviene, C. Loulergue, S. L. Dellaporta, J. F. Briat & E. L. Walker : Nature, 409, 346 (2001).
14. 14) S. Koike, H. Inoue, D. Mizuno, M. Takahashi, H. Nakanishi, S. Mori & N. K. Nishizawa : The Plant J., 39, 415 (2004).
15. 15) Y. Kakei, Y. Ishimaru, T. Kobayashi, T. Yamakawa, H. Nakanishi & N. K. Nishizawa : Plant Mol. Biol., 79, 583 (2012).
16. 16) T. Aoyama, T. Kobayashi, M. Takahashi, S. Nagasaka, K. Usuda, Y. Kakei, Y. Ishimaru, H Nakanishi & N. K. Nishizawa : Plant Mol. Biol., 70, 681 (2009).
17. 17) 高城成一，森　敏：“金属関連化合物の栄養生理”，日本土壌肥料学会編，1995, p. 5.
18. 18) T. Nozoye, S. Nagasaka, T. Kobayashi, M. Takahashi, Y. Sato, Y. Sato, N. Uozumi, H. Nakanishi & N. K. Nishizawa : J. Biol. Chem., 286, 544 (2011).
19. 19) S. Lanfranchi, B. Basso & C. Soave : Maydica, 47, 181 (2002).
20. 20) T. Nozoye, H. Nakanishi & N. K. Nishizawa : PLoS One, 8, e62567 (2013).
21. 21) N. Nishizawa & S. Mori, J. Plant Nutr., 10, 1013 (1987).
22. 22) T. Negishi, H. Nakanishi, J. Yazaki, N. Kishimoto, F. Fujii, K. Shimbo, K. Yamamoto, K. Sakata, T. Sasaki, S. Kikuchi, S. Mori & N. K. Nishizawa : The Plant J., 30, 83 (2002).
23. 23) T. Nozoye, R. N. Itai, S. Nagasaka, M. Takahashi, H. Nakanishi, S. Mori & N. K. Nishizawa : Soil Sci. Plant Nutr., 50, 1125 (2004).
24. 24) T. Nozoye, S. Nagasaka, K. Bashir, M. Takahashi, T. Kobayashi, H. Nakanishi & N. K. Nishizawa : Plant J., in press.
25. 25) M. Takahashi, H. Nakanishi, S. Kawasaki, N. K. Nishizawa & S. Mori : Nature Biotechnol., 19, 466 (2001).
26. 26) M. Suzuki, C. K. Morikawa, H. Nakanishi, M. Takahashi, M. Saigusa, S. Mori & N. K. Nishizawa : Soil Sci. Plant Nutr., 54, 77 (2008).
27. 27) Y. Ishimaru, S. Kim, T. Tsukamoto, H. Oki, T. Kobayashi, S. Watanabe, S. Matsuhashi, M. Takahashi, H. Nakanishi, S. Mori & N. K. Nishizawa : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 7373 (2007).
28. 28) Y. Ogo, R. N. Itai, T. Kobayashi, M. S. Aung, H. Nakanishi & N. K. Nishizawa : Plant Mol. Biol., 75, 593 (2011).

甘味タンパク質の構造機能相関  /  桝田 哲哉

Page. 23 - 32 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

甘味は基本5味のなかで，最も親しみのある魅力的な味である．甘味を呈する食品は好んで食べられ，「甘いものは別腹」という現象も多くの人が経験している．しかしながら糖質の過剰摂取が生活習慣病や齲歯の一因と考えられているため，低カロリー甘味料の開発や，摂取後に血糖値の上昇を伴わない甘味料の開発が注目されている．新規甘味料の開発は，甘味物質の構造活性相関を土台にして，行われてきた背景がある．本稿では甘味タンパク質ソーマチンの甘味発現部位，構造活性相関を中心にほかの甘味タンパク質の知見を交え近年のトピックスについて概説する．

1. 1) Y. Kurihara : Crit. Rev. Food. Sci. Nutr., 32, 231 (1992).
2. 2) R. Kant : Nutr. J., 4, 1 (2005).
3. 3) P. A. Temussi : Cell Mol. Life Sci., 63, 1876 (2006).
4. 4) M. Behrens, W. Meyerhof, C. Hellfritsch & T. Hofmann : Angew. Chem. Int. Ed., 50, 2220 (2011).
5. 5) N–C. Kim & A. D. Kinghorn : Arch. Pharm. Res., 25, 725 (2002).
6. 6) T. Masuda, K. Ohta, B. Mikami & N. Kitabatake : Acta Crystallogr., Sect. F, 67, 652 (2011).
7. 7) T. Masuda, K. Ohta, B. Mikami, N. Kitabatake & F. Tani : Biochem. Biophys. Res. Commun., 419, 72 (2012).
8. 8) S. H. Kim & J. L. Weickmann : “Thaumatin,” eds. by M. Witty & J. D. Higginbotham, CRC Press, Boca Raton, Florida, 1994, pp. 135.
9. 9) R. Kaneko & N. Kitabatake : Chem. Senses, 26, 167 (2001).
10. 10) K. Ohta, T. Masuda, N. Ide & N. Kitabatake : FEBS J., 275, 3644 (2008).
11. 11) K. Ohta, T. Masuda, F. Tani & N. Kitabatake : Biochem. Biophys. Res. Commun., 413, 41 (2011).
12. 12) C. A. M. Hough & J. A. Edwardson : Nature, 271, 381 (1978).
13. 13) J. W. Sloostra, P. De Geus, H. Haas, C. T. Verrips & R. H. Meloen : Chem. Sense, 20, 535 (1995).
14. 14) 有吉安男，香村正徳：有機合成化学協会誌，52, 359 (1994).
15. 15) S. H. Kim, C. H. Kang, R. Kim, J. M. Cho, Y. B. Lee & T. K. Lee : Protein Eng., 2, 571 (1989).
16. 16) T. Tancredi, H. Iijima, G. Saviano, P. Amodeo & P. A. Temussi : FEBS Lett., 310, 27 (1992).
17. 17) J. R. Somoza, J. M. Cho & S. H. Kim : Chem. Senses, 20, 61 (1995).
18. 18) V. Esposito, R. Gallucci, D. Picone, G. Saviano, T. Tancredi & P. A. Temussi : J. Mol. Biol., 360, 448 (2006).
19. 19) Y. H. Sung, J. Shin, H. J. Chang, J. M. Cho & W. Lee : J. Biol. Chem., 276, 19624 (2001).
20. 20) D. Ming & G. Hellekant : FEBS Lett., 355, 106 (1994).
21. 21) K. Nagata, N. Hongo, Y. Kameda, A. Yamamura, H. Sasaki, W. C. Lee, K. Ishikawa, E. Suzuki & M. Tanokura : Acta Crystallogr., D69, 642 (2013).
22. 22) F. M. Assadi-Porter, D. J. Aceti & J. L. Markley : Arch. Biochem. Biophys., 376, 259 (2000).
23. 23) Z. Jin, V. Danilova, F. M. Assadi-Porter, D. J. Aceti, J. L. Markley & G. Hellekant : FEBS Lett., 544, 33 (2003).
24. 24) J. W. Lee, J. E. Cha, H. J. Jo & K. H. Kong : Food Chemistry, 138, 1370 (2013).
25. 25) C. C. Cornilescu, G. Cornilescu, H. Rao, S. F. Porter, M. Tonelli, M. L. DeRider, J. L. Markley & F. M. Assadi-Porter : Proteins, 81, 919 (2013).
26. 26) 中島健一郎，小泉文子，朝倉富子，三坂　巧：蛋白質 核酸 酵素，54, 843 (2009).
27. 27) T. Masuda, N. Ide & N. Kitabatake : Chem. Senses, 30, 667 (2005).
28. 28) M. A. Hoon, E. Adler, J. Lindemeier, J. F. Battey, N. J. Ryba & C. S. Zuker : Cell, 96, 541 (1999).
29. 29) E. Sainz, J. N. Korley, J. F. Battey & S. L. Sullivan : J. Neurochem., 77, 896 (2001).
30. 30) M. Max, Y. G. Shanker, L. Huang, M. Rong, Z. Liu, F. Campagne, H. Weinstein, S. Damak & R. F. Margolskee : Nat. Genet., 28, 58 (2001).
31. 31) J-P. Montmayeur, S. D. Liberles, H. Matsunami & L. B. Buck : Nat. Neurosci., 4, 492 (2001).
32. 32) M. Kitagawa, Y. Kusakabe, H. Miura, Y. Ninomitya & A. Hino : Biochem. Biophys. Res. Commun., 283, 236 (2001).
33. 33) G. Nelson, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, Y. Zhang, N. J. Ryba & C. S. Zuker : Cell, 106, 381 (2001).
34. 34) G. Nelson, J. Chaudrashekar, M. A. Hoon, L. Feng, G. Zao, N. J. Ryba & C. S. Zuker : Nature, 416, 199 (2002).
35. 35) X. Li, L. Staszewski, H. Xu, K. Durick, M. Zoller & E. Adler : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 4692 (2002).
36. 36) E. R. Delay, N. P. Hernandez, K. Bromley & R. F. Margolskee : Chem. Senses, 31, 351 (2006).
37. 37) H. Xu, L. Staszewski, H. Tang, E. Adler, M. Zoller & X. Li : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101, 14258 (2004).
38. 38) K. Masuda, A. Koizumi, K. Nakajima, T. Tanaka, K. Abe, T. Misaka & M. Ishiguro : PLoS One, 7, e35380 (2012).
39. 39) P. Jiang, Q. Ji, Z. Liu, L. A. Snyder, L. M. Benard, R. F. Margolskee & M. Max : J. Biol. Chem., 279, 45068 (2004).
40. 40) A. Koizumi, K. Nakajima, T. Asakura, Y. Morita, K. Ito, A. Shimizu-Ibuka, T. Misaka & K. Abe : Biochem. Biophys. Res. Commun., 358, 585 (2007).
41. 41) K. Ohta, T. Masuda, F. Tani & N. Kitabatake : Biochem. Biophys. Res. Commun., 406, 435 (2011).
42. 42) T. Masuda, W. Taguchi, A, Sano, K, Ohta, N. Kitabatake & F. Tani : Biochimie, 95, 1502 (2013).
43. 43) P. A. Temussi : FEBS Lett., 526, 1 (2002).
44. 44) D. E. Walters & G. Hellekant : J. Agric. Food Chem., 54, 10129 (2006).
45. 45) F. M. Assadi-Porter, E. L. Maillet, J. T. Radek, J. Quijada, J. L. Markley & M. Max : J. Mol. Biol., 398, 584 (2010).
46. 46) P. A. Temussi : J. Mol. Recognit., 24, 1033 (2006).
47. 47) C. Sternini, L. Anselmi & E. Rozengurt : Curr. Opin. Endocrinol. Diabetes Obes., 15, 73 (2008).
48. 48) H-J. Jang, Z. Kokrashvili, M. J. Theodorakis, O. D. Carlson, B-J. Kim, J. Zhou, H. H. Kim, X. Xu, S. L. Chan, M. Juhaszova et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 15069 (2007).
49. 49) R. F. Margolskee, J. Dyer, Z. Kokrashvili, K. S. H. Salmon, E. Ilegems, K. Daly, E. L. Maillet, Y. Ninomiya, B. Mosinger & S. P. Shirazi-Beechey : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 15075 (2007).

食品系未利用バイオマスの高度利用化の現状と可能性  /  阪本 龍司, 尾崎 嘉彦

Page. 33 - 39 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

バイオマス利用による資源循環型社会の構築はバイオサイエンスに与えられた重要な課題である．木質系ハードバイオマスと比べ，ソフトバイオマスである食品加工残渣は結晶性が低く，比較的再利用しやすい利点をもつ．また，植物種により細胞壁多糖成分や二次代謝産物が異なることから，有用物質生産の出発素材として高いポテンシャルがある．一方で，細胞壁構造が多様であるため，各加工残渣の分解条件の最適化は煩雑であり，汎用性の高いプロセス開発が求められている．本稿では加工残渣の利用における現状と可能性を解説するとともに，最近注目を集めているマイクロ波処理による植物組織の分解法についても紹介する．

1. 1) 阪本龍司：応用糖質科学，2, 169 (2012).
2. 2) F. M. Gírio, C. Fonseca, F. Carvalheiro, L. C. Duarte, S. Marques & R. Bogel-Łukasik : Bioresour. Technol., 101, 4775 (2010).
3. 3) L. R. S. Moreira & E. X. F. Filho : Appl. Microbiol. Biotechnol., 79, 165 (2008).
4. 4) W. H. van Zyl, S. H. Rose, K. Trollope & J. F. Görgens : Process Biochem., 45, 1203 (2010).
5. 5) M. Hoffman, Z. Jia, M. J. Peña, M. Cash, A. Harper, A. R. Blackburn, II, A. Darvill & W. S. York : Carbohydr. Res., 340, 1826 (2005).
6. 6) A. G. J. Voragen, G. J. Coenen, R. P. Verhoef & H. A. Schols : Struct. Chem., 20, 263 (2009).
7. 7) 矢追克郎：応用糖質科学，2, 185 (2012).
8. 8) 阪本龍司：“バイオマス分解酵素研究の最前線—セルラーゼ・ヘミセルラーゼを中心として—”，近藤昭彦，天野良彦，田丸　浩監修，シーエムシー出版，2012, p. 180.
9. 9) A. Nakamura, H. Maeda & M. Corredig : Food Hydrocolloids, 20, 1029 (2006).
10. 10) V. Micard & J. F. Thibault : Carbohydr. Polym., 39, 265 (1999).
11. 11) 中久喜輝夫：“オリゴ糖の製法開発と食品への応用”，早川幸男，中久喜輝夫監修,シーエムシー出版，2012, p. 1.
12. 12) K. Seri, K. Sanai, N. Matsuo, K. Kawakubo, C. Xue & S. Inoue : Metabolism, 45, 1368 (1996).
13. 13) B. A. Oyofo, J. R. DeLoach, D. E. Corrier, J. O. Norman, R. L. Ziprin & H. H. Mollenhauer : Poultry Sci., 68, 1357 (1989).
14. 14) R. J. Bradock : “Handbook of Citrus By–Products and Processing Technology,” Wiley–Interscience, 1999.
15. 15) R. Hendrickson & J. W. Kesterson : Proceedings of Florida State Horticultural Society, 68, 121 (1955).
16. 16) 稲葉伸也，綾野　茂，尾崎嘉彦，三宅正起，前田久夫，伊福　靖：日本食品工業学会誌，40, 833 (1993).
17. 17) 前田久夫，三宅正起,稲葉伸也，綾野　茂，尾崎嘉彦，伊福　靖：特開平06-113871, 1994.
18. 18) 市田淳治：果樹試験研究推進協議会会報，17, 25 (2011).
19. 19) S. Tsubaki & J. Azuma : “Advances in Induction and Microwave Heating of Mineral and Organic Materials,” ed. by S. Grundas, InTech, 2011, p. 697.
20. 20) 都宮孝彦，東　順一：“マイクロ波加熱技術集成”，越島哲夫編集幹事，NTS, 1994, p. 252.
21. 21) S. Tsubaki, H. Iida, M. Sakamoto & J. Azuma : J. Agric. Food Chem., 56, 11293 (2008).
22. 22) S. Tsubaki, M. Nakauchi, Y. Ozaki & J. Azuma : Food Sci. & Technol. Res., 15, 307 (2009).
23. 23) S. Tsubaki, Y. Ozaki & J. Azuma : J. Food Sci., 75, C152 (2010).
24. 24) T. Inoue, S. Tsubaki, K. Ogawa, K. Ohnishi & J. Azuma : Food Chem., 123, 542 (2010).
25. 25) 海老名　太，滝田　潤，森井直也，松田企一：特許第4738788号 (2011).
26. 26) M. Sugiura, M. Nakamura. K. Ogawa. Y. Ikoma & M. Yano : PLoS One, 7, e52643 (2012).
27. 27) 小川一紀，尾崎嘉彦，杉浦　実：日本食品科学工学会誌，60, 498 (2013).
28. 28) 谷口久次，橋本博之，細田朝夫，米谷　俊，築野卓夫，安達修二：日本食品科学工学会誌，59, 301 (2012).

先端糖鎖プロファイリング技術による新規未分化細胞マーカーの発見とレクチン育種  /  平林 淳, 舘野 浩章

Page. 40 - 47 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

先端糖鎖プロファイリング技術，レクチンマイクロアレイによってiPS細胞やES細胞などの未分化細胞を特徴づける新しい細胞表面マーカー，Hタイプ3 (Fucα1→2Galβ1→3GalNAcα-O-Ser/The) が見つかった．この糖鎖構造はシアロムチンの一種であるポドカリキシン上に発現していて，糖鎖の構造変化が未分化性と密接に関与することが示唆された．一方，この構造を特異的に認識するプローブとして，rBC2LCNという組換えレクチンが注目されている．抗体と異なり大腸菌で簡単に生産でき，小分子であるため分子改変も容易だからだ．再生医療におけるHタイプ3糖鎖の分子基盤とその活用，さらに新規未分化糖鎖プローブrBC2LCNに期待される分子育種の可能性について述べる．

1. 1) A. Varki, R. D. Cummings, J. D. Esko, H. H. Freeze, P. Stanley, C. R. Bertozzi, G. W. Hart & M. E. Etzler (Eds.) : “Essentials of Glycobiology,” 2nd ed., Cold Spring Harbor, New York, 2009.
2. 2) 平林　淳：糖鎖のはなし，日刊工業新聞，2008.
3. 3) N. Fujitani, J. Furukawa, K. Araki, T. Fujioka, Y. Takegawa, J. Piao, T. Nishioka, T. Tamura, T. Nikaido, M. Ito, Y. Nakamura & Y. Shinohara : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 2105 (2013).
4. 4) J. Hirabayashi, M. Yamada, A. Kuno & H. Tateno : Chem. Soc. Rev., 42, 4443 (2013).
5. 5) A. Kuno, N. Uchiyama, S. Koseki-Kuno, Y. Ebe, S. Takashima, M. Yamada & J. Hirabayashi : Nat. Methods, 2, 851 (2005).
6. 6) H. Tateno, M. Toyota, S. Saito, Y. Onuma, Y. Ito, K. Hiemori, M. Fukumura, A. Matsushima, M. Nakanishi, K. Ohnuma, H. Akutsu, A. Umezawa, K. Horimoto, J. Hirabayashi & M. Asashima : J. Biol. Chem., 286, 20345 (2011).
7. 7) H. Tateno, A. Kuno, Y. Itakura & J. Hirabayashi : Methods Enzymol., 478, 181 (2010).
8. 8) K. Takahashi, K. Tanabe, M. Ohnuki, M. Narita, T. Ichisaka, K. Tomoda & S. Yamanaka : Cell, 131, 861 (2007).
9. 9) K. Hasehira, H. Tateno, Y. Onuma, Y. Ito, M. Asashima & J. Hirabayashi : Mol. Cell. Proteomics, 11, 1913 (2012).
10. 10) A. F. Swindall, A. I. Londoño–Joshi, M. J. Schultz, N. Fineberg, D. J. Buchsbaum & S. L. Bellis : Cancer Res., 73, 2368 (2013).
11. 11) Y. Onuma, H. Tateno, J. Hirabayashi, Y. Ito & M. Asashima : Biochem. Biophys. Res. Commun., 431, 524 (2013).
12. 12) H. Tateno, A. Matsushima, K. Hiemori, Y. Onuma, Y. Ito, K. Hasehira, K. Nishimura, M. Ohtaka, S. Takayasu, M. Nakanishi, Y. Ikehara, M. Nakanishi, K. Ohnuma, T. Chan, M. Toyoda, H. Akutsu, A. Umezawa, M. Asashima & J. Hirabayashi : Stem Cells Transl. Med., 2, 265 (2013).
13. 13) K. Kawabe, D. Tateyama, H. Toyoda, N. Kawasaki, N. Hashii, H. Nakao, S. Matsumoto, M. Nonaka, H. Matsumura, Y. Hirose et al. : Glycobiology, 23, 322 (2013).
14. 14) H. J. Gabius, S. André, H. Kaltner & H. C. Siebert : Biochim. Biophys. Acta, 1572, 165 (2002).
15. 15) R. Yabe, R. Suzuki, A. Kuno, Z. Fujimoto, Y. Jigami & J. Hirabayashi : J. Biochem., 141, 389 (2007).
16. 16) D. Hu, H. Tateno, T. Sato, H. Narimatsu & J. Hirabayashi : Biochem. J., 453, 261 (2013).

TRPチャネルがさまざまな刺激に応答できる仕組み  /  伊原 誠, 山下 敦子

Page. 48 - 53 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

TRPチャネルは，同一のチャネル分子が，温度や浸透圧などの物理刺激，種々のリガンドなど多様な刺激に対して応答するという機能的特徴であるマルチモーダルな制御機構をもち，生体内においては，感覚受容からカルシウムホメオスタシス維持にまで広く関与することが明らかになっている．しかし，TRPチャネルがどのような仕組みで多様な刺激に応答できるのかは明らかになっていない．ここでは，筆者らが最近明らかにした，赤カビ病菌のTRPチャネル(TRPGz)を中心に，それが浸透圧や温度変化，酸化ストレスなどさまざまな刺激に応答できる仕組みについて紹介する．

1. 1) B. Nilius & G. Owsianik : Genome Biol., 12, 218 (2011).
2. 2) F. H. Yu, V. Yarov–Yarovoy, G. A. Gutman & W. A. Catterall : Pharmacol. Rev., 57, 387 (2005).
3. 3) D. J. Cosens & A. Manning : Nature, 224, 285 (1969).
4. 4) C. Montell & G. M. Rubin : Neuron, 2, 1313 (1989).
5. 5) M. Gees, B. Colsoul & B. Nilius : Cold Spring Harb. Perspect. in Biol., 2, a003962 (2010).
6. 6) D. E. Clapham : Nature, 426, 517 (2003).
7. 7) K. Venkatachalam & C. Montell : Annu. Rev. Biochem., 76, 387 (2007).
8. 8) T. Numata, D. Kozai, N. Takahashi, K. Kato, Y. Uriu, S. Yamamoto, T. Kaneko, T. Shinmoto & Y. Mori : Seikagaku, 81, 962 (2009).
9. 9) A. Szallasi, D. N. Cortright, C. A. Blum & S. R. Eid : Nat. Rev. Drug Discov., 6, 357 (2007).
10. 10) J. Yao, B. Liu & F. Qin : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 11109 (2011).
11. 11) M. Li, Y. Yu & J. Yang : Adv. Exp. Med. Biol., 704, 1 (2011).
12. 12) J. Kalia & K. J. Swartz : Sci. Rep., 3, 1523 (2013).
13. 13) Liao et al. : Nature, 504, 107 (2013).
14. 14) Cao et al. : Nature, 504, 113 (2013).
15. 15) M. Ihara, S. Hamamoto, Y. Miyanoiri, M. Takeda, M. Kainosho, I. Yabe, N. Uozumi & A. Yamashita : J. Biol. Chem., 288, 15303 (2013).
16. 16) C. P. Palmer, X. L. Zhou, J. Lin, S. H. Loukin, C. Kung & Y. Saimi : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 7801 (2001).
17. 17) Z. Su, X. Zhou, S. H. Loukin, Y. Saimi & C. Kung : J. Membr. Biol., 227, 141 (2009).
18. 18) X. L. Zhou, S. H. Loukin, R. Coria, C. Kung & Y. Saimi : Eur. Biophys. J., 34, 413 (2005).

セミナー室

9. 葉肉コンダクタンス  /  溝上 祐介, 寺島 一郎

Page. 54 - 58 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

光合成の基質であるCO2 は，外気から葉緑体内のストロマまで濃度勾配に従って拡散し，カルビン・ベンソン回路のリブロースビスリン酸カルボキシラーゼ／オキシゲナーゼ （RuBisCO） によって固定される．実験室で光合成や蒸散を測定する場合には，同化箱内の空気をよく撹拌するので，葉の表面と空気との摩擦による空気のよどみである境界層の拡散抵抗 （rb） は無視できるほど小さい．したがって，通常，CO2 拡散に対する抵抗を，外気から気孔を介して細胞間隙に至る拡散に対する気孔抵抗 （rs） と，葉内の細胞間隙中の拡散，細胞壁液相への溶込み，および細胞壁表面から葉緑体ストロマへの拡散に対する抵抗をまとめた葉肉抵抗 （rm） の2つに分けて考える．

1. 1) J. Flexas, M. Ribas–Carbo, A. Diaz–Espejo, J. Galmes & H. Medrano : Plant Cell Environ., 31, 602 (2008).
2. 2) I. Terashima, Y. T. Hanba, D. Tholen & U. Niinemets : Plant Physiol., 155, 108 (2011).
3. 3) P. S. Nobel : Physiologia Plantarum, 40, 137 (1977).
4. 4) A. Laisk, V. Oja & M. Rahi : Fiziologiya Rastenii, 17, 40 (1970).
5. 5) K. Kariya & S. Tsunoda : Tohoku Journal of Agricultural Research, 23, 1 (1972).
6. 6) G. D. Farquhar, S. von Caemmerer & J. A. Berry : Planta, 149, 78 (1980).
7. 7) J. R. Evans : Plant Physiology, 72, 297 (1983).
8. 8) J. R. Evans, T. D. Sharkey, J. A. Berry & G. D. Farquhar : Australian Journal of Plant Physiology, 13, 281 (1986).
9. 9) G. D. Farquhar, J. R. Ehleringer & K. T. Hubick : Annual Review of Plant Biology, 40, 503 (1989).
10. 10) G. J. Ethier & N. J. Livingston : Plant, Cell & Environment, 27, 137 (2004).
11. 11) T. D. Sharkey, C. J. Bernacchi, G. D. Farquhar & E. L. Singsaas : Plant, Cell & Environment, 30, 1035 (2007).
12. 12) T. L. Pons, J. Flexas, S. von Caemmerer, J. R. Evans, B. Genty, M. Ribas–Carbo & E. Brugnoli : J. Exp. Bot., 60, 2217 (2009).
13. 13) J. Flexas, A. D. Espejo, J. Galmes, R. Kaldenhoff, H. Medrano & M. R. Carbo : Plant, Cell & Environment, 30, 1284 (2007).
14. 14) Y. Tazoe, S. von Caemmerer, M. R. Badger & J. R. Evans : J. Exp. Bot., 60, 2291 (2009).
15. 15) C. R. Warren : J. Exp. Bot., 59, 327 (2008).
16. 16) Y. Tazoe, S. von Caemmerer, G. M. Estavillo & J. R. Evans : Plant, Cell & Environment, 34, 580 (2011).
17. 17) D. Tholen, G. Ethier, B. Genty, S. Pepin & X. G. Zhu : Plant, Cell & Environment, 35, 2087 (2012).
18. 18) D. Tholen & X. G. Zhu : Plant Physiol., 156, 90 (2011).
19. 19) D. F. Parkhurst & K. A. Mott : Plant Physiol., 94, 1024 (1990).
20. 20) B. Genty, S. Meyer, C. B. F. Piel & R. Liozon : “CO₂ diffusion inside leaf mesophyll of ligneous plants,” Kluwer Academic Publishers, 1998, pp. 3961–3966.
21. 21) J. R. Evans : New Phytologist, 143, 93 (1999).
22. 22) D. Tholen, C. Boom, K. Noguchi, S. Ueda, T. Katase & I. Terashima : Plant, Cell & Environment, 31, 1688 (2008).
23. 23) H. Kogami, Y. T. Hanba, T. Kibe, I. Terashima & T. Masuzawa : Plant, Cell & Environment, 24, 529 (2001).
24. 24) G. D. Price, S. von Caemmerer, J. R. Evans, Jian–Wei Yu, J. Lloyd, V. Oja, P. Kell, K. Harrison, A. Gallagher & M. R. Badger : Planta, 193, 331 (1994).
25. 25) Y. T. Hanba, M. Shibasaka, Y. Hayashi, T. Hayakawa, K. Kasamo, I. Terashima & M. Katsuhara : Plant and Cell Physiology, 45, 521 (2004).
26. 26) J. Flexas, M. Ribas–Carbo, D. T. Hanson, J. Bota, B. Otto, J. Cifre, N. McDowell, H. Medrano & R. Kaldenhoff : Plant J., 48, 427 (2006).
27. 27) I. Terashima, Y. T. Hanba, Y. Tazoe, P. Vyas & S. Yano : J. Exp. Bot., 57, 343 (2006).
28. 28) S. Tornroth–Horsefield, Y. Wang, K. Hedfalk, U. Johanson, M. Karlsson, E. Tajkhorshid, R. Neutze & P. Kjellbom : Nature, 439, 688 (2006).
29. 29) C. Tournaire–Roux, M. Sutka, H. Javot, E. Gout, P. Gerbeau, Doan-Trung Luu, R. Bligny & C. Maurel : Nature, 425, 393 (2003).

農芸化学@HighSchool

酵素ルシフェラーゼの性質について  /  大江 信太郎, 田村 真和, 渡邉 汐音

Page. 59 - 60 (published date : 2014年1月1日)

概要原稿

リファレンス

本研究は日本農芸化学会2013年度大会（開催地：東北大学）ての「ジュニア農芸化学会」において発表された．ルシフェラーゼとルシフェリンの酵素反応について温度とpHの変化との関係を調べ，ルシフェラーゼの熱安定性を明らかにしたほか，発光色の変化について，文献をあたって詳細な考察を行っている．

1. 1) SPring-8が明かすホタルが発光するしくみ
2. 2) 加藤博章，中津　亨，京都大学低温物質科学研究センター誌，11, 44 (2007).