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巻頭言

タンパク質研究の変化に呼応して  /  木村 誠

Page. 1 - 1 (published date : 2014年12月20日)

冒頭文

リファレンス

永く生きていると，生活のあらゆる分野で無常を実感することになる．当然のことながら，タンパク質に関する研究分野も例外ではない．筆者は約40年前，タンパク質の一次構造に関する研究で，タンパク質化学の実験手法を学んだ．当時の実験では，まず細胞や組織からタンパク質を分離し，各種液体カラムクロマトグラフィーによりタンパク質を精製した．

 

今日の話題

みどりの香りの生合成機構  /  松井 健二, 肥塚 崇男

Page. 2 - 4 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

「みどりの香り」は（Z）-3-ヘキセナールをはじめとする炭素数6（C6） の揮発性化合物群の総称で，緑葉香の主成分である．ほぼすべての被子植物がみどりの香りを生成するので地球上の野山はみどりの香りで満ちていると言える．みどりの香りは加害されたときにその傷口で急激に生成放散され，加害者の忌避や傷口の防御といった直接防衛や加害者の天敵を誘引する間接防衛に関与している．

1. 1) G. Arimura, K. Matsui & J. Takabayashi: Plant Cell Physiol., 50, 911 (2009).
2. 2) K. Sugimoto & K. Matsui et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 111, 7144 (2014).
3. 3) D.-S. Lee, P. Nioche, M. Hamberg & C. S. Raman: Nature, 455, 363 (2008).
4. 4) K. Matsui: Curr. Opin. Plant Biol., 9, 274 (2006).
5. 5) C. Wasternack & B. Hause: Ann. Bot., 111, 1021 (2013).
6. 6) A. Nakashima et al.: J. Biol. Chem., 288, 26078 (2013).
7. 7) Y. Saka, T. Mori & Y. Matsumura: Colloids Surf. B Biointerfaces, 19, 187 (2000).
8. 8) A. Higdon et al.: Biochem. J., 442, 453 (2012).

骨格筋と脂肪組織にかかわる最近の話題  /  山下 敦史, 亀井 康富

Page. 5 - 6 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

運動は，全身の臓器に多様な恩恵効果をもたらす．しかし，運動がどのように全身性に多様な効果をもたらすか詳細はわかっていない．近年，骨格筋からさまざまな生理活性物質が分泌され，自己・傍分泌的に筋周囲の組織へ作用したり，あるいは内分泌的に遠隔臓器へ作用するという報告がされるようになってきた．骨格筋から分泌される種々の生理活性物質は，総称してマイオカイン（myo＝筋，kine＝作動物質）と呼ばれる．これらのことは，骨格筋が分泌器官として重要な役割を果たしており，筋収縮によるマイオカインの分泌増加や，運動トレーニングによる筋量の増加が，生体の恒常性維持に貢献している可能性を示す．近年，白色脂肪細胞の褐色化に関与するとされる新規マイオカイン，Irisinが発見され，注目されている．

1. 1) P. Puigserver, Z. Wu, C. W. Park, R. Graves, M. Wright & B. M. Spiegelman: Cell, 92, 829 (1998).
2. 2) Y. Kamei, H. Ohizumi, Y. Fujitani, T. Nemoto, T. Tanaka, N. Takahashi, T. Kawada, M. Miyoshi, O. Ezaki & A. Kakizuka: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 12378 (2003).
3. 3) J. Lin, H. Wu, P. T. Tarr, C. Y. Zhang, Z. Wu, O. Boss, L. F. Michael, P. Puigserver, E. Isotani, E. N. Olson et al.: Nature, 418, 797 (2002).
4. 4) M. Tadaishi, S. Miura, Y. Kai, Y. Kano, Y. Oishi & O. Ezaki: PLoS ONE, 6, e28290 (2011).
5. 5) Y. Hatazawa, M. Tadaishi, Y. Nagaike, A. Morita, Y. Ogawa, O. Ezaki, T. Takai-Igarashi, Y. Kitaura, Y. Shimomura, Y. Kamei et al.: PLoS ONE, 9, e91006 (2014).
6. 6) P. Boström, J. Wu, M. P. Jedrychowski, A. Korde, L. Ye, J. C. Lo, K. A. Rasbach, E. A. Bostrom, J. H. Choi, J. Z. Long et al.: Nature, 481, 463 (2012).
7. 7) 大野晴也，梶村真吾：実験医学，32, 374 (2014).
8. 8) M. Saito, Y. Okamatsu-Ogura, M. Matsushita, K. Watanabe, T. Yoneshiro, J. Nio-Kobayashi, T. Iwanaga, M. Miyagawa, T. Kameya, K. Nakada et al.: Diabetes, 58, 1526 (2009).
9. 9) P. Lee, J. D. Linderman, S. Smith, R. J. Brychta, J. Wang, C. Idelson, R. M. Perron, C. D. Werner, G. Q. Phan, U. S. Kammula et al.: Cell Metab., 19, 302 (2014).

伝統的発酵における麹菌スフィンゴ脂質の酵母への移行とその生理的意義  /  中畑 絵里子, 北垣 浩志

Page. 7 - 8 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

麹（こうじ）は蒸した米などの穀物に麹菌が生えたものである．麹は醤油や味噌，日本酒，お酢，黒酢，鰹節，焼酎，塩麹など日本の多くの伝統発酵食品の製造において使われる．したがって，麹は日本の発酵食品の基盤であり，麹菌は「国菌」に指定されている．10世紀に編纂された延喜式や和名類聚抄には麹の技法が記述されており，日本において麹の技術開発には1000年以上の歴史がある．しかし，麹菌の存在が発見され（1876年）学術研究の対象になったのは明治時代に入ってからである．

1. 1) T. Fujii, O. Kobayashi, H. Yoshimoto, S. Furukawa & Y. Tamai: Appl. Environ. Microbiol., 63, 910 (1997).
2. 2) K. Ohta & S. Hayashida: Appl. Environ. Microbiol., 46, 821 (1983).
3. 3) H. Kitagaki, L. Cowart, N. Matmati, S. Vaena de Avalos, S. Novgorodov, Y. Zeidan, J. Bielawski, L. Obeid & Y. Hannun: Biochim. Biophys. Acta, 1768, 2849 (2007).
4. 4) M. Hirata, K. Tsuge, L. Jayakody, Y. Urano, K. Sawada, S. Inaba, K. Nagao & H. Kitagaki: J. Agric. Food Chem., 60, 11473 (2012).
5. 5) Y. Fujino & M. Ohnishi: Biochim. Biophys. Acta, 486, 161 (1976).
6. 6) 北垣浩志：特願2013-170560

二酸化チタン粒子の生物学的応用  /  荻野 千秋

Page. 9 - 11 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

二酸化チタン（TiO2）は，390nm以下の紫外線（3.2eV以上のエネルギー）を照射されることで活性酸素種を生成することが明らかとされており，その特性から光触媒として広く認知されている．その活性酸素種の発生メカニズムは次のとおりである．TiO2の価電子帯の電子が紫外線で伝導帯に励起されると，還元力の強い電子と非常に酸化力の強い正孔が生成する．これらの電子と正孔が水などと反応して生成する種々の活性酸素種は非常に強い酸化力を示し，化学薬品やバクテリアなどに対して分解作用を示すために，有害物質の分解などにも適用されている．

1. 1) A. Fujishima & K. Honda: Nature, 238, 37 (1972).
2. 2) C. Ogino, K. Kanehira, R. Sasai, S. Sonezaki & N. Shimizu: J. Bioeng. Biosci., 104, 339 (2007).
3. 3) N. Shimizu, C. Ogino, F. D. Mahmoud, K. Ninomiya, A. Fujihira & K. Sakiyama: Ultrason. Sonochem., 15, 988 (2008).
4. 4) K. Matsui, M. Karasaki, M. Segawa, S. Y. Hwang, T. Tanaka, C. Ogino & A. Kondo: Med. Chem. Commun., 1, 209 (2010).
5. 5) C. Ogino, N. Shibata, R. Sasai, K. Takaki, Y. Miyachi, S. Kuroda, K. Ninomiya & N. Shimizu: Med. Chem. Lett., 20, 5320 (2010).
6. 6) K. Ninomiya, C. Ogino, S. Oshima, S. Sonoke, S. Kuroda & N. Shimizu: Ultrason. Sonochem., 19, 607 (2012).

温暖化による開花時期の短縮  /  佐分利 由香里, 佐竹 暁子

Page. 12 - 14 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

地球温暖化問題が指摘されて久しいが，日本においても昨今の猛暑や北日本における豪雪など，身をもって何らかの気候の変化を感じることが多くなってきた．気候変動に関する政府間パネル（IPCC）によると，高濃度の温室効果ガスの排出が続くと21世紀末には地球の平均気温は最高で約4.8°C上昇するとの報告がある．気温上昇により海面が上昇したり，異常気象が増加したりするだろうとの話はよく聞くが，この温度上昇は植物にとってどのような意味をもつのであろうか．

1. 1) R. Amasino: Plant J., 61, 1001 (2010).
2. 2) F. Andrés & G. Coupland: Nat. Rev. Genet., 13, 627 (2012).
3. 3) 玉田洋介，後藤弘爾：“植物のエピジェネティクス”，島本　功，飯田　滋，角谷徹二（監修），秀潤社，2008, pp. 87–95.
4. 4) A. Angel, J. Song, C. Dean & H. Howard: Nature, 476, 105 (2011).
5. 5) A. Satake & Y. Iwasa: J. Theor. Biol., 302, 6 (2012).
6. 6) S. Aikawa, M. J. Kobayashi, A. Satake, K. K. Shimizu & H. Kudoh: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 107, 11632 (2010).
7. 7) A. Satake, T. Kawagoe, Y. Saburi, Y. Chiba, G. Sakurai & H. Kudoh: Nat. Commun., 4, 2303 (2013).

食品用ゲルの破壊による香気成分のリリース  /  山田 恭正

Page. 15 - 17 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

日本は，高齢社会を迎えて咀嚼・嚥下に支障がないようなゲル状食品に関心がもたれている．高齢者が食事中の誤嚥により，重篤な肺炎（誤嚥性肺炎）を起こすケースが少なくないからである．また，自然災害などにより現場で特に調理を必要とせず，比較的長期間保存が可能な非常食にも関心が寄せられている．このような背景のもとで，ゲル状食品は，栄養的に優れているのみならず「おいしさ」も求められている．

1. 1) K. Nishinari: “Food Polysaccharides and Their Applications,” 2nd ed., ed. by A. M. Stephen, G. O. Phillips & P. A. Williams, Taylor & Francis, New York, USA, 2006, p. 541.
2. 2) K. Yang, Z. Wang, T. Brenner, H. Kikuzaki, Y. Fang & K. Nishinari: Food Hydrocoll., 43, 100 (2015).
3. 3) 山田恭正：香料，259, 45 (2013).
4. 4) Y. Kudou, T. Sagawa, T. Nishiguchi & K. Kinoshita: 62nd American Society for Mass Spectrometry (ASMS) Annual Conference, Abstract, 2014, p. 838.

解説

乳酸発酵とD-アミノ酸生産  /  牟田口 祐太, 大森 勇門, 大島 敏久

Page. 18 - 26 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

近年，多くの生物細胞にさまざまなD-アミノ酸が遊離や結合状態で存在し，L-アミノ酸とは異なる生理機能を持つことがわかってきている．加えて，多くの食品素材にもD-アミノ酸が見出されており，その食品機能の解明と食品産業への応用展開が注目されている．本稿では食品中D-アミノ酸の分析方法，代表的発酵食品である食酢中のD-アミノ酸分析によって明らかとなった乳酸菌のD-アミノ酸生産への関与，および乳酸菌から見出されたD-アミノ酸代謝関連酵素の酵素学的特徴について紹介する．

1. 1) 小俣　靖：“美味しさと味覚の科学”，日本工業新聞社出版局，1986.
2. 2) 左右田健次：化学，32, 57 (1977).
3. 3) 野平博之：“光学活性体―その有機工業化学”，朝倉書店，1989, p. 17.
4. 4) M. Kawai, Y. Sekine-Hayakawa, A. Okiyama & Y. Ninomiya: Amino Acids, 43, 2349 (2012).
5. 5) M. Katane & H. Homma: J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 879, 3108 (2011).
6. 6) T. Nishikawa: J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci., 879, 3169 (2011).
7. 7) A. Hashimoto, T. Nishikawa, T. Oka, K. Takahashi & T. Hayashi: J. Chromatogr. A, 582, 41 (1992).
8. 8) H. Brückner, R. Wittner & H. Godel: J. Chromatogr. A, 476, 73 (1989).
9. 9) Z. Long, N. Nimura, M. Adachi, M. Sekine, T. Hanai, H. Kubo & H. Homma: J. Chromatogr. B Biomed. Sci. Appl., 761, 99 (2001).
10. 10) T. Ito, K. Takahashi, T. Naka, H. Hemmi & T. Yoshimura: Anal. Biochem., 371, 167 (2007).
11. 11) Y. Mutaguchi, T. Ohmori, H. Sakuraba, K. Yoneda, K. Doi & T. Ohshima: Anal. Biochem., 409, 1 (2011).
12. 12) Y. Mutaguchi, T. Ohmori, H. Akano, K. Doi & T. Ohshima: SpringerPlus, 2, 691 (2013).
13. 13) N. Chamond, C. Gregoire, N. Coatnoan, C. Rougeot, L. H. Freitas-Junior, J. F. da Silveira, W. M. Degrave & P. Minoprio: J. Biol. Chem., 278, 15484 (2003).
14. 14) U. Strych, H. C. Huang, K. L. Krause & M. J. Benedik: Curr. Microbiol., 41, 290 (2000).
15. 15) T. Oikawa, A. Tauch, S. Schaffer & T. Fujioka: J. Biotechnol., 125, 503 (2006).
16. 16) J. Kobayashi, Y. Shimizu, Y. Mutaguchi, K. Doi & T. Ohshima: J. Mol. Catal., B Enzym., 94, 15 (2013).
17. 17) K. Yonaha, H. Misono, T. Yamamoto & K. Soda: J. Biol. Chem., 250, 6983 (1975).
18. 18) 老川典夫：BIOINDUSTRY, 31, 33 (2014).
19. 19) S. Kato, H. Hemmi & T. Yoshimura: J. Biochem., 152, 505 (2012).
20. 20) Y. Mutaguchi, T. Ohmori, T. Wakamatsu, K. Doi & T. Ohshima: J. Bacteriol., 195, 5207 (2013).
21. 21) K. Okada, Y. Gogami & T. Oikawa: Amino Acids, 44, 489 (2013).

ミトコンドリアの融合と分裂  /  伴 匡人, 後藤 雅史, 石原 直忠

Page. 27 - 33 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

ミトコンドリアは細胞内のエネルギー生産のみならずさまざまな細胞機能に関与する多機能なオルガネラである．ミトコンドリアは細長く枝分かれ構造をもつが，同時に活発な融合と分裂サイクルによりその形態を変化させており，このダイナミクスの制御には種を超えて保存されたGTPase群が機能している．近年，哺乳類においてこれらの関連遺伝子の欠損マウスが構築されたことで，初期発生や組織形成への効果など個体における機能が明らかになりつつある．さらに精製タンパク質や人工脂質膜小胞を用いた解析により，融合・分裂の際のGTPaseの挙動，脂質膜形態の変形機構が示されつつある．また最近ではミトコンドリアの形態制御異常が，神経変性疾患，代謝疾患や老化などに関与することから，融合と分裂の分子機構はさらに大きな注目を集めつつある．ここでは哺乳類を中心にミトコンドリアの形態制御に関する最新の知見を踏まえて概説する．

1. 1) N. Ishihara, H. Otera, T. Oka & K. Mihara: Antioxid. Redox Signal., 19, 389 (2013).
2. 2) K. G. Hales & M. T. Fuller: Cell, 90, 121 (1997).
3. 3) H. Chen, M. Vermulst, Y. E. Wang, A. Chomyn, T. A. Prolla, J. M. McCaffery & D. C. Chan: Cell, 141, 280 (2010).
4. 4) K. Nakada, K. Inoue & J. Hayashi: Biochem. Biophys. Res. Commun., 288, 743 (2001).
5. 5) T. Kuroiwa: Proc. Jpn. Acad., Ser. B, Phys. Biol. Sci., 86, 455 (2010).
6. 6) R. Ban-Ishihara, T. Ishihara, N. Sasaki, K. Mihara & N. Ishihara: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110, 11863 (2013).
7. 7) H. R. Waterham, J. Koster, C. W. T. van Roermund, P. A. W. Mooyer, R. J. A. Wanders & J. V. Leonard: N. Engl. J. Med., 356, 1736 (2007).
8. 8) N. Ishihara, M. Nomura, A. Jofuku, H. Kato, S. O. Suzuki, K. Masuda, H. Otera, Y. Nakanishi, I. Nonaka, Y. Goto et al.: Nat. Cell Biol., 11, 958 (2009).
9. 9) J. Wakabayashi, Z. Zhang, N. Wakabayashi, Y. Tamura, M. Fukaya, T. W. Kensler, M. Iijima & H. Sesaki: J. Cell Biol., 186, 805 (2009).
10. 10) H. Ashrafian, L. Docherty, V. Leo, C. Towlson, M. Neilan, V. Steeples, C. A. Lygate, T. Hough, S. Townsend, D. Williams et al.: PLoS Genet., 24, e1001000 (2010).
11. 11) D. C. Wallace: Science, 283, 1482 (1999).
12. 12) J. Nunnari & A. Suomalainen: Cell, 148, 1145 (2012).
13. 13) K. Itoh, K. Nakamura, M. Iijima & H. Sesaki: Trends Cell Biol., 23, 64 (2013).
14. 14) K. Okamoto: J. Cell Biol., 205, 435 (2014).
15. 15) C. B. Garcia, C. M. Shaffer, M. P. Alfaro, A. L. Smith, J. Sun, Z. Zhao, P. P. Young, M. N. VanSaun & J. E. Eid: Oncogene, 31, 2323 (2012).
16. 16) J. A. McNew, H. Sondermann, T. Lee, M. Stern & F. Brandizzi: Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 29, 529 (2013).
17. 17) T. Koshiba, S. A. Detmer, J. T. Kaiser, H. Chen, J. M. McCaffery & D. C. Chan: Science, 305, 858 (2004).
18. 18) N. Ishihara, Y. Eura & K. Mihara: J. Cell Sci., 117, 6535 (2004).
19. 19) O. M. de Brito & L. Scorrano: Nature, 456, 605 (2008).
20. 20) N. Ishihara, Y. Fujita, T. Oka & K. Mihara: EMBO J., 25, 2966 (2006).
21. 21) R. Anand, T. Wai, M. J. Baker, N. Kladt, A. C. Schauss, E. Rugarli & T. Langer: J. Cell Biol., 204, 919 (2014).
22. 22) Z. Song, H. Chen, M. Fiket, C. Alexander & D. C. Chan: J. Cell Biol., 178, 749 (2007).
23. 23) P. Mishra, V. Carelli, G. Manfredi & D. C. Chan: Cell Metab., 19, 630 (2014).
24. 24) T. Ban, J. A. Heymann, Z. Song, J. E. Hinshaw & D. C. Chan: Hum. Mol. Genet., 19, 2113 (2010).
25. 25) C. Fröhlich, S. Grabiger, D. Schwefel, K. Faelber, E. Rosenbaum, J. Mears, O. Rocks & O. Daumke: EMBO J., 32, 1280 (2013).
26. 26) K. Onoue, A. Jofuku, R. Ban-Ishihara, T. Ishihara, M. Maeda, T. Koshiba, T. Itoh, M. Fukuda, H. Otera, T. Oka et al.: J. Cell Sci., 126, 176 (2012).
27. 27) H. Otera, C. Wang, M. M. Cleland, K. Setoguchi, S. Yokota, R. J. Youle & K. Mihara: J. Cell Biol., 191, 1141 (2010).
28. 28) T. Z. Schwarz: Cold Spring Harb. Perspect. Biol., 5, a011304 (2013).
29. 29) N. Pfanner, M. van der Laan, P. Amati, R. A. Capaldi, A. A. Caudy, A. Chacinska, M. Darshi, M. Deckers, S. Hoppins, T. Icho et al.: J. Cell Biol., 204, 1083 (2014).

シストセンチュウふ化促進物質の不斉全合成  /  谷野 圭持

Page. 34 - 37 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

ソラノエクレピンＡは，ジャガイモシストセンチュウ（PCN）のふ化促進物質としてジャガイモから発見された超微量天然物である．国内外での活発な合成研究にもかかわらず，極めて複雑な分子構造を有するためにその合成は困難を極めていた．筆者らは独自の戦略に基づき，市販の化合物から52工程の変換を経てソラノエクレピンＡの世界初の不斉全合成に成功した．生物試験において，合成品は極めて低濃度でふ化促進活性を示したことから，PCN根絶を目指した応用研究が期待される．

1. 1) T. Masamune, M. Anetai, M. Takasugi & N. Katsui: Nature, 297, 495 (1982).
2. 2) A. Murai, N. Tanimoto, N. Sakamoto & T. Masamune: J. Am. Chem. Soc., 110, 1985 (1988).
3. 3) J. G. Mulder, P. Diepenhorst, P. Plieger & I. E. M. Bruggemann-Rotgans: CT Int. Appl. WO 93 02 083, 1992.
4. 4) K. Tanino, M. Takahashi, Y. Tomata, H. Tokura, T. Uehara, T. Narabu & M. Miyashita: Nat. Chem., 3, 484 (2011).
5. 5) 奈良部　孝：農業および園芸，83, 595 (2008).

セミナー室

自然免疫としての細胞貪食によるアポトーシス細胞と細菌の排除機構と意義  /  白土 明子

Page. 38 - 44 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

私たちの体内には，その一生を通じて有害な細胞や不要になった細胞が出現する．その代表は侵入した微生物であり，免疫の仕組みがこれを感知して排除する．また，自己由来の細胞がこれに該当する場合もあり，発生過程の形態形成や機能の獲得で除かれるべき細胞，古くなり機能しなくなった細胞，あるいはがん化や微生物感染で有害となった細胞などがここに含まれる．このような“要除去状態の細胞”は，食活性をもつ一連の食細胞により細胞内に取り込まれ，その内部で分解と排除を受ける．下等動物からヒトに至るまで貪食の仕組みが存在し，その分子機構は進化的に保存されている．また，食細胞は，自己由来の要除去細胞と外来微生物を区別せず，同じ機構を使って貪食することもわかってきた．本稿では，自然免疫としての細胞貪食反応の基本機構と意義を解説する．

1. 1) C. A. Janeway Jr. & R. Medzhitov: Annu. Rev. Immunol., 20, 197 (2002).
2. 2) Y. Nakanishi, K. Nagaosa & A. Shiratsuchi: Dev. Growth Differ., 53, 149 (2011).
3. 3) 白土明子，中西義信：実験医学，28, 1055 (2010).
4. 4) L. Wang, L. Kounatidis & P. Ligoxygakis: Front. Cell. Infect. Microbiol., 3, 113 (2014).
5. 5) F. Yu & O. Schuldiner: Curr. Opin. Neurol., 27, 192 (2014).
6. 6) 白土明子，中西義信：オレオサイエンス，9, 47 (2009).
7. 7) G. Mariño & G. Kroemer: Cell Res., 23, 1247 (2013).
8. 8) J. Suzuki, D. P. Denning, E. Imanishi, H. R. Horvitz & S. Nagata: Science, 341, 403 (2013).
9. 9) A. Hochreiter-Hufford & K. S. Ravichandran: Cold Spring Harb. Perspect. Biol., 5, 1008748 (2013).
10. 10) Y. Nakanishi, P. M. Henson & A. Shiratsuchi: Adv. Exp. Med. Biol., 563, 129 (2009).
11. 11) M. Suzanne & H. Steller: Cell Death Differ., 20, 669 (2013).
12. 12) Y. Nakanishi & A. Shiratsuchi: Biol. Pharm. Bull., 27, 13 (2004).
13. 13) S. Kato, A. Shiratsuchi, K. Nagaosa & Y. Nakanishi: Dev. Growth Differ., 47, 153 (2005).
14. 14) F. Mazzoni, H. Safa & S. C. Finnemann: Exp. Eye Res., in press. 10.1016/j.exer.2014.01.010
15. 15) T. Awasaki, R. Tatsumi, K. Takahashi, K. Arai, Y. Nakanishi, R. Ueda & K. Ito: Neuron, 50, 855 (2006).
16. 16) 白土明子，中西義信：蛋白質・核酸・酵素，51, 138 (2006).
17. 17) 白土明子，中西義信：薬学雑誌，126, 1245 (2006).
18. 18) Y. Hashimoto, T. Moki, T. Takizawa, A. Shiratsuchi & Y. Nakanishi: J. Immunol., 178, 2448 (2007).
19. 19) V. A. Fadok, D. L. Bratton, A. Konowal, P. W. Freed, J. Y. Westcott & P. M. Henson: J. Clin. Invest., 101, 890 (1998).
20. 20) A. L. Ackerman & P. Cresswell: Nat. Immunol., 5, 678 (2004).
21. 21) P. W. Reddien & H. R. Horvitz: Annu. Rev. Dev. Biol., 20, 193 (2004).
22. 22) P. M. Mangahas & Z. Zhou: Semin. Cell Dev. Biol., 16, 295 (2005).
23. 23) H. P. Su, K. Nakada-Tsukui, A. C. Tosello-Trampont, Y. Li, G. Bu, P. M. Henson & K. S. Ravichandran: J. Biol. Chem., 277, 11772 (2002).
24. 24) 中西義信：生化学，85, 965 (2013).
25. 25) A. Hochreiter-Hufford & K. S. Ravichandran: Cold Spring Harb. Perspect. Biol., 5, 1008748 (2013).
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28. 28) T. Y. Hsu & Y. C. Wu: Curr. Biol., 20, 477 (2010).
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33. 33) T. Awasaki, R. Tatsumi, K. Takahashi, K. Arai, Y. Nakanishi & K. Ito: Neuron, 50, 855 (2006).
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40. 40) A. Shiratsuchi, T. Mori, K. Sakurai, K. Nagaosa, K. Sekimizu, B. L. Lee & Y. Nakanishi: J. Biol. Chem., 287, 21663 (2012).
41. 41) A. Ishihama: Annu. Rev. Microbiol., 54, 499 (2000).
42. 42) A. Shiratsuchi, N. Shimamoto, M. Nitta, T. Q. Tuan, A. Firdausi, M. Gawasawa, K. Yamamoto, A. Ishihama & Y. Nakanishi: J. Immunol., 192, 666 (2014).
43. 43) P. Pukklay, Y. Nakanishi, M. Nitta, K. Yamamoto, A. Ishihama & A. Shiratsuchi: Biochem. Biophys. Res. Commun., 438, 306 (2013).

新規な糖質関連酵素の構造と機能解析  /  伏信 進矢

Page. 45 - 50 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

糖質（糖鎖）およびそれを含む生体分子（複合糖質）の機能は，大別すると，（1）デンプンやグリコーゲンなどのエネルギー貯蔵体，（2）セルロースやヘミセルロースのような固いものや，ペクチンや種々の海藻由来多糖のように柔らかいものを含めた，生物の構造支持体，（3）細胞表面の糖タンパク質や糖脂質など，分子認識や細胞間認識のような高次の機能をもつもの，などがある．このように多彩な糖質の機能は，その構造的な多様性に由来する．すなわち，単糖としてはグルコースをはじめとした種々のヘキソース／ペントース，アルドース／ケトース／糖アルコールなどがあり，グリコシド結合としてはαおよびβアノマーの違いに加えて結合する位置の違いが糖のもつ水酸基の数だけあり，さらに重合度や枝分れの度合いの違いもあるため，無数と言ってよいほどのバラエティを生み出している．それに伴って，糖質を合成・分解する酵素も複雑な分子進化を経て，現在のような多様性を獲得してきた．これらの酵素に共通するのは，グリコシド結合の切断および生成を触媒する，というただ1点だけだが，それでも，この一群の酵素の総体を分類・整理して理解しようとする試みは継続的になされてきた．

1. 1) B. Henrissat, M. Claeyssens, P. Tomme, L. Lemesle & J. P. Mornon: Gene, 81, 83 (1989).
2. 2) E. Raimbaud, A. Buleon, S. Perez & B. Henrissat: Int. J. Biol. Macromol., 11, 217 (1989).
3. 3) B. Henrissat: Biochem. J., 280, 309 (1991).
4. 4) B. Henrissat, G. Sulzenbacher & Y. Bourne: Curr. Opin. Struct. Biol., 18, 527 (2008).
5. 5) A. Levasseur, E. Drula, V. Lombard, P. M. Coutinho & B. Henrissat: Biotechnol. Biofuels, 6, 41 (2013).
6. 6) S. Fushinobu: Nat. Chem. Biol., 10, 88 (2014).
7. 7) H. Takata, T. Kuriki, S. Okada, Y. Takesada, M. Iizuka, N. Minamiura & T. Imanaka: J. Biol. Chem., 267, 18447 (1992).
8. 8) 栗木　隆：応用糖質科学，4, 17 (2014).
9. 9) C. C. Blake, D. F. Koenig, G. A. Mair, A. C. North, D. C. Phillips & V. R. Sarma: Nature, 206, 757 (1965).
10. 10) Y. Matsuura, M. Kusunoki, W. Date, S. Harada, S. Bando, N. Tanaka & M. Kakudo: J. Biochem., 86, 1773 (1979).
11. 11) G. J. Davies, T. M. Gloster & B. Henrissat: Curr. Opin. Struct. Biol., 15, 637 (2005).
12. 12) J. L. Brás, A. Cartmell, A. L. Carvalho, G. Verzé, E. A. Bayer, Y. Vazana, M. A. Correia, J. A. Prates, S. Ratnaparkhe, A. B. Boraston et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 5237 (2011).
13. 13) E. Ficko-Blean, C. P. Stuart & A. B. Boraston: Proteins, 79, 2771 (2011).
14. 14) K. J. Gregg, W. F. Zandberg, J. H. Hehemann, G. E. Whitworth, L. Deng, D. J. Vocadlo & A. B. Boraston: J. Biol. Chem., 286, 15586 (2011).
15. 15) S. Nakae, S. Ito, M. Higa, T. Senoura, J. Wasaki, A. Hijikata, M. Shionyu, S. Ito & T. Shirai: J. Mol. Biol., 425, 4468 (2013).
16. 16) B. Pluvinage, J. H. Hehemann & A. B. Boraston: J. Biol. Chem., 288, 28078 (2013).
17. 17) B. Siguier, M. Haon, V. Nahoum, M. Marcellin, O. Burlet-Schiltz, P. M. Coutinho, B. Henrissat, L. Mourey, M. J. O'Donohue, J. G. Berrin et al.: J. Biol. Chem., 289, 5261 (2014).
18. 18) T. Maehara, Z. Fujimoto, H. Ichinose, M. Michikawa, K. Harazono & S. Kaneko: J. Biol. Chem., 289, 7962 (2014).
19. 19) P. Zhou, Z. Chen, Q. Yan, S. Yang, R. Hilgenfeld & Z. Jiang: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 69, 2027 (2013).
20. 20) A. Rogowski, A. Basle, C. S. Farinas, A. Solovyova, J. C. Mortimer, P. Dupree, H. J. Gilbert & D. N. Bolam: J. Biol. Chem., 289, 53 (2014).
21. 21) T. Ito, K. Saikawa, S. Kim, K. Fujita, A. Ishiwata, S. Kaeothip, T. Arakawa, T. Wakagi, G. T. Beckham, Y. Ito et al.: Biochem. Biophys. Res. Commun., 447, 32 (2014).
22. 22) D. Park, S. Jagtap & S. K. Nair: J. Biol. Chem., 289, 8645 (2014).
23. 23) T. V. Vuong & D. B. Wilson: Biotechnol. Bioeng., 107, 195 (2010).
24. 24) T. Ishida, S. Fushinobu, R. Kawai, M. Kitaoka, K. Igarashi & M. Samejima: J. Biol. Chem., 284, 10100 (2009).
25. 25) M. Nagae, A. Tsuchiya, T. Katayama, K. Yamamoto, S. Wakatsuki & R. Kato: J. Biol. Chem., 282, 18497 (2007).
26. 26) J. Liu, M. Zheng, C. Zhang & D. Xu: J. Phys. Chem. B, 117, 10080 (2013).
27. 27) A. J. Thompson, R. J. Williams, Z. Hakki, D. S. Alonzi, T. Wennekes, T. M. Gloster, K. Songsrirote, J. E. Thomas-Oates, T. M. Wrodnigg, J. Spreitz et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 781 (2012).
28. 28) S. Litzinger, S. Fischer, P. Polzer, K. Diederichs, W. Welte & C. Mayer: J. Biol. Chem., 285, 35675 (2010).
29. 29) J. H. Hehemann, L. Smyth, A. Yadav, D. J. Vocadlo & A. B. Boraston: J. Biol. Chem., 287, 13985 (2012).
30. 30) M. R. Stam, E. G. Danchin, C. Rancurel, P. M. Coutinho & B. Henrissat: Protein Eng. Des. Sel., 19, 555 (2006).
31. 31) F. J. St John, J. M. Gonzalez & E. Pozharski: FEBS Lett., 584, 4435 (2010).
32. 32) H. Aspeborg, P. M. Coutinho, Y. Wang, H. Brumer 3rd & B. Henrissat: BMC Evol. Biol., 12, 186 (2012).
33. 33) W. Adachi, Y. Sakihama, S. Shimizu, T. Sunami, T. Fukazawa, M. Suzuki, R. Yatsunami, S. Nakamura & A. Takenaka: J. Mol. Biol., 343, 785 (2004).
34. 34) K. Igarashi, T. Ishida, C. Hori & M. Samejima: Appl. Environ. Microbiol., 74, 5628 (2008).

酵母オートファジー  /  川俣 朋子, 大隅 良典

Page. 51 - 57 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

栄養状態を正確に感知し，適切に応答することは，すべての生物が自身の生存を維持するために必須の機構である．オートファジーは栄養飢餓に対する適応機能の一つであり，飢餓状態における生存に不可欠である．オートファジーは自らの細胞質成分やオルガネラを液胞／リソソームに送り込み分解する機構であり，真核生物で広く保存されている．オートファジーは，1. オートファジーの誘導，2. オートファゴソーム形成，3. オートファゴソームと液胞／リソソームの融合，4. 内容物の分解，5. 分解産物の輸送および再利用という過程からなる．オートファゴソームに取り囲まれた細胞内の細胞質成分やオルガネラは，液胞／リソソーム内のさまざまな加水分解酵素（プロテアーゼ，リパーゼ，ヌクレアーゼ，グルコシダーゼなど）によって単純な化合物にまでほぼ完全に分解され，最終的にはその一部がさまざまな形でリサイクルされることから，オートファジーは細胞内の代謝とも密接なつながりをもっていると考えられる．

1. 1) N. Mizushima, T. Yoshimori & Y. Ohsumi: Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 27, 107 (2011).
2. 2) T. Noda, A. Matsuura, Y. Wada & Y. Ohsumi: Biochem. Biophys. Res. Commun., 210, 126 (1995).
3. 3) K. Takeshige, M. Baba, S. Tsuboi, T. Noda & Y. Ohsumi: J. Cell Biol., 119, 301 (1992).
4. 4) T. Eisenberg, S. Schroeder, A. Andryushkova, T. Pendl, V. Küttner, A. Bhukel, G. Mariño, F. Pietrocola, A. Harger, A. Zimmermann et al.: Cell Metab., 19, 431 (2014).
5. 5) G. Marino, F. Pietrocola, T. Eisenberg, Y. Kong, S. A. Malik, A. Andryushkova, S. Schroeder, T. Pendl, A. Harger, M. Niso-Santano et al.: Mol. Cell, 53, 710 (2014).
6. 6) B. M. Sutter, X. Wu, S. Laxman & B. P. Tu: Cell, 154, 403 (2013).
7. 7) M. Jin, D. He, S. K. Backues, M. A. Freeberg, X. Liu, J. K. Kim & D. J. Klionsky: Curr. Biol., 24, 1314 (2014).
8. 8) C. R. Bartholomew, T. Suzuki, Z. Du, S. K. Backues, M. Jin, M. A. Lynch-Day, M. Umekawa, A. Kamath, M. Zhao, Z. Xie et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 109, 11206 (2012).
9. 9) J. Onodera & Y. Ohsumi: J. Biol. Chem., 280, 31582 (2005).
10. 10) A. Kuma, M. Hatano, M. Matsui, A. Yamamoto, H. Nakaya, T. Yoshimori, Y. Ohsumi, T. Tokuhisa & N. Mizushima: Nature, 432, 1032 (2004).
11. 11) Y. F. Xu, F. Létisse, F. Absalan, W. Lu, E. Kuznetsova, G. Brown, A. A. Caudy, A. F. Yakunin, J. R. Broach & J. D. Rabinowitz: Mol. Syst. Biol., 9, 665 (2013).
12. 12) C. Kraft, A. Deplazes, M. Sohrmann & M. Peter: Nat. Cell Biol., 10, 602 (2008).
13. 13) Z. Yang, J. Huang, J. Geng, U. Nair & D. J. Klionsky: Mol. Biol. Cell, 17, 5094 (2006).
14. 14) T. Kageyama, K. Suzuki & Y. Ohsumi: Biochem. Biophys. Res. Commun., 378, 551 (2009).
15. 15) K. Suzuki, M. Morimoto, C. Kondo & Y. Ohsumi: Dev. Cell, 21, 358 (2011).
16. 16) K. Suzuki: Cell Death Differ., 20, 43 (2013).
17. 17) M. Hamasaki, T. Noda, M. Baba & Y. Ohsumi: Traffic, 6, 56 (2005).
18. 18) T. Yorimitsu, U. Nair, Z. Yang & D. J. Klionsky: J. Biol. Chem., 281, 30299 (2006).
19. 19) S. Bernales, K. L. McDonald & P. Walter: PLoS Biol., 4, e423 (2006).
20. 20) J. Onodera & Y. Ohsumi: J. Biol. Chem., 279, 16071 (2004).
21. 21) S. W. Suzuki, J. Onodera & Y. Ohsumi: PLoS ONE, 6, e17412 (2011).
22. 22) A. Matsui, Y. Kamada & A. Matsuura: PLoS Genet., 9, e1003245 (2013).
23. 23) B. P. Tu, A. Kudlicki, M. Rowicka & S. L. McKnight: Science, 310, 1152 (2005).
24. 24) V. M. Boer, C. A. Crutchfield, P. H. Bradley, D. Botstein & J. D. Rabinowitz: Mol. Biol. Cell, 21, 198 (2010).

バイオサイエンススコープ

重慶の研究室から　前編  /  五十嵐 泰夫

Page. 58 - 60 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

私は，中国・重慶市にある西南大学資源環境学院にバイオテクノロジー研究センターをセットアップするために，2013年3月東京大学を定年退職後，5月より家内とともに拠点を東京から重慶に移して生活しています．皆さんは重慶と言われて何を思い起こすでしょうか．中国4大直轄市，中国3大ボイラー都市，内陸工業都市，重慶鍋，重慶爆撃，そんなところでしょうか．そういう私も実は，2012年9月，領土問題から日本と中国の関係が悪くなるなか，初めて重慶を訪れるまで，その程度の知識しか持ち合わせていませんでした．

 

農芸化学@HighSchool

ミミズの交替性転向反応  /  岡垣 将太郎, 衣笠 隼人, 桑野 洸人, 小谷 史浩, 田中 克樹, 堂本 大喜, 徳田 宏貴, 難波 諒, 長谷 拓実, 森本 直大

Page. 61 - 62 (published date : 2014年12月20日)

概要原稿

リファレンス

本研究は，日本農芸化学会2014年度大会（開催地：明治大学）の「ジュニア農芸化学会」で発表されたものである．発表者らは，本発表で動物の行動について報告している．具体的には，無脊椎動物に広く観察される「交替性転向反応」の有無をミミズで検証している．