全文PDF :
英文要旨および目次PDF :

巻頭言

「ありのまま」の生命現象解析  /  植田 充美

Page. 201 - 201 (published date : 2015年3月20日)

冒頭文

リファレンス

2014年に「アナと雪の女王」の映画から，「ありのままで」という歌と言葉が流布したことは記憶に新しい．生命の研究において，まさに，「ありのまま」を理解して，それを応用して実用化していくのが，「農芸化学」の本質ではないか，と思いを新たにした．生命現象を基礎的に「ありのまま」に解析し，生命がストレスを感じずに「ありのまま」にモノづくりに供されていくのが，勝手に造語したが，「農芸化学する」につながるかもしれない．

 

今日の話題

食と腸内細菌代謝産物を介した宿主エネルギー制御機構  /  木村 郁夫

Page. 202 - 204 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

近年，腸内細菌叢の変化がその宿主におけるエネルギー調節や栄養の摂取，免疫機能等に関与し，肥満や糖尿病・免疫疾患などの病態に直接的に影響するということが明らかになった．その中で腸内細菌の主要代謝産物である短鎖脂肪酸とその宿主側受容体GPR41とGPR43によるエネルギー代謝制御が注目されている．

1. 1) T. Hara, I. Kimura, D. Inoue, A. Ichimura & A. Hirasawa: Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol., 164, 77 (2013).
2. 2) A. Ichimura, A. Hirasawa, O. Poulain-Godfroy, A. Bonnefond, T. Hara, L. Yengo, I. Kimura, A. Leloire, N. Liu, K. Iida et al.: Nature, 483, 350 (2012).
3. 3) B. S. Samuel, A. Shaito, T. Motoike, F. E. Rey, F. Backhed, J. K. Manchester, R. E. Hammer, S. C. Williams, J. Crowley, M. Yanagisawa et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 16767 (2008).
4. 4) I. Kimura, D. Inoue, T. Maeda, T. Hara, A. Ichimura, S. Miyauchi, M. Kobayashi, A. Hirasawa & G. Tsujimoto: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 8030 (2011).
5. 5) D. Inoue, I. Kimura, M. Wakabayashi, H. Tsumoto, K. Ozawa, T. Hara, Y. Takei, A. Hirasawa, Y. Ishihara & G. Tsujimoto: FEBS Lett., 586, 1547 (2012).
6. 6) I. Kimura, K. Ozawa, D. Inoue, T. Imamura, K. Kimura, T. Maeda, K. Terasawa, D. Kahihara, K. Hirano, T. Tani et al.: Nat. Commun., 4, 1829 (2013).

ミヤコシンAの構造決定  /  人羅 勇気, 高田 健太郎, 松永 茂樹

Page. 205 - 207 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

Petrosia属カイメンから発見されたミヤコシンAは，長鎖脂肪鎖中に分岐メチルを有した細胞毒性アセチレン化合物である．X線結晶スポンジ法および遠隔位不斉認識試薬である赤坂・大類試薬を用いたキラル分析によって，遠隔位不斉炭素の構造決定を行った．

1. 1) Y. Hitora, K. Takada S. Okada & S. Matsunaga: Tetrahedron, 67, 4530 (2011).
2. 2) Y. Inokuma, S. Yoshioka, J. Ariyoshi, T. Arai, Y. Hitora, K. Takada, S. Matsunaga, K. Rissanen & M. Fujita: Nature, 501, 262 (2013).
3. 3) Y. Inokuma, S. Yoshioka, J. Ariyoshi, T. Arai, Y. Hitora, K. Takada, S. Matsunaga, K. Rissanen & M. Fujita: Nature, 495, 461 (2013).
4. 4) K. Imaizumi, H. Terasima, K. Akasaka & H. Ohrui: Anal. Sci., 19, 1243 (2003).
5. 5) I. Ohtani, T. Kusumi, Y. Kashman & H. Kakisawa: J. Am. Chem. Soc., 113, 4092 (1991).
6. 6) Y. Hitora, K. Takada & S. Matsunaga: Tetrahedron, 69, 11070 (2013).
7. 7) K. Mori, K. Akasaka & S. Matsunaga: Tetrahedron, 70, 392 (2014).

低分子性リグニン分解菌から見いだされた二原子酸素添加酵素DesBの基質特異性メカニズムの解明  /  杉本 敬祐, 千田 美紀, 笠井 大輔, 福田 雅夫, 政井 英司, 千田 俊哉

Page. 208 - 211 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

パルプ廃液の環境下で発見されたSphingobium sp. SYK-6 は，リグニン代謝中間体・ガリック酸が蓄積すると生育阻害を引き起こすため，この分解に特化した二原子酸素添加酵素DesBを分子進化させてきた．本稿では，本株の環境適応のキー酵素となるDesBの高度な基質特異性の分子メカニズムを構造生物学の視点から紹介する．

1. 1) E. Masai, Y. Katayama & M. Fukuda: Biosci. Biotechnol. Biochem., 71, 1 (2007).
2. 2) D. Kasai, E. Masai, K. Miyauchi, Y. Katayama & M. Fukuda: J. Bacteriol., 187, 5067 (2005).
3. 3) L. D. Eltis & J. T. Bolin: J. Bacteriol., 178, 5930 (1996).
4. 4) T. Senda, K. Sugiyama, H. Narita, T. Yamamoto, K. Kimbara, M. Fukuda, M. Sato, K. Yano & Y. Mitsui: J. Mol. Biol., 225, 735 (1996).
5. 5) K. Sugimoto, T. Senda, H. Aoshima, E. Masai, M. Fukuda & Y. Mitsui: Structure, 7, 953 (1999).
6. 6) K. Sugimoto, M. Senda, D. Kasai, M. Fukuda, E. Masai & T. Senda: PLoS ONE, 21, e92249 (2014).

脂質を動かす酵母Oshタンパク質ファミリー  /  池田 敦子, 船戸 耕一

Page. 212 - 214 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

酵母のオキシステロール結合タンパク質ホモログは，小胞輸送と，脂質の非小胞輸送を制御する．さらに，オルガネラ膜同士が接触している部位で，脂質の代謝にかかわる酵素を活性化する．

1. 1) V. M. Olkkonen & S. Li: Prog. Lipid Res., 52, 529 (2013).
2. 2) Y. Ling, S. Hayano & P. Novick: Mol. Biol. Cell, 25, 3389 (2014).
3. 3) K. Kajiwara, A. Ikeda, A. Aguilera-Romero, G. A. Castillon, S. Kagiwada, K. Hanada, H. Riezman, M. Muñiz & K. Funato: J. Cell Sci., 127, 376 (2014).
4. 4) C. J. Mousley, P. Yuan, N. A. Gaur, K. D. Trettin, A. H. Nile, S. J. Deminoff, B. J. Dewar, M. Wolpert, J. M. Macdonald, P. K. Herman et al.: Cell, 148, 702 (2012).
5. 5) A. G. Georgiev, D. P. Sullivan, M. C. Kersting, J. S. Dittman, C. T. Beh & A. K. Menon: Traffic, 12, 1341 (2011).
6. 6) C. J. Stefan, A. G. Manford, D. Baird, J. Yamada-Hanff, Y. Mao & S. D. Emr: Cell, 144, 389 (2011).
7. 7) A. G. Manford, C. J. Stefan, H. L. Yuan, J. A. Macgurn & S. D. Emr: Dev. Cell, 23, 1129 (2012).
8. 8) S. Tavassoli, J. T. Chao, B. P. Young, R. C. Cox, W. A. Prinz, A. I. de Kroon & C. J. Loewen: EMBO Rep., 14, 434 (2013).
9. 9) K. Maeda, K. Anand, A. Chiapparino, A. Kumar, M. Poletto, M. Kaksonen & A. C. Gavin: Nature, 501, 257 (2013).

バクテリア滑走運動の新しいメカニズム  /  中根 大介, 中山 浩次, 西坂 崇之

Page. 215 - 216 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

バクテロイデス門に属する細菌は，土壌，海洋，腸内など，あらゆる環境に生息している．これらの多くは， ガラスなどの固形物表面上で，前進・後進・反転・回転などの活発な運動を示す．最近私たちは，複雑に見える上記の運動様式を説明する 新しいモデルを提案した．

1. 1) K. F. Jarrell & M. J. McBride: Nat. Rev. Microbiol., 6, 466 (2008).
2. 2) M. J. McBride & Y. Zhu: J. Bacteriol., 195, 270 (2013).
3. 3) D. Nakane, K. Sato, H. Wada, M. J. McBride & K. Nakayama: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 11145 (2013).
4. 4) K. Sato, M. Naito, H. Yukitake, H. Hirakawa, M. Shoji, M. J. McBride, R. G. Rhodes & K. Nakayama: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 276 (2010).
5. 5) C. Chagnot, M. A. Zorgani, T. Astruc & M. Desvaux: Front Microbiol., 4, 303 (2013).
6. 6) B. Nan, M. J. McBride, J. Chen, D. R. Zusman & G. Oster: Curr. Biol., 24, R169 (2014).
7. 7) H. Wada, D. Nakane & H. Y. Chen: Phys. Rev. Lett., 111, 248102 (2013).

キチナーゼの性質からみた食虫植物の消化機構  /  本多 裕司, 石﨑 佳奈, 濱田 達朗

Page. 217 - 219 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

食虫植物であるウツボカズラの消化液には，さまざまなタンパク質が分泌されている．それらの中にはキチナーゼも含まれていたが，その酵素学的な知見は得られていなかった．本稿では，酵素の反応機構から考察した昆虫消化におけるキチナーゼの役割について述べる．

1. 1) A. Slack: “Carnivorous plants,” MIT Press, 2000.
2. 2) 近藤勝彦，近藤誠宏“カラー版　食虫植物図鑑”，家の光協会，2006.
3. 3) 安　忠一，福崎英一郎，小林昭雄：植物の生長調節，37, 139 (2002).
4. 4) A. Mithöfer: Phytochemistry, 72, 1678 (2011).
5. 5) 濱田達朗：生物工学会誌，90, 659 (2012).
6. 6) S. H. Vines: J. Anat. Physiol., 11, 124 (1876).
7. 7) N. Hatano & T. Hamada: J. Proteome Res., 7, 809 (2008).
8. 8) T. Taira: J. Appl. Glycosci., 57, 167 (2010).
9. 9) K. Ishisaki, Y. Honda, H. Taniguchi, N. Hatano & T. Hamada: Glycobiology, 22, 345 (2012).
10. 10) N. Hatano & T. Hamada: J. Proteomics, 75, 4844 (2012).
11. 11) K. Ishisaki, S. Arai, T. Hamada & Y. Honda: Carbohydr. Res., 361, 170 (2012).
12. 12) C. I. An, E. Fukusaki & A. Kobayashi: Planta, 212, 547 (2001).
13. 13) T. Morohoshi, M. Oikawa, S. Sato, N. Kikuchi, N. Kato & T. Ikeda: J. Biosci. Bioeng., 112, 315 (2011).

昆虫病原性糸状菌が生産する生理活性物質の単離・同定  /  木下 浩

Page. 220 - 221 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

漢方薬の一つ冬虫夏草も含まれる昆虫病原性糸状菌は微生物農薬としてだけでなく，生理活性物質の探索源としても利用されている．本稿では筆者らが，単離した新規リポペプチドの生合成機構および生合成遺伝子について紹介する．

1. 1) M. Azumi, K. Ishidoh, H. Kinoshita, T. Nihira, F. Ihara, T. Fujita & Y. Igarashi: J. Nat. Prod., 71, 278 (2008).
2. 2) S. Y. Lee, H. Kinoshita, F. Ihara, Y. Igarashi & T. Nihira: J. Biosci. Bioeng., 105, 476 (2008).
3. 3) S. P. Putri, H. Kinoshita, F. Ihara, Y. Igarashi & T. Nihira: J. Nat. Prod., 72, 1544 (2009).
4. 4) S. P. Putri, H. Kinoshita, F. Ihara, Y. Igarashi & T. Nihira: J. Antibiot. (Tokyo), 63, 195 (2010).
5. 5) S. P. Putri, K. Ishidoh, H. Kinoshita, S. Kitani, F. Ihara, Y. Sakihama, Y. Igarashi & T. Nihira: J. Biosci. Bioeng., 117, 557 (2014).
6. 6) T. Asai, T. Yamamoto, N. Shirata, T. Taniguchi, K. Monde, I. Fujii, K. Gomi & Y. Oshima: Org. Lett., 15, 3346 (2013).
7. 7) K. Ishidoh, H. Kinoshita, Y. Igarashi, F. Ihara & T. Nihira: J. Antibiot. (Tokyo), 67, 459 (2014).
8. 8) K. Ishidoh, H. Kinoshita & T. Nihira: Appl. Microbiol. Biotechnol., 98, 7501 (2014).

解説

ヒトマスト細胞における高親和性IgE受容体β鎖の役割  /  岡山 吉道, 布村 聡, 羅 智靖

Page. 222 - 227 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

ヒトとマウスFcεRI β鎖遺伝子は7つのexonからなる．ヒトFcεRI β鎖には2つのsplicing variant（βTとMS4A2trucと呼ばれる）があり，タンパク質に翻訳される．Full lengthのFcεRI β鎖は，4カ所の疎水性の強い膜通過部分を有し，N端，C端ともに細胞内にある．C端には，Immunoreceptor tyrosine-based activation motif（ITAM）と呼ばれるシグナル伝達モチーフがある．チロシンリン酸化したFcεRI β鎖ITAMには，Lynなどのシグナル分子が会合する．FcεRI β鎖ITAMは定型的なチロシン残基（YXXLX_7-11YXXL）および3つ目の非定型的なチロシン残基（YEELNVYSPIYSEL）をもつ．マウスFcεRI β鎖ITAMの定型的なYを介したシグナルが，FcεRIの架橋刺激による脱顆粒および脂質メディエーターの産生に対してamplifierとして働いている．一方，FcεRI β鎖ITAMの非定型的なYは，サイトカン産生に対して抑制的な制御を行っている．すなわちFcεRI β鎖がそのITAMの定型的および非定型的Yを介してIgE依存性のマスト細胞活性化における正負両方向性の調節によるファインチューニングを行っている．ヒトFcεRI β鎖の発現が抑制されたヒトマスト細胞ではFcεRIの架橋による脱顆粒，PGD₂産生，サイトカイン産生は統計学的有意に抑制される．これは，単にFcεRIの細胞表面の発現が減少したためのみならず，Lynの細胞膜への移行が阻止されていたため下流のシグナル伝達が抑制されたことによる．細胞膜に発現しているβ鎖を標的とした薬剤が，アレルギー疾患の新規治療薬となる可能性がある．

1. 1) J. P. Kinet: Annu. Rev. Immunol., 17, 931 (1999).
2. 2) C. Ra, M. H. Jouvin & J. P. Kinet: J. Biol. Chem., 264, 15323 (1989).
3. 3) U. Blank, C. Ra, L. Miller, K. White, H. Metzger & J. P. Kinet: Nature, 337, 187 (1989).
4. 4) C. Ra, S. Nunomura & Y. Okayama: Front. Immunol., 3, 112 (2012).
5. 5) G. Cruse, D. Kaur, M. Leyland & P. Bradding: FASEB J., 24, 4047 (2010).
6. 6) G. Cruse, M. A. Beaven, I. Ashmole, P. Bradding, A. M. Gilfillan & D. D. Metcalfe: Immunity, 38, 906 (2013).
7. 7) S. Kraft, S. Rana, M. H. Jouvin & J. P. Kinet: Int. Arch. Allergy Immunol., 135, 62 (2004).
8. 8) Y. Furumoto, S. Nunomura, T. Terada, J. Rivera & C. Ra: J. Biol. Chem., 279, 49177 (2004).
9. 9) M. Daeron: Annu. Rev. Immunol., 15, 203 (1997).
10. 10) B. S. Wilson, J. M. Oliver & D. S. Lidke: Adv. Exp. Med. Biol., 716, 91 (2011).
11. 11) V. Bugajev, M. Bambouskova, L. Draberova & P. Draber: FEBS Lett., 584, 4949 (2010).
12. 12) A. M. Gilfillan, S. J. Austin & D. D. Metcalfe: Adv. Exp. Med. Biol., 716, 2 (2011).
13. 13) I. Soto-Cruz, J. M. Oliver & E. Ortega: J. Recept. Signal Transduct. Res., 27, 67 (2007).
14. 14) W. Xiao, H. Nishimoto, H. Hong, J. Kitaura, S. Nunomura, M. Maeda-Yamamoto, Y. Kawakami, C. A. Lowell, C. Ra & T. Kawakami: J. Immunol., 175, 6885 (2005).
15. 15) S. Lin, C. Cicala, A. M. Scharenberg & J. P. Kinet: Cell, 85, 985 (1996).
16. 16) D. Dombrowicz, S. Lin, V. Flamand, A. T. Brini, B. H. Koller & J. P. Kinet: Immunity, 8, 517 (1998).
17. 17) E. Donnadieu, W. O. Cookson, M. H. Jouvin & J. P. Kinet: J. Immunol., 165, 3917 (2000).
18. 18) M. On, J. M. Billingsley, M. H. Jouvin & J. P. Kinet: J. Biol. Chem., 279, 45782 (2004).
19. 19) A. Matsuda, Y. Okayama, N. Ebihara, N. Yokoi, P. Gao, J. Hamuro, J. M. Hopkin & S. Kinoshita: J. Immunol. Methods, 336, 229 (2008).
20. 20) A. Matsuda, Y. Okayama, N. Ebihara, N. Yokoi, J. Hamuro, A. F. Walls, C. Ra, J. M. Hopkin & S. Kinoshita: Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 50, 2871 (2009).
21. 21) Y. Okayama, J. I. Kashiwakura, A. Matsuda, T. Sasaki-Sakamoto, S. Nunomura, N. Yokoi, N. Ebihara, K. Kuroda, K. Ohmori, H. Saito et al.: Allergy, 67, 1241 (2012).
22. 22) Y. Okayama, A. Matsuda, J. I. Kashiwakura, T. Sasaki-Sakamoto, S. Nunomura, T. Shimokawa, K. Yamaguchi, S. Takahashi & C. Ra: Clin. Exp. Allergy, 44, 238 (2014).

レニン-アンジオテンシン系と血圧調節  /  松井 利郎

Page. 228 - 235 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

高血圧治療薬として初めて登場したのがACE阻害薬である．ACEとはAngiotensin I-converting enzymeの略称であり，レニン分泌を諸端とする一連の代謝系における昇圧物質の産生にかかわる酵素とされる．この代謝系はレニン-アンジオテンシン系と呼ばれ，これまで昇圧系として認識されてきた．しかしながら，近年の報告では本系の代謝物に降圧作用を示す物質が存在することが判明している．ACE阻害を基本とする機能性食品成分（主としてペプチド）は特定保健用食品の関与成分として取り扱われているが，本系の複雑な代謝が明らかになりつつある現在，抗高血圧食品とのかかわりについて再考する段階にあると考える．本稿では，これらを踏まえてレニン-アンジオテンシン系について概説する．

1. 1) 日本高血圧学会高血圧治療ガイドライン作成委員会：“高血圧治療ガイドライン”，日本高血圧学会，2000.
2. 2) 日和田邦男，荻原俊男，猿田享男：“レニン・アンジオテンシン系と高血圧”，先端医学社，1998.
3. 3) （公財）日本健康・栄養食品協会
4. 4) M. T. H. Khan & A. Ather: “Lead Molecules from Natural Products: Discovery and Trends,” Elsevier B.V., the Netherlands, 2006, p. 259.
5. 5) A. Rousseau, A. Michaud, M. T. Chauvet, M. Lenfant & P. Corvol: J. Biol. Chem., 279, 3656 (1995).
6. 6) H. S. Cheung, F. L. Wang, M. A. Ondetti, E. F. Sabo & D. W. Cushman: J. Biol. Chem., 255, 401 (1980).
7. 7) M. T. H. Khan, K. Dedachi, T. Matsui, N. Kurita, M. Borgatti, R. Gambari & I. Sylte: Curr. Top. Med. Chem., 12, 1748 (2012).
8. 8) G. Masuyer, S. L. U. Schwager, E. D. Sturrock, R. E. Isaac & K. R. Acharya: Scientific Reports, 2, 1 (2012).
9. 9) T. Lafarga, P. O'Connor & M. Hayes: Peptides, 59, 53 (2014).
10. 10) M. Foltz, C. Pieter, G. van der Pijl & J. E. Duchateau: J. Nutr., 140, 117 (2007).
11. 11) T. Matsui, M. Imamura, H. Oka, K. Osajima, K. Kimoto, T. Kawasaki & K. Matsumoto: J. Pept. Sci., 10, 535 (2004).
12. 12) Z. I. Shin, R. Yu, S. A. Park, D. K. Chung, C. W. Ahn, H. S. Nam, K. S. Kim & H. J. Lee: J. Agric. Food Chem., 49, 3004 (2001).
13. 13) A. G. Tejedor, L. S. Rivera, M. C. Ruiz, I. Recio, J. B. Salom & P. Manzanares: J. Agric. Food Chem., 62, 1609 (2014).
14. 14) K. Majumder, S. Chakrabarti, J. S. Morton, S. Panahi, S. Kaufman, S. T. Davidge & J. Wu: PLoS ONE, 8, e82829 (2013).
15. 15) T. Nakahara, K. Sugimoto, A. Sano, H. Yamaguchi, H. Katayama & R. Uchida: J. Food Sci., 76, H201 (2011).
16. 16) O. Masuda, Y. Nakamura & T. Takano: J. Nutr., 126, 3063 (1996).
17. 17) J. Wu & X. Ding: J. Agric. Food Chem., 49, 501 (2001).
18. 18) H. Y. Yang, S. C. Yang, J. R. Chen, Y. H. Tzeng & B. C. Han: Br. J. Nutr., 92, 507 (2004).
19. 19) T. Kumrungsee, T. Saiki, S. Akiyama, K. Nakashima, M. Tanaka, Y. Kobayashi & T. Matsui: Biochim. Biophys. Acta, 1840, 3073 (2014).
20. 20) 宮崎瑞夫：血管と内皮，3, 255 (1993).
21. 21) H. Okunishi, T. Kawamoto, Y. Kurobe, Y. Oka, K. Ishii, T. Tanaka & M. Miyazaki: Clin. Exp. Pharmacol. Physiol., 18, 649 (1991).
22. 22) A. Ichihara, M. Sakoda, A. Kuramachi-Mito, Y. Kaneshiro & H. Itoh: J. Mol. Med., 86, 629 (2008).
23. 23) Y. Ren, J. L. Garvin & O. A. Carretero: Hypertension, 39, 799 (2002).
24. 24) V. Jankowski, M. Tolle, R. A. S. Santos, T. Gunthner, E. Krause, M. Beyermann, P. Welker, M. Bader, S. V. B. Pinheiro, W. O. Sampaio et al.: FASEB J., 25, 2987 (2011).
25. 25) V. Jankowski, R. Vanholder, M. van der Giet, M. Tolle, S. Karadogan, J. Gobom, J. Furkert, A. Oksche, E. Krause, T. N. A. Tran et al.: Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol., 27, 297 (2007).
26. 26) F. Axelband, J. Dias, F. Miranda, F. M. Ferrao, R. I. Reis, G. M. Costa-Neto, L. S. Lara & A. Vieyra: Regul. Pept., 177, 27 (2012).
27. 27) D. J. Campbell: Int. J. Biochem. Cell Biol., 35, 784 (2003).
28. 28) K. Kirimura, S. Takai, D. Jin, M. Muramatsu, K. Kishi, K. Yoshikawa, M. Nakabayashi, Y. Mino & M. Miyazaki: Hypertens. Res., 28, 457 (2005).
29. 29) E. J. Freeman, G. M. Chisolm, C. M. Ferrario & E. A. Tallant: Hypertension, 28, 104 (1996).
30. 30) B. Tom, A. Dendorfer & A. H. J. Danser: Int. J. Biochem. Cell Biol., 35, 792 (2003).
31. 31) L. A. Kulemina & D. A. Ostrov: J. Biomol. Screen., 16, 878 (2011).
32. 32) R. Yang, I. Smolders, P. Vanderheyden, H. Demaegdt, A. V. Eeckhaut, G. Vauquelin, A. Lukaszuk, D. Tourwe, S. Y. Chai, A. L. Albiston et al.: Hypertension, 57, 956 (2011).

酵母の複合型糖鎖加水分解酵素の産業応用へ向けて  /  千葉 靖典

Page. 236 - 244 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

抗体医薬品を中心としたバイオ医薬品の開発は年々加速しており，それに伴いタンパク質の翻訳後修飾をどのように制御していくかが一つの課題となっている．特に糖鎖修飾はその薬効や安全性に影響するため，医薬品として適した糖鎖構造の解明が急がれている．そのためには均一な糖鎖構造を有するタンパク質の生産技術と評価技術が必要となる．しかし細胞を用いて均一な糖タンパク質評品を生産することは現段階では困難であるため，糖鎖加水分解酵素の糖転移反応を用いて生産することが検討されている．われわれが単離した酵母由来の糖鎖加水分解酵素は，二分岐複合型糖鎖を切断する活性を有しており，糖鎖の改変（リモデリング）に有効であると考えられた．

1. 1) K. Takegawa, S. Yamaguchi, A. Kondo, H. Iwamoto, M. Nakoshi, I. Kato & S. Iwahara: Biochem. Int., 24, 849 (1991).
2. 2) N. Koide & T. Muramatsu: J. Biol. Chem., 249, 4897 (1974).
3. 3) J. H. Elder & S. Alexander: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 79, 4540 (1982).
4. 4) P. W. Robbins, R. B. Trimble, D. F. Wirth, C. Hering, F. Maley, G. F. Maley, R. Das, B. W. Gibson, N. Royal & K. Biemann: J. Biol. Chem., 259, 7577 (1984).
5. 5) M. Maeda & Y. Kimura: Glycoconj. J., 22, 310 (2005).
6. 6) K. Fujita, K. Kobayashi, A. Iwamatsu, M. Takeuchi, H. Kumagai & K. Yamamoto: Arch. Biochem. Biophys., 432, 41 (2004).
7. 7) T. Hamaguchi, T. Ito, Y. Inoue, T. Limpaseni, P. Pongsawasdi & K. Ito: Glycobiology, 20, 420 (2010).
8. 8) T. Suzuki & Y. Funakoshi: Glycoconj. J., 23, 291 (2006).
9. 9) G. Tzelepis, A. Hosomi, T. J. Hossain, H. Hirayama, M. Dubey, D. F. Jensen, T. Suzuki & M. Karlsson: Biochem. Biophys. Res. Commun., 449, 256 (2014).
10. 10) M. Collin & A. Olsén: EMBO J., 20, 3046 (2001).
11. 11) A. L. Tarentino, G. Quinones, L. M. Changchien & T. H. Plummer, Jr.: J. Biol. Chem., 268, 9702 (1993).
12. 12) Y. Chiba, M. Suzuki, S. Yoshida, A. Yoshida, H. Ikenaga, M. Takeuchi, Y. Jigami & E. Ichishima: J. Biol. Chem., 273, 26298 (1998).
13. 13) K. Amano, Y. Chiba, Y. Kasahara, Y. Kato, M. K. Kaneko, A. Kuno, H. Ito, K. K. Kobayashi, J. Hirabayashi, Y. Jigami et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105, 3232 (2008).
14. 14) H. Akeboshi, Y. Kasahara, D. Tsuji, K. Itoh, H. Sakuraba, Y. Chiba & Y. Jigami: Glycobiology, 19, 1002 (2009).
15. 15) K. Kuroda, K. Kobayashi, Y. Kitagawa, T. Nakagawa, H. Tsumura, T. Komeda, D. Shinmi, E. Mori, K. Motoki, K. Fuju et al.: Appl. Environ. Microbiol., 74, 446 (2008).
16. 16) S. Murakami, Y. Takaoka, H. Ashida, K. Yamamoto, H. Narimatsu & Y. Chiba: Glycobiology, 23, 736 (2013).
17. 17) N. Yamane-Ohnuki, S. Kinoshita, M. Inoue-Urakubo, M. Kusunoki, S. Iida, R. Nakano, M. Wakitani, R. Niwa, M. Sakurada, K. Uchida et al.: Biotechnol. Bioeng., 87, 614 (2004).
18. 18) K. Haneda, M. Tagashira, E. Yoshino, M. Takeuchi, T. Inazu, K. Toma, H. Iijima, Y. Isogai, M. Hori, S. Takamatsu et al.: Glycoconj. J., 21, 377 (2004).
19. 19) W. Huang, J. Giddens, S. Q. Fan, C. Toonstra & L. X. Wang: J. Am. Chem. Soc., 134, 12308 (2012).
20. 20) L. Meuris, F. Santens, G. Elson, N. Festjens, M. Boone, A. Dos Santos, S. Devos, F. Rousseau, E. Plets, E. Houthuys et al.: Nat. Biotechnol., 32, 485 (2014).
21. 21) M. Umekawa, W. Huang, B. Li, K. Fujita, H. Ashida, L. X. Wang & K. Yamamoto: J. Biol. Chem., 283, 4469 (2008).
22. 22) M. Noguchi, T. Tanaka, H. Gyakushi, A. Kobayashi & S. Shoda: J. Org. Chem., 74, 2210 (2009).

変性状態のタンパク質を高度に利用するカチオン化技術  /  二見 淳一郎

Page. 245 - 251 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

細胞外に分泌する比較的安定で堅いタンパク質と，動物細胞内に存在するフレキシブルなタンパク質の精製・保存方法は大きく異なる．タンパク質変性の最大の問題点は不溶化とも言えるが，Cys残基に対して化学修飾法で正電荷を付与するカチオン化技術は，変性状態のタンパク質に高い水溶性を付与して特に細胞内タンパク質の活用方法を拡張する．さらに動物細胞の総タンパク質の混合物は，核酸を除去することで変性状態でありながら純水中にて高い水溶性を示すこともわかってきた．これらの変性タンパク質の可溶化技術を活用することで，医用工学的なタンパク質の高度な利用方法が見えてくる．

1. 1) J. Futami, Y. Tsushima, H. Tada, M. Seno & H. Yamada: J. Biochem., 127, 435 (2000).
2. 2) P. Tompa: FEBS Lett., 579, 3346 (2005).
3. 3) J. J. Ward, J. S. Sodhi, L. J. McGuffin, B. F. Buxton & D. T. Jones: J. Mol. Biol., 337, 635 (2004).
4. 4) S. Fukuchi, K. Hosoda, K. Homma, T. Gojobori & K. Nishikawa: BMC Struct. Biol., 11, 29 (2011).
5. 5) S. Fukuchi, T. Amemiya, S. Sakamoto, Y. Nobe, K. Hosoda, Y. Kado, S. D. Murakami, R. Koike, H. Hiroaki & M. Ota: Nucleic Acids Res., 42(Di), D320 (2014).
6. 6) J. Song: FEBS Lett., 583, 953 (2009).
7. 7) J. Song: F1000 Res., 2, 94 (2013).
8. 8) J. Futami, M. Kitazoe, H. Murata & H. Yamada: Expert Opinion on Drug Discovery, 2, 261 (2007).
9. 9) M. Inoue, J. Akimaru, T. Nishikawa, N. Seki & H. Yamada: Biotechnol. Appl. Biochem., 28, 207 (1998).
10. 10) G. Mallorquí-Fernández, J. Pous, R. Peracaula, J. Aymamí, T. Maeda, H. Tada, H. Yamada, M. Seno, R. de Llorens, F. X. Gomis-Rüth et al.: J. Mol. Biol., 300, 1297 (2000).
11. 11) K. Miura, H. Doura, T. Aizawa, H. Tada, M. Seno, H. Yamada & K. Kawano: Biochem. Biophys. Res. Commun., 294, 1040 (2002).
12. 12) J. Futami, T. Maeda, M. Kitazoe, E. Nukui, H. Tada, M. Seno, M. Kosaka & H. Yamada: Biochemistry, 40, 7518 (2001).
13. 13) J. Futami, E. Nukui, T. Maeda, M. Kosaka, H. Tada, M. Seno & H. Yamada: J. Biochem., 132, 223 (2002).
14. 14) J. Futami, M. Kitazoe, T. Maeda, E. Nukui, M. Sakaguchi, J. Kosaka, M. Miyazaki, M. Kosaka, H. Tada, M. Seno et al.: J. Biosci. Bioeng., 99, 95 (2005).
15. 15) H. Murata, J. Futami, M. Kitazoe, T. Yonehara, H. Nakanishi, M. Kosaka, H. Tada, M. Sakaguchi, Y. Yagi, M. Seno et al.: J. Biochem., 144, 447 (2008).
16. 16) M. Futami, Y. Watanabe, T. Asama, H. Murata, H. Tada, M. Kosaka, H. Yamada & J. Futami: Bioconjug. Chem., 23, 2025 (2012).
17. 17) J. Futami & H. Yamada: Curr. Pharm. Biotechnol., 9, 180 (2008).
18. 18) H. Murata, M. Sakaguchi, J. Futami, M. Kitazoe, T. Maeda, H. Doura, M. Kosaka, H. Tada, M. Seno, N. Huh et al.: Biochemistry, 45, 6124 (2006).
19. 19) B. J. Zeskind, C. D. Jordan, W. Timp, L. Trapani, G. Waller, V. Horodincu, D. J. Ehrlich & P. Matsudaira: Nat. Methods, 4, 567 (2007).
20. 20) G. Guigas, C. Kalla & M. Weiss: Biophys. J., 93, 316 (2007).
21. 21) J. Futami, H. Fujiyama, R. Kinoshita, H. Nonomura, T. Honjo, H. Tada, H. Matsushita, Y. Abe & K. Kakimi: PLoS ONE, 9, e113295 (2014).
22. 22) E. Kuwada, K. Kambara, T. Tadaki & K. Noguchi: Anticancer Res., 31, 881 (2011).
23. 23) M. May, S. Brookman-May, B. Hoschke, C. Gilfrich, F. Kendel, S. Baxmann, S. Wittke, S. T. Kiessig, K. Miller & M. Johannsen: Cancer Immunol. Immunother., 59, 687 (2010).
24. 24) C. B. Anfinsen, E. Haber, M. Sela & F. H. White, Jr.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 47, 1309 (1961).

セミナー室

微生物のエンドグリコシダーゼを用いた生理活性物質の合成  /  山本 憲二

Page. 252 - 257 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

タンパク質への糖鎖の付加は細胞内の小胞体，ゴルジ体で複雑な過程を経て行われるが，糸状菌のエンドグリコシダーゼEndo-Mの糖転移活性によって一段階の酵素反応で糖鎖が付加されて生理活性糖鎖複合体を合成できる．

1. 1) J. A. Fernandes Filho & B. E. Shapiro: Arch. Neurol., 61, 1466 (2004).
2. 2) A. Kobata: Proc. Jpn. Acad., Ser. B, Phys. Biol. Sci., 89, 97 (2013).
3. 3) K. Yamamoto: “Endoglycosidases,” ed. by M. Endo, S. Hase, K. Yamamoto & K. Takagaki, Kodansha, Springer, 2006.
4. 4) A. L. Tarentino & F. Maley: J. Biol. Chem., 249, 811 (1974).
5. 5) S. Kadowaki, K. Yamamoto, M. Fujisaki, H. Kumagai & T. Tochikura: Agric. Biol. Chem., 52, 2387 (1988).
6. 6) K. Yamamoto, S. Kadowaki, J. Watanabe & H. Kumagai: Biochem. Biophys. Res. Commun., 203, 244 (1994).
7. 7) K. Yamamoto, K. Fujimori, K. Haneda, M. Mizuno, T. Inazu & H. Kumagai: Carbohydr. Res., 305, 415 (1998).
8. 8) M. Mizuno, K. Haneda, R. Iguchi, I. Muramoto, T. Kawakami, S. Aimoto, K. Yamamoto & T. Inazu: J. Am. Chem. Soc., 121, 284 (1999).
9. 9) K. Haneda, T. Inazu, M. Mizuno, R. Iguchi, H. Tanabe, K. Fujimori, K. Yamamoto, H. Kumagai, K. Tsumori & E. Munekata: Biochim. Biophys. Acta, 1526, 242 (2001).
10. 10) M. Umekawa, W. Huang, B. Li, K. Fujita, H. Ashida, L.-X. Wang & K. Yamamoto: J. Biol. Chem., 283, 4469 (2008).
11. 11) A. C. Terwisscha van Scheltinga, S. Armand, K. H. Kalk, A. Isogai, B. Henrissat & B. W. Dijkstra: Biochemistry, 34, 15619 (1995).
12. 12) I. Tews, A. C. Terwisscha van Scheltinga, A. Perrakis, K. S. Wilson & B. W. Dijkstra: J. Am. Chem. Soc., 119, 7954 (1997).
13. 13) M. Fujita, S. Shoda, K. Haneda, T. Inazu, K. Takegawa & K. Yamamoto: Biochim. Biophys. Acta, 1528, 9 (2001).
14. 14) S. J. Williams, B. L. Mark, D. J. Vocadlo, M. N. James & S. G. Withers: J. Biol. Chem., 277, 40055 (2002).
15. 15) V. Rao, C. Guan & P. van Roey: Structure, 3, 449 (1995).
16. 16) K. Fujita, K. Kobayashi, A. Iwamatsu, M. Takeuchi, H. Kumagai & K. Yamamoto: Arch. Biochem. Biophys., 432, 41 (2004).
17. 17) M. Umekawa, W. Huang, B. Li, K. Fujita, H. Ashida, L.-X. Wang & K. Yamamoto: J. Biol. Chem., 283, 4469 (2008).
18. 18) M. Umekawa, C. Li, T. Higashiyama, W. Huang, H. Ashida, K. Yamamoto & L.-X. Wang: J. Biol. Chem., 285, 511 (2010).
19. 19) M. Noguchi, T. Tanaka, H. Gyakushi, A. Kobayashi & S. Shoda: J. Org. Chem., 74, 2210 (2009).
20. 20) M. Umekawa, T. Higashiyama, Y. Koga, T. Tanaka, M. Noguchi, A. Kobayashi, S. Shoda, W. Huang, L.-X. Wang, H. Ashida et al.: Biochim. Biophys. Acta, 1800, 1203 (2010).
21. 21) K. Yamamoto: Biotechnol. Lett., 35, 1733 (2013).
22. 22) R. Jefferis: Nat. Rev. Drug Discov., 8, 226 (2009).
23. 23) S. Q. Fan, W. Huang & L.-X. Wang: J. Biol. Chem., 287, 11272 (2012).
24. 24) J. J. Goodfellow, K. Baruah, K. Yamamoto, C. Bonomelli, B. Krishna, D. J. Harvey, M. Crispin, C. N. Scanlan & B. G. Davis: J. Am. Chem. Soc., 134, 8030 (2012).

生物コーナー

ダニは真空でも生存できた  /  石垣 靖人, 中村 有香

Page. 258 - 260 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

生きているダニを，そのまま高真空下の走査型電子顕微鏡で観察したところ，真空に耐えて体の動きを観察できた．真空耐性の機構はいまだに明らかではないが，ナノスーツ生成や体の構造変化などが関与している可能性が考えられる．

1. 1) Y. Ishigaki, Y. Nakamura, T. Takehara, N. Nemoto, T. Kurihara, H. Koga, H. Nakagawa, T. Takegami, N. Tomosugi, S. Miyazawa et al.: Microsc. Res. Tech., 74, 415 (2011).
2. 2) Y. Ishigaki, Y. Nakamura, T. Takehara, T. Kurihara, H. Koga, T. Takegami, H. Nakagawa, N. Nemoto, N. Tomosugi, S. Kuwabata et al.: Microsc. Res. Tech., 74, 1104 (2011).
3. 3) Y. Ishigaki, Y. Nakamura, T. Takehara, T. Shimasaki, T. Tatsuno, F. Takano, Y. Ueda, Y. Motoo, T. Takegami, H. Nakagawa et al.: Microsc. Res. Tech., 74, 1024 (2011).
4. 4) K. Yanaga, N. Mekawa, N. Shimomura, Y. Ishigaki, Y. Nakamura, T. Takegami, N. Tomosugi, S. Miyazawa & S. Kuwabata: Mycol. Prog., 11, 343 (2012).
5. 5) Y. Ishigaki, Y. Nakamura, Y. Oikawa,Y. Yano, S. Kuwabata, H.Naka gawa, N. Tomosugi & T.Takegami: PLoS ONE, 7, e32676(2012).
6. 6) K. I. Jönsson, E. Rabbow, R. O. Schill, M. Harms-Ringdahl & P. Rettberg: Curr. Biol., 18, R729 (2008).
7. 7) Y. Takaku, H. Suzuki, I. Ohta, D. Ishii, Y. Muranaka, M. Shimomura & T. Hariyama: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 7631 (2013).
8. 8) H. Suzuki, Y. Takaku, I. Ohta, D. Ishii, Y. Muranaka, M. Shimomura & T. Hariyama: PLoS ONE, 8, e78563 (2013).
9. 9) I. Ohta, Y. Takaku, H. Suzuki, D. Ishii, Y. Muranaka, M. Shimomura & T. Hariyama: Microscopy, 63, 295 (2014).

バイオサイエンススコープ

国際的に認知される日本の国菌  /  一島 英治

Page. 261 - 264 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

ユネスコの「無形文化遺産」に登録された「和食」の調味の要は麹によりもたらされる．本稿は，日本の国菌，和食とコウジカビ，麹つくりがもたらした独創的な思考，国菌の国際化よりなる．

1. 1) 一島英治：学士会会報，836, 135 (2002).
2. 2) 一島英治：日本醸造協会誌，99, 83 (2004).
3. 3) 一島英治："麹"，法政大学出版局 (2007).
4. 4) E. Ichishima: “Unique Enzymes of Aspergillus Fungi Used in Japanese Bioindustries,” Nova Science Publishers, Inc., 2012.
5. 5) 日本醸造協会
6. 6) M. Machida, K. Asai, M. Sano, T. Tanaka, T. Kumagai, G. Terai, K. Kusumoto, T. Arima, O. Akita, Y. Kashiwagi, K. Abe, K. Gomi, H. Horiuchi, K. Kitamoto, T. Kobayashi, M. Takeuchi et al.: Nature, 438, 1157 (2005).
7. 7) S.-B. Hong, M. Lee, D.-H. Kim, J. Varga, J. C. Frisvad, G. Perrone, K. Gomi, O. Yamada, M. Machida, J. Houbraken & R. A. Samson: PLoS ONE, 8, e63769 (2013).
8. 8) 青木淳一：“博物学の時間　大自然に学ぶサイエンス”，東京大学出版会，2013.
9. 9) H. Murakami, S. Takase & T. Ishii: J. Gen. Appl. Microbiol., 13, 323 (1967).
10. 10) M. Tominaga, Y. H. Lee, R. Hayashi, Y. Suzuki, O. Yamada, K. Sakamoto, K. Gotoh & O. Akita: Appl. Environ. Microbiol., 72, 484 (2006).
11. 11) H. Matsushima, P. K. Chang, J. Yu, K. Abe, D. Bhatnagar & T. E. Cleveland: Appl. Microbiol. Biotechnol., 55, 585 (2001).
12. 12) 広常正人：日本醸造協会誌，99, 836 (2004).
13. 13) 川上行蔵：“日本料理事物起源”，小出昌洋編，岩波書店，2006.
14. 14) おのみさ："麹のレシピ - からだに「いいこと」たくさん"，池田書店，2010.
15. 15) H. Akiyama: “SAKÉ. The Essence of 2000 Years of Japanese Wisdom gained from Brewing Alcoholic Beverages from Rice,” International edition, translated by T. Inoue, Brewing Society of Japan, 2010.
16. 16) 上田誠之助：“日本酒の起源―カビ・麹・酒の系譜”，八坂書房，1999.
17. 17) 坂口謹一郎：“日本の酒”，岩波書店，2007.
18. 18) J. E. Smith: “Biotechnology,” 3rd edition, Cambridge University Press, 1996, p.73.
19. 19) 石田三雄：“ホルモンハンター―アドレナリンの発見”，京都大学学術出版会，2012.
20. 20) 赤堀四郎，金子武夫：日本化学会誌，57, 832 (1936).
21. 21) S. Akabori, B. Hagihara & T. Ikenaka: Proc. Jpn. Acad., 27, 350 (1951).
22. 22) S. Akabori, B. Ikenaka & B. Hagihara: J. Biochem., 41, 577 (1954).
23. 23) レイモンド・W・ベック（嶋田甚五郎，中島秀喜監訳）：“微生物学の歴史I–II”，朝倉書店，2004.
24. 24) Y. Chiba, M. Suzuki, S. Yoshida, A. Yoshida, H. Ikenaga, M. Takeuchi, Y. Jigami & E. Ichishima: J. Biol. Chem., 273, 26298 (1998).
25. 25) R. Pulvers（坂野由紀子訳）：“もし，日本という国がなかったら”，集英社インターナショナル，2011.
26. 26) R. Pulvers（早川敦子訳）：“驚くべき日本語”，集英社インターナショナル，2014.

農芸化学@HighSchool

捕食性テントウムシのギルド内捕食とアブラムシ餌適性  /  村田 篤志

Page. 265 - 267 (published date : 2015年3月20日)

概要原稿

リファレンス

本研究は，日本農芸化学会2014年度大会（開催地：明治大学）での「ジュニア農芸化学会」において発表された．日本を含め東アジア一帯に生息する捕食性テントウムシの一種であるナミテントウ（Harmonia axyridis）は，農作物に被害を与えるアブラムシの駆除を目的に日本から欧米に移入された．しかしナミテントウは，欧米在来の捕食性テントウムシ類を激減させるなど自然環境に大きな影響を与えたことから，生物多様性を脅かすおそれがあるとされ，侵略的外来種に指定されている．一方，日本ではほかの捕食性テントウムシと共存しており，生態系に悪影響を与えているという報告はない．発表者は，ナミテントウを含む日本在来の捕食性テントウムシ3種の捕食行動や餌となるアブラムシの種類を詳細に比較・解析することで，日本でナミテントウとほかの在来の捕食性テントウムシが共生できる原因を考察するなど，得られた結果は非常に興味深いものとなっている．