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巻頭言

学術雑誌の価値と評価  /  依田 幸司

Page. 311 - 311 (published date : 2012年5月1日)

冒頭文

リファレンス

今年 （2012） 3月まで4年間，英文誌編集委員長の任にあったので，BBB*1について書きたい．誌名がABC*2の時代にノートが掲載されて35年，編集担当理事で制作側に回って15年が経った．この間，著者全員が非会員でも可とする投稿規定の改訂，表紙や紙面の変遷，印刷会社の変更，論文賞の制定，投稿システムの電子化，PDF版全文無償公開などに立ち会った．農芸化学分野の優れた研究成果を広く全世界に公開する使命を守り推進するため，いずれもが慎重かつ遅滞なく進められたのは，学会各委員と事務局員の多大な努力によるものである．

 

今日の話題

甘味，旨味，苦味細胞産生の必須因子Skn-1a  /  松本 一朗, 應本 真

Page. 312 - 314 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

味覚は食物中の化学物質を感知することで生じる感覚である．脊椎動物では，口腔内上皮層に分布する味蕾と呼ばれる感覚器中の味細胞で受容されて生じる化学感覚を味覚と呼ぶ．味覚には様々な「味」があり，ヒトの感覚心理学的解析から，甘味，旨味，苦味，酸味，および塩味の5つが基本味であると考えられている．生体の維持に必要な糖質（甘味），タンパク質（旨味），ミネラル（塩味）は好ましい味として，毒物（苦味）や毒物を産生する細菌類が繁殖している腐敗物（酸味）は好ましくない味として認識されるように，食物の選別・識別を行ない，摂食行動を決定するというのが味覚の生物学的意義と考えられている．

1. 1) J. Chandrashekar, M. A. Hoon, N. J. P. Ryba & C. S. Zuker : Nature, 444, 288 (2006).
2. 2) J. Chandrashekar, D. Yarmolinsky, L. v. Buchholtz, Y. Oka, W. Sly, N. J. P. Ryba & C. S. Zuker : Science, 326, 443 (2009).
3. 3) J. Chandrashekar, C. Kuhn, Y. Oka, D. A. Yarmolinsky, E. Hummler, N. J. P. Ryba & C. S. Zuker : Nature, 464, 297 (2010).
4. 4) I. Matsumoto, M. Ohmoto, M. Narukawa, Y. Yoshihara & K. Abe : Nature Neurosci., 14, 685 (2011).
5. 5) M. Ohmoto, I. Matsumoto, T. Misaka & K. Abe : Chem. Senses, 31, 739 (2006).
6. 6) B. Andersen, M. D. Schonemann, S. E. Flynn, R. B. P. II, H. Singh & M. G. Rosenfeld : Science, 260, 78 (1993).
7. 7) B. Andersen et al. : Genes Dev., 11, 1873 (1997).
8. 8) Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, K. L. Mueller, B. Cook, D. Wu, C. S. Zuker & N. J. P. Ryba : Cell, 112, 293 (2003).

植物細胞の意外なコミュニケーション術  /  中島 敬二

Page. 314 - 316 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

マイクロRNA （miRNA） は，ゲノムからの転写とプロセシングを経て生成される約21 塩基の1本鎖RNAであり， 相補的な配列をもつメッセンジャーRNA（mRNA） の特異的分解や翻訳阻害に働く．この経路によりmRNA の一部，あるいは大部分がタンパク質へ翻訳されずに不活性化される．miRNAに制御される遺伝子の数は，ゲノム全体から見ると決して多くはない．しかし，miRNA で制御される遺伝子の中に重要な調節因子をコードするものが多数含まれていることや，進化的な保存性を考えても，この経路を単なる転写調節の補完物と見るのではなく，細胞質に局在する小さなRNAが遺伝子産物の量を決める，ということに積極的な意味を見いだす必要があるだろう．ここでは，細胞間を動くmiRNA が，植物の根の組織形成に重要な役割を果たしている例を紹介する．

1. 1) K. Nakajima et al. : Nature, 413, 307 (2001).
2. 2) H. Cui et al. : Science, 316, 421 (2007).
3. 3) A. Carlsbecker et al. : Nature, 465, 316 (2010).
4. 4) S. Miyashima et al. : Development, 138, 2303 (2011).
5. 5) A. Vatén et al. : Dev. Cell, 21, 1144 (2011).
6. 6) K. Koizumi et al. : Curr. Biol., 21, 1559 (2011).

シスチン・グルタミン酸トランスポーター（x_c^-系）  /  佐藤 英世

Page. 316 - 318 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

哺乳類細胞膜を介するアミノ酸輸送に関する研究は，1950年代ころから米国のChristensenらを中心に精力的に展開され，基質特異性やナトリウム依存性などを指標としていくつかのアミノ酸輸送系が同定された（1）．それらのアミノ酸輸送系の分子基盤がアミノ酸トランスポーターと総称される膜タンパク質であり， 1990 年代以降，今日までにほとんどのアミノ酸輸送系を司るトランスポーター遺伝子が分子クローニングされている． アミノ酸トランスポーターの第一義的な機能は，もちろんアミノ酸を細胞内外に輸送する機能であるが，そこから派生して様々な生理機能や病態に関係する例が少なからず知られている．ここでは，そのような例を日本人研究者によって見いだされたアミノ酸輸送系を題材に紹介する．

1. 1) H. N. Christensen : Physiol. Rev., 70, 43 (1990).
2. 2) S. Bannai & E. Kitamura : J. Biol. Chem., 255, 2372 (1980).
3. 3) H. Sato, M. Tamba, T. Ishii & S. Bannai : J. Biol. Chem., 274, 11455 (1999).
4. 4) H. Sato et al. : J. Biol. Chem., 280, 37423 (2005).
5. 5) S. A. Lyons, W. J. Chung, A. K. Weaver, T. Ogunrinu & H. Sontheimer : Cancer Res., 67, 9463 (2007).
6. 6) N. E. Savaskan et al. : Nature Med., 14, 629 (2008).

In Vitro 精子形成の条件  /  小川 毅彦

Page. 318 - 320 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

精子幹細胞から始まり精子産生に至る精子形成の全過程は，マウスでは35 日間，ヒトでは64 日間の長期間に及ぶ．この特殊な細胞分化の過程を培養下で再現するという試みはおよそ1世紀前に始まり，多くの研究者がこの課題に挑戦してきた．しかし，これまでの成果はいずれも，部分的な成功に留まっていた．昨年，筆者らのグループは新生仔マウス精巣組織を培養下で成熟させ，精子を産生させることに成功した（1）．ここでは，客観的な視点から，in vitro精子形成について概説する．

1. 1) T. Sato, K. Katagiri, A. Gohbara, K. Inoue, N. Ogonuki, A. Ogura, Y. Kubota & T. Ogawa : Nature, 471, 504 (2011).
2. 2) M. Kanatsu-Shinohara, N. Ogonuki, K. Inoue, H. Miki, A. Ogura, S. Toyokuni & T. Shinohara : Biol. Reprod., 69, 612 (2003).
3. 3) A. Steinberger, E. Steinberger & W. H. Perloff : Exp. Cell Res., 36, 19 (1964).
4. 4) A. Gohbara, K. Katagiri, T. Sato, Y. Kubota, H. Kagechika, Y. Araki, Y. Araki & T. Ogawa : Biol. Reprod., 83, 261 (2010).
5. 5) T. Sato, K. Katagiri, T. Yokonishi, Y. Kubota, K. Inoue, N. Ogonuki, S. Matoba, A. Ogura & T. Ogawa : Nature Commun., 2, 472 (2011).

腸管常在性真菌が腸管に定着する仕組みを探る  /  上野 圭吾, 松本 靖彦, 関水 和久, 金城 雄樹, 知花 博治

Page. 320 - 321 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

Candida glabrataは，ヒトの腸管などに常在する病原性酵母である．免疫力が低下した患者においては，本菌が日和見感染することが知られており，全身感染 （深在性カンジダ症）に至ると致死率が高い．化学療法について見てみると，残念ながら抗真菌剤の種類は限られているのが現状である．耐性菌の出現も報告されていることから，新規作用機序をもった抗真菌剤の開発が望まれている．抗真菌剤の作用機序を考える上で重要なことは，細胞学的な観点で見れば酵母細胞もヒトの細胞と同様に真核細胞であるということだ．細胞の生育に必須な機能は，酵母にも保存されている場合が多い．そのため，ヒトの細胞に傷害を与えずに真菌特異的に殺菌する薬剤というのは開発が容易でない．

1. 1) 槇村浩一：日本細菌学雑誌，62, 295 (2007).
2. 2) J. R. Naglik et al. : FEMS Microbiol. Lett., 283, 129 (2008).
3. 3) M. C. Lorenz et al. : Eukaryot. Cell, 1, 657 (2002).
4. 4) N. Vieira et al. : Mol. Microbiol., 75, 1337 (2009).
5. 5) K. Ueno et al. : PLoS ONE, 6, e24759 (2011).
6. 6) M. Richard et al. : Mol. Microbiol., 44, 841 (2002).
7. 7) S. J. White et al. : PLoS Pathog., 3, e184 (2007).

実測パラメーターに基づく細胞内シグナル伝達系の定量的シミュレーション  /  青木 一洋

Page. 322 - 324 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

我々のからだを構成する細胞は，成長因子やホルモンといった様々な外部刺激を受容体で感知し，細胞内へと入力する．その入力刺激は「細胞内シグナル伝達系」と呼ばれる分子反応のネットワークにより処理され，最終的には表現型として出力される．細胞内シグナル伝達系を構成する分子の遺伝子異常は種々の病態に密接に関連することが知られている．癌や自己免疫疾患などがその代表例である

1. 1) D. Hanahan & R. A. Weinberg : Cell, 144, 646 (2011).
2. 2) K. Aoki, M. Yamada, K. Kunida, S. Yasuda & M. Matsuda : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 12675 (2011).
3. 3) A. P. Minton : Methods Enzymol., 295, 127 (1998).
4. 4) S. Schnell & T. E. Turner : Prog.Biophys.Mol.Biol., 85, 235 (2004).
5. 5) N. Komatsu, K. Aoki, M. Yamada, H. Yukinaga, Y. Fujita, Y. Kamioka & M. Matsuda : Mol. Biol. Cell, 22, 4647 (2011).

解説

視覚センサー遺伝子の適応と進化多様性  /  河村 正二

Page. 325 - 336 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

ヒトの網膜には色覚，すなわち色を感じるために赤，緑，青に対応した3種類の視覚センサー=視覚オプシンが存在する．脊椎動物の中で魚類と霊長類は色覚が多様性に富む点で特異である．たとえば新世界ザルはオプシン遺伝子のアレル多型によって2色型と3色型からなる高度な色覚多型を示す．この多型は強い自然選択圧により維持されているが，2色型と3色型のどちらか一方が有利とは必ずしもいえない．ここでは，魚類と霊長類の視覚センサー遺伝子の適応と進化の経緯を検討する中で，色覚の多様性の意味を考える．

1. 1) J. Nathans : Annu. Rev. Neurosci., 10, 163 (1987).
2. 2) G. L. Walls : “The Vertebrate Eye and Its Adaptive Radiation”, Cranbrook Institute of Science, Bloomfield Hills, 1942.
3. 3) S. R. Robinson : Nature, 367, 121 (1994).
4. 4) V. I. Govardovskii : Vision Res., 23, 1739 (1983).
5. 5) J. N. Lythgoe : “The ecology of Vision”, Oxford University Press, Oxford, 1979.
6. 6) T. H. Goldsmith : Quart. Rev. Biol., 65, 281 (1990).
7. 7) S. Yokoyama : Methods Enzymol., 315, 312 (2000).
8. 8) S. Yokoyama : Prog. Retin. Eye Res., 19, 385 (2000).
9. 9) S. P. Collin, M. A. Knight, W. L. Davies, I. C. Potter, D. M. Hunt & A. E. Trezise : Curr. Biol., 13, R864 (2003).
10. 10) W. L. Davies, S. P. Collin & D. M. Hunt : Mol. Biol. Evol., 26, 1803 (2009).
11. 11) S. P. Collin, W. L. Davies, N. S. Hart & D. M. Hunt : Phil. Trans. R. Soc. B, 364, 2925 (2009).
12. 12) W. L. Davies, L. S. Carvalho, B. H. Tay, S. Brenner, D. M. Hunt & B. Venkatesh : Genome Res., 19, 415 (2009).
13. 13) T. Ebrey & Y. Koutalos : Prog. Retin. Eye Res., 20, 49 (2001).
14. 14) P. K. Ahnelt & H. Kolb : Prog. Retin. Eye Res., 19, 711 (2000).
15. 15) W. L. Davies, L. S. Carvalho, J. A. Cowing, L. D. Beazley, D. M. Hunt & C. A. Arrese : Curr. Biol., 17, R161 (2007).
16. 16) G. H. Jacobs : Biol. Rev., 68, 413 (1993).
17. 17) G. H. Jacobs : “Adaptive Mechanisms in the Ecology of Vision”, ed. by S. N. Archer, M. B. A. Djamgoz, E. R. Loew, J. C. Partridge and S. Vallerga, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, 1999, p. 629.
18. 18) D. H. Foster & S. M. Nascimento : Proc. R. Soc. Lond. B, 257, 115 (1994).
19. 19) J. Pokorny, S. K. Shevell & V. C. Smith : “Vision and Visual Dysfunction, Vol. 6”, ed. by J. R. Cronly-Dillon, MacMillan Press, London, 1991, p. 43.
20. 20) M. Vorobyev : Clin. Exp. Optom., 87, 230 (2004).
21. 21) V. V. Maximov : Phil. Trans. R. Soc. B, 355, 1239 (2000).
22. 22) J. S. Levine & E. F. MacNichol, Jr. : Sci. Am., 246, 140 (1982).
23. 23) A. Chinen, T. Hamaoka, Y. Yamada & S. Kawamura : Genetics, 163, 663 (2003).
24. 24) Y. Matsumoto, S. Fukamachi, H. Mitani & S. Kawamura : Gene, 371, 268 (2006).
25. 25) Y. Terai, W. E. Mayer, J. Klein, H. Tichy & N. Okada : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 15501 (2002).
26. 26) Y. Terai et al. : PLoS Biol., 4, e433 (2006).
27. 27) J. W. Parry, K. L. Carleton, T. Spady, A. Carboo, D. M. Hunt & J. K. Bowmaker : Curr. Biol., 15, 1734 (2005).
28. 28) O. Seehausen et al. : Nature, 455, 620 (2008).
29. 29) M. Westerfield : “The Zebrafish Book : A Guide for the Laboratory Use of Zebrafish (Danio rerio)”, University of Oregon Press, Eugene, 1995.
30. 30) J. Wittbrodt, A. Shima & M. Schartl : Nature Rev. Genet., 3, 53 (2002).
31. 31) M. Kasahara et al. : Nature, 447, 714 (2007).
32. 32) K. L. Carleton & T. D. Kocher : Mol. Biol. Evol., 18, 1540 (2001).
33. 33) S. Yokoyama : Annu. Rev. Genet., 31, 315 (1997).
34. 34) S. Yokoyama, F. B. Radlwimmer & N.S. Blow : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 7366 (2000).
35. 35) Y. Shi & S. Yokoyama : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 8308 (2003).
36. 36) S. Yokoyama, H. Yang & W. T. Starmer : Genetics, 179, 2037 (2008).
37. 37) A. Chinen, Y. Matsumoto & S. Kawamura : Mol. Biol. Evol., 22, 1001 (2005).
38. 38) A. Chinen, Y. Matsumoto & S. Kawamura : J. Biol. Chem., 280, 9460 (2005).
39. 39) T. C. Spady, J. W. Parry, P. R. Robinson, D. M. Hunt, J. K. Bowmaker & K. L. Carleton : Mol. Biol. Evol., 23, 1538 (2006).
40. 40) K. L. Carleton, T. C. Spady, J. T. Streelman, M. R. Kidd, W. N. McFarland & E. R. Loew : BMC Biol., 6, 22 (2008).
41. 41) S. Archer, A. Hope & J. C. Partridge : Proc. R. Soc. Lond. B, 262, 289 (1995).
42. 42) H. Zhang, K. Futami, N. Horie, A. Okamura, T. Utoh, N. Mikawa, Y. Yamada, S. Tanaka & N. Okamoto : FEBS Lett., 469, 39 (2000).
43. 43) C. L. Cheng & I. Novales Flamarique : Nature, 428, 279 (2004).
44. 44) M. Takechi & S. Kawamura : J. Exp. Biol., 208, 1337 (2005).
45. 45) B. N. Kennedy, T. S. Vihtelic, L. Checkley, K. T. Vaughan & D. R. Hyde : J. Biol. Chem., 276, 14037 (2001).
46. 46) Y. Asaoka, H. Mano, D. Kojima & Y. Fukada : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 15456 (2002).
47. 47) T. Hamaoka, M. Takechi, A. Chinen, Y. Nishiwaki & S. Kawamura : Genesis, 34, 215 (2002).
48. 48) M. Takechi, T. Hamaoka & S. Kawamura : FEBS Lett., 553, 90 (2003).
49. 49) W. Luo, J. Williams, P. M. Smallwood, J. W. Touchman, L. M. Roman & J. Nathans : J. Biol. Chem., 279, 19286 (2004).
50. 50) S. Kawamura, K. Takeshita, T. Tsujimura, S. Kasagi & Y. Matsumoto : Comp. Biochem. Physiol. B, 141, 391 (2005).
51. 51) M. Takechi, S. Seno & S. Kawamura : J. Biol. Chem., 283, 31625 (2008).
52. 52) T. Tsujimura, A. Chinen & S. Kawamura : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 104, 12813 (2007).
53. 53) T. Tsujimura, T. Hosoya & S. Kawamura : PLoS Genet., 6, e1001245 (2010).
54. 54) Y. Wang, J. P. Macke, S. L. Merbs, D. J. Zack, B. Klaunberg, J. Bennett, J. Gearhart & J. Nathans : Neuron, 9, 429 (1992).
55. 55) P. M. Smallwood, Y. Wang & J. Nathans : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99, 1008 (2002).
56. 56) P. R. Martin : J. Physiol., 513(Pt 3), 631 (1998).
57. 57) E. S. Yamada, D. W. Marshak, L. C. Silveira & V. A. Casagrande : Vision Res., 38, 3345 (1998).
58. 58) J. G. Fleagle : “Primate Adaptation and Evolution”, Academic Press, San Diego, 1999.
59. 59) C. P. Heesy, C. F. Ross & B. Demes : “Primate Origins : Adaptations and Evolution”, ed. by M. J. Ravosa and M. Dagosto, Springer, New York, 2007, p. 257.
60. 60) G. H. Jacobs, G. A. Williams, H. Cahill & J. Nathans : Science, 315, 1723 (2007).
61. 61) Y. Tan & W. H. Li : Nature, 402, 36 (1999).
62. 62) C. P. Heesy & C. F. Ross : J. Hum. Evol., 40, 111 (2001).
63. 63) G. H. Jacobs, J. F. Deegan II, Y. Tan & W. H. Li : Vision Res., 42, 11 (2002).
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65. 65) Y. Tan, A. D. Yoder, N. Yamashita & W. H. Li : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 14712 (2005).
66. 66) C. C. Veilleux & D. A. Bolnick : Am. J. Primatol., 71, 86 (2009).
67. 67) S. D. Leonhardt, J. Tung, J. B. Camden, M. Leal & C. M. Drea : Behav. Ecol., 20, 1 (2009).
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90. 90) A. C. Smith, H. M. Buchanan-Smith, A. K. Surridge, D. Osorio & N. I. Mundy : J. Exp. Biol., 206, 3159 (2003).
91. 91) A. Saito, S. Kawamura, A. Mikami, Y. Ueno, C. Hiramatsu, K. Koida, K. Fujita, H. Kuroshima & T. Hasegawa : Am. J. Primatol., 67, 471 (2005).
92. 92) J. D. Mollon, J. K. Bowmaker & G. H. Jacobs : Proc. R. Soc. Lond. B, 222, 373 (1984).
93. 93) C. Hiramatsu, F. B. Radlwimmer, S. Yokoyama & S. Kawamura : Vision Res., 44, 2225 (2004).
94. 94) C. Hiramatsu, T. Tsutsui, Y. Matsumoto, F. Aureli, L.M. Fedigan & S. Kawamura : Am. J. Primatol., 67, 447 (2005).
95. 95) A. C. Smith, H. M. Buchanan-Smith, A. K. Surridge & N. I. Mundy : Int. J. Primatol., 26, 337 (2005).
96. 96) A. C. Smith, H. M. Buchanan-Smith, A. K. Surridge & N. I. Mundy : Am. J. Primatol., 61, 145 (2003).
97. 97) N. J. Dominy, P. A. Garber, J. C. Bicca-Marques & M. A. Azevedo-Lopes : Anim. Behav., 66, 829 (2003).
98. 98) E. R. Vogel, M. Neitz & N.J. Dominy : Behav. Ecol., 18, 292 (2007).
99. 99) P. Riba-Hernández, K.E. Stoner & D. Osorio : J. Exp. Biol., 207, 2465 (2004).
100. 100) K. E. Stoner, P. Riba-Hernández & P. W. Lucas : Am. J. Primatol., 67, 399 (2005).
101. 101) M. F. De Araujo, E. M. Lima & V. F. Pessoa : Am. J. Primatol., 68, 1129 (2006).
102. 102) C. Hiramatsu, A. D. Melin, F. Aureli, C. M. Schaffner, M. Vorobyev, Y. Matsumoto & S. Kawamura : PLoS ONE, 3, e3356 (2008).
103. 103) C. Hiramatsu, A. D. Melin, F. Aureli, C. M. Schaffner, M. Vorobyev & S. Kawamura : Anim. Behav., 77, 1421 (2009).
104. 104) A. D. Melin, L. M. Fedigan, C. Hiramatsu, T. Hiwatashi, N. Parr & S. Kawamura : Int. J. Primatol., 30, 753 (2009).
105. 105) A. D. Melin, L. M. Fedigan, C. Hiramatsu & S. Kawamura : Behav. Ecol. Sociobiol., 62, 659 (2008).
106. 106) A. D. Melin, L. M. Fedigan, C. Hiramatsu, C. Sendall & S. Kawamura : Anim. Behav., 73, 205 (2007).
107. 107) A. D. Melin, L. M. Fedigan, H. C. Young & S. Kawamura : Curr. Zool., 56, 300 (2010).
108. 108) T. Hiwatashi et al. : Mol. Biol. Evol., 27, 453 (2010).
109. 109) T. Hiwatashi, A. Mikami, T. Katsumura, B. Suryobroto, D. Perwitasari-Farajallah, S. Malaivijitnond, B. Siriaroonrat, H. Oota, S. Goto & S. Kawamura : BMC Evol. Biol., 11, 312 (2011).
110. 110) S. S. Deeb : Curr. Opin. Genet. Dev., 16, 301 (2006).
111. 111) B. C. Verrelli & S. A. Tishkoff : Am. J. Hum. Genet., 75, 363 (2004).
112. 112) J. Nathans, D. Thomas & D. S. Hogness : Science, 232, 193 (1986).

分裂酵母を用いた経時寿命制御因子の探索と機能解析  /  饗場 浩文, 大塚 北斗

Page. 337 - 344 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

「健康で長生きしたい」は，多くの人の願いだろう．近年の健康ブームとも相まって，人々の健康長寿への意識はますます高まっている．食による健康維持や，薬による老年疾患の克服などを通して健康長寿社会を構築するためには，寿命や老化に関する基礎知識の蓄積が必須である．近年，寿命の決定機構に関しては，ヒトから酵母まで共通性があると指摘されている．細胞レベルでの寿命・老化研究に適したモデル生物である酵母を用いて，寿命制御機構の理解を目指している研究を中心に，細胞寿命研究の現状を紹介するとともにその将来を展望する．

1. 1) L. Fontana, L. Partridge & V. D. Longo : Science, 328, 321 (2010).
2. 2) R. J. Colman et al. : Science, 325, 201 (2009).
3. 3) 饗場浩文：化学と生物，42, 114 (2004).
4. 4) M. G. Barker & R. M. Walmsley : Yeast, 15, 1511 (1999).
5. 5) N. Erjavec, M. Cvijovic, E. Klipp & T. Nyström : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 18764 (2008).
6. 6) C. Brun, D. D. Dubey & J. A. Huberman : Gene, 164, 173 (1995).
7. 7) H. Ohtsuka, S. Mita, Y. Ogawa, K. Azuma, H. Ito & H. Aiba : FEMS Yeast Res., 8, 520 (2008).
8. 8) Y. Miwa, H. Ohtsuka, C. Naito, H. Murakami & H. Aiba : Biosci. Biotechnol. Biochem., 75, 279 (2011).
9. 9) H. Ohtsuka, Y. Ogawa, H. Mizuno, S. Mita & H. Aiba : Biosci. Biotechnol. Biochem., 73, 885 (2009).
10. 10) K. Azuma, H. Ohtsuka, S. Mita, H. Murakami & H. Aiba : Biosci. Biotechnol. Biochem., 73, 2787 (2009).
11. 11) H. Ohtsuka, K. Azuma, H. Murakami & H. Aiba : Mol. Genet. Genomics, 285, 67 (2011).
12. 12) H. Ohtsuka, K. Azuma, S. Kubota, H. Murakami, Y. Giga-Hama, H. Tohda & H. Aiba : Genes to Cells, 17, 39 (2012).
13. 13) H. Ito, T. Oshiro, Y. Fujita, S. Kubota, C. Naito, H. Ohtsuka, H. Murakami & H. Aiba : J. Biol. Chem., 285, 34616 (2010).
14. 14) R. Atking : “老化のバイオロジー”，鍋島陽一，北　徹，石川冬木監訳，メディカルサイエンスインターナショナル，2000.
15. 15) 石川冬木（編）：“老化研究の最前線”，シュプリンガーフェアラーク東京，2002.
16. 16) A. Roux, P. Chartrand, G. Ferbeyre & L. A, Rokeach : J. Gerontol. A Biol. Sci. Med. Sci., 65, 1 (2010).

放射線の食品保存への利用  /  林 徹

Page. 345 - 349 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

食品照射は食品にガンマ線や電子線を照射することにより食品の貯蔵期間の延長，衛生化などを図るための技術である．馬鈴薯，タマネギ，ニンニクの発芽抑制は20～150 Gy（グレイ），穀物や果実の殺虫は0.1～1 kGy，肉類などの殺菌は1～7 kGy，香辛料やハーブなどの殺菌は10 kGyでその目的を達成できる．放射線照射した食品は照射食品といい，原発事故で問題となっている放射能汚染食品とはまったく別物である．食品照射および照射食品を正しく理解していただくことを目的に，食品照射について解説する．

1. 1) 林　徹：臨床栄養，118, 836 (2011).
2. 2) 世界保健機関，国連食糧農業機関：“食品照射”，林　徹訳，光琳，1989.
3. 3) 世界保健機関：“照射食品の安全性と栄養適性”，コープ出版，1996.
4. 4) T. Hayashi : “Food Irradiation”, ed. by S. Thorne, Elsevier Sci. Pub., 1991, p. 169.
5. 5) T. Hayashi : Food Sci. Technol. Int., 4, 114 (1998).
6. 6) 林　徹：日食科工，49, 559 (2002).
7. 7) T. Hayashi, S. Todoriki, Y. Takizawa & M. Furuta : Radiat. Phys. Chem., 40, 593 (1992).
8. 8) T. Hayashi, S. Todoriki & M. Furuta : Radiat. Phys. Chem., 43, 613 (1994).
9. 9) S. Todoriki & T. Hayashi : Biosc. Biotechnol. Biochem., 58, 737 (1994).
10. 10) T. Hayashi, Y. Takizawa, S. Todoriki, T. Suzuki & K. Takama : Radiat. Res., 137, 186 (1994).
11. 11) K. Tanabe, T. Dohino & T. Hayashi : Res. Bull. Pl. Prot. Jpn., 30, 69 (1994).
12. 12) 林　徹，マムン，等々力節子：食総研報，57, 1 (1993).
13. 13) T. Hayashi, R. Biagio, M. Saito, S. Todoriki & M. Tajima : J. Food Sci., 56, 168 (1990).
14. 14) T. Imamura, S. Todoriki, A. Miyanoshita, A. K. Horigane, M. Yoshidaa & T. Hayashi : Radiat. Phys. Chem., 78, 627 (2009).
15. 15) 等々力節子：食品照射，40, 49 (2005).

有機溶媒中での生体触媒反応による物質生産  /  本田 孝祐, 大竹 久夫

Page. 350 - 356 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

バイオプロセスの適用範囲を脂溶性化学品にまで拡大すべく，有機溶媒存在下での生体触媒利用技術の開発に期待が寄せられている．ここで重要な役割を果たすのが，有機溶媒に対する耐性や親和性といったユニークな特性を有する酵素や微生物である．ただし，いかに優れた生体触媒といえども，これらを無作為に基質と振り混ぜるだけで生産物が得られるわけではない．ここでは，非水バイオプロセスの実現に向けた近年の取り組みをそれぞれの反応実施形態により大別し，解説してみたい．

1. 1) 片岡道彦：日本農芸化学会誌，74, 1097 (2000).
2. 2) A. Inoue & K. Horikoshi : Nature, 338, 264 (1989).
3. 3) C. Kato, A. Inoue & K. Horikoshi : Trends Biotechnol., 14, 6 (1996).
4. 4) K. S. Na, A. Kuroda, N. Takiguchi, T. Ikeda, H. Ohtake & J. Kato : J. Biosci. Bioeng., 99, 408 (2005).
5. 5) Z. Zahir, K. D. Seed & J. J. Denis : Extremophiles, 10, 129 (2006).
6. 6) B. Bühler, J.-B. Park, L. M. Blank & A. Schmid : Appl. Environ. Microbiol., 74, 1436 (2008).
7. 7) L. M. Blank, G. Ionidis, B. E. Ebert, B. Bühler & A. Schmid : FEBS J., 275, 5173 (2008).
8. 8) A. Rojas, E. Duque, G. Mosqueda, G. Golden, A. Hurtado, J. L. Ramos & A. Segura : J. Bacteriol., 183, 3967 (2001).
9. 9) K. Fujita, T. Hagishita, S. Kurita, Y. Kawakura, Y. Kobayashi, A. Matsuyama & H. Iwahashi : Enzyme Microb. Technol., 39, 511 (2006).
10. 10) 吉田豊和：バイオサイエンスとインダストリー，69, 440 (2011).
11. 11) S. Yamashita, M. Satoi, Y. Iwasa, K. Honda, Y. Sameshima, T. Omasa, J. Kato & H. Ohtake : Appl. Microbiol. Biotechnol., 74, 761 (2007).
12. 12) K. Honda, S. Yamashita, H. Nakagawa, Y. Sameshima, T. Omasa, J. Kato & H. Ohtake : Appl. Microbiol. Biotechnol., 78, 767 (2008).
13. 13) T. Hamada, Y. Maeda, H. Matsuda, Y. Sameshima, K. Honda, T. Omasa, J. Kato & H. Ohtake : J. Biosci. Bioeng., 108, 116 (2009).
14. 14) 山根恒夫：油化学，42, 50 (1993).
15. 15) A. M. Klibanov : Nature, 409, 241 (2001).
16. 16) A. Zacks & A. M. Klibanov : Science, 224, 1249 (1984).
17. 17) D. B. Volkin, A. Staubli, R. Langer & A. M. Klibanov : Biotechnol. Bioeng., 37, 843 (1991).
18. 18) A. Zacks & A. M. Klibanov : J. Biol. Chem., 263, 3194 (1988).
19. 19) A. Zacks & A. M. Klibanov : J. Am. Chem. Soc., 108, 2767 (1986).
20. 20) C. R. Wescott, H. Noritomi & A. M. Klibanov : J. Am. Chem. Soc., 118, 10365 (1996).
21. 21) B. C. Buckland, P. Dunnill & M. D. Lilly : Biotechnol. Bioeng., 17, 815 (1975).
22. 22) T. Yamane, H. Nakatani, E. Sada, T. Omata, A. Tanaka & S. Fukui : Biotechnol. Bioeng., 21, 2133 (1979).
23. 23) Y. Takazawa, S. Sato & J. Takahashi : Agric. Biol. Chem., 48, 2489 (1984).
24. 24) A. C. P. Dias, J. M. S. Cabral & H. M. Pinheiro : Enzyme Microb. Technol., 16, 708 (1994).

寝たきり患者の筋萎縮に対する栄養学的アプローチ  /  山下 結衣, 越智 ありさ, 河野 尚平, 二川 健

Page. 357 - 362 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

超高齢社会を迎えた我が国では，寝たきり患者の増加が社会問題となっている．寝たきりにより，機械的負荷が減少することで骨格筋は萎縮し，また機能が著しく障害される．これを廃用性筋萎縮と呼ぶが，これに対する有効な予防法，治療法は未だ確立されていない．ここでは，筋萎縮のメカニズムと，現在までに報告されている筋萎縮に対して有効と考えられている食品成分について紹介する．

1. 1) D. F. Goldspink : J. Physiol., 264, 267 (1977).
2. 2) Y. Ohira et al. : Jpn. J. Physiol., 50, 41 (2000).
3. 3) D. B. Thomason, R. B. Biggs & F. W. Booth : Am. J. Physiol., 257, R300 (1989).
4. 4) M. Ikemoto et al. : FASEB J., 15, 1279 (2001).
5. 5) T. Nikawa et al. : FASEB J., 18, 522 (2004).
6. 6) N. Suzue et al. : J. Bone Miner. Res., 21, 722 (2006).
7. 7) R. Nakao et al. : Mol. Cell Biol., 29, 4798 (2009).
8. 8) M. Bar-Shai, E. Carmeli, P. Ljubuncic & A. Z. Reznick : Free Radic. Biol. Med., 44, 202 (2008).
9. 9) H. Kondo, M. Miura, J. Kodama, S. M. Ahmed & Y. Itokawa : Pflugers Arch., 421, 295 (1992).
10. 10) S. K. Powers, A. N. Kavazis & K. C. DeRuisseau : Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol., 288, R337 (2005).
11. 11) R. S. Thies, T. Chen, M. V. Davies, K. N. Tomkinson, A. A. Pearson, Q. A. Shakey & N. M. Wolfman : Growth Factor, 18, 251 (2001).
12. 12) N. M. Wolfman et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 15842 (2003).
13. 13) M. R. Morissette, S. A. Cook, C. Buranasombati & M. A. Rosenberg : Am. J. Physiol. Cell Physiol., 297, C1124(2009).
14. 14) W. Droge & E. Holm : FASEB J., 11, 1077 (1997).
15. 15) M. Ikemoto, T. Nikawa, M. Kano, K. Hirasaka, T. Kitano, C. Watanabe, R. Tanaka, T. Yamamoto, M. Kamada & K. Kishi : Biol. Chem., 383, 715 (2002).
16. 16) D. I. Hemdan et al. : J. Med. Invest., 56(1–2), 26 (2009).
17. 17) R. Mukai, R. Nakao, H. Yamamoto, T. Nikawa, E. Takeda & J. Terao : J. Nat. Products, 73, 1708 (2010).
18. 18) Y. Okumura et al. : J. Virol., 84, 5089 (2010).
19. 19) C. A. Morris, L. D. Morris, A. R. Kennedy & H. L. Sweeney : J. Appl.Physiol., 99, 1719 (2005).
20. 20) A. R. Kennedy, B. F. Szuhaj, P. M. Newberne & P. C. Billings : Nutr. Cancer, 19, 281 (1993).
21. 21) A. R. Kennedy, P. C. Billings, P. A. Maki & P. Newberne : Nutr. Cancer., 19, 191 (1993).
22. 22) K. Kagawa, H. Matsutaka, C. Fukuhama, Y. Watanabe & H. Fujino : Life Sci., 58, 1745 (1996).
23. 23) T. Kawasaki, E. Seki, K. Osajima, M. Yoshida, K. Asada, T. Matsui & Y. Osajima : J. Hum. Hypertens., 14, 519 (2000).
24. 24) K. Masuda, M. Maebuchi, M. Samoto, Y. Ushijima, Y. Uchida, M. Kohno, R. Ito & M. Hirotsuka : 日本臨床スポーツ医学会誌，15, 228 (2007).

セミナー室

植物による鞭毛タンパク質フラジェリンの認識と免疫応答の分子機構  /  蔡 晃植, 平井 洋行

Page. 363 - 369 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

自然界には14,000種類を超える植物病原菌が存在すると推定されている．自発的移動手段をもたない植物は自然界において多くの植物病原菌と接触の機会を有するが，この接触が感染に至るケースは少ない．これは，植物が病原菌を認識し独自の免疫反応を誘導することによって病原菌の侵入を防いでいるからである．植物は，植物病原菌が侵入してきたとき，pathogen-associated molecular patterns （PAMPs）, またはmicrobe-associated molecular patterns （MAMPs） と呼ばれる植物病原菌に広く存在する分子群を認識し，PTI （PAMP-triggered immunity） と呼ばれる免疫反応を誘導する（1）．一方，植物病原菌側は分泌システムのひとつタイプIII分泌装置を介して植物細胞内にエフェクタータンパク質を分泌し，これによってPTIを抑制することが知られている（2）．興味深いことに，このエフェクタータンパク質はその病原菌の宿主植物以外では，ETI （effector-triggered immunity） と呼ばれるより強力な免疫反応を誘導する認識物質として機能することもある．すなわち，このエフェクターがPTIを抑制した場合，多くの場合感染が成立するが，エフェクターがPTIを抑制せず，新たにETIを誘導した場合，感染は成立しない．このようなエフェクターの二面性と植物に存在するPTIとETIという2つの免疫システムは，植物と病原細菌が共進化してきた結果であると考えられている

1. 1) T. Boller & G. Felix : Annu. Rev. Plant Biol., 60, 379 (2009).
2. 2) J. D. Jones & J. L. Dangl : Nature, 16, 323 (2006).
3. 3) L. Laquitaine, E. Gomès, J. François, C. Marchive, S. Pascal, S. Hamdi, R. Atanassova, S. Delrot & P. Coutos-Thévenot : Mol. Plant Microbe. Interact., 19, 1103 (2006).
4. 4) C. Zipfel, S. Robatzek, L. Navarro, E. J. Oakeley, J. D. Jones, F. Felix & T. Boller : Nature, 428, 764 (2004).
5. 5) G. Felix, J. D. Duran, S. Volko & T. Boller : Plant J., 18, 265 (1999).
6. 6) F. S. Che, Y. Nakajima, N. Tanaka, M. Iwano, T. Yoshida, S. Takayama, I. Kadota & A. Isogai : J. Biol. Chem., 275, 32347 (2000).
7. 7) M. Albert, A. K. Jehle, M. Lipschis, K. Mueller, Y. Zeng & G. Felix : Eur. J. Cell Biol., 89, 200 (2010).
8. 8) L. Gómez-Gómez & T. Boller : Mol. Cell, 5, 1003 (2000).
9. 9) D. Chinchilla, Z. Bauer, M. Regenass, T. Boller & G. Felix : Plant Cell, 18, 465 (2006).
10. 10) D. Chinchilla, C. Zipfel, S. Robatzek, B. Kemmerling, T. Nürnberger, J. D. Jones, G. Felix & T. Boller : Nature, 448, 497 (2007).
11. 11) H. Hirai, R. Takai, M. Iwano, M. Nakai, M. Kondo, S. Takayama, A. Isogai & F. S. Che : J. Biol. Chem., 289, 25519 (2011).
12. 12) R. Takai, A. Isogai, S. Takayama & F. S. Che : Mol. Plant Microb. Interact., 21, 1635 (2008).
13. 13) D. Lu, W. Lin, X. Gao, S. Wu, C. Cheng, J. Avila, A. Heese, T. P. Devarenne, P. He & L. Shan : Science, 332, 1439 (2011).
14. 14) S. Robatzek, D. Chinchilla & T. Boller : Genes Dev., 20, 537 (2006).
15. 15) T. H. Chuang & R. J. Ulevitch : Nature Immunol, 5, 495 (2004).
16. 16) T. Asai, G. Tena, J. Plotnikova, M. R. Willmann, W. L. Chiu, L. Gomez-Gomez, T. Boller, F. M. Ausubel & J. Sheen : Nature, 415, 977 (2002).
17. 17) M. Gao, J. Liu, D. Bi, Z. Zhang, F. Cheng, S. Chen & Y. Zhang : Cell Res., 18, 1190 (2008).
18. 18) S. Fujiwara, N. Tanaka, T. Kaneda, S. Takayama, A. Isogai & F. S. Che : Mol. Plant Microb. Interact., 17, 986 (2004).
19. 19) Y. Takakura, F. S. Che, Y. Ishida, F. Tsutsumi, K. Kurotani, S. Usami, A. Isogai & H. Imaseki : Mol. Plant Pathol., 9, 525 (2008).
20. 20) C. Zipfel, G. Kunze, D. Chinchilla, A. Caniard, J. D. Jones, T. Boller & G. Felix : Cell, 125, 749 (2006).
21. 21) K. Namba, I. Yamashita & F. Vonderviszt : Nature, 342, 648 (1989).
22. 22) K. D. Smith, E. Andersen-Nissen, F. Hayashi, K. L. Strobe, M. A. Bergman, S. L. Barrett, B. T. Cookson & A. Aderem : Nature Immunol., 4, 1247 (2003).
23. 23) E. Andersen-Nissen, K. D. Smith, K. L. Strobe, S. L. Barrett, B. T. Cookson, S. M. Logan & A. Aderem : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 9247 (2005).
24. 24) W. Rong, F. Feng, J. Zhou & C. He : Mol. Plant Pathol., 11, 783 (2010).
25. 25) V. Göhre, T. Spallek, H. Häweker, S. Mersmann, T. Mentzel, T. Boller, M. de Torres, J. W. Mansfield & S. Robatzek : Curr Biol., 18, 1824 (2008).
26. 26) J. Zhang et al. : Cell Host Microbe, 1, 175 (2007).
27. 27) S. H. Shiu, W. M. Karlowski, R. Pan, Y. H. Tzeng, K. F. Mayer & W. H. Li : Plant Cell, 16, 1220 (2004).

大腸菌の内膜輸送体を介したシステイン関連化合物のシャトルシステムによる酸化ストレス防御機構  /  大津 厳生, 鈴木 茉里奈, 高木 博史

Page. 370 - 377 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

l-システイン （Cys） はタンパク質の構成成分としてジスルフィド結合を介した立体構造の維持や，SH基の酸化還元反応による生体成分の代謝など生理的に重要なアミノ酸である．また，医薬・食品・化粧品などの原料として多岐にわたる分野で広く利用されている．その製造法は現在，主に毛髪や羽毛の酸加水分解による抽出法であることから，加水分解に用いる濃塩酸を含む廃液処理に伴う環境負荷の問題がある．この問題を解決する製造方法として，微生物によるグルコースからの直接発酵法が望まれていた．

1. 1) D. Denk & A. Böck : J. Gen. Microbiol., 133, 515 (1987).
2. 2) N. Awano et al. : Appl. Environ. Microbiol., 71, 4149 (2005).
3. 3) M. Wada & H. Takagi : Appl. Microbiol. Biotechnol., 73, 48 (2006).
4. 4) T. Dassler et al. : Mol. Microbiol., 36, 1101 (2000).
5. 5) S. Yamada, N. Awano, K. Inubushi, E. Maeda, S. Nakamori, K. Nishino, A. Yamaguchi & H. Takagi : Appl. Environ. Microbiol., 71, 4149 (2005).
6. 6) N. Wiriyathanawudhiwong, I. Ohtsu, Z. D. Li, H. Mori & H. Takagi : Appl. Microbiol. Biotechnol., 81, 903 (2009).
7. 7) S. Hohmann : “Yeast Stress Responses”, Springer-Verlag Berlin Heidelberg, NY., 2003, p. 242.
8. 8) I. Ohtsu, N. Wiriyathanawudhiwong, S. Morigasaki, T. Nakatani, H. Kadokura & H. Takagi : J. Biol. Chem., 285, 17479 (2010).
9. 9) R. Lo et al. : J. Bacteriol., 191, 1827 (2009).
10. 10) P. Burguière et al. : J. Bacteriol., 186, 4875 (2004).
11. 11) J. D. Bulter et al. : Life Sci., 52, 1209 (1993).
12. 12) A. Zaslaver et al. : Nature Methods, 3, 623 (2006).
13. 13) D. S. Mytelka et al. : J. Bacteriol., 178, 24 (1996).
14. 14) M. Niimi et al. : Nihon Ishinkin Gakkai Zasshi, 46, 249 (2005).
15. 15) 野中　源ほか：特開2010-207194 (2010).
16. 16) E. M. Jones et al. : Genomics, 23, 490 (1994).
17. 17) M. A. Sørensen et al. : J. Bacteriol., 173, 5244 (1991).
18. 18) D. Denk & A. Böck : J. Gen. Microbiol., 133, 515 (1987).
19. 19) V. J. Hindson et al. : Biochem. J., 375, 745 (2003).
20. 20) J. Y. Kim et al. : Biochim. Biophys. Acta, 1512, 335 (2001).
21. 21) J. R. Arthur et al. : Cell. Mol. Life Sci., 57, 1825 (2000).
22. 22) J. T. Greenberg & B. Demple : J. Bacteriol., 168, 1026 (1986).
23. 23) M. Hayashi : Neuropathology, 29, 1 (2009).
24. 24) J. K. Lithgow, E. J. Hayhurst, G. Cohen, Y. Aharonowitz & S. J. Foster : J. Bacteriol., 186, 1579 (2004).
25. 25) T. W. Szczepkowski : Nature, 182, 934 (1958).
26. 26) M. Quadroni, W. Staudenmann, M. Kertesz & P. James : Eur. J. Biochem., 239, 773 (1996).

「化学と生物」文書館

心は遺伝子の発現を調節する  /  村上 和雄

Page. 378 - 382 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

私は研究を始めてから今年（2012年）で51年になる．その間，3つのテーマに取り組んだ． ①米国バンダビルト大学の稲上正研究室と，筑波大学時代に取り組んだ高血圧の発症に深く関係する酵素・ホルモン（レニン・アンジオテンシン）系に関する研究 ②定年後，国際科学振興財団・バイオ研究所でのイネ全遺伝子 （cDNA） の塩基配列決定に関する研究 ③最後に，心と遺伝子の相互作用に関する研究 ①に関しては，多くの論文や総説を書き，最近では我が国が世界へ発信した高血圧基礎研究の回顧（1）の中などに書いた．そして，この研究の動機，ドラマ，感動に関しても『生命の暗号』など多くの一般書（2）に書いてきた． ②に関しては悪戦苦闘したが，その結果は論文（3）と研究の回顧『イネ・ゲノムが明かす日本人のDNA』（4）という一般書に書いている． ③の研究は，① ②の研究の終了後，今も取り組んでいるテーマである．

1. 1) 村上和雄：日本臨床，67(6), 45 (2009)；“ヒト疾患モデル”，文光堂，2004, p. 166.
2. 2) 村上和雄：“生命の暗号”，サンマーク出版，1997，文庫本，2004.
3. 3) S. Kikuchi et al. : Science, 301, 376 (2003).
4. 4) 村上和雄：“イネゲノムが明かす日本人のDNA”，家の光協会，2004.
5. 5) M. Ridley : National Geographic, 15, 54 (2009).
6. 6) K. S. Pollard : Sci. Am., 300, 44 (2009).
7. 7) B. Lipton : “思考のすごい力”，PHP研究所，西尾香苗訳，2009.
8. 8) K. Murakami & T. Hayashi : J. Intl. Soc. Life Info. Sci., 20, 122 (2002).
9. 9) 都築政起：化学と生物，39, 656 (2001).
10. 10) N. Cousins : N. Engl. J. Med., 295, 1458 (1976).
11. 11) L. S. Berk, S. A. Tan, W. F. Fry, B. J. Napier, J. W. Lee, R. W. Hubbard, J. E. Lewis & W. C. Eby : Am. J. Med. Sci., 298, 390 (1989).
12. 12) L. S. Berk et al. : Altern. Ther. Health Med., 7, 62, 74 (2001).
13. 13) 村上和雄，林　隆志：“統合医療 基礎と臨床”，日本統合医療学会，2005, p. 237.
14. 14) M. de Groot et al. : Psychosom. Med., 63, 619 (2001).
15. 15) K. Hayashi et al. : Diabetes Care, 26, 1651 (2003).
16. 16) T. Hayashi et al. : Psychother. Psychosom., 75, 62 (2006).
17. 17) T. Hayashi et al. : Biomed. Res., 28, 281 (2007).
18. 18) T. Hayashi & K. Murakami : Life Sci., 85, 185 (2009).
19. 19) E. Elinav et al. : J. Pathol., 209, 121 (2006).
20. 20) A. A. Franken et al. : Diabete Metab., 18, 137 (1992).
21. 21) A. Ichihara et al. : J. Clin. Invest., 114, 1128 (2004).
22. 22) F. Suzuki et al. : J. Biol. Chem., 278, 22217 (2003).
23. 23) 市原淳弘：血圧，14, 388 (2007).
24. 24) A. Ichihara et al. : J. Am. Soc. Nephrol., 17, 1950 (2006).
25. 25) S. Satofuka et al. : Diabetes, 58, 1625 (2009).
26. 26) H. H. Parving et al. : N. Engl. J. Med., 358, 2433 (2008).
27. 27) D. L. Feldman et al. : Hypertension, 52, 30 (2008).
28. 28) D. L. Feldman : Hypertens. Res., 33, 279 (2010).
29. 29) T. Hayashi et al. : J. Psychosom. Res., 62, 703 (2007).
30. 30) C. Cousin et al. : Hypertension, 53, 1077 (2009).
31. 31) K. B. Biswas et al. : Hypertens. Res., 34, 735 (2011).
32. 32) J. Burgdorf & J. Panksepp : Physiol. Behav., 72, 167 (2001).
33. 33) J. Panksepp & J. Burgdorf : Physiol. Behav., 79, 533 (2003).
34. 34) M. Hori et al. : Mol. Med. Rep., 2, 157 (2009).
35. 35) 堀　美代 他：ヘルスカウンセリング学会年報，15, 37 (2009).
36. 36) National Center for Complementary and Alternative Medicine : http : //nccam.nih.gov/

農芸化学@HighSchool

動物細胞の培養における血清の影響と成長因子の探査  /  江口 竜一ラファエル, 江畑 利奈, 加藤 小百合, 須田 まなみ, 松阪 亮介, 山崎 基, 渡辺 武俊

Page. 383 - 384 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

本研究は，平成23年度日本農芸化学会大会（開催地　京都）での「ジュニア農芸化学会」において発表予定であったが，東日本大震災によって大会が中止になったため，日本農芸化学会和文誌編集委員会によって発表予定の中から選定し，掲載することとなった．動物細胞の培養には増殖に必要な成長因子などが含まれる血清を用いるが，生物由来でロット差があり血清の良否が実験に影響する．本研究は，血清中に含まれる細胞増殖に必要な成長因子の探索を試みたものである．

 

記念シンポジウム

健康をまもるABC蛋白質  /  植田 和光

Page. 385 - 389 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

アミノ酸，糖類，そしてビタミンなどの食物中の栄養素は，小腸から吸収され肝臓に運ばれた後，全身の細胞へと血流に乗って運ばれ利用される．特に，ビタミンB類，ビタミンCをはじめ水溶性栄養素は，細胞を取り囲む細胞膜を自由拡散では通過できないため，小腸から吸収されるには，これらを選択的に輸送するトランスポーター蛋白質が必要である．たとえば，ビタミンB1は小腸上皮細胞に存在するTHTR-2という名のトランスポーターによって体内へ輸送されており，この蛋白質の遺伝子を欠損させたマウスでは，食物中のビタミンB1が吸収されずその欠乏症が発症する（1）． 一方，脂溶性ビタミンであるA, D, E, Kなどは細胞膜の脂質に自由に溶け込むため，自由拡散で吸収され，全身の細胞へと循環すると長い間考えられてきた．しかし最近，ビタミンEの吸収に，小腸上皮細胞に発現するNPC1L1とABCA1の2つの脂質トランスポーターが関与していることが示唆され，脂溶性ビタミンの吸収や体内循環にも選択的な輸送体が必要であると考えられ始めている．本稿では，さまざまな脂溶性化合物を輸送する ABC （ATP Binding Cassette） 蛋白質と名付けられた一群のトランスポーターの生理的役割をまず紹介し，特に動脈硬化症を防ぐ上で重要な，コレステロール恒常性維持の鍵を握るABCA1について説明する．

1. 1) J. C. Reidling, N. Lambrecht, M. Kassir & H. M. Said : Gastroenterology, 138, 1802 (2010).
2. 2) K. Ueda, S. Kobayashi, H. Sakai & T. Komano : J. Biol. Chem., 260, 5804 (1985).
3. 3) K. Ueda, J. Morita & T. Komano : Biochemistry, 23, 1634 (1984).
4. 4) C. Chen, J. E. Chin, K. Ueda, D. P. Clark, I. Pastan, M. M. Gottesman & I. B. Roninson : Cell, 47, 381 (1986).
5. 5) K. Ueda, C. Cardarelli, M. M. Gottesman & I. Pastan : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 3004 (1987).
6. 6) K. Ueda : Biosci. Biotechnol. Biochem., 75, 401 (2011).
7. 7) A. V. Khera et al. : N. Engl. J. Med., 364, 127 (2011).
8. 8) K. Nagao, K. Takahashi, Y. Azuma, M. Takada, Y. Kimura, M. Matsuo, N. Kioka & K. Ueda : J. Lipid Res., 53, 126 (2012).
9. 9) M. Hozoji, Y. Kimura, N. Kioka & K. Ueda : J. Biol. Chem., 284, 11293 (2009).
10. 10) K. Nagao, Y. Kimura & K. Ueda : Biochim. Biophys. Acta, 1821, 530 (2012).
11. 11) Y. Munehira et al. : J. Biol. Chem., 279, 15091 (2004).
12. 12) M. Hozoji, Y. Munehira, Y. Ikeda, M. Makishima, M. Matsuo, N. Kioka & K. Ueda : J. Biol. Chem., 283, 30057 (2008).
13. 13) M. Hozoji-Inada, Y. Munehira, K. Nagao, N. Kioka & K. Ueda : J. Biol. Chem., 286, 20117 (2011).

随想

農芸化学と有機化学  /  森 謙治

Page. 390 - 392 (published date : 2012年5月1日)

概要原稿

リファレンス

鈴木梅太郎の始めた東京大学農学部農芸化学科生物化学研究室で卒業論文と大学院修士の3年間を過ごした私は，教授室の本棚にずらりと並んだ Emil Fischer の業績全集をちらちら横目で見ていたものだ．鈴木は1901（明治34）年10月から1906（明治39）年2月までの欧州留学の間，ベルリン大学化学教室のFischerのもとで3年ほど有機化学を学んだ．30代初めの彼は，日露戦争をドイツから見ていたわけだ．Fischerは1902年に第2回ノーベル化学賞を糖とプリン類の研究でもらい，次にアミノ酸とタンパク質の広汎な研究を始めていた．Fischerの人となりに加えて，鈴木の業績は，Lichtenthalerによって紹介されている

1. 1) F. W. Lichtenthaler : Eur. J. Org. Chem., 2002, 4095 (2002).
2. 2) E. Fischer & U. Suzuki : Ber., 38, 4173 (1905).