全文PDF :
英文要旨および目次PDF :

巻頭言

人を見る目  /  西森 克彦

Page. 135 - 135 (published date : 2015年2月20日)

冒頭文

リファレンス

研究者としての成功・成就を目指していた若き頃から，すでに30年あまりが過ぎ，自分のことはさておき，自分が育てることとなった人々，先輩・同輩・後輩として出会った人々がその後たどった人生が気になる年齢となってしまった．20年，30年，あるいはそれ以上も前に研究とのかかわりで出会った人々の，出会いでの印象や評価と，その後，彼・彼女がたどった道筋，そしてどのように成長し，今いかなる社会的立場に立つのか，を，顧みるとき，深い感慨と，時に呵責の念を否定しえない．指導的立場にいた人の，“人を見る目”が曇っているなら，教え子や後輩たちの人生を狂わせかねない，という重い現実を知るからである．

 

今日の話題

黄色ブドウ球菌の2成分性膜孔形成毒素γヘモリジンの膜孔形成メカニズム  /  田中 良和

Page. 136 - 137 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

多くの病原性細菌は，宿主の赤血球を破壊するために，膜孔形成毒素と呼ばれるタンパク質を分泌する．膜孔形成毒素は，可溶性の単量体タンパク質として分泌されるが，赤血球に接すると，細胞膜上で膜孔中間体と呼ばれる円状の会合体を形成した後，大きく形を変えて膜孔と呼ばれる孔を空けて赤血球を殺傷する．興味深いことに，膜孔を形成して細胞を殺傷するという手段は，哺乳類の免疫系においても用いられており，したがって，膜孔形成はさまざまな生物が普遍的に用いる攻撃の戦略であると言える．

1. 1) I. Iacovache, F. G. van der Goot & L. Pernot: Biochim. Biophys. Acta, 1778, 1611 (2008).
2. 2) M. C. Peitsch & J. Tschopp: Curr. Opin. Cell Biol., 3, 710 (1991).
3. 3) Y. Astier, O. Braha & H. Bayley: J. Am. Chem. Soc., 128, 1705 (2006).
4. 4) A. Asandei, A. Apetrei & T. Luchian: J. Mol. Recognit., 24, 199 (2011).
5. 5) L. Song, M. R. Hobaugh, C. Shustak, S. Cheley, H. Bayley & J. E. Gouaux: Science, 274, 1859 (1996).
6. 6) R. Olson, H. Nariya, K. Yokota, Y. Kamio & E. Gouaux: Nat. Struct. Biol., 6, 134 (1999).
7. 7) J. D. Pedelacq, L. Maveyraud, G. Prevost, L. Baba-Moussa, A. Gonzalez, E. Courcelle, W. Shepard, H. Monteil, J. P. Samama & L. Mourey: Structure, 7, 277 (1999).
8. 8) V. Guillet, P. Roblin, S. Werner, M. Coraiola, G. Menestrina, H. Monteil, G. Prevost & L. Mourey: J. Biol. Chem., 279, 41028 (2004).
9. 9) K. Yamashita, Y. Kawai, Y. Tanaka, N. Hirano, J. Kaneko, N. Tomita, M. Ohta, Y. Kamio, M. Yao & I. Tanaka: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 17314 (2011).
10. 10) D. Yamashita, T. Sugawara, M. Takeshita, J. Kaneko, Y. Kamio, I. Tanaka, Y. Tanaka & M. Yao: Nat. Commun., 5, 4897 (2014).
11. 11) Y. Tanaka, N. Hirano, J. Kaneko, Y. Kamio, M. Yao & I. Tanaka: Protein Sci., 20, 448 (2011).

植物がかおりで危険を感じ取るしくみ  /  杉本 貢一, 松井 健二, 高林 純示

Page. 138 - 140 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

虫に食べられている植物から出るかおりを受容した植物は，食害に対して強くなることが知られている．本稿では，未被害トマトが被害トマトから出るかおりを取り込んで配糖体へと変換して食植性昆虫からの被害を防ぐ機構を発見した最近の成果を紹介する．

1. 1) E. Pichersky & J. Gershenzon: Curr. Opin. Plant Biol., 5, 237 (2002).
2. 2) A. Rodríguz, B. Alquézar & L. Peña: New Phytol., 197, 36 (2013).
3. 3) G. Arimura, K. Matsui & J. Takabayashi: Plant Cell Physiol., 50, 911 (2009).
4. 4) K. Sugimoto, K. Matsui, Y. Iijima, Y. Akakabe, S. Muramoto, R. Ozawa, M. Uefune, R. Sasaki, K. Md. Alamgir, S. Akitake et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 111, 7144 (2014).
5. 5) K. Sugimoto, K. Matsui & J. Takabayashi: Commun. Iwntegr. Biol., in press. doi: 10.4161/19420889.2014.992731.
6. 6) T. Louveau, C. Leitao, S. Green, C. Hamiaux, B. van der Rest, O. Dechy-Cabaret, R. G. Atkinson & C. Chervin: FEBS J., 278, 390 (2011).
7. 7) Y.-K. Yauk, C. Ged, M. Y. Wang, A. J. Matich, L. Tessarotto, J. M. Cooney, C. Chervin & R. G. Atkinson: Plant J., 80, 317 (2014).

細胞の大きさを規程する分子基盤  /  山本 一男

Page. 141 - 142 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

Prr16遺伝子にコードされるLargenは，ミトコンドリアの活性とmRNA翻訳を介して哺乳類の細胞サイズをin vitroおよびin vivoにおいて調節する．

1. 1) P. Jorgensen & M. Tyers: Curr. Biol., 14, R1014 (2004).
2. 2) M. Cook & M. Tyers: Curr. Opin. Biotechnol., 18, 341 (2007).
3. 3) M. Laplante & D. M. Sabatini: Cell, 149, 274 (2012).
4. 4) M. Shimobayashi & M. N. Hall: Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 15, 155 (2014).
5. 5) D. C. Fingar, S. Salama, C. Tsou, E. Harlow & J. Blenis: Genes Dev., 16, 1472 (2002).
6. 6) K. Yamamoto, V. Gandin, M. Sasaki, S. McCracken, W. Li, J. L. Silvester, A. J. Elia, F. Wang, Y. Wakutani, R. Alexandrova et al.: Mol. Cell, 53, 904 (2014).
7. 7) D. Liu & Z. Songyang: Methods Enzymol., 446, 409 (2008).
8. 8) K. Tumaneng, R. C. Russell & K.-L. Guan: Curr. Biol., 22, R368 (2012).

誰がために花は香る？  /  岡本 朋子

Page. 143 - 145 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

花粉を運ぶ昆虫の特殊な送粉行動が，植物の花の匂いに性的二型性をもたらすことが明らかになった．図は雄花で集めた花粉を雌花の柱頭に運ぶ雌のハナホソガ．口吻は大量の花粉で黄色くなっている．

1. 1) M. Proctor, P. Yeo & A. Lack: “The natural history of pollination,” Timber Press, 1996.
2. 2) C. B. Fenster, W. S. Armbruster, P. Wilson, M. R. Dudash & J. D. Thomson: Annu. Rev. Ecol. Evol. Syst., 35, 375 (2004).
3. 3) A. Shuttleworth & S. D. Johnson: Proc. Biol. Sci., 277, 2811 (2010).
4. 4) T. Okamoto, A. Kawakita & M. Kato: J. Chem. Ecol., 33, 1065 (2007).
5. 5) T. Okamoto, A. Kawakita, R. Goto, G. P. Svensson & M. Kato: Proc. Biol. Sci., 280, 2280 (2013).

好熱性アーキアThermoplasma acidophilumに見いだされた新しいタイプのメバロン酸経路  /  邊見 久

Page. 146 - 147 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

近年，イソプレノイドの前駆体生合成経路であるメバロン酸経路の予想外の多様性が明らかにされている．既知の古典的経路と変形経路に加え，最近ある種の好熱性アーキアから見いだされた第3の経路について解説する．

1. 1) T. Kuzuyama, H. Hemmi & S. Takahashi: “Comprehensive Natural Products II Chemistry and Biology,” Vol. 1, ed. by L. Mander & H.-W. Liu, Elsevier, 2010, p. 493.
2. 2) A. Smit & A. Mushegian: Genome Res., 10, 1468 (2000).
3. 3) H. Nishimura, Y. Azami, M. Miyagawa, C. Hashimoto, T. Yoshimura & H. Hemmi: J. Biochem., 153, 415 (2013).
4. 4) L. L. Grochowski, H. Xu & R. H. White: J. Bacteriol., 188, 3192 (2006).
5. 5) N. Dellas, S. T. Thomas, G. Manning & J. P. Noel: eLife, 2, e00672 (2013).
6. 6) J. C. Vannice, D. A. Skaff, A. Keightley, J. K. Addo, G. J. Wychoff & H. M. Miziorko: J. Bacteriol., 196, 1055 (2014).
7. 7) Y. Azami, A. Hattori, H. Nishimura, H. Kawaide, T. Yoshimura & H. Hemmi: J. Biol. Chem., 289, 15957 (2014).
8. 8) J. M. Vinokur, T. P. Korman, Z. Cao & J. U. Bowie: Biochemistry, 53, 4161 (2014).

解説

酵母に見いだした新規な抗酸化酵素「N-アセチルトランスフェラーゼMpr1」  /  高木 博史, 那須野 亮

Page. 148 - 155 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

微生物から高等生物まで広く存在する「N-アセチルトランスフェラーゼ」は，さまざまな基質をアセチル化することで，多くの重要な細胞機能の制御に関与している．筆者らは，環状の二級アミンであるプロリンアナログ（L-アゼチジン-2-カルボン酸，シス-4-ヒドロキシ-L-プロリン）を基質とする新規のN-アセチルトランスフェラーゼMpr1を酵母Saccharomyces cerevisiaeに見いだした．また，Mpr1がアルギニン合成を亢進することで一酸化窒素の生成を誘導し，酵母の酸化ストレス耐性に寄与する新しいタイプの「抗酸化酵素」であることを明らかにした．さらに，X線結晶構造解析により，Mpr1のユニークな立体構造と反応機構の解明にも成功した．本稿では，Mpr1の分子構造と生理的役割について概説する．また，Mpr1の酵素特性や生理機能に基づく応用研究の成果も紹介する．

1. 1) D. A. Evans: Pharmacol. Ther., 42, 157 (1989).
2. 2) C. Choudhary, C. Kumar, F. Gnad, M. L. Nielsen, M. Rehman, T. C. Walther, J. V. Olsen & M. Mann: Science, 325, 834 (2009).
3. 3) R. V. Pérez-Gallardo, L. S. Briones, A. L. Díaz-Pérez, S. Gutiérrez, J. S. Rodríguez-Zavala & J. Campos-García: FEMS Yeast Res., 13, 804 (2013).
4. 4) 高木博史：蛋白質核酸酵素，53, 249 (2008).
5. 5) H. Takagi, F. Iwamoto & S. Nakamori: Appl. Microbiol. Biotechnol., 47, 405 (1997).
6. 6) Y. Morita, S. Nakamori & H. Takagi: Appl. Environ. Microbiol., 69, 212 (2003).
7. 7) H. Takagi, M. Shichiri, M. Takemura, M. Mohri & S. Nakamori: J. Bacteriol., 182, 4249 (2000).
8. 8) M. Shichiri, C. Hoshikawa, S. Nakamori & H. Takagi: J. Biol. Chem., 276, 41998 (2001).
9. 9) C. Franzblau & F. Troxler: J. Biol. Chem., 250, 1464 (1975).
10. 10) K. Bessonov, V. V. Bamm & G. Harauz: Phytochemistry, 71, 502 (2010).
11. 11) M. W. Vetting, L. P. S de Carvalho, M. Yu, S. S. Hegde, S. Magnet, S. L. Roderick & J. S. Blanchard: Arch. Biochem. Biophys., 433, 212 (2005).
12. 12) B. T. Hoa, T. Hibi, R. Nasuno, G. Matsuo, Y. Sasano & H. Takagi: J. Biosci. Bioeng., 114, 160 (2012).
13. 13) L. Fowden: Biochem. J., 64, 323 (1956).
14. 14) L. Fowden & M. Bryant: Biochem. J., 71, 210 (1959).
15. 15) M. Nomura & H. Takagi: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 101, 12616 (2004).
16. 16) X. Du & H. Takagi: J. Biochem., 138, 391 (2005).
17. 17) X. Du & H. Takagi: Appl. Microbiol. Biotechnol., 75, 1343 (2007).
18. 18) A. Nishimura, T. Kotani, Y. Sasano & H. Takagi: FEMS Yeast Res., 10, 687 (2010).
19. 19) A. Nishimura, N. Kawahara & H. Takagi: Biochem. Biophys. Res. Commun., 430, 137 (2013).
20. 20) K. Pauwels, A. Abadjieva, P. Hilven, A. Stankiewicz & M. Crabeel: Eur. J. Biochem., 270, 1014 (2003).
21. 21) J. C. Jauniaux, L. A. Urrestarazu & J. M. Wiame: J. Bacteriol., 133, 1096 (1978).
22. 22) Y. Kimura, S. Nakamori & H. Takagi: Yeast, 19, 1437 (2002).
23. 23) M. Nomura, S. Nakamori & H. Takagi: J. Biochem., 133, 67 (2003).
24. 24) M. Wada, K. Okabe, M. Kataoka, S. Shimizu, A. Yokota & H. Takagi: Biosci. Biotechnol. Biochem., 72, 582 (2008).
25. 25) T. Kotani & H. Takagi: FEMS Yeast Res., 8, 607 (2008).
26. 26) R. Nasuno, Y. Hirano, T. Itoh, T. Hakoshima, T. Hibi & H. Takagi: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 11821 (2013).
27. 27) L. Holm & P. Rosenström: Nucleic Acids Res., 38 (Web Server), W545 (2010).
28. 28) L. E. Wybenga-Groot, K. Draker, G. D. Wright & A. M. Berghuis: Structure, 7, 497 (1999).
29. 29) D. L. Burk, N. Ghuman, L. E. Wybenga-Groot & A. M. Berghuis: Protein Sci., 12, 426 (2003).
30. 30) K. Iinoya, T. Kotani, Y. Sasano & H. Takagi: Biotechnol. Bioeng., 103, 341 (2009).
31. 31) Y. Sasano, S. Takahashi, J. Shima & H. Takagi: Int. J. Food Microbiol., 138, 181 (2010).
32. 32) 高木博史：日本食品微生物学会雑誌，31, 185 (2014).
33. 33) O. P. Ishchuk, C. A. Abbas & A. A. Sibirny: J. Ind. Microbiol. Biotechnol., 37, 213 (2010).
34. 34) K. Ogawa-Mitsuhashi, K. Sagane, J. Kuromitsu, H. Takagi & K. Tsukahara: Yeast, 26, 587 (2009).
35. 35) X. H. Zhang, H. Takagi & J. M. Widholm: Plant Cell Rep., 22, 615 (2004).
36. 36) F. Y. Tsai, X. H. Zhang, A. Ulanov & J. M. Widholm: J. Exp. Bot., 61, 2571 (2010).
37. 37) T. M. H. Bach, R. Hara, K. Kino, I. Ohtsu, N. Yoshida & H. Takagi: Appl. Microbiol. Biotechnol., 97, 247 (2013).

好アルカリ性細菌のエネルギー代謝機構から見たチトクロムcの多機能  /  湯本 勳, 松野 敏英

Page. 156 - 163 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

好アルカリ性細菌の系統的および生態学的な分布が多様であるように，その環境適応のために取りうる手段とその強弱も多様であることが予測される．好アルカリ性細菌は，系統学的に中性細菌と比較的近縁な微生物群であることから予想されるように，ほかの微生物がもたない特殊な生体機能を獲得したわけではなく，種々の機能のマイナーチェンジの合わせ技によって環境適応をしていることが好アルカリ性細菌のエネルギー代謝を研究することによって垣間見ることができる．好アルカリ性細菌のチトクロムcは，単に呼吸鎖の成分としてではなく，膜の表面の陰荷電形成に貢献するとともに，電子受容体との間で大きな酸化還元電位差をつくることにより電位差の大きなコンデンサーの役割をするほか，電子移動や膜電位とリンクして膜表面のH^＋の挙動にも影響することが考えられ，特定の好アルカリ性細菌の特定の生育条件における環境適応に対する切り札の一つとして機能しているものと考えられる．

1. 1) K. Horikoshi: “Alkaliphiles,” Kodansha/Springer, 2006.
2. 2) I. Yumoto, K. Hirota & K. Yoshimune: “Extremophiles Handbook,” ed. by K. Horikoshi, Springer, 2011, p. 55.
3. 3) T. Thongaram, S. Kosono, M. Ohkuma, Y. Hongoh, M. Kitada, T. Yoshinaka, S. Trakulnaleamsai, N. Noparatnaraporn & T. Kudo: Microbes Environ., 18, 152 (2003).
4. 4) E. Padan, E. Bibi, M. Ito & T. A. Krulwich: Biochim. Biophys. Acta, 1717, 67 (2005).
5. 5) R. Aono, M. Ito & T. Machida: J. Bacteriol., 181, 6600 (1999).
6. 6) R. Gilmore, P. Messner, A. A. Guffanti, R. Kent, A. Scheberl, N. Kendrick & T. A. Krulwich: J. Bacteriol., 182, 5969 (2000).
7. 7) K. Hirota, K. Aino & I. Yumoto: Int. J. Syst. Evol. Microbiol., 63, 5303 (2013).
8. 8) P. Mitchell: Nature, 191, 144 (1961).
9. 9) T. A. Krulwich: Mol. Microbiol., 15, 403 (1995).
10. 10) A. Y. Mulkidjanian, J. Heberle & D. A. Cherepanov: Biochim. Biophys. Acta, 1757, 913 (2006).
11. 11) M. Kitada, A. A. Guffanti & T. A. Kurlwich: J. Bacteriol., 152, 1096 (1982).
12. 12) S. Sugiyama, H. Matsukura, N. Koyama, Y. Nosoh & Y. Imae: Biochim. Biophys. Acta, 852, 38 (1986).
13. 13) A. A. Guffanti, O. Finkelthal, D. B. Hicks, L. Falk, A. Sidhu, A. Garro & T. A. Krulwich: J. Bacteriol., 167, 766 (1986).
14. 14) A. Hoffmann & P. Dimroth: Eur. J. Biochem., 201, 467 (1991).
15. 15) T. Hirabayashi, T. Goto, H. Morimoto, K. Yoshimune, H. Matsuyama & I. Yumoto: J. Bioenerg. Biomembr., 44, 265 (2012).
16. 16) K. Yoshimune, H. Morimoto, Y. Hirano, J. Sakamoto, H. Matsuyama & I. Yumoto: J. Bioenerg. Biomembr., 42, 111 (2010).
17. 17) A. Y. Mulkidjanian: Biochim. Biophys. Acta, 1757, 415 (2006).
18. 18) J. L. C. M. van de Vossenberg, A. J. M. Driessen, W. Zilling & W. N. Koning: Extremophiles, 2, 67 (1998).
19. 19) T. Goto, T. Matsuno, M. Hishinuma-Narisawa, K. Yamazaki, H. Matsuyama, N. Inoue & I. Yumoto: J. Biosci. Bioeng., 100, 365 (2005).
20. 20) L. Banci & M. Assfalg: “Handbook of Metalloproteins,” ed. by K. Wieghart, R. Huber, T. Poulos & A. Messerschmidt, John Wiley & Sons, Ltd., 2001, p. 32.
21. 21) T. Yamanaka: “The Biochemistry of Bacterial Cytochromes” ed. by T. Yamanaka, Tokyo/Springer-Verlag, 1992, p. 91.
22. 22) C. W. Keevil & C. Anthony: Biochem. J., 182, 71 (1979).
23. 23) C. W. Jones, J. M. Brice, A. J. Downs & J. W. Drozd: Eur. J. Biochem., 52, 265 (1975).
24. 24) D. H. Murgida & P. Hildebrandt: J. Am. Chem. Soc., 123, 4062 (2001).
25. 25) A. C. Messias, A. P. Aguiar, L. Brennan, C. A. Salgueiro, L. M. Saraiva, A. V. Xavier & D. L. Turner: Biochim. Biophys. Acta, 1757, 143 (2006).
26. 26) L. Rivas, C. M. Soares, A. M. Baptista, J. Simaan, R. E. Di Palo, D. H. Murgida & P. Hildebrandt: Biophys. J., 88, 4188 (2005).
27. 27) R. J. Lewis, S. Belkina & T. A. Krulwich: Biochem. Biophys. Res. Commun., 95, 857 (1980).
28. 28) I. Yumoto, Y. Fukumori & T. Yamanaka: J. Biochem., 110, 267 (1991).
29. 29) I. Yumoto, K. Nakajima & K. Ikeda: J. Ferment. Bioeng., 83, 466 (1997).
30. 30) S. Ogami, S. Hijikata, T. Tsukahara, Y. Mie, T. Matsuno, N. Morita, I. Hara, K. Yamazaki, N. Inoue, A. Yokota et al.: Extremophiles, 13, 491 (2009).
31. 31) T. I. Doukov, H. Hemmi, C. L. Drennan & S. W. Ragsdale: J. Biol. Chem., 282, 6609 (2007).
32. 32) P. S. David, P. S. Dutt, B. Wathen, Z. Jia & B. C. Hill: Arch. Biochem. Biophys., 377, 22 (2000).
33. 33) I. Yumoto, S. Takahashi, T. Kitagawa, Y. Fukumori & T. Yamanaka: J. Biochem., 114, 88 (1993).

海洋産抗腫瘍性物質アプリロニンAの作用機序  /  平山 裕一郎, 北 将樹, 木越 英夫

Page. 164 - 170 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

アプリロニンA（ApA）は強力な抗腫瘍活性を示す海洋産マクロリドである．ApAはモノマーのG-アクチンと1 : 1の複合体を形成し，重合したF-アクチンを脱重合させる．しかしApAは細胞内のアクチン骨格に作用するよりも1,000倍以上低い濃度で細胞毒性を示すことから，アクチン以外の第二の標的分子の存在が予想されていた．われわれはApAの分子プローブを合成し，標的分子の同定と相互作用解析を行った．その結果，本化合物が2つの細胞骨格タンパク質，アクチンとチューブリン間の相互作用を誘導することで微小管ダイナミクスを阻害するという，ユニークな作用を示すことを見いだした．

1. 1) L. G. Milroy, T. N. Grossmann, S. Hennig, L. Brunsveld & C. Ottmann: Chem. Rev., 114, 4695 (2014).
2. 2) P. Thiel, M. Kaiser & C. Ottmann: Angew. Chem. Int. Ed., 51, 2012 (2012).
3. 3) K. Yamada, M. Ojika, T. Ishigaki, Y. Yoshida, H. Ekimoto & M. Arakawa: J. Am. Chem. Soc., 115, 11020 (1993).
4. 4) S. Saito, S. Watabe, H. Ozaki, H. Kigoshi, K. Yamada, N. Fusetani & H. Karaki: J. Biochem., 120, 552 (1996).
5. 5) K. Hirata, S. Muraoka, K. Suenaga, K. Kuroda, K. Kato, H. Tanaka, M. Yamamoto, M. Takata, K. Yamada & H. Kigoshi: J. Mol. Biol., 356, 945 (2006).
6. 6) K. Yamada, M. Ojika, H. Kigoshi & K. Suenaga: Nat. Prod. Rep., 26, 27 (2009).
7. 7) M. Kita, Y. Hirayama, K. Yoneda, K. Yamagishi, T. Chinen, T. Usui, E. Sumiya, M. Uesugi & H. Kigoshi: J. Am. Chem. Soc., 135, 18089 (2013).
8. 8) M. Kita, Y. Hirayama, M. Sugiyama & H. Kigoshi: Angew. Chem. Int. Ed., 50, 9871 (2011).
9. 9) M. Kita, Y. Hirayama, K. Yamagishi, K. Yoneda, R. Fujisawa & H. Kigoshi: J. Am. Chem. Soc., 134, 20314 (2012).
10. 10) E. D. Goley & M. D. Welch: Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 7, 713 (2006).
11. 11) A. Szyk, A. M. Deaconescu, G. Piszczek & A. Roll-Mecak: Nat. Struct. Mol. Biol., 18, 1250 (2011).
12. 12) O. Ohno, M. Morita, K. Kitamura, T. Teruya, K. Yoneda, M. Kita, H. Kigoshi & K. Suenaga: Bioorg. Med. Chem. Lett., 23, 1467 (2013).
13. 13) R. B. G. Ravelli, B. Gigant, P. A. Curmi, I. Jourdain, S. Lachkar, A. Sobel & M. Knossow: Nature, 428, 198 (2004).
14. 14) J. Liu, J. D. Farmer Jr., W. S. Lane, J. Friedman, I. Weissman & S. L. Schreiber: Cell, 66, 807 (1991).
15. 15) E. J. Brown, M. W. Albers, T. B. Shin, K. Ichikawa, C. T. Keith, W. S. Lane & S. L. Schreiber: Nature, 369, 756 (1994).

ストリゴラクトン受容体の構造とシグナル伝達のしくみ  /  中村 英光, 宮川 拓也, 田之倉 優, 浅見 忠男

Page. 171 - 178 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

ストリゴラクトンは，アフリカで農作物に深刻な被害をもたらし魔女の雑草と呼ばれる根寄生雑草ストライガの種子発芽促進物質として知られていたが，近年，枝分かれ抑制など多様な活性をもつ植物ホルモンであることが知られるようになった．そのため，ストリゴラクトンの受容・シグナル伝達機構の解明は，根寄生雑草防除の点でも，植物の生長制御の点でも重要な課題である．ストリゴラクトンの受容は，ストリゴラクトンの加水分解活性を併せ持つD14タンパク質により行われることが明らかになってきている．本稿では，この数年で分子生物学的手法やタンパク質結晶構造解析により明らかになってきたストリゴラクトンの受容・シグナル伝達のしくみについて解説する．

1. 1) V. Gomez-Roldan, S. Fermas, P. B. Brewer, V. Puech-Pagès, E. A. Dun, J. P. Pillot, F. Letisse, R. Matusova, S. Danoun, J. C. Portais et al.: Nature, 455, 189 (2008).
2. 2) M. Umehara, A. Hanada, S. Yoshida, K. Akiyama, T. Arite, N. Takeda-Kamiya, H. Magome, Y. Kamiya, K. Shirasu, K. Yoneyama et al.: Nature, 455, 195 (2008).
3. 3) A. Alder, M. Jamil, M. Marzorati, M. Bruno, M. Vermathen, P. Bigler, S. Ghisla, H. Bouwmeester, P. Beyer & S. Al-Babili: Science, 335, 1348 (2012).
4. 4) Y. Seto, A. Sado, K. Asami, A. Hanada, M. Umehara, K. Akiyama & S. Yamaguchi: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 111, 1640 (2014).
5. 5) Y. Zhang, A. D. van Dijk, A. Scaffidi, G. R. Flematti, M. Hofmann, T. Charnikhova, F. Verstappen, J. Hepworth, S. van der Krol, O. Leyser et al.: Nat. Chem. Biol., 10, 1028 (2014).
6. 6) Y. Seto & S. Yamaguchi: Curr. Opin. Plant Biol., 21C, 1 (2014).
7. 7) Y. Seto, H. Kameoka, S. Yamaguchi & J. Kyozuka: Plant Cell Physiol., 53, 1843 (2012).
8. 8) T. Arite, M. Umehara, S. Ishikawa, A. Hanada, M. Maekawa, S. Yamaguchi & J. Kyozuka: Plant Cell Physiol., 50, 1416 (2009).
9. 9) J. P. Stanga, S. M. Smith, W. R. Briggs & D. C. Nelson: Plant Physiol., 163, 318 (2013).
10. 10) F. Zhou, Q. Lin, L. Zhu, Y. Ren, K. Zhou, N. Shabek, F. Wu, H. Mao, W. Dong, L. Gan et al.: Nature, 504, 406 (2013).
11. 11) L. Jiang, X. Liu, G. Xiong, H. Liu, F. Chen, L. Wang, X. Meng, G. Liu, H. Yu, Y. Yuan et al.: Nature, 504, 401 (2013).
12. 12) C. Hamiaux, R. S. Drummond, B. J. Janssen, S. E. Ledger, J. M. Cooney, R. D. Newcomb & K. C. Snowden: Curr. Biol., 22, 2032 (2012).
13. 13) H. Nakamura, Y. L. Xue, T. Miyakawa, F. Hou, H. M. Qin, K. Fukui, X. Shi, E. Ito, S. Ito, S. H. Park et al.: Nat. Commun., 4, 2613 (2013).
14. 14) M. Kagiyama, Y. Hirano, T. Mori, S. Y. Kim, J. Kyozuka, Y. Seto, S. Yamaguchi & T. Hakoshima: Genes Cells, 18, 147 (2013).
15. 15) L. H. Zhao, X. E. Zhou, Z. S. Wu, W. Yi, Y. Xu, S. Li, T. H. Xu, Y. Liu, R. Z. Chen, A. Kovach et al.: Cell Res., 23, 436 (2013).
16. 16) S. M. Smith & J. Li: Curr. Opin. Plant Biol., 21C, 23 (2014).
17. 17) S. Toh, D. Holbrook-Smith, M. E. Stokes, Y. Tsuchiya & P. McCourt: Chem. Biol., 21, 988 (2014).
18. 18) R. Bythell-Douglas, M. T. Waters, A. Scaffidi, G. R. Flematti, S. M. Smith & C. S. Bond: PLoS ONE, 8, e54758 (2013).
19. 19) Y. Guo, Z. Zhen, J. J. La Clair, J. Chory & J. P. Noel: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 8284 (2013).
20. 20) A. de Saint Germain, Y. Ligerot, E. A. Dun, J. P. Pillot, J. J. Ross, C. A. Beveridge & C. Rameau: Plant Physiol., 163, 1012 (2013).
21. 21) Q. F. Li, C. Wang, L. Jiang, S. Li, S. S. Sun & J. X. He: Sci. Signal., 5, ra72 (2012).
22. 22) Y. Wang, S. Sun, W. Zhu, K. Jia, H. Yang & X. Wang: Dev. Cell, 27, 681 (2013).
23. 23) K. Fukui, S. Ito & T. Asami: Mol. Plant, 6, 88 (2013).
24. 24) H. Nakamura & T. Asami: Front. Plant Sci., 5, 623 (2014).

セミナー室

α-1,3-Glucan分解酵素とその応用  /  矢野 成和, 立木 隆

Page. 179 - 185 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

GH87型α-1,3-glucanas のN-末端DS1，CB6とDS2ドメインを欠失させると，α-1,3-glucan結合活性が低下する．これら3ドメインは，新規のα-1,3-glucan結合ドメインと考えられる．

1. 1) C. I. Marion, C. A. Reppleye, J. T. Engle & W. E. Goldman: Mol. Microbiol., 62, 970 (2006).
2. 2) T. Fujikawa, Y. Kuga, S. Yano, A. Yoshimi, T. Tachiki, K. Abe & M. Nishimura: Mol. Microbiol., 73, 553 (2009).
3. 3) T. Fukamizo: Curr. Protein Pept. Sci., 1, 105 (2000).
4. 4) W. Suyotha, S. Yano, K. Takagi, N. Rattanakit-Chandet, T. Tachiki & M. Wakayama: Biosci. Biotechnol. Biochem., 77, 639 (2013).
5. 5) B. Henrissat & A. Bairoch: Biochem. J., 316, 695 (1996).
6. 6) C. C. Fuglsang, R. M. Berka, J. A. Wahleithner, S. Kauppinen, J. R. Shuster, G. Rasmussen, T. Halkier, H. Dalboge & B. Henrissat: J. Biol. Chem., 275, 2009 (2000).
7. 7) H. Wei, M. Scherer, A. Singh, R. Liese & R. Fischer: Fungal Genet. Biol., 34, 217 (2001).
8. 8) N. Dekker, D. Speijer, C. H. Grün, M. van den Berg, A. de Haan & F. Hochstenbach: Mol. Biol. Cell, 15, 3903 (2004).
9. 9) W. Suyotha, S. Yano, T. Itoh, H. Fujimoto, T. Hibi, T. Tachiki & M. Wakayama: J. Biosci. Bioeng., 118, 378 (2014).
10. 10) M. Pleszczyńska, A. Boguszewska, M. Tchórzewski, A. Wiater & J. Szczodrak: Protein Expr. Purif., 86, 68 (2012).
11. 11) I. Shimotsuura, H. Kigawa, M. Ohdera, H. K. Kuramitsu & S. Nakashima: Appl. Environ. Microbiol., 74, 2759 (2008).
12. 12) Y. Hakamada, N. Sumitomo, A. Ogawa, T. Kawano, K. Saeki, K. Ozaki, S. Ito & T. Kobayashi: Biochimie, 90, 525 (2008).
13. 13) C. H. Grün, N. Dekker, A. A. Nieuwland, F. M. Klis, J. P. Kamerling, J. F. Vliegenthart & F. Hochstenbach: FEBS Lett., 580, 3780 (2006).
14. 14) H. Kimoto, M. Akamatsu, Y. Fujii, H. Tatsumi, H. Kusaoke & A. Taketo: J. Mol. Microbiol. Biotechnol., 18, 14 (2010).
15. 15) A. L. Van Bueren, C. Morland, H. J. Gilbert & A. B. Boraston: J. Biol. Chem., 280, 530 (2005).
16. 16) T. Y. Hong, C. W. Cheng, J. W. Huang & M. Meng: Microbiology, 148, 1151 (2002).
17. 17) A. C. Fernandes, C. M. G. A. Fontes, H. J. Gilbert, G. P. Hazlewood, T. H. Fernandes & L. M. A. Ferreira: Biochem. J., 342, 105 (1999).
18. 18) C. M. Fontes, J. H. Clarke, G. P. Hazlewood, T. H. Fernandes, H. J. Gilbert & L. M. Ferreira: Appl. Microbiol. Biotechnol., 49, 552 (1998).
19. 19) T. Fujikawa, A. Sakaguchi, Y. Nishizawa, Y. Kouzai, E. Minami, S. Yano, H. Koga, T. Meshi & M. Nishimura: PLoS Pathog., 8, e1002882 (2012).
20. 20) M. Pleszczyńska, A. Wiater & J. Szczodrak: Biotechnol. Lett., 32, 1699 (2010).

植物細胞壁：その形を決める仕組み  /  藤田 智史, 橋本 隆

Page. 186 - 191 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

多細胞生物である高等植物はさまざまな形の細胞から構成されており，細胞の形には細胞や組織の機能が反映されている場合も多い．たとえば，茎，胚軸，根などの軸状組織は細長い円筒状の細胞が集合し，扁平な葉の表皮はジグソーパズル状の複雑に入り組んだ細胞で大部分が埋め尽くされている．

1. 1) T. Hashimoto: “The Plant Cytoskeleton,” ed. by B. Liu, Springer, 2011, pp. 245–257.
2. 2) M. Bringmann, B. Landrein, C. Schudoma, O. Hamant, M.-T. Hauser & S. Persson: Trends Plant Sci., 17, 666 (2012).
3. 3) A. R. Paredez, C. R. Somerville & D. W. Ehrhardt: Science, 312, 1491 (2006).
4. 4) Y. Gu, N. Kaplinsky, M. Bringmann, A. Cobb, A. Carroll, A. Sampathkumar, T. I. Baskin, S. Persson & C. R. Somerville: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 12866 (2010).
5. 5) M. Bringmann, E. Li, A. Sampathkumar, T. Kocabek, M. T. Hauser & S. Persson: Plant Cell, 24, 163 (2012).
6. 6) Y. Mei, H.-B. Gao, M. Yuan & H.-W. Xue: Plant Cell, 24, 1066 (2012).
7. 7) S. Li, L. Lei, C. R. Somerville & Y. Gu: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 185 (2012).
8. 8) L. Lei, S. Li, J. Du, L. Bashline & Y. Gu: Plant Cell, 25, 4912 (2013).
9. 9) C. Craddock, I. Lavagi & Z. Yang: Trends Cell Biol., 22, 492 (2012).
10. 10) Y. Fu, Y. Gu, Z. Zheng, G. Wasteneys & Z. Yang: Cell, 120, 687 (2005).
11. 11) T. Xu, M. Wen, S. Nagawa, Y. Fu, J.-G. Chen, M.-J. Wu, C. Perrot-Rechenmann, J. Friml, A. M. Jones & Z. Yang: Cell, 143, 99 (2010).
12. 12) T. Xu, N. Dai, J. Chen, S. Nagawa, M. Cao, H. Li, Z. Zhou, X. Chen, R. De Rycke, H. Rakusova et al.: Science, 343, 1025 (2014).
13. 13) S. Nagawa, T. Xu, D. Lin, P. Dhonukshe, X. Zhang, J. Friml, B. Scheres, Y. Fu & Z. Yang: PLoS Biol., 10, e1001299 (2012).
14. 14) J. J. Lindeboom, M. Nakamura, A. Hibbel, K. Shudyak, R. Gutierrez, T. Ketelaar, A. M. C. Emos, B. M. Mulder, V. Kirik & D. W. Ehrhardt: Science, 342, 1245533 (2013).
15. 15) K. Naoi & T. Hashimoto: Plant Cell, 16, 1841 (2004).
16. 16) J. Pytela, T. Kato & T. Hashimoto: Planta, 231, 1311 (2010).
17. 17) S. Fujita, J. Pytela, T. Hotta, T. Kato, T. Hamada, R. Akamatsu, Y. Ishida, N. Kutsuna, S. Hasezawa, Y. Nomura et al.: Curr. Biol., 23, 1969 (2013).
18. 18) Y. Ban, Y. Kobayashi, T. Hara, T. Hamada, T. Hashimoto, S. Takeda & T. Hattori: Plant Cell Physiol., 54, 848 (2013).

プロダクトイノベーション

血液中のアミノ酸プロファイルで健康状態を評価する「アミノインデックス技術」の開発と実用化  /  今泉 明

Page. 192 - 197 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

個々の血中アミノ酸プロファイルは，疾病の病態を含むさまざまな代謝の状態を反映していると考えられる．この情報を多変量解析により判別したい疾患に対して最適な識別能を与えるように圧縮する．

1. 1) K. Shimbo, T. Oonuki, A. Yahashi, K. Hirayama & H. Miyano: Rapid Commun. Mass Spectrom., 23, 1483 (2009).
2. 2) K. Shimbo, A. Yahashi, K. Hirayama, M. Nakazawa & H. Miyano: Anal. Chem., 81, 5172 (2009).
3. 3) K. Shimbo, S. Kubo, Y. Harada, T. Oonuki, T. Yokokura, H. Yoshida, M. Amao, M. Nakamura, N. Kageyama, J. Yamazaki et al.: Biomed. Chromatogr., 24, 683 (2010).
4. 4) Y. Miyagi, M. Higashiyama, A. Gochi, M. Akaike, T. Ishikawa, T. Miura, N. Saruki, E. Bando, H. Kimura, F. Imamura et al.: PLoS ONE, 6, e24143 (2011).
5. 5) Y. Luo, J. Yoneda, H. Ohmori, T. Sasaki, K. Shimbo, S. Eto, Y. Kato, H. Miyano, T. Kobayashi, T. Sasahira et al.: Cancer Res., 74, 330 (2014).
6. 6) M. Yamakado, T. Tanaka, K. Nagao, Y. Ishizaka, T. Mitushima, M. Tani, A. Toda, E. Toda, M. Okada, H. Miyano et al.: Clinical Obesity, 2, 29 (2012).

農芸化学@HighSchool

洗剤中での洗濯酵素の働きに迫る  /  小出 亜矢子, 田中 理絵, 矢﨑 真唯子, 濵 みなみ, 池内 秀和

Page. 198 - 199 (published date : 2015年2月20日)

概要原稿

リファレンス

本研究は， 日本農芸化学会2014 年度大会（開催地： 明治大学）の「ジュニア農芸化学会」で発表された．発表者らは，市販されている家庭用洗剤のタンパク質分解活性がどの程度なのか疑問を抱き，洗剤中のタンパク質の分子量と活性の温度依存性を調べた．