全文PDF :
英文要旨および目次PDF :

巻頭言

甦れ天然物創薬  /  後藤 俊男

Page. 1 - 1 (published date : 2018年12月20日)

冒頭文

リファレンス

天然物は医薬品発見の魅力的な供給源であるとともに，生命体や疾病の本態解明にも多大な貢献をしてきたが，この分野でのわが国研究者の活躍は説明するまでもない．

 

今日の話題

環境電流と電気合成生態系～エネルギー代謝の原型？　進化型？  /  若井 暁

Page. 2 - 4 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

電気を唯一のエネルギー源として生育することのできる生物が存在する．また，環境中には天然に電流を生じている場所が存在する．今，この2つをつなぐ新しい概念が研究されており，本稿では周辺情報と併せて紹介する．

1. 1) T. Ishii, S. Kawaichi, H. Nakagawa, K. Hashimoto & R. Nakamura: Front. Microbiol., 6, 994 (2015).
2. 2) M. Yamamoto, R. Nakamura, K. Oguri, S. Kawagucci, K. Suzuki, K. Hashimoto & K. Takai: Angew. Chem. Int. Ed., 52, 10758 (2013).
3. 3) M. Yamamoto, R. Nakamura, T. Kasaya, H. Kumagai, K. Suzuki & K. Takai: Angew. Chem. Int. Ed., 56, 5725 (2017).
4. 4) S. Kato, K. Hashimoto & K. Watanabe: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 10042 (2012).
5. 5) 高木浩一：電熱，51, 64 (2012).
6. 6) 若井　暁：化学と生物，53, 515 (2015).

希少糖を含む分泌型糖ペプチド  /  長束 俊治

Page. 5 - 6 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

希少糖の一つである6-デオキシアルトロースを含む複合糖質が，脊椎動物でも見つかっている．ゼブラフィッシュの胚発生時期に胚体外へ分泌される糖ペプチドはその一例である．今後解析法が一般化すれば，さらに多くの希少糖が脊椎動物でも見いだされるかもしれない．

1. 1) D. C. Ellwood & G. R. A. Kirk: Biochem. J., 122, 14 (1971).
2. 2) D. Hauser & H. P. Sigg: Helv. Chim. Acta, 54, 1178 (1971).
3. 3) M. Iwasaki, S. Inoue & Y. Inoue: Eur. J. Biochem., 168, 185 (1987).
4. 4) M. Shimamura, Y. Inoue & S. Inoue: Biochemistry, 24, 5470 (1985).
5. 5) M. Tako, Y. Dobashi, Y. Tamaki, T. Konishi, M. Yamada, H. Ishida & M. Kiso: Carbohydr. Res., 350, 25 (2012).
6. 6) 長束俊治，半澤　健，田幸正邦，石田秀治：2017年度農芸化学会大会要旨集，2J29a05 (2017).

好熱性水素酸化細菌における始原的で可逆的なTCA回路  /  布浦 拓郎, 力石 嘉人, 跡見 晴幸

Page. 7 - 9 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

水素を酸化し硫黄を還元してエネルギーを獲得する好熱性水素酸化細菌が，摂取可能な炭素源に応じて回転方向を柔軟に切り替える新奇なTCA回路を有すことが明らかとなった．

1. 1) S. W. Ragsdale: Science, 359, 517 (2018).
2. 2) J. E. Goldford & D. Segre: Curr. Opin. Syst. Biol., 8, 117 (2018).
3. 3) T. Nunoura, Y. Chikaraishi, R. Izaki, T. Suwa, T. Sato, T. Harada, K. Mori, Y. Kato, M. Miyazaki, S. Shimamura et al.: Science, 359, 559 (2018).
4. 4) M. Aoshima, M. Ishii & Y. Igarashi: Mol. Microbiol., 52, 763 (2004).
5. 5) R. W. Guynn, H. J. Gelberg & R. L. Veech: J. Biol. Chem., 248, 6957 (1973).
6. 6) A. Mall, J. Sobotta, C. Huber, C. Tschirner, S. Kowarschik, K. Bacnik, M. Mergelsberg, M. Boll, M. Hugler, W. Eisenreich et al.: Science, 359, 563 (2018).
7. 7) A. Lazcano: Cold Spring Harb. Perspect. Biol., 2, a002089 (2010).

解説

ホップ品質の多角的な解析とその応用  /  蛸井 潔, 糸賀 裕, 岡田 行夫, 鯉江 弘一朗

Page. 10 - 14 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

1516年に発布されたという「ビール純粋令」で「ビールに大麦（麦芽），ホップ，水以外の原料（後に酵母が追加）を使用してはならない」とされているのは耳にしたことがある人が多いだろう．しかし，大麦は広く栽培され食用にも用いられているため目にする機会が多いと思われるが，栽培地域が限られ，ほとんどビールにしか用いられないホップがどういった作物であるか，ご存じの方は少ないのではないだろうか．サッポロビール株式会社はそのホップ品質に関する研究を長年広範囲に取り組んできた．その中から，栽培安定化への世界的貢献，継続的な優良ホップ品種の育種，ホップ特有の成分に関する多角的解析，この3点について紹介する．

1. 1) Y. Okada, Y. Itoga, A. Inaba, T. Kaneko & K. Ito: Proc. 31st EBC Congr., 236 (2007).
2. 2) 森　義忠：“ホップ -ホップの基礎科学と育種，栽培について-”，北海道大学生活協同組合印刷事業部，1995.
3. 3) 品種登録証，登録番号613, ソラチエース，1984/09/05登録，(1984).
4. 4) Y. Okada, Y. Sano, T. Kaneko, I. Abe, H. Noguchi & K. Ito: Biosci. Biotechnol. Biochem., 68, 1142 (2004).
5. 5) 蛸井　潔：日本醸造協会誌，107, 306 (2012).
6. 6) 蛸井　潔：日本醸造協会誌，108, 88 (2013).
7. 7) 蛸井　潔：日本醸造協会誌，109, 874 (2014).
8. 8) 蛸井　潔：日本醸造協会誌，112, 737 (2017).

プロテオーム解析から明らかになったシェディングの役割と制御機構  /  白壁 恭子

Page. 15 - 20 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

生物はDNA, RNA，タンパク質，糖質，脂質といったさまざまな有機化合物で構成されているが，なかでも生命現象を生み出す原動力となるのはタンパク質である．タンパク質には，修飾を受けることで活性や局在がダイナミックに変化する，というほかの化合物にはない性質があるからである．膜タンパク質シェディング（以下シェディング）は，細胞膜に埋め込まれた膜タンパク質を切断し細胞外領域を可溶化するという，タンパク質の存在様式を不可逆に変換する影響力の強い修飾機構である（図1）．本稿ではまずシェディングの生物学的な意義について説明し，続いて筆者の研究から明らかになったシェディングの役割や制御機構に関する知見を紹介する．

1. 1) S. F. Lichtenthaler, M. K. Lemberg & R. Fluhrer: EMBO J., 37, e99456 (2018).
2. 2) S. Weber & P. Saftig: Development, 139, 3693 (2012).
3. 3) D. Hartmann, B. Strooper, L. Serneels, K. Craessaerts, A. Herremen, W. Annaert, L. Umans, T. Lubke, A. Lena Illert, K. von Figura et al.: Hum. Mol. Genet., 11, 2615 (2002).
4. 4) J. J. Peschon, J. L. Slack, P. Reddy, K. L. Stocking, S. W. Sunnarborg, D. C. Lee, W. E. Russell, B. J. Castner, R. S. Johnson, J. N. Fitzner et al.: Science, 282, 1281 (1998).
5. 5) L. F. Jackson, T. H. Qiu, S. W. Sunnarborg, A. Chang, C. Zhang, C. Patterson & D. C. Lee: EMBO J., 22, 2704 (2003).
6. 6) C. I. Caescu, G. R. Jeschke & B. E. Turk: Biochem. J., 424, 79 (2009).
7. 7) R. A. Black, C. T. Rauch, C. J. Kozlosky, J. J. Peschon, J. L. Slack, M. F. Wolfson, B. J. Castner, K. L. Stocking, P. Reddy, S. Srinivasan et al.: Nature, 385, 729 (1997).
8. 8) M. L. Moss, S. L. Jin, M. E. Milla, W. Burkhart, H. L. Carter, W. Chen, W. C. Clay, J. R. Didsbury, D. Hassler, C. R. Hoffman et al.: Nature, 385, 733 (1997).
9. 9) K. Shirakabe, S. Hattori, M. Seiki, S. Koyasu & Y. Okada: J. Biol. Chem., 286, 43154 (2011).
10. 10) K. Shirakabe, Y. Shibagaki, A. Yoshimura, S. Koyasu & S. Hattori: J. Proteomics, 98, 233 (2014).
11. 11) A. G. Grieve, H. Xu, U. Kunzel, P. Bambrough, B. Sieber & M. Freeman: eLife, 6, e23968 (2017).
12. 12) M. Cavadas, I. Oikonomidi, C. J. Gaspar, E. Burbridge, M. Badenes, I. Felix, A. Bolado, T. Hu, A. Bileck, C. Gerner et al.: Cell Rep., 21, 745 (2017).
13. 13) T. Maretzky, D. R. Mcllwain, P. D. A. Issuree, X. Li, J. Malapeira, S. Amin, P. A. Lang, T. W. Mak & C. P. Blobel: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 11433 (2013).
14. 14) K. Shirakabe, T. Omura, Y. Shibagaki, E. Mihara, K. Homma, Y. Kato, A. Yoshimura, Y. Murakami, J. Takagi, S. Hattori et al.: Sci. Rep., 7, 46174 (2017).
15. 15) A. Fiszbein & A. R. Kornblihtt: BioEssays, 39, 1600157 (2017).

植物が温度を感じる仕組み  /  児玉 豊

Page. 21 - 28 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

生物はどうやって温度を感じるのか？　非常にシンプルな問いであるが，わからないことが多い．これまで，さまざまな生物で温度センサー分子が報告されているが，植物では一つも見つかっていなかった．筆者らは，植物細胞で起こる温度依存性の葉緑体配置変化について研究し，最近，青色光受容体フォトトロピンが温度センサー分子であることを発見した．また，この発見を基盤にして，生物の温度感知に関する新しい説を提唱している．本稿では，青色光受容体フォトトロピンによる温度感知のメカニズムを解説するだけでなく，これの解明にたどりつくまでの10年間について記録したいと思う．

1. 1) P. Sengupta & P. Garrity: Curr. Biol., 23, R304 (2013).
2. 2) S. Fowler & M. F. Thomashow: Plant Cell, 14, 1675 (2002).
3. 3) G. Senn: “Die Gestalts-und Lageveranderung der Pflanzen-Chromatophoren” Wilhelm-Engelmann, 1908.
4. 4) Y. Kodama, H. Tsuboi, T. Kagawa & M. Wada: J. Plant Res., 121, 441 (2008).
5. 5) K. Ishizaki, S. Chiyoda, K. T. Yamato & T. Kohchi: Plant Cell Physiol., 49, 1084 (2008).
6. 6) A. Komatsu, M. Terai, K. Ishizaki, N. Suetsugu, H. Tsuboi, R. Nishihama, K. T. Yamato, M. Wada & T. Kohchi: Plant Physiol., 166, 411 (2014).
7. 7) Y. Ogasawara, K. Ishizaki, T. Kohchi & Y. Kodama: Plant Cell Environ., 36, 1520 (2013).
8. 8) Y. Fujii, H. Tanaka, N. Konno, Y. Ogasawara, N. Hamashima, S. Tamura, S. Hasegawa, Y. Hayasaki, K. Okajima & Y. Kodama: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 114, 9206 (2017).
9. 9) H. Tanaka, M. Sato, Y. Ogasawara, N. Hamashima, O. Buchner, A. Holzinger, K. Toyooka & Y. Kodama: J. Plant Res., 130, 1061 (2017).
10. 10) S. Tsuboyama & Y. Kodama: Plant Cell Physiol., 55, 229 (2014).
11. 11) S. Tsuboyama-Tanaka & Y. Kodama: J. Plant Res., 128, 337 (2015).
12. 12) S. Tsuboyama-Tanaka, S. Nonaka & Y. Kodama: Plant Biotechnol., 32, 333 (2015).
13. 13) S. Tsuboyama, S. Nonaka, H. Ezura & Y. Kodama: Sci. Rep., 8, 10800 (2018).
14. 14) S. Tsuboyama & Y. Kodama: Plant Biotechnol., 35, 93 (2018).
15. 15) K. Okajima, S. Kashojiya & S. Tokutomi: J. Biol. Chem., 287, 40972 (2012).
16. 16) F. Kawano, Y. Aono, H. Suzuki & M. Sato: PLOS ONE, 8, e82693 (2013).
17. 17) M. Kasahara, T. Kagawa, K. Oikawa, N. Suetsugu, M. Miyao & M. Wada: Nature, 420, 829 (2002).
18. 18) Y. Fujii & Y. Kodama: Plant Signal. Behav., 13, e1411452 (2018).
19. 19) J. H. Jung, M. Domijan, C. Klose, S. Biswas, D. Ezer, M. Gao, A. K. Khattak, M. S. Box, V. Charoensawan, S. Cortijo et al.: Science, 354, 886 (2016).
20. 20) M. Legris, C. Klose, E. S. Burgie, C. C. Rojas, M. Neme, A. Hiltbrunner, P. A. Wigge, E. Schafer, R. D. Vierstra & J. J. Casal: Science, 354, 897 (2016).

バイオロギングで明らかになったウミガメ類の内温性  /  佐藤 克文, 木下 千尋

Page. 29 - 35 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

小型の記録計を対象動物に搭載し，動物の行動や生理，あるいはその周辺環境を測定する手法が注目を浴びている．直接観察が難しい海洋動物を対象として始まったこの手法には，バイオロギング（biologging）という名前が付けられ，現在広く野生動物調査に用いられている．たとえば，鳥類であるペンギンが，餌を捕るために深度300?mへの潜水を繰り返す間に，その体深部温度が平熱の38℃から10℃以上も低下するなど，主に陸上動物を対象とした研究で構築されてきた従来の常識を覆すような発見が相次いでいる．本稿では，爬虫類であるウミガメ類の体温とその特徴に関連した生活史について，バイオロギングによって明らかになった成果を紹介する．

1. 1) J. R. Spotila, P. W. Lommen, G. S. Bakken & D. M. Gates: Am. Nat., 107, 391 (1973).
2. 2) R. T. Bakker: Nature, 238, 81 (1972).
3. 3) K. Sato, W. Sakamoto, Y. Matsuzawa, H. Tanaka & Y. Naito: Mar. Biol., 118, 343 (1994).
4. 4) 田中秀二，佐藤克文，松沢慶将，坂本　亘，内藤靖彦，黒柳賢治：日本水産学会誌，61, 339 (1995).
5. 5) K. Sato: J. Exp. Biol., 217, 3607 (2014).
6. 6) K. Sato, W. Sakamoto, Y. Matsuzawa, H. Tanaka, S. Minamikawa & Y. Naito: Mar. Biol., 123, 197 (1995).
7. 7) K. Sato, Y. Matsuzawa, H. Tanaka, T. Bando, S. Minamikawa, W. Sakamoto & Y. Naito: Can. J. Zool., 76, 1651 (1998).
8. 8) W. Frair, R. G. Ackman & M. Mrosovsky: Science, 177, 791 (1972).
9. 9) F. V. Paladino, M. P. O'Connor & J. R. Spotila: Nature, 344, 858 (1990).
10. 10) A. L. Southwood, R. D. Andrews, F. V. Paladino & D. R. Jones: Physiol. Biochem. Zool., 78, 285 (2005).
11. 11) J. P. Casey, M. C. James & A. S. Williard: J. Exp. Biol., 217, 2331 (2014).
12. 12) T. Narazaki, K. Sato & N. Miyazaki: Mar. Biol., 162, 1251 (2015).
13. 13) T. Fukuoka, T. Narazaki & K. Sato: Endanger. Species Res., 28, 1 (2015).
14. 14) C. Kinoshita, T. Fukuoka, Y. Niizuma, T. Narazaki & K. Sato: J. Exp. Biol., 221, jeb175836 (2018).
15. 15) K. Sato, Y. Watanuki, A. Takahashi, P. J. O. Miller, H. Tanaka, R. Kawabe, P. J. Ponganis, Y. Handrich, T. Akamatsu, Y. Watanabe et al.: Proc. R. Soc. Lond., 274, 471 (2007).
16. 16) Y. Y. Watanabe, K. Sato, Y. Watanuki, A. Takahashi, Y. Mitani, M. Amano, K. Aoki, T. Narazaki, T. Iwata, S. Minamikawa et al.: J. Anim. Ecol., 80, 57 (2011).
17. 17) Y. Y. Watanabe, K. J. Goldman, J. E. Caselle, D. Chapman & Y. P. Papastamatiou: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, (2015).
18. 18) T. Narazaki, K. Sato, K. J. Abernathy, G. J. Marshall & N. Miyazaki: PLOS ONE, 8, e66043 (2013).

酵母ユビキチンリガーゼRsp5による選択的な基質認識とその応用への可能性  /  渡辺 大輔, 高木 博史

Page. 36 - 42 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

読者の中には，うっかりメールを誤送信した経験をおもちの方もおられるだろうか．誤送信が問題になるのは，分子レベルでも同じかもしれない．タンパク質の翻訳後修飾を司る酵素の基質特異性が不十分であれば，情報伝達に混乱が生じ，細胞機能に悪影響を及ぼすことになる．酵母の生存に必須なユビキチンリガーゼRsp5は，さまざまなタンパク質のユビキチン化を担っており，Rsp5上のWWドメインやアレスチン様輸送アダプタータンパク質を介して精密な基質認識を実現している．本稿では，WWドメインの変異株が示す多様な表現型と，それらに基づく応用研究事例を紹介することで，Rsp5の多機能性を保証するメカニズムへの理解を深めたい．

1. 1) R. J. Ingham, G. Gish & T. Pawson: Oncogene, 23, 1972 (2004).
2. 2) D. Rotin & S. Kumar: Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 10, 398 (2009).
3. 3) M. B. Metzger, V. A. Hristova & A. M. Weissman: J. Cell Sci., 125, 531 (2012).
4. 4) S. Corbalan-Garcia & J. C. Gomez-Fernandez: Biochim. Biophys. Acta, 1838, 1536 (2014).
5. 5) J. Wang, Q. Peng, Q. Lin, C. Childress, D. Carey & W. Yang: J. Biol. Chem., 285, 12279 (2010).
6. 6) Z. Salah, A. Alian & R. I. Aqeilan: Front. Biosci., 17, 331 (2012).
7. 7) L. Shearwin-Whyatt, H. E. Dalton, N. Foot & S. Kumar: BioEssays, 28, 617 (2006).
8. 8) E. J. Dodson, V. Fishbain-Yoskovitz, S. Rotem-Bamberger & O. Schueler-Furman: Exp. Biol. Med. (Maywood), 240, 351 (2015).
9. 9) N. Belgareh-Touze, S. Leon, Z. Erpapazoglou, M. Stawiecka-Mirota, D. Urban-Grimal & R. Haguenauer-Tsapis: Biochem. Soc. Trans., 36, 791 (2008).
10. 10) P. Kaliszewski & T. Zoladek: Acta Biochim. Pol., 55, 649 (2008).
11. 11) H. Yashiroda, T. Oguchi, Y. Yasuda, A. Toh-E & Y. Kikuchi: Mol. Cell. Biol., 16, 3255 (1996).
12. 12) H. Yashiroda, D. Kaida, A. Toh-e & Y. Kikuchi: Gene, 225, 39 (1998).
13. 13) C. H. Lin, J. A. MacGurn, T. Chu, C. J. Stefan & S. D. Emr: Cell, 135, 714 (2008).
14. 14) J. M. Huibregtse, M. Scheffner, S. Beaudenon & P. M. Howley: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92, 2563 (1995).
15. 15) G. Wang, J. Yang & J. M. Huibregtse: Mol. Cell. Biol., 19, 342 (1999).
16. 16) S. B. Helliwell, S. Losko & C. A. Kaiser: J. Cell Biol., 153, 649 (2001).
17. 17) R. Dunn & L. Hicke: Mol. Biol. Cell, 12, 421 (2001).
18. 18) T. Hoppe, K. Matuschewski, M. Rape, S. Schlenker, H. D. Ulrich & S. Jentsch: Cell, 102, 577 (2000).
19. 19) M. S. Rodriguez, C. Gwizdek, R. Haguenauer-Tsapis & C. Dargemont: Traffic, 4, 566 (2003).
20. 20) N. N. Fang, G. T. Chan, M. Zhu, S. A. Comyn, A. Persaud, R. J. Deshaies, D. Rotin, J. Gsponer & T. Mayor: Nat. Cell Biol., 16, 1227 (2014).
21. 21) H. A. Fisk & M. P. Yaffe: J. Cell Biol., 145, 1199 (1999).
22. 22) K. Kono, Y. Saeki, S. Yoshida, K. Tanaka & D. Pellman: Cell, 150, 151 (2012).
23. 23) C. Hoshikawa, M. Shichiri, S. Nakamori & H. Takagi: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 11505 (2003).
24. 24) Y. Haitani & H. Takagi: Genes Cells, 13, 105 (2008).
25. 25) T. Shiga, N. Yoshida, Y. Shimizu, E. Suzuki, T. Sasaki, D. Watanabe & H. Takagi: Eukaryot. Cell, 13, 1191 (2014).
26. 26) M. Rubio-Texeira, G. Van Zeebroeck, K. Voordeckers & J. M. Thevelein: FEMS Yeast Res., 10, 134 (2010).
27. 27) O. Soetens, J. O. De Craene & B. Andre: J. Biol. Chem., 276, 43949 (2001).
28. 28) Y. Haitani, M. Nakata, T. Sasaki, A. Uchida & H. Takagi: FEMS Yeast Res., 9, 73 (2009).
29. 29) T. Sasaki & H. Takagi: Genes Cells, 18, 459 (2013).
30. 30) B. Morales, X. Ramirez-Espain, A. Z. Shaw, P. Martin-Malpartida, F. Yraola, E. Sanchez-Tillo, C. Farrera, A. Celada, M. Royo & M. J. Macias: Structure, 15, 473 (2007).
31. 31) D. Watanabe, H. Murai, R. Tanahashi, K. Nakamura, T. Sasaki & H. Takagi: Biochem. Biophys. Res. Commun., 463, 76 (2015).
32. 32) I. Wijayanti, D. Watanabe & H. Takagi: J. Biochem., 157, 251 (2015).
33. 33) A. Watcharawipas, D. Watanabe & H. Takagi: FEMS Yeast Res., 17, fox083 (2017).
34. 34) S. Kumar, Y. Tomooka & M. Noda: Biochem. Biophys. Res. Commun., 185, 1155 (1992).
35. 35) G. K. Tofaris, H. T. Kim, R. Hourez, J. W. Jung, K. P. Kim & A. L. Goldberg: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 17004 (2011).
36. 36) D. F. Tardiff, N. T. Jui, V. Khurana, M. A. Tambe, M. L. Thompson, C. Y. Chung, H. B. Kamadurai, H. T. Kim, A. K. Lancaster, K. A. Caldwell et al.: Science, 342, 979 (2013).
37. 37) C. Y. Chung, V. Khurana, P. K. Auluck, D. F. Tardiff, J. R. Mazzulli, F. Soldner, V. Baru, Y. Lou, Y. Freyzon, S. Cho et al.: Science, 342, 983 (2013).
38. 38) J. A. MacGurn, P. C. Hsu, M. B. Smolka & S. D. Emr: Cell, 147, 1104 (2011).
39. 39) A. Merhi & B. Andre: Mol. Cell. Biol., 32, 4510 (2012).
40. 40) S. Uesugi, D. Watanabe, M. Kitajima, R. Watanabe, Y. Kawamura, M. Ohnishi, H. Takagi & K. Kimura: FEMS Yeast Res., 14, 567 (2014).

セミナー室

体内時計を考慮した時間栄養学と時間運動学による健康づくり  /  青山 晋也, 柴田 重信

Page. 43 - 49 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

体内時計はさまざまな生理機能に1周期が約24時間のリズムを生み出す．本稿では食事（餌）や運動が体内時計に及ぼす作用やそれらの実施タイミングが生理機能に与える影響について，最近の知見を含めて解説する．

1. 1) Y. Tahara, M. Otsuka, Y. Fuse, A. Hirao & S. Shibata: J. Biol. Rhythms, 26, 230 (2011).
2. 2) F. Dang, X. Sun, X. Ma, R. Wu, D. Zhang, Y. Chen, Q. Xu, Y. Wu & Y. Liu: Nat. Commun., 7, 12696 (2016).
3. 3) K. Oishi, M. Kasamatsu & N. Ishida: Biochem. Biophys. Res. Commun., 317, 2 (2004).
4. 4) D. Landgraf, A. H. Tsang, A. Leliavski, C. E. Koch, J. L. Barclay, D. J. Drucker & H. Oster: eLife, 4, e06253 (2015).
5. 5) Y. Ikeda, M. Kamagata, M. Hirao, S. Yasuda, S. Iwami, H. Sasaki, M. Tsubosaka, Y. Hattori, A. Todoh, K. Tamura et al.: EBioMedicine, 28, 210 (2018).
6. 6) T. M. Burke, R. R. Markwald, A. W. McHill, E. D. Chinoy, J. A. Snider, S. C. Bessman, C. M. Jung, J. S. O'Neill & K. P. Wright Jr.: Sci. Transl. Med., 7, 305 (2015).
7. 7) B. He, K. Nohara, N. Park, Y. S. Park, B. Guillory, Z. Zhao, J. M. Garcia, N. Koike, C. C. Lee, J. S. Takahashi et al.: Cell Metab., 23, 4 (2016).
8. 8) E. A. Schroder & K. A. Esser: Exerc. Sport Sci. Rev., 41, 4 (2013).
9. 9) S. H. Yoo, S. Yamazaki, P. L. Lowrey, K. Shimomura, C. H. Ko, E. D. Buhr, S. M. Siepka, H. K. Hong, W. J. Oh, O. J. Yoo et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101, 15 (2004).
10. 10) Y. Tahara, H. Kuroda, K. Saito, Y. Nakajima, Y. Kubo, N. Ohnishi, Y. Seo, M. Otsuka, Y. Fuse, Y. Ohura et al.: Curr. Biol., 22, 11 (2012).
11. 11) G. Wolff & K. A. Esser: Med. Sci. Sports Exerc., 44, 9 (2012).
12. 12) H. Sasaki, Y. Hattori, Y. Ikeda, M. Kamagata, S. Iwami, S. Yasuda, Y. Tahara & S. Shibata: Sci. Rep., 6, 27607 (2016).
13. 13) H. Sasaki, T. Ohtsu, Y. Ikeda, M. Tsubosaka & S. Shibata: Chronobiol. Int., 31, 9 (2014).
14. 14) D. van Moorsel, J. Hansen, B. Havekes, F. A. Scheer, J. A. Jorgensen, J. Hoeks, V. B. Schrauwen-Hinderling, H. Duez, P. Lefebvre, N. C. Schaper et al.: Mol. Metab., 5, 8 (2016).
15. 15) A. C. Zambon, E. L. McDearmon, N. Salomonis, K. M. Vranizan, K. L. Johansen, D. Adey, J. S. Takahashi, M. Schambelan & B. R. Conklin: Genome Biol., 4, 10 (2003).
16. 16) M. Takahashi, A. Haraguchi, Y. Tahara, N. Aoki, M. Fukazawa, K. Tanisawa, T. Ito, T. Nakaoka, M. Higuchi & S. Shibata: Sci. Rep., 7, 39771 (2017).
17. 17) R. Zhang, N. F. Lahens, H. I. Ballance, M. E. Hughes & J. B. Hogenesch: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 111, 45 (2014).
18. 18) J. Fatima, C. W. Iqbal, S. G. Houghton, M. S. Kasparek, J. A. Duenes, Y. Zheng & M. G. Sarr: J. Gastrointest. Surg., 13, 4 (2009).
19. 19) A. Balakrishnan, A. T. Stearns, J. Rounds, J. Irani, M. Giuffrida, D. B. Rhoads, S. W. Ashley & A. Tavakkolizadeh: Surgery, 143, 6 (2008).
20. 20) C. J. Morris, J. N. Yang, J. I. Garcia, S. Myers, I. Bozzi, W. Wang, O. M. Buxton, S. A. Shea & F. A. Scheer: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 112, 17 (2015).
21. 21) A. Okamura, S. Koyanagi, A. Dilxiat, N. Kusunose, J. J. Chen, N. Matsunaga, S. Shibata & S. Ohdo: J. Biol. Chem., 289, 36 (2014).
22. 22) H. Saito, T. Terada, J. Shimakura, T. Katsura & K. Inui: Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., 295, 2 (2008).
23. 23) S. Panda: Science, 354, 6315 (2016).
24. 24) A. Chaix, A. Zarrinpar, P. Miu & S. Panda: Cell Metab., 20, 991 (2014).
25. 25) E. F. Sutton, R. Beyl, K. S. Early, W. T. Cefalu, E. Ravussin & C. M. Peterson: Cell Metab., 27, 6 (2018).
26. 26) M. S. Bray, J. Y. Tsai, C. Villegas-Montoya, B. B. Boland, Z. Blasier, O. Egbejimi, M. Kueht & M. E. Young: Int. J. Obes., 34, 11 (2010).
27. 27) D. Jakubowicz, M. Barnea, J. Wainstein & O. Froy: Obesity (Silver Spring), 21, 12 (2013).
28. 28) J. L. Andrews, X. Zhang, J. J. McCarthy, E. L. McDearmon, T. A. Hornberger, B. Russell, K. S. Campbell, S. Arbogast, M. B. Reid, J. R. Walker et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 44 (2010).
29. 29) E. Woldt, Y. Sebti, L. A. Solt, C. Duhem, S. Lancel, J. Eeckhoute, M. K. Hesselink, C. Paquet, S. Delhaye, Y. Shin et al.: Nat. Med., 19, 8 (2013).
30. 30) H. Chtourou & N. Souissi: J. Strength Cond. Res., 26, 7 (2012).
31. 31) E. Facer-Childs & R. Brandstaetter: Curr. Biol., 25, 4 (2015).
32. 32) N. Souissi, A. Gauthier, B. Sesboue, J. Larue & D. Davenne: J. Sports Sci., 20, 11 (2002).
33. 33) M. Kuusmaa, M. Schumann, M. Sedliak, W. J. Kraemer, R. U. Newton, J. P. Malinen, K. Nyman, A. Hakkinen & K. Hakkinen: Appl. Physiol. Nutr. Metab., 41, 12 (2016).

さまざまな分野における希少糖作用の応用  /  秋光 和也, 村尾 孝児, 小川 雅廣, 新谷 知也, 何森 健

Page. 50 - 57 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

自然界に存在量が少ない単糖およびその誘導体と定義される希少糖は，ブドウ糖（D-グルコース）や果糖（D-フラクトース）と類似構造をもつが，エネルギー源ではなく，興味深いことにさまざまな生物へ多様なシグナルを伝達する．これらの希少糖特性を利用して，多岐にわたる用途開発が進展中である．

1. 1) K. Izumori: Naturwissennshaften, 89, 120 (2002).
2. 2) N. Nishii, T. Nomizo, S. Takashima, T. Matsubara, M. Tokuda & H. Kitagawa: J. Vet. Med. Sci., 78, 1079 (2016).
3. 3) T. Iida, N. Hayashi, T. Yamada, Y. Yoshikawa, S. Miyazato, Y. Kishimoto, K. Okuma, M. Tokuda & K. Izumori: Metabolism, 59, 206 (2010).
4. 4) T. Matsuo & K. Izumori: Biosci. Biotechnol. Biochem., 70, 2081 (2006).
5. 5) 豊田行康，森 茂彰，梅村展子，二村由里，井上貴博，秦 毅司，三輪一智，村尾孝児，西山 成，徳田雅明：薬理と治療，38, 261 (2010).
6. 6) M. A. Hossain, S. Kitagaki, D. Nakano, A. Nishiyama, Y. Funamoto, T. Matsunaga, I. Tsukamoto, F. Yamaguchi, K. Kamitori, K. Murao et al.: Biochem. Biophys. Res. Commun., 405, 7 (2011).
7. 7) K. Murao, J. Li, H. Imachi, T. Muraoka, H. Masugata, G. X. Zhang, R. Kobayashi, T. Ishida & H. Tokumitsu: Diabetes Obes. Metab., 11, 939 (2009).
8. 8) Y. Iwasaki, M. Sendo, K. Dezaki, T. Hira, T. Sato, M. Nakata, C. Goswami, R. Aoki, T. Arai, P. Kumari et al.: Nat. Commun., 9, 113 (2018).
9. 9) T. Iida, Y. Kishimoto, Y. Yoshikawa, N. Hayashi, K. Okuma, M. Tohi, K. Yagi, T. Matsuo & K. Izumori: J. Nutr. Sci. Vitaminol. (Tokyo), 54, 511 (2008).
10. 10) N. Hayashi, T. Iida, T. Yamada, K. Okuma, I. Takehara, T. Yamamoto, K. Yamada & M. Tokuda: Biosci. Biotechnol. Biochem., 74, 510 (2010).
11. 11) K. Murao, X. Yu, W. M. Cao, H. Imachi, K. Chen, T. Muraoka, N. Kitanaka, J. Li, R. A. M. Ahmed, K. Matsumoto et al.: Life Sci., 81, 592 (2007).
12. 12) S. Ikeda, C. Furuta, Y. Fujita & S. Gohtani: Starke, 66, 773 (2014).
13. 13) S. O'Charoen, S. Hayakawa, Y. Matsumoto & M. Ogawa: J. Food Sci., 79, E2463 (2014).
14. 14) M. Hadipernata, M. Ogawa & S. Hayakawa: Poult. Sci., 95, 2120 (2016).
15. 15) M. Hadipernata, M. Ogawa & S. Hayakawa: J. Food Process. Preserv., 00, e13184 (2017).
16. 16) 檜垣俊介，松尾達博：栄養食糧学会誌，68, 69 (2015).
17. 17) 新谷知也，大隈一裕，砂古口博文，佐藤正資：日本醸造協会誌，108, 565 (2013).
18. 18) T. Shintani, H. Sakoguchi, A. Yoshihara, K. Izumori & M. Sato: Biochem. Biophys. Res. Commun., 493, 1528 (2017).
19. 19) T. J. Schulz, K. Zarse, A. Voigt, N. Urban, M. Birringer & M. Ristow: Cell Metab., 6, 280 (2007).
20. 20) T. Kimura, A. Kanasaki, N. Hayashi, T. Yamada, T. Iida, Y. Nagata & K. Okuma: Nutrition, 43, 16 (2017).
21. 21) A. Rai, S. Das, M. R. Chamallamudi, K. Nandakumar, R. Shetty, M. Gill, S. Sumalatha, R. Devkar, K. Gourishetti & N. Kumar: J. Ethnopharmacol., 210, 118 (2018).
22. 22) H. Sakoguchi, A. Yoshihara, K. Izumori & M. Sato: Biosci. Biotechnol. Biochem., 80, 1058 (2016).
23. 23) T. Fukumoto, A. Kano, K. Ohtani, Y. Yamasaki-Kokudo, B.-G. Kim, K. Hosotani, M. Saito, C. Shirakawa, S. Tajima, K. Izumori et al.: Planta, 234, 1083 (2011).
24. 24) T. Fukumoto, A. Kano, K. Ohtani, M. Inoue, A. Yoshihara, K. Izumori, S. Tajima, Y. Shigematsu, K. Tanaka, T. Ohkouchi et al.: Planta, 237, 1379 (2013).
25. 25) A. Kano, K. Gomi, Y. Yamasaki-Kokudo, M. Satoh, T. Fukumoto, K. Ohtani, S. Tajima, K. Izumori, K. Tanaka, Y. Ishida et al.: Phytopathology, 100, 85 (2010).
26. 26) A. Kano, K. Hosotani, K. Gomi, Y. Yamasaki-Kokudo, C. Shirakawa, T. Fukumoto, K. Ohtani, S. Tajima, K. Izumori, K. Tanaka et al.: J. Plant Physiol., 168, 1852 (2011).
27. 27) A. Kano, T. Fukumoto, K. Ohtani, A. Yoshihara, T. Ohara, S. Tajima, K. Izumori, K. Tanaka, T. Ohkouchi, Y. Ishida et al.: J. Exp. Bot., 64, 4939 (2013).

ライゲーション法によるタンパク質，糖タンパク質の化学合成  /  北條 裕信

Page. 58 - 63 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

ライゲーション法の発展により，タンパク質，糖タンパク質が比較的容易に調製できるようになってきた．その基本的な戦略を，いくつかの合成例を取り上げながら紹介する．

1. 1) T. Curtius: Ber. Dtsch. Chem. Ges., 35, 3226 (1902).
2. 2) E. Fischer: Ber. Dtsch. Chem. Ges., 39, 530 (1906).
3. 3) Z. Wang, W. Xu, L. Liu & T. F. Zhu: Nat. Chem., 8, 698 (2016).
4. 4) R. B. Merrifield: J. Am. Chem. Soc., 85, 2149 (1963).
5. 5) P. E. Dawson, T. W. Muir, I. Clark-Lewis & S. B. H. Kent: Science, 266, 776 (1994).
6. 6) L. Z. Yan & P. E. Dawson: J. Am. Chem. Soc., 123, 526 (2001).
7. 7) B. Premdjee & R. J. Payne: “Synthesis of Proteins by Native Chemical Ligation-Desulfurization Strategies” in Chemical Ligation ed. by L.D. D'Andrea & A. Romanelli, Wiley, 2017, pp. 161-222.
8. 8) H. Hojo & S. Aimoto: Bull. Chem. Soc. Jpn., 64, 111 (1991).
9. 9) H. Hojo, Y. Kwon, Y. Kakuta, S. Tsuda, I. Tanaka, K. Hikichi & S. Aimoto: Bull. Chem. Soc. Jpn., 66, 2700 (1993).
10. 10) L. Mende & O. Seitz: Angew. Chem. Int. Ed., 50, 1232 (2011).
11. 11) T. Kawakami, M. Sumida, K. Nakamura, T. Vorherr & S. Aimoto: Tetrahedron Lett., 46, 8805 (2005).
12. 12) Y. Ohta, S. Itoh, A. Shigenaga, S. Shintaku, N. Fujii & A. Otaka: Org. Lett., 8, 467 (2006).
13. 13) H. Hojo, Y. Onuma, Y. Akimoto, Y. Nakahara & Y. Nakahara: Tetrahedron Lett., 48, 25 (2007).
14. 14) T. Kawakami & S. Aimoto: Chem. Lett., 36, 76 (2007).
15. 15) T. Takei, T. Andoh, T. Takao & H. Hojo: Angew. Chem. Int. Ed., 56, 15708 (2017).
16. 16) S. Tang, Y.-Y. Si, Z.-P. Wang, K.-R. Mei, X. Chen, J.-Y. Cheng, J.-S. Zheng & L. Liu: Angew. Chem. Int. Ed., 54, 5713 (2015).
17. 17) M. Mizuno, K. Haneda, R. Iguchi, I. Muramoto, T. Kawakami, S. Aimoto, K. Yamamoto & T. Inazu: J. Am. Chem. Soc., 121, 284 (1999).
18. 18) Y. Nakahara: Trends Glycosci. Glycotechnol., 15, 257 (2003).
19. 19）北條裕信：有機合成化学協会誌，74, 42 (2016).
20. 20）真鍋良幸：有機合成化学協会誌，76, 502 (2018).
21. 21) I. Matsuo, K. Totani, A. Tatami & Y. Ito: Tetrahedron, 62, 8262 (2006).
22. 22) T. Inazu, M. Mizuno, T. Yamazaki & K. Haneda: Peptide Science 1998 (M. Kondo ed.), p 153 (1999).
23. 23) Y. Kajihara, Y. Suzuki, N. Yamamoto, K. Sasaki, T. Sakakibara & L. R. Juneja: Chem. Eur. J., 10, 971 (2004).
24. 24) I. Sakamoto, K. Tezuka, K. Fukae, K. Ishii, K. Taduru, M. Maeda, M. Ouchi, K. Yoshida, Y. Nambu, J. Igarashi et al.: J. Am. Chem. Soc., 134, 5428 (2012).
25. 25) Y. Asahina, M. Kanda, A. Suzuki, H. Katayama, Y. Nakahara & H. Hojo: Org. Biomol. Chem., 11, 7199 (2013).
26. 26) M. T. Weinstock, M. T. Jacobsen & M. S. Kay: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 111, 11679 (2014).

プロダクトイノベーション

染色体複製サイクルの自律的な繰り返しによるDNA増幅反応  /  末次 正幸

Page. 64 - 69 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス

われわれは，大腸菌染色体の“複製サイクル”を試験管内再構成することに成功した．この再構成系RCRはDNA増幅法として非常に優れた性能をもつものであった．本稿ではRCRについて，その研究経緯とともに紹介させていただく．

1. 1) S. N. Cohen, A. C. Y. Chang, H. W. Boyer & R. B. Helling: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 70, 3240 (1973).
2. 2) K. B. Mullis & F. A. Faloona: Methods Enzymol., 155, 335 (1987).
3. 3) J. M. Kaguni & A. Kornberg: Cell, 38, 183 (1984).
4. 4) M. Su'etsugu, H. Takada, T. Katayama & H. Tsujimoto: Nucleic Acids Res., 45, 11525 (2017).
5. 5) M. Su'etsugu & J. Errington: Mol. Cell, 41, 720 (2011).
6. 6) D. G. Gibson, L. Young, R. Chuang, J. C. Venter, C. A. Hutchison 3rd & H. O. Smith: Nat. Methods, 6, 343 (2009).
7. 7) D. G. Gibson, J. I. Glass, C. Lartigue, V. N. Noskov, R. Chuang, M. A. Algire, G. A. Benders, M. G. Montague, L. Ma, M. M. Moodie et al.: Science, 329, 52 (2010).
8. 8) J. D. Boeke, G. Church, A. Hessel, N. J. Kelley, A. Arkin, Y. Cai, R. Carlson, A. Chakravarti, V. W. Cornish, L. Holt et al.: Science, 353, 126 (2016).

付録

和文誌編集委員  / 

Page. 0 - 0 (published date : 2018年12月20日)

概要原稿

リファレンス