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巻頭言

研究の潮流と個人の研究  /  原 博

Page. 201 - 201 (published date : 2014年4月1日)

冒頭文

リファレンス

栄養化学という農芸化学の分野で研究している．私が所属している北海道大学の研究室名は食品栄養学で，100年以上受け継がれた名前であるが，研究対象としての食品そのものを強く意識できる良い名前だと，少し前の先輩教授から聞いた．農芸化学へは，生物を利用して何かしたいという漠然とした理由と，いろいろ入り交じっていておもしろそうな感じがして入ったが，環境・食糧・健康の諸問題を解決する分野が，実学指向で集まった研究領域である，と学科長をやらされたとき気づいた．

 

今日の話題

海藻類由来多糖体の多彩な生物活性  /  小田 達也, 上野 幹憲

Page. 202 - 204 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

海藻類には多様な多糖類が含まれており，古くからさまざまな分野で利用研究されている．本稿では，主要な海藻多糖類としてアルギン酸，フコイダン，アスコフィラン，ポルフィランについてこれまでの私たちの研究を交えて概観したい．

1. 1) 大野正夫：“有用海藻誌—海藻の資源開発と利用に向けて—”，内田老鶴圃，2004, p. 440.
2. 2) A.-C. Cheng, C.-W. Tu, Y.-Y. Chen, F.-H. Nan & J.-C. Chen : Fish & Shellfish Immunol., 22, 197 (2007).
3. 3) C.-H. Liu, S.-P. Yeh, C.-M. Kuo, W. Cheng & C.-H. Chou : Fish & Shellfish Immunol., 21, 442 (2006).
4. 4) M. Iwamoto, M. Kurachi, T. Nakashima, D. Kim, K. Yamaguchi, T. Oda, Y. Iwamoto & T. Muramatsu : FEBS Lett., 579, 4423 (2005).
5. 5) 山田信夫：“海藻フコイダンの科学”，西山堂書店，2006.
6. 6) O. Berteau & B. Mulloy : Glycobiology, 13, 29R (2003).
7. 7) S. Nakayasu, R. Soejima, K. Yamaguch & T. Oda : Biosci. Biotechnol. Biochem., 73, 961 (2009).
8. 8) Z. Jiang, T. Okimura, K. Yamaguchi & T. Oda : Nitric Oxide, 25, 407 (2011).
9. 9) M. -J. Kwon & T. -J. Nam : Life Sci., 79, 1956 (2006).
10. 10) Z. Jiang, Y. Hama, K. Yamaguchi & T. Oda : J. Biochem., 151, 65 (2012).
11. 11) A. Gonzalez, J. Castro, J. Vera & A. Moenne : J. Plant Growth Regul., 32, 443 (2013).
12. 12) S. K. Tusi, L. Khalaj, G. Ashabi, M. Kiaei & F. Khodagholi : Biomaterials, 32, 5438 (2011).

GH31 α-グルコシダーゼの基質特異性と構造の多様性  /  田上 貴祥

Page. 205 - 207 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

オリゴ糖や多糖には構成単糖・結合様式・重合度の違いなどにより極めて多種類のものが存在する．これらの糖質を効率良く利用するために，生物は基質特異性の異なる多様な糖質加水分解酵素を備えている．糖質加水分解酵素はアミノ酸配列の類似性に基づいて130を超えるファミリーに分類できる（1）．このことは糖質加水分解酵素には少なくとも130種の祖先タンパク質が存在することを示し，さらにファミリー内でも基質特異性が多様化していることを考えると，いかに糖質加水分解酵素が多様に分子進化してきたかをうかがい知ることができる．ファミリー内での分子進化では少数のアミノ酸変異や局所的な構造変化によって基質特異性が多様化してきたと考えることができる．本稿ではその一例として，植物や哺乳動物を含む多くの生物に分布する糖質加水分解酵素ファミリー31 （GH31） α-グルコシダーゼの基質特異性と構造の多様性について紹介する．

1. 1) B. L. Cantarel, P. M. Coutinho, C. Rancurel, T. Bernard, V. Lombard & B. Henrissat : Nucleic Acids Res., 37, D233 (2009).
2. 2) T. P. Frandsen & B. Svensson : Plant Mol. Biol., 37, 1 (1998).
3. 3) L. Ren, X. Qin, X. Cao, L. Wang, F. Bai, G. Bai & Y. Shen : Protein Cell, 2, 827 (2011).
4. 4) H. Nakai, T. Ito, S. Tanizawa, K. Matsubara, T. Yamamoto, M. Okuyama, H. Mori, S. Chiba, Y. Sano & A. Kimura : J. Appl. Glycosci., 53, 137 (2006).
5. 5) T. Tagami, K. Yamashita, M. Okuyama, H. Mori, M. Yao & A. Kimura : J. Biol. Chem., 288, 19296 (2013).
6. 6) T. Tagami, M. Okuyama, H. Nakai, Y. M. Kim, H. Mori, K. Taguchi, B. Svensson & A. Kimura : Biochim. Biophys. Acta, 1834, 329 (2013).

微量のエチレンを低温で除去する触媒  /  原 賢二, 福岡 淳

Page. 208 - 209 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

われわれの身の回りにある果物や野菜などさまざまな植物からエチレンが放出される．このようにして放出されるエチレンの量は微量ではあるが，果物，野菜，花の腐敗を進める作用をもつために効率的な除去方法の開発が求められてきた．特に，冷蔵下で果物，野菜，花の鮮度を保って保管や輸送を行う社会的な要請は大きいため，0℃などの低温下においてもエチレンを除去できる技術の開発は重要である．

1. 1) D. R. Park, J. L. Zhang, K. Ikeue, H. Yamashita & M. Anpo : J. Catal., 185, 114(1999).
2. 2) A. Fukuoka, J. Kimura, T. Oshio, Y. Sakamoto & M. Ichikawa : J. Am. Chem. Soc., 129, 10120(2007).
3. 3) C. Jiang, K. Hara & A. Fukuoka : Angew. Chem. Int. Ed., 52, 6265(2013).
4. 4) C. Y. Ma, Z. Mu, J. J. Li, Y. G. Jin, J. Cheng, G. Q. Lu, Z. P. Hao & S. Z. Qiao : J. Am. Chem. Soc., 132, 2608(2010).

抗生物質が引き起こす哺乳動物細胞セレンタンパク質生合成異常  /  戸部 隆太

Page. 210 - 213 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

がん，心疾患，脳疾患，これらは近年多くの先進国において上位に挙げられる死亡原因である（2013年World Health Organization の調査報告による）．本稿で対象とするセレン （Selenium） は，これら疾病の発生率減少に寄与する重要な栄養素である．セレンは，鉄や亜鉛などと同様に哺乳類における必須元素であり，酸素や硫黄と同じ第16族に属する．高い抗酸化作用からがんやほかの疾患の発生率を減少させるだけでなく，老化やウィルス感染，精子運動能，免疫システムにも重要な役割を果たしている（1）．セレンは，日本ではまだあまり馴染みがないが，欧米の国々でサプリメントとして一般的に販売されており，その有効性が注目されている．

1. 1) D. L. Hatfield et al. : “Selenium : Its molecular biology and role in human health,” Springer Science+Business Media, 2011.
2. 2) G. V. Kryukov et al. : Science, 300, 1439 (2003).
3. 3) D. T. Lincoln et al. : Anticancer Res., 23, 2425 (2003).
4. 4) V. Gandin et al. : Biochem. Pharmacol., 79, 90 (2010).
5. 5) C. Yan et al. : Mol. Pharmacl., 76, 163 (2009).
6. 6) R. Tobe et al. : Biochem. J., 445, 423 (2012).
7. 7) L. K. Tan : Singapore Med. J., 40, 445 (1999).
8. 8) R. Tobe et al. : J. Biol. Chem., 288, 14709 (2013).
9. 9) M. A. Kohanski et al. : Nat. Rev. Microbiol., 8, 423 (2010).
10. 10) L. S. McCoy et al. : Wiley Interdiscip. Rev. RNA, 2, 209 (2011).

光合成酸素発生反応で利用されるタンパク質内プロトン移動経路の発見  /  石北 央, 斉藤 圭亮

Page. 214 - 215 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

光合成では，光のエネルギーを使って水分子を酸素分子と水素イオン（プロトン，H＋）に分解する〔2H2O（水：基質）→O2（酸素：生成物）＋4H＋（プロトン：副産物）＋4e－（電子）〕．植物では，葉緑体にある膜タンパク質「Photosystem II （PSII）*1」の内部にある金属錯体部位Mn4CaO5 クラスター*2 部位およびその近傍でこの反応を行う．

1. 1) Y. Umena, K. Kawakami, J.-R. Shen & N. Kamiya : Nature, 473, 55 (2011).
2. 2) A. W. Rutherford & P. Faller : Phil. Trans. R. Soc. Lond. B, 358, 245 (2003).
3. 3) K. Saito, A. W. Rutherford & H. Ishikita : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 7690 (2013).

酵素がマウスの性決定を左右する  /  立花 誠

Page. 216 - 217 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

われわれ人間も含め，多くの哺乳類の性は遺伝的に決定する，というのが通念である．性染色体の型がXYであれば雄に，XXであれば雌になる．Y染色体には雄化に必要な遺伝子が存在するであろうと古くから予測されていたが，その遺伝子は1990年に発見され，Sry （Sex-determining region Y） と名づけられた（1）．SRYはDNA結合能力をもつ転写因子であり，雄化に必要な下流因子群の発現を制御していると考えられている．マウスの雄化には Sry 発現の量と時間の厳密な制御が極めて重要である．すなわち，胎児性腺の特定期間に，かつその量がある閾値を超えるように Sry が転写されなければ，雄化はうまく進行しない（2）．Sry の発現によって，それまでどちらの性にも分化していなかった（未分化な）性腺は精巣へと分化する．一方で Sry が発現しなかった未分化性腺は卵巣へと分化する．胎児期特異的な Sry の発現はどのようにして生み出されるのか，その仕組みはこれまでよくわかっていなかった．

1. 1) P. Berta, J. R. Hawkins, A. H. Sinclair, A. Taylor, B. L. Griffiths, P. N., Goodfellow & M. Fellous : Nature, 348, 448(1990).
2. 2) K. Kashimada & P. Koopman : Development, 137, 3921(2010).
3. 3) S. Kuroki, S. Matoba, M. Akiyoshi, Y. Matsumura, H. Miyachi, N. Mise, K. Abe, A. Ogura, D. Wilhelm, P. Koopman, M. Nozaki, Y. Kanai, Y. Shinkai & M. Tachibana : Science, 341, 1106(2013).
4. 4) R. Hiramatsu, S. Matoba, M. Kanai-Azuma, N. Tsunekawa, Y. Katoh-Fukui, M. Kurohmaru, K. Morohashi, D. Wilhelm, P. Koopman & Y. Kanai : Development, 136, 129(2009).

解説

単分子観察によって明らかにされた結晶性セルロース加水分解過程におけるセロビオヒドロラーゼの実力  /  五十嵐 圭日子, 鮫島 正浩

Page. 218 - 222 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

植物資源からの燃料や化成品生産を実現するためには，セルロースの効率的な分解が必須であると考えられているが，セルラーゼによるセルロースの加水分解速度は非常に遅く，セルロース系バイオマス変換プロセスのボトルネックとなっている．そこで筆者らは，プロセッシブなセルラーゼによる結晶性セルロースの分解メカニズムを明らかにするために，1秒未満の時間分解能およびナノメートルの空間分解能を有する高速原子間力顕微鏡を用いたセルラーゼの単分子観察を行ったところ，トリコデルマ菌由来セロビオヒドロラーゼIの分子が，結晶セルロースの表面に沿って一方向にスライドするように観察された．また，その動きは活性をなくした変異酵素では見られなかったことから，本酵素がセルロースを加水分解しながらプロセッシブに進んでいるというこれまでの生化学的な結果が，初めて分子レベルで証明された．個々の分子の動きは「動く」ステップと「止まる」ステップを繰り返していたが，時間とともにセルロース表面における酵素分子の渋滞が生じ，セルロースの分解速度が遅くなることが明らかとなった．

1. 1) D. N. S. Hon : Cellulose, 1, 1 (1994).
2. 2) T. Ando et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 12468 (2001).
3. 3) N. Kodera et al. : Adv. Exp. Med. Biol., 538, 119 (2003).
4. 4) M. Shibata et al. : Nature Nanotechnol., 5, 208 (2010).
5. 5) N. Kodera et al. : Nature, 468, 72 (2010).
6. 6) T. T. Teeri : Trends Biotechnol., 15, 160 (1997).
7. 7) P. M. Abuja et al. : Biochem. Biophys. Res. Commun., 165, 615 (1989).
8. 8) C. Divne et al. : Science, 265, 524 (1994).
9. 9) M. Srisodsuk et al. : J. Biol. Chem., 268, 20756 (1993).
10. 10) K. Kipper et al. : Biochem. J., 385, 527 (2005).
11. 11) K. Igarashi et al. : J. Biol. Chem., 284, 36186 (2009).
12. 12) T. Imai et al. : FEBS Lett., 432, 113 (1998).
13. 13) J. Lehtiö et al. : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 484 (2003).
14. 14) J. Ståhlberg et al. : J. Mol. Biol., 264, 337 (1996).
15. 15) C. Mulakala & P. J. Reilly : Proteins, 60, 598 (2005).
16. 16) K. Igarashi, T. Uchihashi et al. : Science, 333, 1279 (2011).

ゲノムから見た清酒酵母の系統分化と育種への新たな視点  /  赤尾 健

Page. 223 - 232 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

清酒製造において，酵母はアルコールだけでなく清酒を特徴づける香味成分の多くを生成する．酵母の菌株によりこれらの成分の生成バランスや発酵のプロファイルはさまざまであるので，菌株の選択は，製成酒の官能特性や経済性を左右する大きな要因である．優れた，あるいは特徴的な醸造特性を有する酵母菌株の育種に対するニーズは高い．本稿では，清酒酵母とその育種の現状について述べるととともに，二倍体酵母の遺伝的変化や系統分化におけるヘテロザイゴシティとその喪失 （Loss of Heterozygosity;LOH） の関与など，さまざまな清酒酵母菌株のゲノム変異解析から得られた最新の知見も踏まえながら，清酒酵母の育種の展望について考察したい．

1. 1) 赤尾　健：醸協，107, 366 (2012).
2. 2) 吉田　清：“清酒酵母の研究—80年代の研究—”，清酒酵母研究会，1992, p. 100.
3. 3) 後藤奈美：“清酒酵母の研究—90年代の研究—”，日本醸造協会，2003, p. 63.
4. 4) 吉田　清：醸協，101, 910 (2006).
5. 5) 溝口（藤城）弘子，渡辺　睦，永井英雄，西村　顕，近藤恭一：醸協，93, 665 (1998).
6. 6) 大場孝宏：醸協，103, 510 (2008).
7. 7) K. Horie, T. Oba, S. Motomura, A. Isogai, T. Yoshimura, K. Tsuge, K. Koganemaru, G. Kobayashi & H. Kitagaki : Biosci. Biotechnol. Biochem., 74, 843 (2010).
8. 8) 原　昌道：醸協，73, 701 (1978).
9. 9) 北本勝ひこ，宮崎佳緒子，山岡　洋，五味勝也，熊谷知栄子：醸協，87, 598 (1992).
10. 10) 石川雄章：“清酒酵母の研究—90年代の研究—”，日本醸造協会，2003, p. 194.
11. 11) T. Akao, I. Yashiro, A. Hosoyama, H. Kitagaki, H. Horikawa, D. Watanabe, R. Akada, Y. Ando, S. Harashima, T. Inoue et al. : DNA Res., 18, 423 (2011).
12. 12) 赤尾　健，渡辺大輔，石川雄章，下飯　仁：“平成22年度日本生物工学学会大会講演要旨集”，2010, p. 43.
13. 13) M. Lynch, W. Sung, K. Morris, N. Coffey, C. R. Landry, E. B. Dopman, W. J. Dickinson, K. Okamoto, S Kulkarni, D. L. Hartl & W. K. Thomas : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 9272 (2008).
14. 14) M. Hiraoka, K. Watanabe, K. Umezu & H. Maki : Genetics, 156, 1531 (2000).
15. 15) A. Kotaka, H. Sahara, A. Kondo, M. Ueda & Y. Hata : Appl. Microbiol. Biotechnol., 82, 387 (2009).
16. 16) Y. Yamamoto, K. Endo, E. Watanabe, T. Ono & K. Yamamoto : Mut. Res., 556, 183 (2004).
17. 17) K. Umezu, M. Hiraoka, M. Mori & H. Maki : Genetics, 160, 97 (2002).
18. 18) 小高敦史：生物工学，90, 66 (2012).
19. 19) S. Hashimoto, M. Ogura, K. Aritomi, H. Hoshida, Y. Nishizawa & R. Akada : Appl. Environ. Microbiol., 71, 312 (2005).
20. 20) S. Hashimoto, K. Aritomi, T. Minohara, Y. Nishizawa, H. Hoshida, S. Kashiwagi & R. Akada : Appl. Microbiol. Biotechnol., 69, 689 (2006).
21. 21) D. Diogo, C. Bouchier, C. d’Enfert & M.-E. Bougnoux : Fungal Genet. Biol., 46, 159 (2009).
22. 22) A. Forche, P. T. Magee, A. Selmecki, J. Berman & G. May : Genetics, 182, 799 (2009).
23. 23) 森中和也，赤尾　健，渡辺大輔，渡辺　守，下飯　仁：“第65回日本生物工学会大会講演要旨集”，2013, p. 198.
24. 24) 渡辺大輔：化学と生物，50, 723 (2012).
25. 25) 灘酒研究会編：“改訂 灘の酒用語集”，灘酒研究会，1997, p. 104.
26. 26) 水津哲義：“清酒酵母の研究—90年代の研究—”，日本醸造協会，2003, p. 99.
27. 27) N. Nakazawa, S. Niijima, Y. Tanaka & T. Ito : J. Biosci. Bioeng., 113, 491 (2012).

生物に学ぶ・タンパク質の高次自己組織化を活かしたバイオナノプロセス  /  岩堀 健治, 山下 一郎

Page. 233 - 239 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

ヒトを始め多くの生物は生体内の鉄の保存と循環に関与している直径12 nmの小さな球殻状タンパク質を保持している．フェリチンと呼ばれるこのタンパク質は内部に直径7 nmの空洞を保持しており，この空洞内にバイオミネラリゼーション能力により金属イオンを取り込み種々のナノ粒子を作製することができる．本稿ではこのフェリチンタンパク質により作製したバイオナノマテリアルの特徴とフェリチンの機能を上手に利用することで電子デバイス作製を行うバイオナノプロセスによって展開されるいくつかの応用について紹介する．

1. 1) B. C. Murray et al. : J. Am. Chem. Soc., 115, 8706 (1993).
2. 2) W. H. Massover : Miron, 24, 389 (1993).
3. 3) T. Masuda et al. : Protein Expr. Purif., 56, 237 (2007).
4. 4) D. Gerogia et al. : Plant. Mol. Biol., 59, 869 (2005).
5. 5) J. P. Laulhere et al. : Biochem. J., 281, 785 (1992).
6. 6) T. Douglas et al. : Nature, 393, 152 (1998).
7. 7) Z. Varpness et al. : Nano Lett., 5, 2306 (2005).
8. 8) A. Ilari et al. : Nat. Struct. Biol., 7, 38 (2000).
9. 9) R. Tsukamoto et al. : Bull. Chem. Soc. Jpn., 78, 2075 (2005).
10. 10) I. Yamashita et al. : Biochim. Biophys. Acta, 1800, 846 (2010).
11. 11) I. Yamashita et al. : Chem. Lett., 33, 1158 (2004).
12. 12) K. Iwahori et al. : Phys. Stat. Sol. (a), 203, 2658 (2006).
13. 13) K. Iwahori et al. : Inorg. Chem., 44, 6393 (2005).
14. 14) K. Iwahori et al. : J. Phys. C. S., 61, 492 (2007).
15. 15) K. Iwahori et al. : Nanotechnology, 19, 495601 (2008).
16. 16) K. Iwahori et al. : Mater. Lett., 65, 21 (2011).
17. 17) K. Yoshizawa et al. : Chem. Lett., 35, 1192 (2006).
18. 18) M. Okuda et al. : Cryst. Growth Des., 12, 4130 (2012).
19. 19) M. Naito et al. : Angew. Chem. Int. Ed., 49, 7006 (2010).
20. 20) T. Furuno et al. : Thin Solid Films, 180, 23 (1989).
21. 21) I. Yamashita : Thin Solid Films, 393, 12 (2001).
22. 22) M. Sarikaya et al. : Nature Mater., 2, 577 (2003).
23. 23) K. Sano et al. : Small, 1, 826 (2005).
24. 24) I. Yamashita et al. : Small, 2, 1148 (2006).
25. 25) T. Matsui et al. : Jpn. J. Appl. Phys., 46, L713 (2007).
26. 26) R. Tsukamoto et al. : Langmuir, 29, 12737 (2013).
27. 27) A. Miura et al. : Jpn. J. Appl. Phys., 45, L1 (2006).
28. 28) M. Uenuma et al. : Appl. Phys. Lett., 100, 083105 (2012).
29. 29) I. Inoue et al. : Chem. Commun., 47, 12649 (2011).
30. 30) M. Uchida et al. : J. Am. Chem. Soc., 128, 16626 (2006).
31. 31) T. Ueno et al. : Angew. Chem. Int. Ed., 43, 2527 (2004).
32. 32) A. Marchetti et al. : Nature, 457, 470 (2009).

エピジェネティックな遺伝子発現制御と植物の形質改変  /  金澤 章

Page. 241 - 248 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

植物においては，核酸の塩基配列特異的に起きるRNA分解，ならびにDNAのメチル化やヒストン修飾の変化を伴うエピジェネティックな変化を誘導することが可能である．本稿では，これらの反応経路が明らかになった経緯を概説するとともに，後者の例として，ウイルスベクターを用いてRNA-directed DNA methylationを誘導し，外来遺伝子をもたずに特定の内在性遺伝子の発現が抑制された植物を作出した研究を紹介する．また，遺伝子特異的，あるいは非特異的にエピジェネティックな変化を誘導する方法，ならびにCRISPR/Cas系などによるゲノム編集を含む，新規な植物育種技術の有効性と特徴を論じる．

1. 1) 佐々木裕之：“エピジェネティクス入門”，岩波書店，2005, p. 95.
2. 2) 島本　功，飯田　滋，角谷徹仁（監修）：“植物のエピジェネティクス”，秀潤社，2008, p. 169.
3. 3) 藤本　龍，石川　亮：育種学研究，12, 123 (2010).
4. 4) 田嶋正二（編）：“エピジェネティクス—その分子機構から高次生命機能まで—”，化学同人，2013, p. 283.
5. 5) A. Razin : EMBO J., 17, 4905 (1998).
6. 6) J. P. Jackson, A. M. Lindroth, X. Cao & S. E. Jacobsen : Nature, 416, 556 (2002).
7. 7) M. Wassenegger, S. Heimes, L. Riedel & H. L. Sänger : Cell, 76, 567 (1994).
8. 8) A. L. Jones, C. L. Thomas & A. J. Maule : EMBO J., 17, 6385 (1998).
9. 9) C. Napoli, C. Lemieux & R. Jorgensen : Plant Cell, 2, 279 (1990).
10. 10) A. R. van der Krol, L. A. Mur, M. Beld, J. N. Mol & A. R. Stuitje : Plant Cell, 2, 291 (1990).
11. 11) C. Cogoni & G. Macino : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 94, 10233 (1997).
12. 12) D. C. Baulcombe : Plant Cell, 8, 1833 (1996).
13. 13) R. Goldbach, E. Bucher & M. Prins : Virus Res., 92, 207 (2003).
14. 14) A. Fire, S. Xu, M. K. Montgomery, S. A. Kostas, S. E. Driver & C. C. Mello : Nature, 391, 806 (1998).
15. 15) M. Matzke, A. J. Matzke & J. M. Kooter : RNA : Science, 293, 1080 (2001).
16. 16) D. Baulcombe : Nature, 431, 356 (2004).
17. 17) P. Brodersen & O. Voinnet : Trends Genet., 22, 268 (2006).
18. 18) O. Voinnet : Curr. Opin. Plant Biol., 5, 444 (2002).
19. 19) M. Matzke, W. Aufsatz, T. Kanno, L. Daxinger, I. Papp, M. F. Mette & A. J. Matzke : Biochim. Biophys. Acta, 1677, 129 (2004).
20. 20) S. U. Kass, D. Pruss & A. P. Wolffe : Trends Genet., 13, 444 (1997).
21. 21) M. F. Mette, W. Aufsatz, J. van der Winden, M. A. Matzke & A. J. Matzke : EMBO J., 19, 5194 (2000).
22. 22) M. Kasai & A. Kanazawa : Plant Biotechnol., 30, 233 (2013).
23. 23) M. Matzke, T. Kanno, L. Daxinger, B. Huettel & A. J. Matzke : Curr. Opin. Cell Biol., 21, 367 (2009).
24. 24) J. A. Law & S. E. Jacobsen : Nat. Rev. Genet., 11, 204 (2010).
25. 25) H. Zhang & J. Zhu : Curr. Opin. Plant Biol., 14, 142 (2011).
26. 26) L. Jones, A. J. Hamilton, O. Voinnet, C. L. Thomas, A. J. Maule & D. C. Baulcombe : Plant Cell, 11, 2291 (1999).
27. 27) L. Jones, F. Ratcliff & D. C. Baulcombe : Curr. Biol., 11, 747 (2001).
28. 28) M. H. Kumagai, J. Donson, G. della-Cioppa, D. Harvey, K. Hanley & L. K. Grill : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92, 1679 (1995).
29. 29) M. T. Ruiz, O. Voinnet & D. C. Baulcombe : Plant Cell, 10, 937 (1998).
30. 30) A. Kanazawa : Plant Biotechnol., 25, 423 (2008).
31. 31) M. Senthil-Kumar & K. S. Mysore : Trends Plant Sci., 16, 656 (2011).
32. 32) S. Otagaki, M. Arai, A. Takahashi, A. Goto, J.S. Hong, C. Masuta & A. Kanazawa : Plant Biotechnol., 23, 259 (2013).
33. 33) A. Kanazawa, J. Inaba, H. Shimura, S. Otagaki, S. Tsukahara, A. Matsuzawa, B. M. Kim, K. Goto & C. Masuta : Plant J., 65, 156 (2011).
34. 34) A. Kanazawa, J. Inaba, M. Kasai, H. Shimura & C. Masuta : Plant Signal. Behav., 6, 1090 (2011).
35. 35) Y. Okano, D. Miki & K. Shimamoto : Plant J., 53, 65 (2008).
36. 36) M. Koseki, K. Goto, C. Masuta & A. Kanazawa : Plant Cell Physiol., 46, 1879 (2005).
37. 37) M. Kasai, M. Koseki, K. Goto, C. Masuta, S. Ishii, R. P. Hellens, A. Taneda & A. Kanazawa : Plant Mol. Biol., 78, 259 (2012).
38. 38) M. Kasai, H. Matsumura, K. Yoshida, R. Terauchi, A. Taneda & A. Kanazawa : BMC Genomics, 14, 63 (2013).
39. 39) S. Otagaki, M. Kawai, C. Masuta & A. Kanazawa : Epigenetics, 6, 681 (2011).
40. 40) S. Bai, A. Kasai, K. Yamada, T. Li & T. Harada : J. Exp. Bot., 62, 4561 (2011).
41. 41) K. Akimoto, H. Katakami, H. J. Kim, E. Ogawa, C. M. Sano, Y. Wada & H. Sano : Ann. Bot., 100, 205 (2007).
42. 42) J. Reinders, B. B. Wulff, M. Mirouze, A. Marí-Ordóñez, M. Dapp, W. Rozhon, E. Bucher, G. Theiler & J. Paszkowski : Genes Dev., 23, 939 (2009).
43. 43) A. Boyko, T. Blevins, Y. Yao, A. Golubov, A. Bilichak, Y. Ilnytskyy, J. Hollunder, J. Hollander, F. Meins & I. Kovalchuk : PLoS One, 5, e9514 (2010).
44. 44) M. Hauben, B. Haesendonckx, E. Standaert, K. Van Der Kelen, A. Azmi, H. Akpo, F. Van Breusegem, Y. Guisez, M. Bots, B. Lambert, B. Laga & M. De Block : Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106, 20109 (2009).
45. 45) S. Arase, M. Kasai & A. Kanazawa : Plant Methods, 8, 10 (2012).
46. 46) 金澤　章，河西めぐみ：BIO INDUSTRY, 29, 26 (2012).
47. 47) S. Ossowski, R. Schwab & D. Weigel : Plant J., 53, 674 (2008).
48. 48) M. Kasai & A. Kanazawa : Breed. Sci., 61, 468 (2012).
49. 49) M. T. Hauser, W. Aufsatz, C. Jonak & C. Luschnig : Biochim. Biophys. Acta., 1809, 459 (2011).
50. 50) S. Otagaki, M. Kasai, C. Masuta & A. Kanazawa : Front. Genet., 4, 44 (2013).
51. 51) 前川雅彦， 金澤　章，堤　伸浩，木下　哲，土生芳樹，柴　博史，江面　浩：育種学研究，15, 42 (2013).
52. 52) 江面　浩，大澤　良（編著），植物分子デザイン第178委員会（監修）：“新しい植物育種技術を理解しよう —NBT (new plant breeding techniques)—”，国際文献社，2013, p. 112.
53. 53) M. Lusser, C. Parisi, D. Plan & E. Rodríguez-Cerezo : Nat. Biotechnol., 30, 231 (2012).
54. 54) T. Tzfira, D. Weinthal, I. Marton, V. Zeevi, A. Zuker & A. Vainstein : Plant Biotechnol. J., 10, 373 (2012).
55. 55) T. Gaj, C. A. Gersbach & C. F. Barbas : Trends Biotechnol., 31, 397 (2013).
56. 56) K. Belhaj, A. Chaparro-Garcia, S. Kamoun & V. Nekrasov : Plant Methods, 9, 39 (2013).
57. 57) K. Panda & R. K. Slotkin : Plant Signal. Behav., 8, 8 (2013).

セミナー室

1. オートファジーの歴史と栄養学  /  門脇 基二

Page. 249 - 254 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

今や世界で爆発的な発展を示し始めたオートファジー．わが国ではまず酵母での遺伝学的解析から始まり医学分野で大発展を遂げ始めているが，さらに植物やほかの真核生物にも裾野が広がりつつある．この新しい流れを踏まえて「広がるオートファジーの世界」と題した本シリーズが始まるにあたり，「新しい分野」と見られがちなオートファジーについて，まずはその歴史的な経緯をたどることにより，若い読者にこの分野の奥深さと広がりがあることを知っていただければありがたいと思う．

1. 1) 上野　隆：“オートファジー”，水島　昇，吉森　保編，化学同人，2012, p. 3.
2. 2) N. S. Scrimshaw : Annu. Rev. Nutr., 27, 1 (2007).
3. 3) International Nutrition Foundation : http://www.inffoundation.org/index.htm
4. 4) R. M. Russell : J. Nutr., 126, 791 (1996).
5. 5) H. N. Munro & J. B. Allison : “Mammalian Protein Metabolism,” Vol. I, Academic Press, 1964.
6. 6) H. N. Munro & J. B. Allison : “Mammalian Protein Metabolism,” Vol. II, Academic Press, 1964.
7. 7) H. N. Munro : “Mammalian Protein Metabolism,” Vol. III, Academic Press, 1969.
8. 8) H. N. Munro : “Mammalian Protein Metabolism,” Vol. IV, Academic Press, 1970.
9. 9) R. Schoenheimer : “The Dynamic State of Body Constituents,” Harvard University Press, 1942.
10. 10) J. C. Waterlow, P. J. Garlick & D. J. Millward : “Protein Turnover in Mammalian Tissues and in the Whole Body,” North-Holland Publishing, 1978.
11. 11) J. C. Waterlow : Annu. Rev. Nutr., 15, 57 (1995).
12. 12) C. de Duve & R. Wattiaux : Annu. Rev. Physiol., 28, 435 (1966).
13. 13) G. E. Mortimore & M. Kadowaki : “Handbook of Physiology,” Section 7, Vol. II, Oxford University Press, 2001, p. 553.
14. 14) D. J. Klionsky & P. O. Seglen : Autophagy, 6, 1017 (2010).
15. 15) M. Kadowaki, Md. R. Karim, A. Carpi & G. Miotto : Mol. Asp. Med., 27, 426 (2006).
16. 16) E. F. Blommaart, J. J. Luiken, P. J. Blommaart, G. M. van Woerkom & A. J. Meijer : J. Biol. Chem., 270, 2320 (1995).
17. 17) R. J. Colman, R. M. Anderson, S. C. Johnson, E. K. Kastman, K. J. Kosmatka, T. M. Beasley, D. B. Allison, C. Cruzen, H. A. Simmons, J. W. Kemnitz & R. Weindruch : Science, 325, 201 (2009).
18. 18) A. M. Cuervo, E. Bergamini, U. T. Brunk, W. Dröge, M. Ffrench & A. Terman : Autophagy, 1, 131 (2005).
19. 19) D. C. Rubinsztein, G. Marino & G. Kroemer : Cell, 146, 682 (2011).
20. 20) I. H. Lee, L. Cao, R. Mostoslavsky, D. B. Lombard, J. Liu, N. E. Bruns, M. Tsokos, F. W. Alt & T. Finkel : Proc.Natl. Acad. Sci. USA, 105, 3374 (2008).
21. 21) E. Morselli, M. C. Maiuri, M. Markaki, E. Megalou, A. Pasparaki, K. Parikaras, A. Criollo, L. Galluzzi, S. A. Malik & I. Vitale : Cell Death Dis., 1, e10 (2010).
22. 22) K. Singletary & J. Milner : Cancer Epidemiol. Boiomarkers Prev., 17, 1596 (2008).
23. 23) M. R. Karim, S. Fujimura & M. Kadowaki : Biochem. Biophys. Res. Commun., 394, 981 (2010).

バイオサイエンススコープ

グローバリゼーションと英語科学論文教育の充実化 （後編）  /  峯 芳徳

Page. 255 - 258 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

前編では，日本と北米の大学でのCommunication教育の違いと，特に大学院での英語科学論文教育の重要性について述べましたが，後編では，日本人研究者が英語で論文を書くうえで，どのようなことに気を配り原稿を執筆すれば，英語圏のHigh Impact Journalにアクセプトされる質の高い論文を書くことができるのか，実践的なガイダンスをお伝えします．

1. 1) A. M. Coghill & L. R. Garson : “The ACS Style Guide : Effective Communication of Scientific Information,” Third Edition, Oxford University Press, 2006.
2. 2) M. Kanare : “Writing the Laboratory Notebook,” Oxford University Press, 1985.
3. 3) A. H. Hofmann : “Scientific Writing and Communication : Papers, proposals, and presentations,” Oxford University Press, Springer, 2010.
4. 4) A. Wallwork : “English for Writing Research Papers,” Springer, 2011.

プロダクトイノベーション

歯周病原性細菌のバイオフィルムを鶏卵抗体を用いて制御する  /  山下 裕輔, 金 武祚, 高田 和子, 平澤 正知

Page. 259 - 264 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

食べることは，体に栄養を取り込み，健康を維持するために必要な行為である．美味しく食べるには「歯」は欠くことができない．とても大事で，毎日使う身近な歯にもかかわらず，成人の歯が32本（親知らずを含む）であると即座に答えられる方はどれだけいるであろうか．わが国では，1989年に厚生省（現在の厚生労働省）が80歳になっても自分の歯を20本以上保とうと「8020運動」を提唱した．

1. 1) 厚生労働省：平成23年歯科疾患実態調査，(2011).
2. 2) J. K. Nicholson, E. Holmes, J. C. Lindon & I. D. Wilson : Nat. Biotechnol., 22, 1268 (2004).
3. 3) P. E. Kolenbrander, R. N. Andersen, D. S. Blehert, P. G. Egland, J. S. Foster & R. J. Palmer Jr. : Microbiol. Mol. Biol. Rev., 66, 486 (2002).
4. 4) M. Malkinson : Immunology, 9, 311 (1965).
5. 5) S. A. Kinder & S. C. Holt : J. Bacteriol., 175, 840 (1993).
6. 6) 佐藤冬彦，伊井野貴史：抗体，及び抗体を含む抗歯周病組成物，日本国特許第4982629号，2012.

生物コーナー

モデル生物としてのメダカの新領域  /  尾田 正二

Page. 265 - 269 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

2012年10月ロシアのバイコヌール宇宙基地より野口宇宙飛行士らと一緒に飛び立ったメダカは，約2カ月間国際宇宙ステーション （International Space Station;ISS） の日本実験棟「きぼう」に滞在した．今なぜメダカが宇宙に行くのか，本稿ではISSにおいてメダカを長期飼育する宇宙メダカ計画の概要を紹介し，その意義を議論したい．

1. 1) M. Kasahara et al. : Nature, 447, 714 (2007).
2. 2) M. Ikenaga et al. : Biol. Sci. in Space, 11, 346 (1997).
3. 3) T. Watanabe-Asaka : Biol. Sci. in Space, 24, 3 (2010).

農芸化学@HighSchool

塩麹の酵素活性と食味との関係  /  徳重 潤

Page. 270 - 272 (published date : 2014年4月1日)

概要原稿

リファレンス

本研究は，日本農芸化学会2013年度大会（開催地：東北大学）の「ジュニア農芸化学会」で発表された．巷で塩麹ブームが起こっており，さまざまなメーカーからも販売されている．本研究では，市販の塩麹にどのような微生物が含まれているか，どのくらい酵素活性が残っているかを調べた．